fisiología I test 12

1. ¿Qué caracteriza a un mitógeno?. Bloquea la síntesis de proteínas. Degrada el ADN antes de la replicación. Elimina los receptores de crecimiento. Estimula la división celular.

2. ¿Qué tipo de receptor utiliza la insulina para iniciar su señalización?. Un receptor asociado a JAK sin actividad catalítica propia. Un receptor nuclear que se une directamente al ADN. Un receptor con actividad tirosina quinasa intrínseca. Un receptor acoplado a proteína G heterotrimérica.

3. En el modelo habitual de un receptor tirosina quinasa que se activa al unir dos monómeros, ¿qué favorece la llegada del ligando?. La dimerización y activación del receptor. La entrada del receptor completo en el citoplasma. La separación de las subunidades alfa, beta y gamma. La hidrólisis de todo el GTP de la célula.

4. ¿Dónde se localiza el dominio catalítico de un receptor tirosina quinasa de membrana?. Dentro del núcleo celular. En una proteína G heterotrimérica. En su región intracelular. En su región extracelular.

5. ¿Qué función tienen muchas de las tirosinas fosforiladas de un receptor activado?. Convertir el receptor en una molécula de ADN. Transportar calcio desde el retículo endoplasmático. Crear sitios de unión para proteínas de señalización. Sustituir al GTP en el centro activo de Ras.

6. ¿Qué reconoce un dominio SH2 en una proteína de señalización?. Una molécula de GMP cíclico dentro del núcleo. Una fosfotirosina en un contexto de secuencia adecuado. Un grupo de cuatro iones calcio unidos a calmodulina. Un nucleótido GDP unido al centro activo de Ras.

7. ¿Cuál es la función principal de GRB2 en la activación de Ras?. Sintetizar GMP cíclico a partir de GTP. Hidrolizar el GTP que mantiene activa a Ras. Fosforilar directamente a ERK dentro del núcleo. Actuar como adaptador que recluta SOS cerca del receptor.

8. ¿Qué clase de proteína es SOS en la vía de Ras?. Un factor de intercambio de nucleótidos de guanina. Una tirosina fosfatasa del receptor. Una proteína quinasa dependiente de GMP cíclico. Una proteína activadora de la hidrólisis de GTP.

9. ¿Cómo favorece SOS la activación de Ras?. Rompe GTP para dejar GDP unido a Ras. Añade un fosfato al GDP que sigue unido a Ras. Sustituye la proteína Ras por una proteína STAT. Facilita la salida de GDP y la posterior unión de GTP.

10. ¿Cómo se clasifica Ras?. Como un factor de transcripción nuclear. Como una proteína G heterotrimérica. Como una tirosina quinasa receptora. Como una proteína G monomérica.

11. ¿Qué forma de Ras puede transmitir la señal hacia Raf?. Ras unida a GDP. Ras unida a GMP cíclico. Ras unida a GTP. Ras unida a AMP cíclico.

12. Una molécula de Ras acaba de hidrolizar su GTP y conserva GDP unido. ¿En qué estado queda?. Convertida en un receptor nuclear. Convertida en una quinasa. En el estado inactivo. En el estado activo sostenido.

13. Si aumenta la acción de una GAP sobre Ras, ¿qué proceso se favorece?. La activación de Ras por intercambio de GDP. La inactivación de Ras por hidrólisis de GTP. La fosforilación de Ras por unión de ATP. La unión directa de Ras al ADN nuclear.

14. ¿Qué actividad enzimática propia de Ras permite apagar su señal?. La actividad fosfolipasa C. La actividad GTPasa. La actividad adenilato ciclasa. La actividad tirosina quinasa.

15. En el esquema clásico de activación desde un receptor de membrana, ¿dónde se encuentra Ras?. Asociada a la cara citoplasmática de la membrana. Libre en el espacio extracelular. Insertada en el ADN del núcleo. Unida a la cara externa de la membrana.

16. ¿Qué proteína inicia la cascada de quinasas tras la activación de Ras?. SOS. Raf. STAT. GRB2.

17. ¿Cuál es el orden correcto del módulo de tres quinasas de la vía de Ras?. Raf → MEK → ERK. Raf → ERK → MEK. ERK → MEK → Raf. MEK → Raf → ERK.

