pa aprobar bioquímica a la segunda 1º parte

Indicar cuál de estasinteracciones no-covalentes es menossensible a la orientación interatómica (ángulo de enlace). Interacciones de van der Waals. Interacciones dipolo-dipolo. Interacción por puente de hidrógeno. Interacción carga-dipolo. Interacción electroestática dipolo-carga.

Un grupo HO- es menos nucleófilo que un grupo R-OH debido a: La mayor polarizabilidad del O en el grupo HO-. La menor polarizabilidad del O en el grupo HO-. Los pares de electrones no enlazantes presentes en R-OH pero no HO-. La mayor carga negativa del grupo HO-. El enunciado es falso, R-OH es un grupo menos nucleófilo que el grupo HO-.

El agua líquida es muy polar, esto es muy importante para la estructura de las macromoléculas biológicas pues: Permite interacciones con los grupos hidrocarbonados de las moléculas biológicas. Aumenta la temperatura de fusión del agua líquida respecto al hielo. Disminuye la temperatura de fusión del agua líquida respecto al hielo. Estabiliza y fortalece las uniones electroestáticas (puentes salinos). Desestabiliza y debilita las uniones electroestáticas.

El pK del ácido salicílico es 2.97. Si el pH del medio gástrico es 3.0, ¿qué fracción de este ácido estará sin ionizar, aproximadamente?. El 10%. El 20%. El 50%. El 80%. El 100%.

Una serie de estudios indican que en el centro activo de una enzima debe existir un aa que se torna un buen nucleófilo a pH superior a 10, pero que a pH inferior no es activo como nucleófilo. Usted buscaría en la secuencia la presencia de. A. C. T. Y. W.

En un giro γ, en la segunda posición (i+1) se encuentra obligatoriamente, dada la geometría del giro. A. G. N. P. S.

El diagrama de Ramachandran nos indica. Las posibles posiciones de segmentos plegados en α-hélice o β-lámina en la secuencia de una proteína. La probabilidad de que un aa dado en una proteína se encuentre plegado en α-hélice, β-lámina o giros. Las restricciones a la libertad de movimiento de la cadena polipeptídica sobre el Cα de cada enlace peptídico impuestas por la cadena lateral de ese aa. Los ángulos ੮ y ψ sobre el Cα de cada aa en la secuencia de una proteína. Las restricciones a la flexibilidad de la cadena polipeptídica impuesta por la presencia de G y sus efectos en los ángulos ੮ y ψ alrededor de Cα.

La hélice π es la estructura en hélice más estable que pueden adoptar las proteínas ya que: No se conocen otras estructuras polipeptídicas en hélice distintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento. Las cadenas laterales de los restos proyectan hacia el interior de la hélice, haciéndola muy compacta. Es muy compacta, con abundantes contactos de van der Waals a través del eje de la hélice. El enunciado es falso, la hélice tipo α es más estable.

La ley de Lambert-Beer nos dice que en una disolución atravesada por un haz de luz: La absorbancia es directamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La absorbancia es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La intensidad de la luz transmitida es proporcional al coeficiente de extinción molar. La absorbancia de la disolución es independiente del paso óptico.

Normalmente la solubilidad en agua de una proteína es mínima cuando: El pH del medio es menor que su pI. El pH del medio es igual que su pI. El pH del medio es mayor que su pI. El pKa de la proteína es mayor que la fuerza iónica delmedio. El pKa de la proteína es menor que la fuerza iónica delmedio.

El transporte de CO2 por la sangre desde los tejidos a los pulmones se vería muy disminuido por la ausencia de una de estas proteínas (indicar la que causaría un efecto probablemente mayor). Subunidades α-globina de HbA. Subunidades β-globina deHbA. Subunidades γ-globina de HbF. 2,3-BPG. Intercambiador de aniones (banda III).

La Hb F tiene una afinidad mayor que la Hb A debido a que en la cadena β, la His 143 está sustituida por: Cys. Ser. Thr. Val. El enunciado es falso, la Hb F carece de cadenas β.

