MATRIZ EXTRACELULAR Y UNIONES CELULARES. CITOESQUELETO

Di cual de las siguientes proteínas no está presente en los hemidesmosomas. Miosina. Integrina. Colágeno XVII. Pectina.

El citoesqueleto: Sólo está presente en el citoplasma. Está formado sólo por proteínas globulares. Confiere a las células la capacidad de adoptar formas. Tiene una función meramente estructural.

Indica la relación que hay entre colágeno, elastina y laminina?. Participan en la formación de los desmosomas. Son proteínas fibrosas de la matriz extracelular. Todas ellas presentan una estructura globular. Todas son proteínas glicosiladas.

La lámina nuclear: Está compuesta por la laminina. Es un entramado proteico que separa la membrana interna de la cromatina. Esta compuesta por las queratinas. Es un tipo de membrana interna.

Las miosinas: Hidrolizan GTP. Son proteínas fibrilares. Son las responsables de los movimientos mecánicos de las células por su unión a filamentos de actina. Son proteínas globulares.

La locomoción celular. Sólo se puede hacer mediante flagelos. Sólo se puede hacer mediante deslizamiento. Es independiente de un gasto energético. Depende de los filamentos de actina.

¿Cuál de los siguientes compuestos no es un glucosaminoglucano?. Heparan sulfato. Fibronectina. Heparina. Condroitin sulfato.

¿Cuál de estos elementos no se encuentra en la matriz extracelular?. Lípidos. Glucosaminoglucanos. Proteínas. Fibras de colágeno.

Los centriolos. Están presentes en todas las células eucarioticas. Actúan como enzimas. Todas son falsas. Son los únicos centros organizadores de microtúbulos.

Las lamininas: Son proteínas no glicosiladas. Son los principales componentes de la lámina basal. Tienen una estructura proteica formada por dos cadenas de aminoácidos. Todas son ciertas.

TEST – MATRIZ EXTRACELULAR Y COMPONENTES 1. La matriz extracelular (MEC) se define principalmente como: Una capa exclusiva de células epiteliales. Un conjunto de moléculas secretadas que rodean a las células. Una estructura interna de la membrana plasmática.

2. Una de las funciones clave de la matriz extracelular es: Producir energía celular. Regular la transcripción génica. Permitir adhesión y comunicación celular. Sintetizar proteínas ribosomales.

3. La membrana basal se caracteriza por: Estar formada solo por lípidos. Tener un grosor microscópico de varios micrómetros. Separar tejidos y actuar como barrera selectiva.

4. La membrana basal puede encontrarse rodeando: Epitelios y tejido nervioso exclusivamente. Músculos, nervios y tejido adiposo. Únicamente vasos sanguíneos.

5. Las proteínas de la MEC suelen ser: Globulares y solubles. Alargadas y estructurales. Enzimáticas. Exclusivamente intracelulares.

6. Los glucosaminoglucanos (GAGs) son: Proteínas fibrosas y lípidos complejos. Polisacáridos ramificados. Heteropolisacáridos lineales.

7. Una característica común de los GAGs (glucosaminoglicanos) es: Baja viscosidad. Alta carga negativa. Insolubilidad en agua.

8. La alta viscosidad de los GAGs se debe principalmente a: Su estructura globular. Su capacidad para atraer agua. La presencia de enlaces peptídicos. La ausencia de sulfatos.

9. ¿Qué función biomecánica cumplen los GAGs en articulaciones?. Lubricación y absorción de impactos. Producción de colágeno y anclaje epitelial. Transmisión nerviosa.

10. El ácido hialurónico se diferencia del resto de GAGs porque: Es el más sulfato. Se une covalentemente a proteínas. No contiene sulfatos. Es intracelular.

11. El ácido hialurónico destaca por: Su pequeño tamaño y su unión directa a integrinas. Su capacidad para desplazar grandes volúmenes de agua. Su rigidez estructural.

12. El GAG (glucosaminoglicanos) más abundante del organismo es: Heparina. Dermatan sulfato. Condroitin sulfato. Keratan sulfato.

