Fisiología I test 11

1. ¿Cuántos segmentos transmembrana tiene un receptor acoplado a proteína G (GPCR)?. Siete segmentos transmembrana. Dos segmentos transmembrana. Cuatro segmentos transmembrana. Un único segmento transmembrana.

2. ¿Qué significa que una proteína G es heterotrimérica?. Está formada por receptor, segundo mensajero y proteína quinasa. Está formada por tres subunidades diferentes: alfa, beta y gamma. Está formada por una subunidad alfa unida a tres moléculas de GTP. Está formada por tres copias idénticas de la subunidad alfa.

3. En una proteína G heterotrimérica en reposo, ¿qué nucleótido está unido a la subunidad alfa?. GTP. GMPc. AMPc. GDP.

4. ¿Qué cambio activa directamente a la subunidad alfa de una proteína G heterotrimérica?. La transformación del GDP unido en AMPc. La sustitución del GTP unido por GDP. La sustitución del GDP unido por GTP. La unión de GMPc en lugar de GDP.

5. Al comparar las vías de Gs, Gq y Gt, ¿qué componente ayuda a determinar qué efector se regula?. El número de segmentos transmembrana del GPCR, que cambia en cada vía. La conversión del receptor en un canal de calcio. La sustitución de beta y gamma por un segundo receptor. El tipo de subunidad alfa de la proteína G.

6. ¿Qué enzima estimula directamente la subunidad alfa-s activa en la vía clásica del AMPc?. La fosfodiesterasa de GMPc. La guanilato ciclasa. La adenilato ciclasa. La fosfolipasa C.

7. ¿Qué transformación cataliza la adenilato ciclasa?. ATP en AMPc. PIP2 en IP3 y DAG. AMPc en AMP. GTP en GMPc.

8. ¿Qué asociación entre segundo mensajero y proteína quinasa es correcta?. GMPc y proteína quinasa A (PKA). AMPc y proteína quinasa A (PKA). AMPc y proteína quinasa G (PKG). IP3 y activación directa de la proteína quinasa A (PKA).

9. Si la toxina colérica mantiene activa a alfa-s, ¿qué cambio se espera en el enterocito?. Activación directa de la fosfodiesterasa y desaparición del GMPc. Bloqueo de Gq y ausencia de liberación de calcio desde el retículo. Inhibición persistente de la adenilato ciclasa y descenso de AMPc. Estimulación persistente de la adenilato ciclasa y aumento de AMPc.

10. ¿Por qué la secreción excesiva de cloruro a la luz intestinal favorece la diarrea acuosa en el cólera?. El cloruro impide el movimiento de agua y la retiene dentro de los enterocitos. La secreción de cloruro hace que toda el agua intestinal vuelva a la sangre. La acumulación de solutos en la luz favorece que el agua se desplace hacia ella por ósmosis. El agua se transforma químicamente en cloruro dentro de la luz intestinal.

11. ¿Qué alteración de CFTR ayuda a entender las secreciones espesas de la fibrosis quística?. Una función deficiente de CFTR que altera el transporte de aniones y la hidratación de las secreciones. Una apertura permanente de los canales de GMPc de todos los epitelios. Una activación continua de Gs que produce secreción masiva de cloruro hacia el intestino. Una producción excesiva de IP3 que convierte el moco en una solución más diluida.

12. Si se impide la acción inhibitoria de Gi sobre la adenilato ciclasa, ¿qué efecto se favorece?. La desaparición de toda actividad de Gs. La pérdida de un freno sobre la síntesis de AMPc. La inhibición directa de todos los receptores tirosina quinasa. La transformación de la adenilato ciclasa en fosfolipasa C.

13. ¿Cuál es el estímulo inicial de la fototransducción en los fotorreceptores de la retina?. La entrada de IP3 desde la sangre. La unión de insulina a una proteína G. La unión de péptido natriurético atrial a la rodopsina. La absorción de luz por un fotopigmento.

14. ¿Qué proteína G participa en la fototransducción de conos y bastones?. La proteína Gq. La proteína Gs. La transducina (Gt). La proteína Gi que inhibe la adenilato ciclasa.

15. ¿Cuál es el efector enzimático activado por alfa-t en la fototransducción?. La fosfodiesterasa de GMPc. La adenilato ciclasa. La fosfolipasa C-beta. La proteína quinasa A.

