Ordinaria Bioquímica I 2024/2025

Tenemos una enzima que sigue una cinética estrictamente Michaeliana. Se conoce experimentalmente que en condiciones fisiológicas la velocidad de generación de su producto depende linealmente de la disponibilidad del sustrato. Entonces podemos afirmar que en esas condiciones: a) La concentración fisiológica del sustrato es exactamente igual a su Km para la enzima. b) La enzima es una enzima reguladora alostérica. c) La enzima trabaja saturada por su sustrato. d) La concentración fisiológica del sustrato es claramente inferior a su Km para la enzima. e) La concentración fisiológica del sustrato es muy superior a su Km.

El exosoma es: a) Un complejo proteico para la degradación de todo tipo de RNAs. b) Un orgánulo para el reconocimiento de señales extracelulares. c) Un complejo para proteico para la degradación de componentes exógenos que sean incorporados a la célula. d) Un orgánulo encargado de la degradación de proteínas con actividad exoproteásica, en lugar de la acción endoproteásica del proteasoma. e) Un complejo proteico situado en el exterior de la membrana plasmática yencargado de funciones de reconocimiento intercelular.

Un punto donde normalmente convergen las vías de señalización de cAMP y de Ca2+ en la regulación de la expresión génica mes: a) La fosforilación y activación permanente de la CAMPK-II. b) El factor de transcripción NF-kB. c) La activación de proteína-fosfatasas como la calcineurina. d) El factor de transcripción CREB, cuya fosforilación depende de PKA y de CaMPKs. e) El reclutamiento del factor del complejo temario, TCF, sobre SRF para la activación de genes de respuesta temprana.

Estimando aproximadamente, la carga neta al pH de la sangre, del péptido GLP-[7-37] de secuencia HAEGTFTSDVSSYLEGQAAKEFIAWLVKGRG será cercana a: a) 0. b) -4. c) -3. d) -2. e) -1.

Tenemos un mRNA que contiene elementos IRE en la región 3´ no traducida. La unión de IRE-BP a esas secuencias: a) Bloquea la fase de translocación, impidiendo colocar un nuevo codón en el sitio A del ribosoma. b) Bloquea el proceso de scanning por la subunidad pequeña del ribosoma. c) Oculta o bloquea el acceso de secuencias sensibles a endonucleasas que aceleran la degradación de ese mRNA. d) Impide el reconocimiento de la caperuza 5´CAP y el ensamblaje de PIC 48S. e) Recluta represores traduccionales que actúan sobre la unidad grande de ribosoma.

Con respeto a la proteína-quinasas reguladoras: a) Normalmente una proteína-quinasa puede fosforilar cualquier resto de su aa objetivo (sea S, T, Y o H) en la proteína sustrato. b)Las proteína-quinasas solo fosforilan aquellos aa objetivo situados en una secuencia diana apropiada en la proteína sustrato. c) Normalmente cada proteína-quinasa solo fosforila a una única proteína sustrato, o una familia muy reducida de proteínas homólogas entre sí. d)Las proteína-quinasas que fosforilan restos de HIs son las más comúnmente encontradas en los mecanismos de señalización intracelular. e) Las proteínas sustrato son reconocidas por unión de la quinasa a varios aa en la proteína diana situados normalmente dispersos en la estructura primaria.

Un compuesto se une como sustrato a una enzima y es transformado por esta a un producto que reacciona covalentemente con la enzima y la modifica anulando permanente su actividad catalítica, es un inhibidor de tipo: a)No competitivo puro. b)Competitivo. c)Suicida. d)No competitivo mixto. e)Acompetitivo.

La absorbancia viene dada por A= - log (It/Io) donde I son intensidades luminosas y eso es así por: a)La ley de Lowry. b)Por definición de transmitancia. c)La ley de Beer. d)Por definición de absorbancia. e)La ley de Lambert-Beer.

En el mecanismo de degradación de proteínas mediante ubiquitina, la poli-ubiquitina es reconocida y eliminada por: a)La subunidad 20s del proteosoma. b)Las enzimas E2. c)La subunidad 19s del proteosoma. d) Las enzimas E1. e) Las enzimas E3.

La función principal del snRNA U2 en el espliceosoma normal es: a)Catalizar la degradación hidrolítica de la estructura e lazo escindida del transcrito. b)El reconocimiento del borde 3’ del intrón por apareamiento con el transcrito. c)El reconocimiento del centro de ramificación del intrón por apareamiento con el transcrito. d)Catalizar la transesterificación y formación del lazo. e) El reconocimiento del borde 5’ del intrón por apareamiento con el transcrito.