Si aumenta la concentración de 2,3-BPG en los eritrocitos entonces: Se desplazaría la curva de saturación de oxígeno de la Hb hacia la izquierda. Se desplazaría la curva de saturación de oxígeno de la Hb hacia la derecha. Aumentaría la afinidad de la forma T de la Hb por el2,3-BPG. Aumentaría la afinidad de la forma R de la Hb por el2,3-BPG. Se transformaría la curva de saturación de Hb por O2 en hiperbólica.

Podemos sospechar la existencia de isoenzimas distintos cuando en tejidos diferentes encontramos: Que la misma reacción química transcurre con parámetros cinéticos (normalizados a la misma cantidad de proteína) diferentes. Que las VMAX medidas para una reacción son diferentes en cada tejido, independientemente de la cantidad de proteína. Que la actividad enzimática específica para la misma reacción es diferente en cada tejido. Que el mismo metabolito se transforma en un compuesto diferente en ambos tejidos. Que distintos metabolitos se transforman en el mismo compuesto en ambos tejidos.

Respecto a la ubiquitinización es falso que... La ubiquitina es una proteína ubicua, muy conservada y de aparición temprana en la filogenia de los eucariotas. La ubiquitina se une a grupos amino, en particular a los grupos N terminales de las proteínas diana. Las proteínas con distinto aa N-terminal difieren notablemente en cuanto a su ubiquitinación. Los enzimas cuya regulación se realiza principalmente por mecanismos de cambios en la expresión génica suelen tener vidas medias cortas. Las E3-ubiquitina ligasas constituyen varias familias de proteínas con estructuras, sustratos y mecanismos de regulación muy diversos.

La KM de una enzima viene dada en unidades: Catales. Mol/s o μmol/min. De concentración de enzima. De concentración de sustrato. El enunciado es falso, KM es una constante adimensional.

La VMAX de una enzima nos informa de: La velocidad de la reacción cuando la concentración del sustrato es la mitad de la máxima. La velocidad de la reacción cuando la concentración de sustrato es igual a la KM. La concentración de enzima y su no de recambio. La afinidad de la enzima por su sustrato. La especificidad de la unión de enzima y sustrato.

Un ejemplo de proteína con dominios de unión a DNA es. El receptor de adrenalina. El receptor de insulina. El receptor de estrógenos. El receptor de rapamicina, mTOR. El receptor de IP3.

Cuál de las siguientes afirmaciones no es cierta. Los nucleosomas son exclusivos de los eucariotas. Las cadenas N-terminales de las histonas se encuentran hacia el exterior del nucleosoma. Las cadenas N-terminales de las histonas sufren modificaciones covalentes. Modificaciones covalentes de las histonas pueden afectar profundamente a la actividad de la cromatina. El enunciado es falso, todas son ciertas.

La principal función de PCNA en la replicación es: Mantener separadas las hebras sencillas de DNA (monohebra) evitando su reasociación en un dúplex. Aumentar la procesividad de las polimerasas replicativas. Ensamblar la helicasa replicativa MCM sobre las horquillas de replicación. El procesamiento de fragmentos de Okazaki. Prevenir la reasociación de nucleosomas sobre las hebras de DNA recién replicadas.

El sensor de defectos empleado en el mecanismo de reparación por escisión de nucleótidos es: Un gran complejo enzimático rastrea el DNA en busca de distorsiones geométricas en la doble hélice. Una variedad de DNA-glicosilasas. Una proteína que se une específicamente a secuencias de DNA hemimetiladas (una hebra si y la otra no). Una DNA helicasa que desenrolla los extremos no homólogos de la lesión. La DNApol β.