16. ¿Qué reacción produce la fosfodiesterasa de GMPc durante la fototransducción?. GMP en GMPc. GMPc en GMP no cíclico. ATP en AMPc. GTP en GMPc.

17. ¿Qué tipo de enlace hidroliza una fosfodiesterasa al degradar un nucleótido cíclico?. Un enlace peptídico. Un puente disulfuro. Un enlace fosfodiéster. Un enlace glucosídico de una proteína.

18. En oscuridad, ¿cómo contribuye el GMPc a la entrada de cationes en el fotorreceptor?. Se une a canales regulados por nucleótidos cíclicos y favorece su apertura. Destruye los canales de membrana y deja pasar los cationes por roturas. Activa una fosfodiesterasa que mantiene cerrados esos canales. Se convierte en IP3 y abre canales del retículo endoplásmico.

19. Cuando la luz activa la fosfodiesterasa del fotorreceptor, ¿qué sucede con los canales dependientes de GMPc?. Aumenta el GMPc y se favorece la apertura de los canales. El GMPc se transforma en calcio y los canales permanecen abiertos. Los canales dejan de depender del GMPc y pasan a depender del IP3. Disminuye el GMPc y se favorece el cierre de los canales.

20. ¿Qué efecto inmediato tiene el cierre de los canales regulados por GMPc sobre la entrada de sodio al fotorreceptor?. Convierte la entrada de sodio en liberación de IP3. Reduce la entrada de sodio a través de esos canales. Hace que el sodio solo pueda entrar desde el retículo endoplásmico. Aumenta la entrada de sodio a través de esos canales.

21. ¿Qué secuencia corresponde a la fototransducción?. Luz → adenilato ciclasa → aumento de AMPc → Gt → apertura de canales de IP3. Luz → fotopigmento → Gq → fosfolipasa C → aumento de GMPc → apertura de canales. Luz → PKG → síntesis de GMPc → inhibición de Gt → apertura de canales. Luz → fotopigmento → Gt → fosfodiesterasa → descenso de GMPc → cierre de canales.

22. Si se inhibe específicamente la fosfodiesterasa del fotorreceptor, ¿qué paso de la respuesta a la luz queda dificultado?. La síntesis de GMPc a partir de GTP realizada por la guanilato ciclasa. La formación de IP3 y DAG a partir de PIP2 por la fosfolipasa C. La disminución de GMPc necesaria para cerrar los canales regulados por él. La unión del calcio a troponina C en el músculo esquelético.

23. Tras activarse la transducina, ¿en qué estado puede su subunidad alfa-t estimular la fosfodiesterasa?. Unida a GTP. Unida a DAG en lugar de un nucleótido. Unida a GDP. Unida a IP3 en lugar de un nucleótido.

24. ¿En qué células de la retina se inicia la captación de luz mediante la cascada de fototransducción?. En las células bipolares mediante receptores de insulina. En los fotorreceptores: conos y bastones. En las células ganglionares como únicos receptores de luz para la visión convencional. En los axones del nervio óptico mediante receptores de PNA.

25. ¿Necesita el GMPc activar previamente a PKG para abrir los canales regulados directamente por GMPc del fotorreceptor?. No; el GMPc puede unirse directamente al canal y favorecer su apertura. No; esos canales se abren por la unión directa de DAG. Sí; PKG debe transformar primero el GMPc en IP3. Sí; todos los efectos del GMPc necesitan obligatoriamente PKG.

26. ¿Qué afirmación sobre el GMPc es correcta?. Solo existe en la retina y carece de funciones fuera de ella. Es la enzima que sintetiza GTP en todos los tejidos. Es un fosfolípido que permanece anclado a la membrana. Puede regular canales y también activar la proteína quinasa G en diferentes contextos.

27. ¿Qué subunidad alfa activa la fosfolipasa C-beta en la vía clásica de un GPCR?. Alfa-t. Alfa-s. Alfa-q. Alfa-i mediante inhibición de adenilato ciclasa.

28. ¿Qué es el PIP2 utilizado como sustrato por la fosfolipasa C?. Un nucleótido cíclico derivado de GTP. Un fosfolípido de la membrana plasmática. Una proteína quinasa soluble del núcleo. Un ion almacenado en el retículo endoplásmico.

29. ¿A qué corresponde la abreviatura PIP2 en la vía de la fosfolipasa C?. Inositol 1,4,5-trisfosfato. Fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato. Diacilglicerol. Guanosina monofosfato cíclico.

