mioglobina y hemoglobina

La histidina distal de las globinas: forma un enlace iónico con el CO. tiene interacción directa con el grupo hemo. disminuye la afinidad del hemo por el O2 al colisionar estericamente con esta molécula. estabiliza la unión del O2 con el Fe2+ hémico mediante un puente de hidrógeno.

La unión del oxígeno molecular al grupo hemo: No tiene ningún efecto estructural en la hemoglobina. facilita la formación de los puentes salinos (enlaces iónicos) establecidos entre la histidina HC3, el aspártico FG1 de las cadenas beta y la lisina C5 de la cadena alfa, que estabilizan el estado T de la desoxihemoglobina. Provoca la modificación de los residuos amino terminal de las subunidades para generar grupos carbamato. Induce el desplazamiento de la hélice F y el acodamiento FG para romper los enlaces iónicos (puentes salinos) entre subunidades que estabilizan l desoxihemoglobina.

El grupo hemo de la oximioglobina: tiene la quinta posición de coordinación del hierro unida a la histidina E7/His 64 (histidina distal). contiene un átomo de Fe3+. tiene la sexta posición de coordinación del hierro unida al O2. no tiene capacidad para liberar el O2.

El CO2, los protones y el 2,3-bisfosfoglicerato: aumentan la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno. Son efectores alostéricos de la mioglobina. se unen al grupo hemo de la hemoglobina. estabilizan la desoxihemoglobina.

La unión cooperativa del oxígeno a la hemoglobina: no depende de la estructura cuaternaria de la proteína. depende de los cambios conformacionales inducidos tras la unión del oxígeno a un sitio de unión del tetrámero. induce la transición desde la conformación R (oxihemoglobina) a la conformación T (desoxihemoglobina). aumenta la afinidad de la proteína por el oxígeno a medida que baja la concentración del mismo en el plasma.

La región interna de las globinas: es esencialmente hidrofóbica, con la excepción de dos residuos de histidina. es esencialmente hidrofílica. facilita la entrada libre de ligandos y moléculas de agua. está formada por residuos ácidos.

La mioglobina: Tiene regulación alostérica. actúa como reservorio de O2 en las células musculares. presenta una cinética de saturación sigmoidea. tiene una baja afinidad por el O2.

La hemoglobina: el oxígeno actúa como un efector alostérico heterotópico. es una proteína monomérica. tiene regulación alostérica homotrópica positiva (cooperatividad positiva). está formada por cuatro cadenas idénticas.

la hemoglobina fetal (HbF): tiene más residuos positivos en la cavidad de unión del 2,3-bisfosfoglicerato que la hemoglobina adulta (HbA). está formada por 2 cadenas alfa y dos cadenas beta. une el 2,3-bisfosfoglicerato con menos fuerza, lo que aumenta la afinidad de la HbF por el oxígeno con respecto a la HbA. Une el 2,3-bisfosfoglicerato con mayor fuerza, lo que aumenta la afinidad de la HbF por el oxígeno con respecto a la HbA.

El grupo hemo: no está unido de forma permanente a la parte polipeptídica de las globinas. está compuesto por un anillo de porfirina y un átomo de Fe2+. está compuesto por un anillo de porfirina. está unido por puentes disulfuro a la proteína.