18. En el módulo Raf-MEK-ERK, ¿qué proteína corresponde a la MAP quinasa quinasa quinasa, o MAPKKK?. SOS. ERK. MEK. Raf.

19. En el módulo Raf-MEK-ERK, ¿qué proteína corresponde a la MAP quinasa quinasa, o MAPKK?. Ras. GRB2. MEK. ERK.

20. En el módulo Raf-MEK-ERK, ¿qué proteína corresponde a la MAP quinasa, o MAPK?. SOS. Raf. ERK. Ras.

21. ¿Qué afirmación clasifica correctamente dos componentes de esta vía?. Ras y Raf son dos receptores nucleares. Ras y Raf son dos proteínas G heterotriméricas. Ras es una tirosina quinasa y Raf es una proteína G. Ras es una proteína G y Raf es una quinasa de serina/treonina.

22. ¿Cómo puede la activación de ERK producir una respuesta que implique al núcleo?. Modificando por fosforilación reguladores de la transcripción. Uniéndose al ligando fuera de la célula. Convirtiendo directamente GTP en una molécula de ADN. Destruyendo de forma general todos los genes activos.

23. ¿Qué respuesta es característica de la activación mitogénica de la vía Ras-MAPK?. La eliminación completa de las proteínas de señalización. La destrucción inmediata de todos los receptores nucleares. La expresión de genes relacionados con proliferación celular. La conversión de cada factor de transcripción en un canal.

24. Un cambio impide que el dominio SH2 de GRB2 reconozca las fosfotirosinas del receptor. ¿Qué paso se dificultará de forma directa?. La unión de un receptor de cortisol a su ligando. El reclutamiento de GRB2 y SOS al receptor activado. La unión del ligando al dominio extracelular del receptor. La hidrólisis de GTP catalizada por una GAP ya unida a Ras.

25. Se inhibe MEK en una célula en la que Ras y Raf siguen activas. En la ruta canónica, ¿qué cambio se espera?. Una disminución de la activación de ERK. Un aumento obligado de la actividad catalítica de MEK. Una transformación de Ras en una proteína STAT. Una activación directa de ERK por el propio ligando.

26. Una mutación de Ras dificulta la hidrólisis de su GTP. ¿Por qué puede favorecer señales de proliferación persistentes?. Porque convierte a Ras-GDP en la única forma activa. Porque prolonga la permanencia de Ras en su estado activo. Porque elimina la necesidad de proteínas efectoras posteriores. Porque impide para siempre la unión de cualquier nucleótido.

27. ¿Qué diferencia fundamental existe entre un RTK y un receptor que utiliza JAK/STAT?. El segundo tiene que entrar en el núcleo antes de unir su ligando. El primero solo transmite señales mediante GMP cíclico. El segundo utiliza una tirosina quinasa asociada al receptor. El primero carece de cualquier dominio catalítico intracelular.

28. ¿Qué actividad enzimática tienen las proteínas JAK?. Actividad tirosina quinasa. Actividad GTPasa de Ras. Actividad fosfolipasa C. Actividad guanilato ciclasa.

29. Al activarse un receptor de la vía JAK/STAT, ¿qué favorece la aproximación de las JAK asociadas?. Su liberación inmediata al espacio extracelular. Su fosforilación cruzada y activación. Su unión obligatoria a las subunidades beta y gamma. Su conversión en nucleótidos de guanina.

30. Tras activarse, ¿qué producen las JAK al fosforilar tirosinas del receptor?. Moléculas de óxido nítrico a partir de arginina. Sitios de reclutamiento para proteínas STAT. Canales de potasio en el espacio extracelular. Subunidades de una proteína G heterotrimérica.

31. ¿Qué región de STAT facilita su unión a un receptor fosforilado?. Su dominio guanilato ciclasa. Sus siete hélices transmembrana. Su dominio SH2. Su dominio GTPasa.

32. ¿Quién fosforila a STAT en la vía canónica JAK/STAT?. La fosfodiesterasa que degrada GMP cíclico. La propia hormona antes de unirse al receptor. Una proteína JAK asociada al receptor. La proteína Ras unida a GDP.

33. ¿Qué dos cambios forman parte de la activación canónica de STAT como regulador de la transcripción?. Unión a GMP cíclico y apertura de un canal. Escisión de PIP2 y liberación de calcio. Hidrólisis de GTP y unión a una GAP. Fosforilación y formación de un dímero activo.

34. ¿Qué interacción contribuye a estabilizar el dímero de STAT fosforilada?. El reconocimiento del ligando extracelular por dos moléculas de Ras. La escisión de PIP2 por las dos STAT del dímero. El reconocimiento de una fosfotirosina de una STAT por el SH2 de la otra. La unión de dos moléculas de GMP cíclico a un receptor de insulina.