Una de estas es una función importante de la caperuza ρ’ del mRNA. Prevención de la circularización del mRNA en su traducción. Estimulación del corte y poliadenilación para terminar la transcripción. Reconocimiento y ensamblaje de la maquinaria de splicing sobre el transcrito naciente. Hidrólisis del mRNA por 5’-exonucleasas citosólicas. El enunciado es falso, ninguna es una función relevante de la caperuza ρ’.

Los complejos de remodelación de la cromatina con actividad HAT: Mantienen modificada la estructura del nucleosoma de forma irreversible y median silenciamiento epigenético. Consumen energía procedente de la hidrólisis de ATP para remodelar los nucleosomas. Ensamblan nuevos nucleosomas sobre hebras de DNA naciente recientemente replicado. Promueven la relajación de la cromatina y el aumento de la actividad transcripcional. Promueven la compactación de la cromatina y la disminución de la actividad transcripcional.

Las proteínas co-activadoras como CBP o p300 participan en la regulación de la transcripción de genes estructurales: Uniéndose y estimulando directamente a la RNApolII en el PIC. Uniéndose directamente al DNA y reclutando complejos remodeladores de cromatina. Sirviendo como centro de reunión para la construcción del “enhanceosoma”. Por metilación de amplias zonas de un cromosoma regular. Formando pate de Mediador, como una más de sus subunidades componentes.

Con relación a la estructura y función del enhanceosoma, indicar la proposición falsa: Los homeodominios permiten el reconocimiento y la unión de proteínas a histonas acetiladas. Los bromodominios permiten el reconocimiento y la interacción con histonas desacetiladas. Los factores de transcripción interactúan con el PIC a través de Mediador y/oTHIID. Mediador, THIID y pCAF comparten algunas subunidades. Mediador se une al PIC y contribuye a la activación de la RNA polII.

Con relación a la estructura y función del enhanceosoma, indicar la proposición falsa: Los homeodominios permiten el reconocimiento y la unión de proteínas a histonas acetiladas. Los factores de transcripción interactúan con el PIC a través de Mediador y/oTHIID. Mediador, THIID y pCAF comparten algunas subunidades. Mediador se une al PIC y contribuye a la activación de la RNA polII. Las subunidades que forman parte de Mediador no pueden contribuir a TFIID o complejos CAF.

Tiene usted un fármaco que es un inhibidor de las GRK. Estimula un cultivo celular repetidamente con concentraciones elevadas de adrenalina, en presencia y en ausencia de dicho inhibidor y extrae los receptores β-adrenérgicos. Ninguna modificación en el grado de fosforilación de los receptores debida al tratamiento con dicho inhibidor. Un aumento de la fosforilación de los receptores β-adrenérgicos por la acción de la estimulación en ambos casos. Diferencias en el grado de fosforilación de algunos restos en la zona del buclei3 de los receptores β-adrenérgicos. Diferencias en el grado de fosforilación de algunos restos en la zona carxi-terminal de los receptores β-adrenérgicos. Diferencias en el grado de fosforilación de algunos restos en la zona amino- terminal de los receptores β-adrenérgicos.

Las subunidades α de algunas proteínas G pueden estar acopladas a varias proteínas efectoras. ¿Cuál es un mecanismo muy conocido?. La estimulación de AC y PLCβ por la subunidadαs. La estimulación de AC y PLCβ por la subunidadαq. La inhibición de AC y regulación de canales de K+ o Ca2+ por la subunidadαϭ. La estimulación de AC e inhibición de PLCβ por la subunidad α0. Se conocen muchos ejemplos de todos los mecanismos anteriores.

La proteína quinasa regulada por CA2+ y DAG que actúan típicamente como proteína efectora de la ruta de PLCβ-IP3 es: PKA. PKB. PKC. PKD. PKG.

Denominamos fusión del DNA a: La hidrólisis de sus cadenas fosfodiéster rindiendo nucleótidos libres. La desaparición de la estructura secundaria de un DNA dúplex. La hibridación de hebras monocatenarias de dos fragmentos de DNA para formar un único elemento dúplex. La desaparición en la interfase de los cromosomas altamente condensados y visibles en la metafase/anafase. La formación de lesiones en el DNA por la acción del estrés oxidativo (ROS).