30. ¿Qué productos genera directamente la fosfolipasa C al hidrolizar PIP2?. ATP y GTP. AMPc y GMPc. Calcio y calmodulina. IP3 y diacilglicerol (DAG).

31. Después de la hidrólisis de PIP2, ¿dónde permanece principalmente el diacilglicerol?. En el núcleo unido directamente al ADN. Dentro de la luz del retículo endoplásmico junto con el calcio. En la membrana plasmática. Disuelto libremente en el citosol igual que el IP3.

32. ¿Qué hace el IP3 después de formarse por acción de la fosfolipasa C?. Se difunde por el citosol y alcanza receptores del retículo endoplásmico. Se une a alfa-s para producir directamente AMPc. Se convierte en la subunidad catalítica de PKC. Permanece insertado en la membrana plasmática por sus cadenas lipídicas.

33. ¿Dónde se encuentran los receptores de IP3 responsables de liberar calcio de los depósitos intracelulares?. En la superficie externa de los ribosomas. En la membrana plasmática como receptores de siete segmentos. En el ADN nuclear como proteínas de unión a nucleótidos. En la membrana del retículo endoplásmico.

34. ¿Qué tipo de proteína es el receptor de IP3?. Una adenilato ciclasa que sintetiza AMPc. Un canal de calcio regulado por la unión de IP3. Un GPCR que activa directamente a Gs. Una proteína quinasa que fosforila a la calmodulina.

35. Cuando el IP3 abre su receptor, ¿hacia dónde se desplaza el calcio en esta vía?. Desde la luz del retículo endoplásmico hacia el citosol. Desde el núcleo directamente hacia el exterior de la célula. Desde la sangre hacia el citosol a través del propio receptor de IP3 del retículo. Desde el citosol hacia la luz del retículo endoplásmico.

36. ¿Qué combinación favorece la activación de una proteína quinasa C convencional en la vía Gq–PLC?. AMPc en el citosol y desaparición del DAG. GDP unido a Gq y ausencia de hidrólisis de PIP2. DAG en la membrana y aumento de calcio citosólico. GMPc en el núcleo y descenso de calcio citosólico.

37. Si una célula genera DAG pero el IP3 no puede abrir sus canales del retículo, ¿qué señal puede faltar para activar una PKC convencional?. La unión de AMPc a la subunidad alfa-q. El aumento de calcio citosólico procedente de ese depósito. La síntesis de GTP por una adenilato ciclasa. La presencia de DAG en la membrana, que ya se ha generado.

38. Si se bloquea la actividad de fosfolipasa C-beta en una vía dependiente de Gq, ¿qué formación disminuye directamente?. La formación de GMPc a partir de GTP por guanilato ciclasa. La formación del complejo calcio-calmodulina a partir de ATP. La formación de IP3 y DAG a partir de PIP2. La formación de AMPc a partir de ATP por adenilato ciclasa.

39. ¿Qué actividad enzimática caracteriza a la proteína quinasa C?. Fosforila proteínas en residuos de serina o treonina. Sintetiza IP3 a partir de calcio y calmodulina. Hidroliza GMPc a GMP como una fosfodiesterasa. Elimina fosfatos de las proteínas como una fosfatasa.

40. ¿Qué afirmación sobre la fosforilación de proteínas es correcta?. Siempre activa cualquier proteína, con independencia del lugar modificado. Siempre destruye la proteína y detiene cualquier señalización. Solo tiene efectos cuando ocurre fuera de la célula. Puede activar o inhibir una proteína según el sustrato y el sitio fosforilado.

41. ¿Cómo puede una cascada que activa PKC producir respuestas tanto rápidas como duraderas?. Convirtiendo directamente todas las proteínas del citosol en ADN. Manteniendo siempre la misma respuesta sin depender de las proteínas de la célula. Modificando proteínas ya presentes y regulando también procesos de expresión génica. Actuando solo sobre genes y evitando cualquier cambio en proteínas existentes.

42. ¿Cuál es el orden correcto de la rama de liberación de calcio en la vía de fosfolipasa C?. GPCR → Gq → PKG → GMPc → receptor de IP3 → aumento de calcio citosólico. GPCR → Gs → calcio → PLC → síntesis de PIP2 → descenso de IP3. GPCR → Gt → adenilato ciclasa → IP3 → receptor de IP3 → aumento de calcio citosólico. GPCR → Gq → PLC → IP3 → receptor de IP3 → aumento de calcio citosólico.