En el genoma humano, las regiones exónicas que codifican para proteínas representan aproximadamente: a) Entre e 10% y el 20%. b) Más del 80% del total. c)Inferior al 2%. d) Alrededor del 50% del total. e) Realmente menos del 0,2%.

Un proceso de señalización en el que una molécula es secretada en tejido por un tipo celular y tiene acciones en otro tejido, tras ser transportada por la sangre, mediadas por receptores en otros tipos celulares pueden describirse típicamente como un mecanismo. a)Neurocrino. b) Paracrino. c) Exocrino. d) Endocrino. e) Autocrino.

la hidrólisis y consumo de GTP por varios factores elF y eEF en la síntesis proteica ribosomal es esencial pues: a)permite la disociación de las subunidades del ribosoma. b)Permite la comprobación de errores en varias etapas al funcionar como un reloj molecular. c)Aumenta la fidelidad de transcripción comprobando que cada aa-tRNA transporta el aa correcto. d)Proporciona energía para la formación de cada nuevo enlace peptídico. e)Proporciona energía para la unión de cada aa-tRNA entrante.

La actividad de la quinasa mTOR está controlada directamente por una proteína G pequeña denominada: a)Rheb. b)Rab. c)Ras. d)Rho. e)Ran.

De entre los siguientes canales de Ca, uno de ellos, NO tiene por función biológica el aumento de la [Ca2+], en el citoplasma celular: a) IP3R. b) RYR. c) SMOCs (capacitativa). d) VOCCs. e) ROCCs.

Uno de estas moléculas NO es un elemento clave esencial para la secreción de fluidos en epitelios: a) PKA o PKG. b) CAMP o cGMP. c) ERK. d) Canal de sodio epitelial, ENaC. e) CFTR.

En el mecanismo de transducción de la señal del receptor de insulina la principal proteína adaptadora (sin actividad catalítica propia) que tiene dominios PTB y dominios PH es: a) IRS. b) SHC. c) Sos. s) Grb2. e) Pl3K.

¿Cuál es la función de TFIIF?. a) Presentar la RNApol II desfosforilada al PIC naciente y así prevenir la unión de RNApol II a sitios no promotores. b) Unirse específicamente a TBP. c) Reclutar los factores de terminación de la transcripción CPSF y CstF. d) Desfosforilar el CDT de RNApol II mediante su actividad fosfatasa. e) Fosforilar el dominio CTD de RNApol II para permitir el abandono del promotor y dar inicio a la fase de elongación.

Tenemos una molécula con cuatro grupos ionizables. A saber, guadinio (pKa 12,5), carboxilo (pKa 4,5), imidazol (pKa 6,0) y fenol (pKa 10). El pI de esa molécula será: a) 8,0. b)7,0. c)7,5. d)Esta molécula carece de pl, no está definido. e) 5,0.

Los giros son estructuras secundarias frecuentes en bucles superficiales, con restricciones estéricas severas, por ello es frecuente encontrar en giros (ya sean beta o gamma) los aa: a) Ser y Asp. b) aa básicos o ácidos, pero no polares sin carga. c) cualquiera hidrofóbico en general. d) cualquiera polar, en general. e) Pro y Gly.

Si queremos medir la abundancia relativa de una enzima en varias muestras deberemos medir el parámetro: a) Número de recambio Kcat. b) Km. c) Actividad enzimática. d) Vmax/Km. e) Ninguno de ellos, eso requiere medir la cantidad de proteína.

Un sistema de transporte a través de membrana que mueve dos sustratos en la misma dirección se denomina (indicar el término más específico): a)Intercambiador. b)Cotransporte. c)Permeasa. d)Simporte. e)Antiporte.

La proteína calsequestrina tiene como función principal: Eliminar Ca2+ del citosol transportándolo a través de la membrana plasmática. Aumentar la capacidad de almacenamiento de Ca del RE. Eliminar Ca2+ del citosol transportándolo al RE. Ligar Ca2+ en el citosol como tampón, limitando su velocidad de difusión. Regular la actividad del canal RyR.