13. La heparina se localiza principalmente: En membranas basales. En gránulos de mastocitos. En líquido sinovial.

14. Los proteoglucanos están formados por: Proteínas globulares, lípidos y carbohidratos. Una proteína central unida a GAGs. Solo polisacáridos.

15. La función principal de los proteoglucanos en la MEC es: Transmitir impulsos eléctricos y degradar macromoléculas. Formar un gel resistente a la compresión. Generar fibras contráctiles.

16. Algunos proteoglucanos: Actúan como proteínas de membrana. Solo se secretan al exterior. Se localizan solo en cartílago.

17. Las proteínas fibrosas estructurales proporcionan a la MEC: Transporte activo y energía metabólica. Elasticidad y resistencia. Capacidad enzimática.

18. El colágeno se caracteriza por: Ser una proteína globular. Estar presente solo en hueso. Resistir fuerzas de tracción. Tener estructura helicoidal simple.

19. La unidad básica del colágeno es: Fibrilla y Microfibrilla. Tropocolágeno. Fibra elástica.

20. La triple hélice del colágeno está formada por: Dos cadenas peptídicas. Tres cadenas de polipéptidos. Cuatro dominios globulares.

21. La secuencia repetitiva típica del colágeno es: Ala–Ser–Val. Gly–X–Y. Lys–Arg–His.

22. La glicina es clave en el colágeno porque: Forma enlaces disulfuro aportando carga negativa. Permite el empaquetamiento de la triple hélice. Inicia la síntesis proteica.

23. La hidroxilación de prolina y lisina es importante para: La degradación del colágeno y la unión al ADN. La estabilidad de la triple hélice. La secreción al citosol.

24. El colágeno tipo IV se caracteriza por: Formar fibrillas largas. Asociarse a tendones. Formar redes en la lámina basal. Ser transmembrana.

25. La elastina permite a los tejidos: Resistir tracción extrema. Contraerse activamente. Recuperar la forma tras estirarse. Transmitir señales químicas.

26. Los fibroblastos interactúan con la matriz extracelular principalmente mediante: Canales iónicos. Receptores de membrana específicos. Enzimas lisosomales.

27. Una función clave de los receptores de los fibroblastos es: Transmitir señales al interior celular. Formar ribosomas. Sintetizar ATP.

28. La matriz extracelular actúa como “pegamento” celular porque: Tiene alto contenido lipídico. Facilita adhesión. Es rígida e impermeable.

29. La membrana basal actúa como barrera selectiva porque: Impide el paso de todas las moléculas. Filtra proteínas sanguíneas. Está formada por células compactas. Solo permite difusión simple.

30. Las proteínas de la MEC se diferencian de las intracelulares porque: Son generalmente alargadas. Carecen de estructura secundaria. Son hidrofóbicas. Son más pequeñas.

31. Los GAGs están formados por: Unidades de aminoácidos repetidos. Monosacáridos ramificados. Proteínas sulfatadas. Unidades repetidas de disacáridos.

32. En los GAGs (glucosaminoglicanos), el ácido urónico puede ser: Galactosa o fructosa. Glucuronato o iduronato. Ribosa o desoxirribosa. Glucosa o glucomaltosa.

33. La baja compresibilidad de los GAGs es importante porque: Permite lubricación y soporte mecánico. Activa enzimas digestivas. Facilita la difusión de oxígeno.

34. El ácido hialurónico se une a proteoglucanos: Mediante enlaces covalentes. A través de uniones peptídicas. De forma no covalente. Mediante puentes disulfuro.

35. El gran tamaño del ácido hialurónico permite: Unirse a integrinas. Formar complejos gigantes. Penetrar la membrana plasmática. Actuar como enzima.

36. El heparan sulfato se diferencia de la heparina porque: Carece totalmente de sulfatos. Contiene menos sulfatos. No se encuentra en membranas basales. Es exclusivo del cartílago.

37. Los proteoglucanos contribuyen a la plasticidad del tejido porque: Forman enlaces rígidos. Generan un gel hidratado. Degradan fibras. Son proteínas contráctiles.

38. Algunos proteoglucanos de membrana actúan como: Bombas iónicas. Correceptores de señalización. Enzimas digestivas. Canales de agua.