43. ¿De dónde puede proceder el calcio que aumenta en el citosol durante una señal celular?. De depósitos intracelulares y de la entrada desde el medio extracelular. Únicamente de la degradación del diacilglicerol. Solo del retículo, porque ningún tipo celular admite entrada de calcio exterior. Únicamente de su síntesis a partir de ATP.

44. ¿Qué distingue un efecto directo del calcio de un efecto mediado por calmodulina?. En el directo, solo se regulan genes; en el otro, solo se abren canales de sodio. En el directo, el calcio se une a la proteína diana; en el otro, actúa mediante el complejo calcio-calmodulina. En el directo, siempre interviene calmodulina; en el otro, el calcio no participa. En el directo, el calcio se transforma en ATP; en el otro, se transforma en GMPc.

45. ¿Cuántos iones de calcio puede unir una molécula de calmodulina completamente saturada?. Ocho iones de calcio. Cuatro iones de calcio. Dos iones de calcio. Un ion de calcio.

46. ¿Qué provoca la unión de calcio a la calmodulina?. La destrucción inmediata de sus cuatro lugares de unión a calcio. La transformación del calcio en un grupo fosfato. Un cambio conformacional que facilita su interacción con proteínas diana. La conversión de la calmodulina en un fosfolípido de membrana.

47. Para activar una diana mediante el mecanismo dependiente de calcio-calmodulina, ¿qué forma de calmodulina resulta relevante?. La calmodulina unida obligatoriamente a cuatro moléculas de AMPc. La calmodulina sin calcio, que siempre activa de igual manera todas sus dianas. La calmodulina convertida en una subunidad de Gs. La calmodulina unida a calcio y en una conformación adecuada para reconocer la diana.

48. ¿Qué proteína une directamente calcio en el mecanismo regulador de la contracción del músculo estriado?. La troponina C. La adenilato ciclasa. La fosfodiesterasa de GMPc. La proteína quinasa G.

49. ¿Qué proteína actúa como sensor directo de calcio para desencadenar la liberación rápida de neurotransmisores?. La troponina C. La sinaptotagmina. El receptor tirosina quinasa. La guanilato ciclasa.

50. ¿Qué enzima favorece la contracción del músculo liso al ser activada por calcio-calmodulina?. La guanilato ciclasa del receptor de PNA. La adenilato ciclasa de la vía de Gs. La fosfodiesterasa de GMPc de los fotorreceptores. La quinasa de la cadena ligera de miosina (MLCK).

51. ¿Cuál de estas proteínas reguladas por calcio-calmodulina es una fosfatasa?. La calcineurina. La MLCK. La proteína quinasa C. Una quinasa dependiente de calcio-calmodulina.

52. ¿Qué activa a las quinasas dependientes de calcio-calmodulina mediante su mecanismo regulador característico?. La hidrólisis directa de PIP2 por la propia quinasa. La unión de GMPc a un receptor extracelular. La interacción con el complejo calcio-calmodulina. La unión exclusiva de AMPc a su región reguladora.

53. En las isoformas constitutivas de óxido nítrico sintasa sensibles al calcio, ¿qué interacción contribuye a activar la enzima?. La unión del complejo calcio-calmodulina. La conversión del óxido nítrico en una proteína G. La unión de DAG al receptor de IP3. La unión de calmodulina sin calcio como única señal suficiente.

54. ¿Qué asociación entre tipo de músculo y mecanismo regulador es correcta?. Músculo estriado: GMPc como proteína contráctil; músculo liso: rodopsina. Músculo estriado: troponina C; músculo liso: calcio-calmodulina y MLCK. Músculo estriado: MLCK como único sensor; músculo liso: troponina C. Músculo estriado y músculo liso: el mismo complejo de troponina C.

55. ¿Qué pareja agrupa dos proteínas que detectan calcio directamente, sin necesitar calmodulina como sensor intermediario?. Óxido nítrico sintasa endotelial y MLCK. MLCK y quinasas dependientes de calcio-calmodulina. Troponina C y sinaptotagmina. Calcineurina y MLCK.