Un elemento clave, genérico y distintivo en los mecanismos de transducción de los receptores conocidos como RTKs es: a)La activación de proteínas G heterotriméricas. b)Ninguno de ellos es genérico y distintivo. c)El reclutamiento de la PLC ɣ. d)El reclutamiento de IRS. e) La transforforilación del propio receptor en restos de Y.

Queremos averiguar cuántas cadenas polipeptídicas separadas constituyen una proteína. Para ello se puede utilizar más comúnmente: a) Espectofometría UV-visible. b) Electroforesis SDS-PAGE no reductora ( sin b-mercaptoetanol). c)Filtración en gel (GF). d)Electroforesis SDS-PAGE reductora (con b-mercaptoetanol). e)Cromatografía TLC.

Tenemos una enzima que cataliza una reacción de bisustrato secuencial ordenado. Primero debe unirse el sustrato A y luego el sustrato B. Tenemos un análogo del sustrato B que si se une a la reacción pero que no es capaz de seguir el mecanismo. Si introducimos este compuesta en la mezcla (o como fármaco) se comportará como: a)Inhibidor alostérico. b)Inhibidor acompetitivo. c) Inhibidor no-acompetitivo. d)Inhibidor suicida. e)Inhibidor competitivo.

Los dominios de muerte (DD) son: a) Dominios con actividad enzimática de tipo proteasa que están presentes en proteínas apoptóticas como las caspasas. b) Secuencias de aa que son reconocidas como lugar de unión e hidrólisis por las caspasas. c) Dominios de interacción proteína-proteína que permiten el reconocimiento por algunos subtipos de compplejos E3-ubiquitina-ligasas. d)Dominios de interacción proteína-proteína se unen entre sí heterodimerizando las proteínas que los contienen. e) Dominios de interacción proteína-proteína que se unen específicamente a dominios efectores de muerte (DED) en otras proteínas.

Las fuerzas de Van der Waals pueden formar enlaces fuertes entre macromoléculas (por ejemplo, mantener subunidades proteicas unidas). Para ello es condición necesaria que: a)Las macromoléculas dispongan de grupos cargados en su superficie. b)El enunciado es falso, las fuerzas de van der Waals son interacciones muy débiles. c)Las macromoléculas sean polares. d)Las superficies de ambas macromoléculas sean geométricamente complementarias en una gran extensión. e)Las cadenas laterales de los restos hidrofóbicos proyectan hacia el interior en una estructura micelar.

Si en una proteína encontramos un dominio C2, entonces podemos afirmar que esa proteína: a)Proteína integral de membrana que forma parte de los mecanismos de reconocimiento intercelular. b)Proteína-quinasa efectora de membrana. c)Se une a la cara interna de la membrana plasmática, en zonas ricas en lípidos de inositol. d)Se une a la cara interna de la membrana plasmática, en zonas ricas en PS y de forma dependiente de Ca2+. e)Se puede unir a la cara externa de la membrana plasmática vía enlaces covalentes a glucolípidos de inositol.

La formación de bucles en el DNA que delimitan zonas transcripcionales activas, TADs y aisladores( borde de heterocromatina) están medidas generalmente por: a)Proteína remodeladora de cromatina de la familia SWI / SNF. b)Proteína CTCF de unión CCCTC y cohesinas. c)Proteínas remodeladoras de cromatina tipo HTC / HDAC. d)Factores transcripcionales de tipo octamero ( OCT). e)Factores transcripcionales de la familia CREB y similares.

De entre los listados señalas un aa cuya cadena lateral es activa en reacciones redox de forma fisiológica: a) Lys. b)Tyr. c)Gln. d)Cys. e)Ser.

La π-hélice es la estructura en hélice más estable que pueden adoptar las proteínas ya que: a) El enunciado es falso, la hélice tipo a es más estable. b) No se conocen otras estructuras peptídicas en hélice distintas. c) Las cadenas laterales de los restos proyectan hacia el interior de la hélice, haciéndola muy compacta. d) Es muy compacta, con abundantes contactos de van der Waals a través del eje de la hélice. e) Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento.

Un evento clave durante la replicación en eucariotas, que no tiene lugar en procariotas es: a) la separación de las hebras del DNA molde por mala acción de una helicasa. b) el intercambio de polimerasa. c) la formación de un cebador o primer. d) el procesamiento de fragmentos de Okazaki. e) el ligado de mellas por una DNA-ligasa con utilización de ATP/NADH como activadores.