39. Las proteínas fibrosas estructurales sirven como: Fuente de energía. Andamiaje de la MEC. Barrera impermeable. Señales hormonales.

40. El colágeno representa aproximadamente: El 5 % de las proteínas corporales. El 10 % del peso corporal. El 25 % de las proteínas totales. La mitad de la MEC.

41. Las fibrillas de colágeno se observan principalmente con el microscopio: óptico. confocal. electrónico.

42. Las fibras colágenas visibles al microscopio óptico se forman por: Proteoglucanos. Asociación de fibrillas. Tropocolágeno aislado. Redes elásticas.

43. El colágeno aparece en grandes cantidades en: Tejidos nerviosos. Glándulas endocrinas y sangre. Tejidos sometidos a tracción.

44. Un fallo en la hidroxilación del colágeno provoca: Defectos en tejidos conectivos. Aumento de elasticidad. Activación enzimática.

45. Los colágenos fibrilares más comunes son: IV y VII. I, II y III. IX y XII. XVII y XVIII.

46. El colágeno tipo VII (7) se asocia a: Fibrillas elásticas. Lámina basal exclusivamente. Fibrillas de anclaje. Hemidesmosomas.

47. La elastina se secreta inicialmente como: Elastina madura. Proelastina. Tropoelastina. Fibronectina.

48. Las propiedades elásticas dependen principalmente de: Segmentos hidrofóbicos. Enlaces disulfuro. Hélices beta. Glicosilaciones.

49. Los enlaces cruzados de la elastina se forman entre: Glicinas. Alaninas. Lisinas. Prolinas.

50. Las microfibrillas asociadas a la elastina: Aparecen después de la elastina. Funcionan como andamio. Son rígidas. Sustituyen al colágeno.

51. La fibrilina es importante porque: Degrada elastina. Se une al colágeno. Mantiene las fibras elásticas. Forma proteoglucanos.

52. La fibronectina se caracteriza por: Una sola cadena peptídica. Dos cadenas unidas por enlaces disulfuro. No unirse a células. Ser exclusiva del plasma.

53. Una función clave de la fibronectina es: Producir elasticidad. Cohesionar la matriz extracelular. Regular el pH. Formar membranas.

54. Durante el desarrollo embrionario, la fibronectina: Inhibe la migración celular. Marca rutas de migración. Destruye la MEC. Actúa como enzima.

55. La laminina es fundamental en: Fibras musculares. Lámina basal. Cartílago. Plasma sanguíneo.

56. La estructura de la laminina tiene forma de: Hélice. Red. Cruz. Lámina plana.

57. Las cadenas que forman la laminina son: Alfa, beta y delta. Alfa, beta y gamma. Beta, gamma y sigma. Alfa, lambda y rho.

58. La laminina influye en el comportamiento celular porque: Se une a receptores integrina. Produce ATP. Activa ribosomas. Forma enlaces covalentes con ADN.

59. Defectos en laminina suelen provocar: Mejor adhesión celular. Aumento de elasticidad. Procesos patológicos. Mayor viscosidad.

UNIONES CELULARES 60. La función principal de las uniones celulares en tejidos es: Facilitar la difusión de nutrientes. Mantener la cohesión frente a fuerzas mecánicas. Producir matriz extracelular. Regular el metabolismo celular.

61. Las uniones célula-célula son especialmente importantes en: Tejido adiposo. Epitelios y músculos. Tejido sanguíneo. Sistema inmunitario.

2.1 UNIONES ESTRECHAS 62. Las uniones estrechas se encuentran principalmente en: Tejido conectivo laxo. Epitelios y músculo cardiaco. Cartílagos y huesos.

63. El objetivo principal de las uniones estrechas es: Unir citoesqueletos y facilitar la migración celular. Permitir la adhesión a la lámina basal. Evitar el paso del líquido entre células.

64. Las proteínas principales de las uniones estrechas son: Integrinas. Claudinas. Cadherinas. Conexinas.

65. Las redes formadas por claudinas determinan: El tipo de citoesqueleto. La permeabilidad de la unión. La síntesis proteica. La elasticidad del tejido.