56. ¿Por qué una cascada de señalización puede amplificar una señal inicial pequeña?. Porque todos los segundos mensajeros permanecen fijos y no pueden difundirse. Porque un receptor solo puede activar una única molécula durante toda su vida. Porque cada etapa elimina obligatoriamente todas las moléculas de la anterior. Porque una molécula activa puede generar o activar numerosas moléculas en etapas posteriores.

57. ¿Qué situación ilustra una amplificación en la vía adenilato ciclasa–AMPc–PKA?. La PKA impide siempre que cualquier proteína de la célula se fosforile. Una molécula de AMPc sustituye al receptor y absorbe toda la señal posterior. Una adenilato ciclasa produce una sola molécula de AMPc y queda destruida obligatoriamente. Una adenilato ciclasa activa produce numerosas moléculas de AMPc que permiten activar varias PKA.

58. ¿Qué cambio corresponde mejor a una respuesta celular rápida frente a otra que depende de nueva expresión génica?. Transcribir un gen, traducir su ARN y acumular la nueva proteína. Esperar a que una célula se divida para modificar cualquier función. Modificar la actividad de una enzima ya presente en la célula. Sustituir todas las proteínas de la célula por otras de nueva síntesis.

59. ¿Por qué son necesarias las fosfatasas en la regulación de la señalización celular?. Porque añaden los mismos fosfatos que las quinasas a cualquier sustrato. Porque retiran fosfatos y permiten modificar o terminar señales dependientes de fosforilación. Porque convierten todos los receptores de membrana en proteínas G. Porque sintetizan siempre los segundos mensajeros AMPc y GMPc.

60. ¿Qué distingue un receptor con actividad enzimática intrínseca de un receptor asociado a una enzima?. En el primero, el propio receptor contiene el dominio catalítico; en el segundo, la enzima es una proteína asociada. En el primero, se hidroliza necesariamente GMPc; en el segundo, se sintetiza necesariamente IP3. En el primero, no existe dominio intracelular; en el segundo, la enzima siempre se sitúa fuera de la célula. En el primero, el ligando es siempre luz; en el segundo, el ligando es siempre calcio.

61. ¿Qué diferencia estructural caracteriza a los receptores guanilato ciclasa y a los receptores quinasa de paso único frente a los GPCR?. Carecen de dominio extracelular, mientras que los GPCR carecen de dominio intracelular. Cruzan la membrana siete veces por cadena, mientras que los GPCR la cruzan una vez. Cruzan la membrana una vez por cadena, mientras que los GPCR la cruzan siete veces. Se localizan siempre en el núcleo, mientras que los GPCR se localizan en los ribosomas.

62. En un receptor de membrana con actividad catalítica intrínseca, ¿dónde suele localizarse el dominio enzimático?. En el centro del ADN nuclear, separado del receptor. En la región intracelular del receptor. En la región extracelular de unión al ligando. En un ribosoma unido permanentemente al ligando.

63. ¿Qué significa que dos receptores se dimerizan?. Una unidad receptora duplica obligatoriamente sus siete segmentos. Una unidad receptora se corta en dos fragmentos independientes. Dos ligandos se convierten en una proteína G heterotrimérica. Dos unidades receptoras se asocian para formar un dímero.

64. ¿Qué conjunto de procesos puede ser regulado por receptores enzimáticos o asociados a enzimas?. Crecimiento, proliferación, diferenciación, supervivencia y metabolismo celular. Solo la captación de luz en los bastones de la retina. Exclusivamente la hidrólisis de nucleótidos cíclicos fuera de la célula. Solo la apertura directa de canales por GMPc en la retina.

65. ¿Qué reacción cataliza la guanilato ciclasa?. La hidrólisis de PIP2 a IP3 y DAG. La degradación de GMPc a GMP. La formación de AMPc a partir de ATP. La formación de GMPc a partir de GTP.

66. ¿Qué tipo de receptor media los efectos del péptido natriurético atrial (PNA o ANP) mediante producción de GMPc?. Un receptor de IP3 localizado en el retículo. Un GPCR acoplado a Gt que degrada GMPc. Un receptor con actividad guanilato ciclasa. Un receptor tirosina quinasa de insulina.

67. En una vía dependiente de GMPc, ¿qué proteína quinasa puede activarse por la unión de este segundo mensajero?. La proteína quinasa G (PKG). La fosfolipasa C-beta. El receptor de IP3. La proteína quinasa A (PKA).