En un receptor nuclear el motivo AF2 en el dominio LBD tiene por función directa: a) Servir de sitio de anclaje para el dominio DBD y la unión de la proteína al DNA. b) Servir de sitio de unión de co-activadores como N-CoA. c) El reconocimiento de la secuencia de bases del HRE al cual se une este receptor. d) Impedir el cambio conformacional del receptor hasta que se une el ligando. e) Permitir la dimerización cabeza-cola de las dos subunidades que forman el receptor (RXR y su pareja específica).

Tenemos un mRNA que contiene elementos IRE en la región 5' no traducida. La unión de IRE-BP a esas secuencias: a) Recluta endonucleasas que degradan ese mRNA. b) Bloquea el proceso de scanning por la subunidad pequeña del ribosoma. c) Bloquea la fase de translocación, impidiendo colocar un nuevo codón en el sitio A del ribosoma. d) Impide el reconocimiento de la caperuza 5'CAP y el ensamblaje del PIC 48S. e) Recluta represores traduccionales que actúan sobre la subunidad grande del ribosoma.

Todas las funciones desempeñadas por proteínas, ya sean estructurales, enzimáticas, inmunológicas, de transporte, se basan en el mismo mecanismo básico: a) su capacidad de plegarse y desplegarse de forma reversible, adaptándose a las necesidades del entorno. b) su composición a base de los 20 aa, cada uno con una cadena lateral diferente, lo que permite adaptarse a cada pareja de unión. c) Su capacidad de cambiar de conformación de forma reversible. d) Su unión estereoespecífica a otra macromolécula o biomolécula pequeña, mediante una red de enlaces débiles en una superficie complementaria de su pareja de unión. e) su capacidad de generar una actividad catalítica y cambiar la disposición de enlaces covalentes de sus dianas.

Las MAPK efectoras son quinasas que se activan, distintivamente, por: a) Fosforilación en Tyr y desplazamiento del un dominio SH2 autoinbitorio. b) Fosforilación doble en su bucle activador AL por quinasas PDK dependientes de lipidos de inositol. de la familia de ras. c)Autofosforilación estimulada por proteínas G pequeñas de la familia ras. d) Desfosforilación de una p-Tyry desplazamiento de un dominio SH2 autoinbitorio. e) Fosforilación doble en restos de S/T y de Y simultáneamente en su bucle activador AL.

Ha encontrado una región del genoma humano que no codifica para una proteína. En qué situación de las descritas lo calificaría propiamente como DNA basura (junk DNA): a) Se transcribe en RNA pero no se traduce, el RNA hibrida con un mRNA celular y se une a RISC/Dicer. b) No se transtribe en RNA, pero contiene secuencias ARS. c) No se transcribe en RNA, pero contiene islas GC y sitios de unión de SRF. d)Se transcribe en un RNA de secuencia parcial homóloga a LINE2 que no se traduce. e) Se transcribe en RNA pero no se traduce, forma parte de la zona 3'UTR de un RNA.

En una línea celular se observa que la actividad de su DNA pol n (gen XPV) se ha reducido un 80%, sería esperable: a) Una mayor sensibilidad al daño por la radiación UV formadora de dimeros de pirimidina. b) Una disminución muy notable de la velocidad global de la replicación genómica. c) una reducción ligera, cerca del 20%, de la fidelidad global de la replicación. d) Una acumulación de uracilo en DNA por ausencia de reparación de eventos de desaminación de citosinas. e) Un aumento significativo de la tasa global de errores replicativos por cambio de 1 nucleótido.

El índice de Hill de una enzima alostérica mide: a) el número de centros activos modulados por la unión de un ligando al sitio alotérico. b) el número de subunidades de la enzima, ya que las enzimas alostéricas son oligoméricas. c) el acoplamiento entre las diferentes subunidades en la estructura cuaternaria de la proteína. d) el número de sitios de unión cooperativos del ligando alostérico. e) el grado de cooperatividad entre los sitios de unión del ligando alostérico.

En cuanto a los enzimas alostéricos es incorrecto que: a) Frecuentemente siguen una cinética no michaeliana. b) En las interacciones heterotrópicas la unión de un ligando sobre el sitio regulador de una subunidad afecta a la unión de otro ligando diferente a la enzima. c) Su actividad se regula por moléculas moduladoras que se unen a un sitio de la enzima distinto del centro activo. d) Los efectores alostéricos suceden normalmente sin cambios conformacionales en el enzima. e) Generalmente están formados por varias subunidades.