66. Los poros de las uniones estrechas permiten el paso de: Proteínas seleccionados. Lípidos seleccionados. Iones seleccionados. ARN seleccionado.

67. La ocludina y las proteínas JAM contribuyen a: Transporte activo. Estabilidad de la barrera. Anclaje a filamentos intermedios. Formación de desmosomas.

68. Las proteínas JAM se relacionan intracelularmente con: Microtúbulos. Filamentos de actina. Filamentos intermedios. Centrosomas.

2.2. UNIONES DE ANCLAJE 69. La función general de las uniones de anclaje es: Comunicación metabólica. Adhesión mecánica. Transporte vesicular. Señalización hormonal.

70. Las uniones de anclaje incluyen: Uniones estrechas, gap y adherentes. Desmosomas, hemidesmosomas y adherentes. Claudinas, ocludinas y adherentes.

2.2.1. UNIONES ADHERENTES 71. Las uniones adherentes se localizan: Apicales a las uniones estrechas. Basales a las uniones estrechas. En la lámina basal y en el núcleo.

72. Las uniones adherentes se forman: Después de los desmosomas. Antes que las uniones estrechas. Solo en tejidos adultos. Tras la formación de la MEC.

73. Las moléculas de adhesión extracelular en uniones adherentes son: Claudinas e Integrinas. E-cadherinas y nectinas. Conexinas.

74. Las cateninas actúan como: Receptores hormonales. Enlaces con el citoesqueleto. Proteínas estructurales de la MEC. Canales iónicos.

75. La β-catenina puede. Degradar actina. Activar expresión génica. Unirse a laminina. Formar desmosomas.

76. En el ensamblaje de las uniones adherentes: Primero actúan las cadherinas. Primero actúan las nectinas. Ambas se forman simultáneamente. No existe un orden.

77. Las uniones adherentes son esenciales para: Impermeabilidad epitelial. Movimientos celulares coordinados. Transporte intercelular. Anclaje a la lámina basal.

2.2.2. DESMOSOMAS 78. Los desmosomas se unen principalmente a: Microtúbulos. Filamentos de actina. Filamentos intermedios. Centrosomas.

79. Los desmosomas son especialmente abundantes en: Tejidos poco sometidos a estrés. Epidermis y músculo cardiaco. Tejido adiposo y Sangre.

80. En células epiteliales, los filamentos asociados a desmosomas son: Actina. Queratina. Desmina. Tubulina.

81. En células cardiacas, los filamentos asociados a desmosomas son: Queratina. Actina. Desmina. Colágeno.

2.2.3. HEMIDESMOSOMAS 82. Los hemidesmosomas unen: Célula-célula. Célula-matriz. Núcleo-citoplasma. Orgánulo-orgánulo.

83. Los hemidesmosomas se diferencian de los desmosomas porque: Son la mitad de grandes. Son molecularmente distintos. Se unen a actina. No tienen proteínas transmembrana.

84. Las proteínas transmembrana de los hemidesmosomas incluyen: Claudina y ocludina. Integrina y colágeno XVII. Cadherinas. Conexinas.

85. Las proteínas citoplasmáticas de los hemidesmosomas son: Laminina y fibronectina. Plectina y BPAG1e. Actina y tubulina. Desmina y queratina.

86. Alteraciones en hemidesmosomas provocan: Fallos metabólicos. Enfermedades ampollosas de la piel. Degeneración nerviosa. Pérdida de comunicación celular.

2.3. UNIONES DE COMUNICACIÓN (GAP) 87. La función principal de las uniones gap es: Adhesión mecánica. Impermeabilización. Comunicación directa. Migración celular.

88. Las proteínas que forman las uniones gap se denominan: Cadherinas. Integrinas. Conexinas. Claudinas.

89. Un conexón está formado por: 3 conexinas. 4 conexinas. 6 conexinas. 12 conexinas.

90. El diámetro aproximado del canal gap es: 0,5 nm. 1 nm. 1,5 nm. 5 nm.

91. A través de las uniones gap pueden pasar: Proteínas y Lípidos. Iones y segundos mensajeros. ADN.

92. Las uniones gap permiten: Aislamiento celular. Acoplamiento eléctrico. Síntesis de proteínas. Anclaje estructural.

93. La apertura de los canales gap depende de: Temperatura externa. pH, Ca²⁺ y voltaje. Oxígeno. Glucosa.

94. La permeabilidad de las uniones gap varía según: El tamaño celular. El tipo de conexinas. La matriz extracelular. La lámina basal.