68. ¿Qué efecto fisiológico encaja con la acción del péptido natriurético atrial?. Liberar neurotransmisores mediante unión directa a la sinaptotagmina. Favorecer la eliminación renal de sodio y agua y contribuir al control del volumen sanguíneo. Activar la transducina para cerrar canales de los fotorreceptores. Favorecer siempre la retención máxima de sodio y agua para aumentar la volemia.

69. Si disminuye la reabsorción renal de sodio, ¿qué consecuencia se favorece para su eliminación y la del agua?. El sodio se convierte en agua y reduce la cantidad total de líquido tubular. La excreción de sodio disminuye siempre, aunque su reabsorción también disminuya. Todo el sodio tubular vuelve obligatoriamente a la sangre y desaparece la orina. Queda más sodio en el líquido tubular y se favorece su eliminación acompañada de agua.

70. ¿Por qué el receptor guanilato ciclasa del PNA es un ejemplo de actividad enzimática intrínseca?. Porque siempre necesita activar primero a Gs y a una adenilato ciclasa separada. Porque su propio dominio intracelular cataliza la producción de GMPc. Porque su dominio extracelular hidroliza el calcio para producir IP3. Porque carece de cualquier dominio catalítico y solo abre un canal de sodio.

71. ¿Sobre qué residuos actúan los receptores con actividad serina/treonina quinasa?. Sobre residuos de serina o treonina de proteínas diana. Sobre los enlaces fosfodiéster del GMPc. Sobre los iones de calcio almacenados en el retículo. Solo sobre residuos de tirosina de nucleótidos cíclicos.

72. ¿Qué molécula es un ejemplo de ligando de receptores serina/treonina quinasa?. El IP3 que abre un canal del retículo. El péptido natriurético atrial en su receptor guanilato ciclasa. El factor de crecimiento transformante beta (TGF-beta). La luz que activa la rodopsina.

73. ¿Qué función es coherente con la señalización de la familia TGF-beta durante el desarrollo embrionario?. Servir exclusivamente como canal de sodio activado por GMPc en bastones. Degradar siempre AMPc a AMP en todos los tejidos. Sustituir a la troponina C como proteína contráctil del músculo estriado. Regular programas de expresión génica que influyen en la organización y diferenciación de los tejidos.

74. ¿Cuál es la función de una proteína que regula la expresión de genes?. Convertir cualquier molécula de ARN en un ion de calcio. Permitir el paso de todo el ADN nuclear a través de la membrana plasmática. Contribuir a controlar qué genes se expresan y con qué intensidad. Degradar exclusivamente GMPc a GMP sin influir en la expresión génica.

75. ¿Qué asociación entre ligando y receptor es correcta?. Insulina y receptor con actividad tirosina quinasa. Insulina y receptor de IP3 del retículo endoplásmico. Insulina y receptor guanilato ciclasa del PNA. Insulina y rodopsina acoplada a transducina.

76. ¿Qué modificación cataliza un receptor tirosina quinasa activo?. La eliminación de fosfatos de todos los residuos de tirosina. La fosforilación de residuos de tirosina en proteínas. La hidrólisis de GMPc a GMP. La escisión de PIP2 para producir IP3.

77. En muchos receptores tirosina quinasa inicialmente monoméricos, ¿qué favorece su activación tras unirse el ligando?. La conversión directa del receptor en una molécula de AMPc. La salida del dominio catalítico al medio extracelular. La asociación de dos receptores y la aproximación de sus dominios intracelulares. La fragmentación obligatoria de cada receptor en siete cadenas separadas.

78. ¿Cómo es el segmento que atraviesa la membrana en un receptor tirosina quinasa de paso único?. Un canal formado únicamente por cuatro iones de calcio. Una cadena de ADN que cruza toda la bicapa. Siete segmentos transmembrana idénticos a los de un GPCR. Un segmento transmembrana generalmente organizado en alfa-hélice.

79. ¿Qué significa fosforilación cruzada entre las dos unidades de un receptor tirosina quinasa?. Que cada unidad elimina todos los fosfatos de la otra. Que una unidad fosforila residuos de la otra unidad del complejo. Que una unidad sintetiza AMPc y la otra sintetiza IP3. Que el ligando extracelular se transforma en una proteína G.

80. En términos generales, ¿qué indica la autofosforilación de un receptor tirosina quinasa?. Que la actividad quinasa del receptor fosforila residuos del propio complejo receptor. Que el receptor fabrica sus propios aminoácidos a partir de calcio. Que una fosfatasa retira los fosfatos del receptor. Que el ligando fosforila al ADN sin participación del receptor.