35. ¿Cuál es el destino funcional del dímero activo de STAT?. El retículo endoplasmático, donde libera calcio como un canal. El exterior celular, donde degrada la hormona. La membrana, donde se convierte en un receptor de siete pasos. El núcleo, donde regula la transcripción de genes.

36. ¿Cuál es la secuencia correcta de la vía canónica JAK/STAT?. Activación de STAT → hidrólisis de Ras → fosforilación de JAK. Activación de JAK → fosforilación del receptor → activación de STAT. Activación de JAK → síntesis de NO → apertura del receptor de IP3. Fosforilación de STAT → llegada del ligando → degradación de JAK.

37. Un fármaco bloquea la actividad catalítica de JAK, pero el ligando puede unirse al receptor. ¿Qué se espera en esa vía?. Sustitución automática de JAK por una guanilato ciclasa. Activación de STAT por unión directa de GDP. Mayor fosforilación obligatoria de STAT por el ligando. Menor fosforilación y activación de STAT.

38. Una STAT conserva su fosfotirosina, pero pierde la capacidad de reconocimiento de su SH2. ¿Qué interacción queda comprometida?. La hidrólisis de GTP por una molécula de Ras. La unión a fosfotirosinas del receptor o de otra STAT. La unión de acetilcolina a un receptor muscarínico. La síntesis de NO catalizada por eNOS.

39. ¿Qué hormona constituye un ejemplo de señalización mediante un receptor asociado a JAK?. Testosterona. Prolactina. Aldosterona. Cortisol.

40. En una célula mamaria sensible a prolactina, ¿qué resultado puede producir la activación de JAK/STAT?. La síntesis obligatoria de prolactina como única respuesta. La eliminación de los genes de proteínas lácteas. La expresión de genes relacionados con la producción de leche. La conversión de todas las STAT en canales de calcio.

41. ¿Qué grupo contiene ejemplos habituales de ligandos de receptores que utilizan JAK/STAT?. GMP cíclico, GDP y GTP. Cortisol, testosterona y aldosterona. Óxido nítrico y monóxido de carbono. Diversas interleucinas e interferones.

42. ¿Con qué función general se relaciona la señalización de los interferones?. Con la respuesta frente a infecciones víricas. Con el transporte de oxígeno por la hemoglobina. Con la digestión de grasas en la luz intestinal. Con la filtración pasiva de proteínas plasmáticas.

43. La interleucina 2 activa una vía de señalización en linfocitos T sensibles a ella. ¿Qué respuesta es coherente con su función?. Favorecer la proliferación de esos linfocitos. Convertir a esos linfocitos en células endoteliales. Inducir la producción de leche por esos linfocitos. Impedir la expresión de cualquier gen del ciclo celular.

44. La prolactina y una interleucina pueden utilizar JAK/STAT y provocar respuestas diferentes. ¿Qué lo explica mejor?. La ausencia de factores de transcripción en ambas respuestas. La producción obligatoria del mismo conjunto de proteínas. La especificidad del ligando y el contexto de la célula diana. La conversión de cada citocina en una hormona esteroidea.

45. Un receptor de citocinas asociado a JAK aparece fosforilado. ¿Qué conclusión es correcta?. JAK puede haber fosforilado al receptor sin que este sea una quinasa. La fosforilación demuestra que el receptor es un RTK. El receptor ya no necesita ninguna proteína de señalización. El receptor ha adquirido necesariamente actividad GTPasa.

46. ¿Qué conjunto reúne tres dianas de fosforilación de las JAK en el esquema canónico?. GTP, GMP cíclico y óxido nítrico. PIP2, calcio y calmodulina. Ras, el ADN y la acetilcolina. Otras JAK, el receptor y las STAT.

47. ¿Qué comparación entre GRB2 y STAT es correcta?. Ambas son GEF, pero únicamente STAT puede activar a Ras. Ambas son guanilato ciclasas, pero generan nucleótidos distintos. Ambas tienen SH2, pero GRB2 es adaptadora y STAT regula la transcripción. Ambas son receptores, pero solo GRB2 atraviesa la membrana.

48. ¿Qué característica describe la conexión canónica entre un receptor asociado a JAK y la regulación génica?. JAK debe activar siempre el módulo Raf-MEK-ERK para activar STAT. JAK necesita convertir a STAT en Ras antes de llegar al núcleo. JAK produce GMP cíclico que sustituye al ADN de la célula. JAK activa STAT, que puede actuar directamente como factor de transcripción.