CITOESQUELETO (Parte final del tema) 95. El citoesqueleto es: Un sistema rígido similar al hueso. Una red dinámica de filamentos proteicos. Una estructura exclusiva del núcleo. Un conjunto de orgánulos.

96. Una de las funciones principales del citoesqueleto es: Síntesis de lípidos y producción de ATP. Organización de orgánulos. Replicación del ADN.

97. El citoesqueleto participa en: Solo la forma celular. Forma, movimiento y división celular. Exclusivamente en la mitosis. La digestión celular.

98. Sin citoesqueleto no sería posible: La difusión simple. La contracción muscular. La síntesis proteica. La respiración celular.

99. El citoesqueleto está formado por: Dos tipos de filamentos. Un solo tipo proteico. Microtúbulos únicamente. Tres tipos de filamentos.

100. ¿Cuál NO es un componente del citoesqueleto?. Filamentos intermedios. Microtúbulos. Filamentos de actina. Colágeno.

3.1. FILAMENTOS INTERMEDIOS 101. Los filamentos intermedios se caracterizan por. Alta flexibilidad. Alta resistencia mecánica. Polaridad marcada. Rápida polimerización.

102. Los filamentos intermedios rodean principalmente: El aparato de Golgi. El núcleo. Las mitocondrias. Los lisosomas.

103. Los filamentos intermedios se unen a: Uniones gap. Uniones estrechas. Desmosomas. Uniones adherentes.

104. A diferencia de otros filamentos, los filamentos intermedios: Son estructuras polares. Tienen extremos distintos. Carecen de polaridad. Se ensamblan con GTP.

105. La estructura básica de una proteína de filamento intermedio incluye: Solo dominios globulares. Cabeza, cola y dominio central. Dos dominios beta. Hélices beta.

106. El dominio central de los filamentos intermedios: Forma hojas beta. Tiene hélice alfa repetitiva. Es globular. Une ATP.

107. Ocho protofilamentos forman: Un dímero. Un tetrámero. Un filamento intermedio. Un microtúbulo.

108. El diámetro aproximado de un filamento intermedio es: 7 nm. 10 nm. 25 nm. 13 nm.

109. La gran resistencia de los filamentos intermedios se debe a: Enlaces covalentes y enlaces iónicos. Enlaces no covalentes laterales. Puentes disulfuro.

110. La plectina y la filagrina: Forman filamentos intermedios. Son proteínas accesorias. Hidrolizan ATP. Forman microtúbulos.

3.1.1 TIPOS DE FILAMENTOS INTERMEDIOS 111. Las queratinas se expresan en: Células musculares. Células epiteliales. Fibroblastos.

112. Las queratinas se caracterizan por: Un único tipo proteico. Gran diversidad. Unirse a microtúbulos. Ser exclusivas del núcleo.

113. Los monómeros de queratina se denominan: Desminas. Neurofilamentos. Citoqueratinas. Lamininas.

114. La filagrina: Degrada queratina. Une filamentos de queratina. Es una miosina que forma microtúbulos.

115. La vimentina se localiza principalmente en: Epitelios. Células mesodérmicas. Neuronas. Células musculares.

116. La vimentina es abundante en: Células embrionarias. Eritrocitos. Osteoclastos. Hepatocitos.

117. La desmina es característica de. Neuronas. Células musculare. Epitelios. Fibroblastos.

118. Los neurofilamentos: Se expresan en fibroblastos. Son típicos de neuronas. Carecen de apéndices laterales. Son filamentos de actina.

119. Los neurofilamentos se clasifican según: Su localización. Su peso molecular. Su función. Su carga eléctrica.

120. Las láminas nucleares: Son proteínas de la MEC. Forman la lámina basal. Refuerzan la envoltura nuclear. Son microtúbulos.