81. ¿Por qué son importantes algunas tirosinas fosforiladas del receptor para continuar la señalización?. Porque impiden por definición cualquier interacción con otras proteínas. Porque sustituyen al ligando y pasan a circular libremente por la sangre. Porque forman lugares de reconocimiento para otras proteínas señalizadoras. Porque convierten el receptor en una reserva de calcio del retículo.

82. Si una proteína adaptadora no puede reconocer las tirosinas fosforiladas de un receptor, ¿qué puede quedar alterado?. Su reclutamiento al receptor y el ensamblaje del complejo de señalización. La capacidad de cualquier proteína G de contener subunidades beta y gamma. La existencia de los iones de calcio como elemento químico. La conversión obligatoria de todos los GPCR en receptores guanilato ciclasa.

83. Si las tirosinas fosforiladas de un receptor sostienen una cascada, ¿qué efecto puede tener retirarlas mediante tirosina fosfatasas?. Añadir nuevos fosfatos y reforzar siempre la misma señal. Reducir el reclutamiento de proteínas y contribuir a terminar esa señal. Aumentar obligatoriamente la producción de IP3 en todas las células. Transformar el receptor en un GPCR de siete segmentos.

84. ¿Qué comparación general entre quinasas citosólicas y receptores quinasa es correcta?. Todas las quinasas citosólicas actúan exclusivamente sobre tirosina y ningún receptor lo hace. Todas las quinasas son fosfodiesterasas y solo difieren en su localización. Ninguna quinasa puede fosforilar proteínas si está asociada a una membrana. Muchas quinasas citosólicas son de serina/treonina y abundan los receptores con actividad tirosina quinasa.

85. ¿Qué diferencia básica existe entre una proteína quinasa y una proteína fosfatasa?. Ambas hidrolizan únicamente PIP2 para formar IP3 y DAG. La quinasa elimina grupos fosfato; la fosfatasa los añade. La quinasa añade grupos fosfato a sustratos; la fosfatasa los elimina. Ambas sintetizan únicamente nucleótidos cíclicos a partir de calcio.

86. ¿Cómo pueden contribuir los factores de crecimiento a la supervivencia de determinadas células?. Transformando todas las células adultas en fotorreceptores. Provocando necesariamente la muerte de toda célula que posea su receptor. Sustituyendo al calcio de la troponina C en cualquier tejido. Activando vías que mantienen funciones de supervivencia y limitan la apoptosis.

87. Un receptor carece de dominio quinasa propio, pero al unirse su ligando activa una quinasa adherida a su región intracelular. ¿Cómo se clasifica?. Como canal de calcio regulado directamente por IP3. Como receptor asociado a una enzima. Como receptor guanilato ciclasa que sintetiza AMPc. Como receptor con actividad quinasa intrínseca.

88. ¿Qué diferencia correctamente a la fosfodiesterasa de la fosfolipasa C en las vías de señalización?. La fosfodiesterasa puede degradar nucleótidos cíclicos; la fosfolipasa C hidroliza PIP2 para generar IP3 y DAG. Ambas son receptores de membrana que sintetizan exclusivamente AMPc. La fosfodiesterasa produce IP3 y DAG; la fosfolipasa C convierte GMPc en GMP. Ambas son proteínas G cuyas subunidades alfa se unen directamente al calcio.

89. Un aumento de calcio citosólico no logra activar MLCK porque la calmodulina no puede unirse al calcio. ¿Qué muestra este resultado?. Que MLCK reconoce el calcio exclusivamente mediante troponina C. Que el calcio debe transformarse antes en GMPc dentro de MLCK. Que la activación de MLCK depende del intermediario calcio-calmodulina. Que toda acción del calcio en la célula necesita necesariamente calmodulina.

90. ¿Qué comparación entre dos mecanismos que regulan el GMPc es correcta?. La guanilato ciclasa lo degrada y la fosfodiesterasa de los fotorreceptores lo sintetiza. La guanilato ciclasa lo sintetiza y la fosfodiesterasa de los fotorreceptores lo degrada. El receptor de IP3 lo transforma en calcio y la calmodulina lo transforma en DAG. La adenilato ciclasa y la fosfolipasa C lo producen directamente a partir de ATP.