49. ¿Qué significa que exista comunicación cruzada, o cross-talk, entre vías de señalización?. Que cada vía permanece completamente aislada. Que todos los receptores reconocen la misma molécula. Que un ligando debe salir por el receptor por el que entró. Que componentes de una vía pueden influir en otra.

50. Una proteína quinasa activada en una ruta modifica un componente de otra ruta. ¿Qué fenómeno ilustra?. Difusión simple de un soluto. Transcripción directa de un receptor. Comunicación cruzada entre vías. Equilibrio osmótico entre líquidos.

51. ¿Qué función cumplen las proteínas de andamiaje en muchas vías de señalización?. Organizar componentes para facilitar interacciones específicas. Transformar receptores de membrana en moléculas de ADN. Sustituir al ATP como fuente de todos los fosfatos. Transportar las hormonas por el espacio extracelular.

52. Una célula recibe al mismo tiempo señales de crecimiento y de disponibilidad de nutrientes. ¿Cómo decide su respuesta?. Activando un programa idéntico en cualquier condición. Integrando la información de las distintas rutas activadas. Impidiendo que dos receptores funcionen simultáneamente. Eliminando toda señal excepto la que llegó primero.

53. ¿Qué afirmación sobre la fosforilación de proteínas es correcta?. Equivale a sustituir GDP por GTP en cualquier proteína. Activa siempre a cualquier proteína que reciba un fosfato. Solo ocurre en receptores situados fuera de la célula. Puede activar o inhibir según la proteína y el sitio modificado.

54. Un receptor activado desencadena cambios en el metabolismo y también en la expresión génica. ¿Qué permite explicarlo?. La imposibilidad de activar dos efectores simultáneamente. La ramificación de la señal hacia distintas proteínas diana. La ausencia completa de regulación entre proteínas. La transformación del ligando en todos los productos finales.

55. Para actuar sobre un receptor situado dentro de una célula, ¿qué debe poder hacer el ligando?. Permanecer exclusivamente en el líquido extracelular. Fosforilar por sí mismo al receptor desde el exterior. Acceder al compartimento intracelular donde está el receptor. Unirse necesariamente a una proteína G heterotrimérica.

56. ¿Dónde pueden localizarse los receptores intracelulares que regulan la transcripción?. Solo en el espacio entre células. En el citoplasma o en el núcleo. Solo dentro del retículo endoplasmático. Solo en la cara externa de la membrana.

57. ¿Qué grupo reúne ligandos con efectos genómicos clásicos mediados por receptores intracelulares?. Testosterona, cortisol y aldosterona. GMP cíclico, STAT y JAK. Insulina, prolactina e interleucina 2. Acetilcolina, GDP y GRB2.

58. ¿Qué efecto renal se asocia a la aldosterona?. Sustituir el sodio y el potasio por glucosa en la orina. Impedir el transporte de ambos iones en cualquier segmento. Favorecer la reabsorción de sodio y la secreción de potasio. Favorecer la secreción de sodio y la reabsorción de potasio.

59. ¿Qué asociación entre hormona, receptor y función es correcta?. Cortisol: receptor intracelular y regulación metabólica. Cortisol: receptor guanilato ciclasa y síntesis directa de GTP. Cortisol: proteína G monomérica y destrucción de GDP. Cortisol: receptor de IP3 y apertura directa del retículo.

60. ¿Qué funciones se asocian de manera característica a las hormonas tiroideas?. Desarrollo y regulación del metabolismo. Activación directa de Ras por intercambio de GDP. Degradación de GMP cíclico en el músculo liso. Producción exclusiva de óxido nítrico vascular.

61. ¿Qué función se relaciona de forma clásica con la vitamina D en su forma hormonal activa?. La escisión del PIP2 de la membrana plasmática. La regulación del metabolismo del calcio y de la función ósea. La activación directa de JAK por una citocina. La hidrólisis del GTP que mantiene activa a Ras.

62. ¿Qué proceso constituye una función característica del ácido retinoico?. La fosforilación cruzada de las proteínas JAK. La separación de las subunidades de una proteína G. La regulación del desarrollo y la diferenciación celular. La conversión inmediata de GTP en GMP cíclico.

63. ¿Qué afirmación evita una generalización incorrecta sobre los receptores intracelulares?. Todos necesitan unirse a una proteína JAK para funcionar. Todos son factores de transcripción que se unen al ADN. Algunos son enzimas y otros reguladores de la transcripción. Todos son receptores de siete pasos transmembrana.

64. ¿Qué dominio de un receptor nuclear determina el reconocimiento directo de su hormona?. El dominio de unión al ligando. El dominio catalítico de una fosfodiesterasa. El dominio de unión al ADN. El dominio de unión al GTP de Ras.