El factor de van't Hoff para una disolución de KCI que está ionizado un 98.4% y 1.6% en pares iónicos es: a) 0,016. b) 1,984. c) 1. d) 2. e) 0,984.

La principal función de RPA en la replicación es: a) Ensamblar la helicasa replicativa MCM sobre las horquillas de replicación. b) servir de factor de presentación para ligar las DNApol replicativas a PCNA. c) inhibir la actividad helicasa de MCM. d) Ensamblar PCNA sobre el DNA dúplex. e) Mantener separadas las hebras sencillas de DNA (monohebra) evitando su reasociación en un dúplex..

Los genes que se transcriben activamente están sujetos a mayores niveles de reparación. Esto es así debido fundamentalmente a: a) En la base de los bucles cromosómicos transcritos activamente se acumulan topoisomerasas. b) El enunciado es falso, la reparación del DNA es independiente de la transcripción. c)El mecanismo NHEJR es especialmente activo en los genes transcritos más frecuentemente. d) El mecanismo BER comparte varios intermediarios con la maquinaria de la transcripción. e) La maquinaria del inicio de la transcripción comparte algunos factores y recluta componentes del mecanismo NER.

La deficiencia en lisil-oxidasa provocará cambios en la estructura del colágeno debido a la: a) Deficiencia en sitios de glicosilación de la cadana polipeptídica necesariod para el alineamiento de las hélices. b) Ausencia de puentes cruzados covalentes de tipo aldólico o base de Schiff. c) El enunciado es falso, la Lisisl-oxidasa afectará a la estructura de la elastina (desmosina), pero no del colágeno. d) Ausencia de Hidroxi-Lys en el colágeno sintetizado. e) Carencia de su papel facilitador de la acción de la vitamina C (ácido ascórbico) en la maduración del colágeno.

La palmitoilación de proteínas para su anclaje a la hoja citoplásmica de la membrana ocurre normalmente en: a) Restos de Cys internos. b) Restos de Cys carboxi-terminales. c) Restos de Gly N-terminales. d) En el N amídico de algunos restos de Asn. e) En el propio grupo carboxilo terminal.

La histidina distal, His E7, es importante en la estructura de la hemoglobina porque: a) Es el sitio de unión directo del O2 a la molécula de globina. b) Es el principal sitio de protonación reversible de la Hb, y como tal responsable del efecto Bohr. c)Es el componente principal de los impedimentos estéricos que impiden la unión lineal del CO a la Hb, reduciendo la afinidad por el monóxido de carbono. d) Es esencial para la unión del 2,3-BPG al bolsillo entre las dos subunidades ẞ, aportando parte de la carga positiva para fijas este regulador a la forma T. e) Sirve para unirse al Fe del grupo hemo y de esa forma mantenerlo en su lugar.

La Hb Bart, formada por tetrámeros Hb y1, aparece en: a) Personas homozigotas con beta-talasemia grave. b) alfa-talasemias heterozigotas para al menos uno de los alelos a. c) Personas que sufren anemia falciforme. d) Personas con beta-talasemia leve heterozigotas con solo uno de los alelos ẞ no-funcional. e) alfa-talasemias que afectan a ambos alelos a, y az.

Tiene una familia en la que se ha detectado una enfermedad que se origina en la sobreexpresión patológica de una proteína. Se encuentran múltiples mutaciones en diversos miembros de la familia. ¿De cuál sospecharía como responsable de la patología?: a) Mutación puntual en un elemento proximal del promotor que anula la unión a su factor de transcripción. b) Mutación puntual que genera un codón de parada en el primer exón del gen. c)Deleción de una zona de 36 pb que incluye la secuencia Kozak en el mRNA. d) Deleción de un exon que codifica un dominio con motivos D-box similares a los encontrados en ciclinas. e) Deleción de 4 pb en la región que corresponde al primer exón codificante.

Los ejemplos más comunes de regulación enzimática por modificación covalente irreversible implican normalmente: a) Acetilación de proteínas en restos de Lys. b) Metilación de proteínas en restos de Glu, Arg o Lys. c) La activación de una pro-enzima inactiva por proteolisis selectiva de algunos enlaces peptídicos de su estructura primaria. d) La degradación de la proteína diana regulada. e) La inactivación de una enzima activa por proteolisis selectiva de algunos enlaces peptídicos de su estructura primaria.