121. La lámina nuclear: Regula la síntesis proteica. Condiciona los poros nucleares. Forma cilios. Une actina.

122. Durante la mitosis, la lámina nuclear: Permanece intacta. Se fosforila y desorganiza. Se convierte en actina. Se degrada definitivamente.

3.2. MICROTÚBULOS 123. Los microtúbulos están formados por. Actina. Dímeros de tubulina. Filamentos intermedios. Colágeno.

124. Un microtúbulo está formado por: 8 protofilamentos. 10 protofilamentos. 13 protofilamentos. 25 protofilamentos.

125. La polaridad de los microtúbulos se debe a: La actina. La orientación de α y β-tubulina. La γ-tubulina. La dineína.

126. El extremo más del microtúbulo corresponde a: α-tubulina. β-tubulina. γ-tubulina. Desmina.

127. El crecimiento del microtúbulo ocurre preferentemente en: Extremo menos. Ambos extremos por igual. Extremo más. Centrosoma.

128. La inestabilidad dinámica consiste en: Movimiento celular. Alternancia de crecimiento y retracción. Transporte vesicular y formación de cilios.

129. El centrosoma actúa como: Orgánulo energético. Centro organizador de microtúbulos. Vesícula.

130. La γ-tubulina participa en: Transporte vesicular. Nucleación de microtúbulos. Contracción muscular. Formación de actina.

131. Los centríolos: Son exclusivos de vegetales. Son similares a cuerpos basales. Carecen de microtúbulos. Nucleán microtúbulos.

132. El casquete de GTP: stabiliza el microtúbulo. Favorece la despolimerización. Se encuentra en el extremo menos. Está formado por GDP.

133. La kinesina se mueve: Hacia el extremo menos. Hacia el extremo más. Sin dirección. Sobre la actina.

134. La dineína se desplaza: Hacia el extremo más. Hacia el extremo menos. En ambas direcciones. Sobre la actina.

135. Cilios y flagelos poseen una estructura: 8 + 1. 9 + 0. 9 + 2. 13 + 2.

136. La proteína responsable del deslizamiento en cilios es: Kinesina. Actina. Dineína ciliar. Nexina.

137. La nexina: Une microtúbulos externos. Hidroliza ATP. Forma el casquete. Une actina.

3.3. FILAMENTOS DE ACTINA 138. Los filamentos de actina también se denominan: Microtúbulos. Microfilamentos. Protofilamentos. Neurofilamentos.

139. El diámetro de los filamentos de actina es aproximadamente: 5 nm. 7 nm. 10 nm. 13 nm.

140. Los filamentos de actina presentan: Ausencia de polaridad. Polaridad estructural. Enlaces covalentes. Núcleo central.

141. La actina utiliza como nucleótido: GTP. GDP. ATP. ADP.

142. La polimerización de actina es más rápida en: Extremo meno. Ambos extremos. Extremo más. Zona central.

143. La gelsolina: Une actina a miosina. Fragmenta filamentos de actina. Forma microtúbulos y Estabiliza actina.

144. La miosina es una proteína: Estructural. Motora. Receptora. Enzimática sin movimiento.

145. La miosina se desplaza: Hacia el extremo menos. En ambas direcciones. Hacia el extremo más. De forma aleatoria.

146. La contracción muscular se basa en: Acortamiento de filamentos. Deslizamiento actina-miosina. Degradación de ATP. Polimerización de tubulina.

147. El sarcómero es: Una fibra muscular. Una miofibrilla. La unidad contráctil. Un filamento.

148. Durante la contracción: Se acortan los filamentos. Se acorta el sarcómero. Se rompen enlaces. Se destruye ATP.

149. La locomoción celular depende principalmente de: Microtúbulos. Filamentos intermedios. Actina. Colágeno.

150. Las integrinas intervienen en: Polimerización de actina. Adhesión al sustrato. Contracción muscular. Transporte vesicular.

151. Las proyecciones celulares como lamelipodios dependen de: Tubulina. Filamentos intermedios. Actina. Desmina.