65. ¿Qué dominio permite que un receptor nuclear reconozca secuencias reguladoras de los genes?. El dominio SH2 de una proteína adaptadora. El dominio de unión al ligando. El dominio de hidrólisis de GMP cíclico. El dominio de unión al ADN.

66. ¿Por qué es apropiado hablar de un dominio regulador de la transcripción en los receptores nucleares?. Porque su efecto puede ser activar o reprimir la expresión génica. Porque su única función es fabricar la hormona. Porque todos ellos degradan los genes a los que se unen. Porque el dominio solo funciona fuera del núcleo.

67. ¿Qué cambio puede desencadenar la unión del ligando a un receptor nuclear?. La transformación del receptor en su propio ligando. La conversión de todo el ADN en una proteína G. Un cambio conformacional que modifica sus interacciones. La desaparición de cualquier dominio de unión al ADN.

68. Un receptor hormonal está inicialmente en el citoplasma y su respuesta requiere regular genes. ¿Qué paso puede seguir a la unión del ligando?. La conversión del complejo en una fosfodiesterasa. La translocación del complejo receptor-ligando al núcleo. La entrada del ADN nuclear en la membrana plasmática. La salida del complejo al líquido extracelular.

69. Un receptor nuclear ya se encuentra asociado al ADN antes de que llegue su ligando. ¿Qué puede hacer la unión del ligando?. Convertir la respuesta en una hidrólisis de GTP de Ras. Impedir que el receptor interaccione con cualquier proteína. Cambiar los reguladores asociados y modificar la transcripción. Obligar a trasladar primero el receptor al exterior celular.

70. En un receptor nuclear asociado a un complejo inhibidor, ¿qué puede favorecer la unión del ligando?. La conversión de las proteínas inhibidoras en moléculas de calcio. La unión del receptor a las subunidades beta y gamma de una proteína G. La destrucción obligatoria de todos los receptores del núcleo. La liberación del complejo inhibidor y el reclutamiento de coactivadores.

71. ¿Qué afirmación sobre los efectos de un receptor nuclear en la expresión de genes es correcta?. Siempre activa todos los genes de la célula por igual. Puede aumentar o disminuir la transcripción de genes concretos. Siempre obliga a producir más cantidad del mismo ligando. Solo modifica proteínas sin afectar a ningún gen.

72. ¿Qué distingue la acción genómica clásica de una hormona esteroidea de una ruta GPCR-AMP cíclico?. El receptor esteroideo puede regular el ADN sin exigir esa cascada de segundo mensajero. La hormona esteroidea activa siempre una proteína G heterotrimérica. La hormona esteroidea debe escindir PIP2 para poder unirse al receptor. El receptor esteroideo necesita siete hélices transmembrana.

73. Una mutación impide que el receptor intracelular reconozca a su hormona, pero conserva su dominio de unión al ADN. ¿Qué paso falla primero?. El reconocimiento de la señal hormonal por el receptor. La apertura de todos los canales de potasio. La hidrólisis del GTP de las proteínas Ras. La síntesis de la hormona por todas las células del organismo.

74. Un receptor nuclear une su hormona, pero su dominio de unión al ADN está alterado. ¿Qué función queda directamente comprometida?. La entrada de toda molécula lipofílica en la célula. La hidrólisis de GMP cíclico por una fosfodiesterasa. El reconocimiento de sus elementos de respuesta en el ADN. La formación de NO a partir de arginina por eNOS.

75. En una respuesta hormonal organizada en dos etapas, ¿qué caracteriza a los genes de respuesta primaria?. Codifican siempre la misma hormona que inició la señal. Solo se activan después de sintetizar proteínas de respuesta secundaria. Son regulados directamente por el receptor activado. Se traducen directamente en el núcleo sin producir ARN.

76. En un esquema de respuesta primaria y secundaria, ¿qué pueden incluir las proteínas de respuesta primaria?. Moléculas de ADN sin ninguna función proteica. Factores de transcripción y proteínas reguladoras de la respuesta. Únicamente proteínas que forman la membrana plasmática. Únicamente la hormona que entró desde el exterior.

77. ¿Cómo se activan los genes de respuesta secundaria en el esquema de dos etapas?. Por la acción de reguladores producidos en la respuesta primaria. Por unión directa de cualquier proteína G a su ADN. Por sustitución de sus bases por moléculas de GMP cíclico. Antes de que el ligando alcance a su receptor.

78. En un esquema hormonal, los primeros productos primarios aparecen aproximadamente a los 30 minutos. ¿Qué interpretación es adecuada?. Impide que se expresen después genes secundarios. Demuestra que toda respuesta hormonal es instantánea. Es una duración fija y obligatoria para todos los receptores y células. Es un tiempo orientativo de una respuesta más temprana que la secundaria.

79. Para producir una proteína de respuesta primaria codificada por un gen nuclear, ¿qué secuencia es correcta?. Salida del gen completo al citoplasma para transformarse en proteína. Traducción del ADN en el núcleo y transcripción de la proteína fuera. Transcripción en el núcleo y traducción en ribosomas citoplasmáticos. Síntesis de proteína directamente sobre el ADN sin ARN mensajero.

80. Una proteína inducida durante la respuesta primaria reduce la actividad que inició esa misma respuesta. ¿Qué mecanismo representa?. Retroalimentación negativa. Retroalimentación positiva. Difusión simple de un gas. Activación cruzada de JAK.

81. ¿Por qué la respuesta génica secundaria suele aparecer después de la primaria?. Porque el ADN solo puede transcribirse una vez en toda la vida celular. Porque el ligando necesita convertirse primero en glucosa. Porque todos los receptores secundarios deben salir antes de la célula. Porque depende de sintetizar reguladores producidos en la primera etapa.

82. En un esquema donde las proteínas primarias regulan otros genes, ¿qué función tienen muchas proteínas de respuesta secundaria?. Convertir todas las hormonas esteroideas en proteínas G. Impedir que cualquier célula responda de nuevo a señales. Unirse siempre al mismo receptor en el espacio extracelular. Ejecutar efectos biológicos específicos de la señal recibida.

83. Cuando el NO producido por una célula endotelial actúa sobre una célula muscular lisa próxima, ¿qué comunicación se produce?. Paracrina. Por contacto mediante un ligando anclado. Endocrina a larga distancia. Exclusivamente a través de una unión comunicante.

84. ¿Qué propiedad ayuda a explicar que el NO actúe habitualmente como mediador local?. Su unión permanente al ADN de la célula emisora. Su almacenamiento estable durante semanas en sangre. Su vida media muy corta. Su imposibilidad de cruzar membranas.

85. ¿Cómo alcanza el NO su receptor intracelular en una célula vecina?. Transformándose primero en una hormona peptídica. Entrando unido a una proteína STAT fosforilada. Atravesando obligatoriamente un receptor de siete pasos. Difundiendo a través de las membranas.

86. ¿Qué reacción describe correctamente la síntesis de NO por una óxido nítrico sintasa?. La conversión de L-arginina en NO y L-citrulina. La conversión de GTP en NO y GMP cíclico. La conversión de GDP en NO y una proteína Ras. La conversión de PIP2 en NO y diacilglicerol.

87. ¿Qué pareja corresponde a las isoformas de NOS descritas como constitutivas en el esquema básico?. JAK y STAT. iNOS y eNOS. iNOS y nNOS. eNOS y nNOS.

88. ¿Qué isoforma de NOS se asocia de forma característica al endotelio vascular?. iNOS. eNOS. PDE5. nNOS.

89. ¿Qué asociación corresponde a nNOS?. Se expresa de forma característica en tejido nervioso y también en músculo. Es un receptor nuclear exclusivo de hormonas tiroideas. Es una fosfodiesterasa exclusiva del endotelio vascular. Solo aparece en macrófagos después de una infección.

90. En la vía endotelial dependiente de calcio, ¿qué activa directamente a eNOS?. La proteína Ras unida a GDP. El GMP producido por una fosfodiesterasa. La proteína STAT unida al ADN. El complejo calcio-calmodulina.

91. ¿Cuál es la capacidad máxima de unión de Ca2+ de una molécula de calmodulina?. Cuatro iones. Dos iones. Ocho iones. Un ion.

92. ¿Qué asociación es característica de iNOS?. Actividad de ciclasa soluble que fabrica GMP cíclico. Expresión exclusiva en neuronas con función de receptor de insulina. Expresión inducible en células inmunitarias como macrófagos activados. Actividad de proteína adaptadora que recluta SOS al receptor.

93. ¿Qué afirmación describe con precisión la relación entre iNOS y calcio-calmodulina?. Solo funciona cuando aumenta el calcio exactamente igual que eNOS. Carece de interacción con calmodulina en cualquier circunstancia. Se activa exclusivamente cuando la célula pierde todo su calcio. Une calmodulina con gran afinidad y no necesita los aumentos de calcio típicos de eNOS.

94. En la vía paracrina vascular del NO, ¿qué pareja identifica la célula productora y la célula diana del efecto relajante?. Célula muscular lisa → eritrocito. Célula endotelial → célula muscular lisa. Célula tiroidea → linfocito T. Eritrocito → célula tiroidea.

95. En el esquema endotelial de vasodilatación por acetilcolina, ¿qué receptor inicia la vía?. Un receptor muscarínico de membrana acoplado a Gq. Un receptor de prolactina asociado a JAK. Una guanilato ciclasa soluble que reconoce acetilcolina. Un receptor nuclear de hormonas esteroideas.

96. ¿Qué forma de la subunidad alfa de Gq transmite la señal a la fosfolipasa C?. Alfa-q unida a AMP cíclico. Alfa-q unida a GDP. Alfa-q unida a GMP cíclico. Alfa-q unida a GTP.

97. ¿Qué reacción cataliza la fosfolipasa C en la membrana plasmática?. La conversión de GDP en calcio y calmodulina. La escisión de PIP2 en IP3 y diacilglicerol. La escisión de arginina en IP3 y citrulina. La conversión de GTP en GMP cíclico y NO.

98. Tras la escisión de PIP2, ¿qué distribución es correcta?. El diacilglicerol permanece en la membrana y el IP3 difunde por el citosol. Ambos productos entran obligatoriamente en el ADN nuclear. El IP3 permanece en la membrana y el diacilglicerol difunde libre en el citosol. Ambos productos se convierten de inmediato en proteínas STAT.

99. ¿Qué ocurre cuando el IP3 activa sus receptores en el retículo endoplasmático?. Se introduce todo el calcio citosólico dentro del núcleo. Se libera Ca2+ desde el retículo al citosol. Se hidroliza el GTP unido a Ras por acción de STAT. Se sintetiza GMP cíclico directamente a partir de calcio.

100. Se bloquea la liberación de calcio mediada por IP3 en el endotelio. ¿Qué paso de la vía descrita se reduce?. La unión de NO a una ciclasa soluble ya activada en otra célula. La activación de eNOS dependiente de calcio-calmodulina. La síntesis de todas las proteínas receptoras de esteroides. La hidrólisis de GMP cíclico por PDE5 ya presente.

101. ¿Cuál es el receptor intracelular que media la respuesta clásica al NO en el músculo liso vascular?. La adenilato ciclasa de membrana. La guanilato ciclasa soluble. El receptor nuclear de aldosterona. La fosfolipasa C del retículo.

102. ¿Qué reacción cataliza la guanilato ciclasa activada por NO?. La formación de AMP cíclico a partir de ATP. La formación de NO a partir de arginina. La formación de GMP cíclico a partir de GTP. La hidrólisis de GMP cíclico para formar GMP.

103. ¿Qué comparación entre receptores guanilato ciclasa es correcta?. El NO activa una ciclasa de membrana y el péptido natriurético auricular una soluble. El NO activa una ciclasa soluble y el péptido natriurético auricular una de membrana. Ambos ligandos necesitan un receptor nuclear que sea factor de transcripción. Ambos ligandos producen AMP cíclico mediante una adenilato ciclasa.

104. En la vía relajante del NO, ¿qué proteína quinasa se activa por el aumento de GMP cíclico?. Proteína quinasa A, o PKA. La tirosina quinasa JAK. La proteína adaptadora GRB2. Proteína quinasa G, o PKG.

105. ¿A qué grupo pertenece PKG por el tipo de residuos que fosforila?. A las proteínas G monoméricas. A los receptores de tirosina quinasa de membrana. A las fosfodiesterasas de GMP cíclico. A las quinasas de serina/treonina.

106. En una célula muscular lisa donde el K+ tiende a salir, ¿qué favorece la apertura de canales de potasio?. La hiperpolarización y la reducción de la excitabilidad. La activación directa de todos los receptores nucleares. La liberación de calcio desde el exterior hacia el núcleo. La despolarización obligatoria por entrada de potasio.

107. ¿Qué cambio en el músculo liso vascular favorece la relajación dentro de esta vía?. El aumento mantenido de la entrada de Ca2+ contráctil. La fosforilación máxima de la miosina por una MLCK activada. La reducción de la entrada de Ca2+ y de la señal contráctil. La activación sostenida de todos los canales de calcio.

108. La MLCK favorece la contracción del músculo liso al fosforilar las cadenas ligeras de miosina. Si disminuye su activación y lo demás se mantiene, ¿qué se favorece?. La síntesis directa de GMP cíclico por la MLCK. Una mayor activación obligatoria de la contracción. La conversión de la MLCK en una proteína G. Una menor señal contráctil.

109. ¿Cuál es el efecto vascular final de la relajación del músculo liso de la pared de una arteria?. Formación de un dímero de STAT. Vasoconstricción. Vasodilatación. Activación de Ras por GDP.

110. ¿Qué comparación entre las dos células de la vía vascular del NO es correcta?. El calcio endotelial bloquea eNOS y el calcio muscular carece de efecto contráctil. El calcio solo participa en el músculo liso y nunca en el endotelio. El aumento de calcio produce obligatoriamente el mismo efecto en todas las células. El calcio endotelial activa eNOS y la reducción de la señal de calcio muscular favorece la relajación.

111. ¿Cómo contribuye una fosfodiesterasa a apagar la señal de GMP cíclico?. Convirtiendo el GMP en GTP para activar Ras. Hidrolizando el GMP cíclico a GMP. Fosforilando a PKG para fabricar más GMP cíclico. Produciendo NO a partir de L-arginina.

112. ¿Cuál es la diana principal del sildenafilo en la señalización de GMP cíclico?. La óxido nítrico sintasa endotelial, o eNOS. La fosfodiesterasa tipo 5, o PDE5. La fosfolipasa C, o PLC. La MAP quinasa quinasa, o MEK.

113. Si se inhibe PDE5 mientras se está produciendo GMP cíclico, ¿qué efecto se espera?. Una menor degradación de GMP cíclico y una señal más prolongada. La desaparición inmediata de toda actividad de PKG. Una mayor degradación de GMP cíclico y una señal más breve. La transformación directa de GMP cíclico en acetilcolina.

114. ¿Por qué es inexacto afirmar que el sildenafilo fabrica directamente GMP cíclico?. Porque frena su degradación, mientras la guanilato ciclasa lo sintetiza. Porque sustituye al NO como sustrato de la óxido nítrico sintasa. Porque su única función es activar directamente la MLCK. Porque degrada GTP sin producir ningún efecto sobre GMP cíclico.

115. Se añade NO a músculo liso, pero su guanilato ciclasa soluble está inhibida. ¿Qué paso se reduce directamente?. La hidrólisis del GTP unido a Ras por una GAP. La producción de GMP cíclico en respuesta al NO. La transcripción de todos los genes primarios por cortisol. La unión de prolactina a su receptor de membrana.

116. ¿Qué secuencia resume correctamente la transmisión desde el endotelio al músculo liso vascular?. Calcio-calmodulina → eNOS → NO → ciclasa soluble → GMP cíclico → PKG. Calcio-calmodulina → PDE5 → NO → receptor nuclear → GDP → Ras. PKG → NO → IP3 → eNOS → JAK → STAT. eNOS → GMP cíclico → acetilcolina → Ras → MEK → NO.

117. En un modelo fisiológico habitual, ¿cómo se considera una solución de NaCl al 0,9 % respecto al plasma?. Siempre fuertemente hipotónica. Aproximadamente isotónica. Agua libre de solutos. Una solución sin efecto sobre el volumen extracelular.

118. Una solución de glucosa al 5 % puede ser casi isoosmótica al administrarse. Tras la captación y el metabolismo de la glucosa, ¿cómo se comporta el agua aportada?. Como una carga permanente de NaCl isotónico. Como una solución que no puede entrar en el espacio intracelular. Como una proteína impermeable que permanece en el plasma. Como agua libre, con un efecto fisiológico hipotónico.

119. Se añaden 5 g de glucosa por cada 100 mL a una solución que mantiene NaCl al 0,9 %. ¿Qué diferencia hay entre su osmolaridad inicial y su efecto tónico sostenido?. La osmolaridad inicial debe ser idéntica a la del NaCl al 0,9 % sin glucosa. La glucosa eleva la osmolaridad inicial, mientras el NaCl sostiene principalmente la tonicidad extracelular. La glucosa permanece indefinidamente fuera de todas las células y nunca se metaboliza. La glucosa elimina los iones de sodio y convierte la mezcla en agua pura.

120. ¿Qué propiedad determina que un soluto contribuya de forma sostenida a la tonicidad a través de una membrana?. Que tenga cualquier concentración, aunque se distribuya libremente a ambos lados. Que pueda cruzar instantáneamente y equilibrarse sin dejar un gradiente efectivo. Que sea necesariamente una molécula de glucosa utilizada por todas las células. Que no atraviese libremente esa membrana ni desaparezca rápidamente del compartimento.