En los eucariotas, las secuencias ARS son reconocidas por la unión del complejo proteico denominado normalmente: ARS-BP. CDC45. MCM. ORC. RPA.

En cuanto al mecanismo de reparación por escisión de bases es cierto que: Uno de sus actores clave son las DNA-glucosilasas que rompen el enlace N-glucosídico dejando un sitio AP. Está acoplada a la transcripción al compartir proteínas con el factor TFIIH de la RNApol II. Su sensor de daño escanea progresivamente el DNA en un proceso que requiere energía (ATP). Depende del alineamiento y recombinación entre secuencias homólogas de dos cromosomas. Permite reparar las lesiones por rotura de doble hebra en el DNA. Está acoplado a la transcripción al compartir proteínas con el factor TFIIH de la RNApol II. Depende del alineamiento y recombinación entre secuencias homólogas de dos cromosomas.

Durante la replicación el DNA se separa de los nucleosomas. Tras el paso de la horquilla de replicación las histonas nuevamente sintetizadas se ensamblan con DNA para formar de nuevo nucleosomas. En este proceso: Las histonas nuevamente sintetizadas se depositan en nucleosomas nuevos en la hebra de DNA recientemente sintetizada. Las histonas nuevas y viejas se depositan de forma segregada en nucleosomas nuevos y viejos. Las histonas nuevas y viejas se depositan individualmente de forma aleatoria formando nucleosomas con una mezcla de histonas nuevas y viejas. Intervienen tetrámeros H3/H4 y dímeros H2A/H2B que se combinan entre sí aleatoriamente sin importar su procedencia (histonas nuevas o viejas). Intervienen tetrámeros H2A/H2B y dímeros H3/H4 que se combinan entre sí cuasi- aleatoriamente: los de la nueva síntesis por un lado y los viejos por otro.

Cual de las siguientes afirmaciones no es cierta: Las mutaciones son alteraciones del DNA que dan lugar a cambios permanentes en la información genética codificada por la molécula. La desaminación espontánea genera C a partir de T y de esa forma causa mutaciones. La despurinación es la pérdida de una base nitrogenada por rotura del enlace N-glucosídico entre la desoxirribosa y la base nitrogenada. La formación de dímeros de pirimidina es inducida por los rayos ultravioleta. Los dímeros de pirimidina causan bloqueos de polimerasa.

La retención deEJC (exón-junction complexes) sobre el mRNA maduro en el citosol es un elemento clave para: El mecanismo de degradación del mRNA NMD. La degradación del mRNA por el mecanismo que detecta la ausencia de codones de parada. La degradación de mRNA por el mecanismo NGD. La degradación del mRNA dependiente de señales AUUUA en la zona 3’ UTR. La degradación del mRNA mediante el mecanismo de recambio constitutivo en el exosoma.

En cuanto a la terminación de la transcripción en eucariotas por la RNApolII, indicar la proposición incorrecta: Requiere la unión de factores proteicos a secuencias señal en el transcrito primario. El corte del RNA naciente está acoplado a la poliadenilación del extremo 3’. La poliA-polimerasa PAP contiene la actividad catalítica de la endonucleasa de corte. La PAB se une a la cola de poliA naciente y estimula su crecimiento activando la PAP. La separación de la cadena de RNA naciente inestabiliza la RNApol y determina su disociación del DNA molde.

La fosforilación del dominio CTD de la RNA polimerasa II es importante por: Favorecer la unión de la RNA polimerasa con las proteínas del complejo de iniciación. Marcar el tránsito de la fase de iniciación a la de elongación del transcrito. Facilitar la apertura de la doble cadena de DNA. Favorecer la asociación de las proteínas del complejo TFIID. Todas las anteriores.

El exosoma es: Un complejo proteico situado en el exterior de la membrana plasmática y encargado de funciones de reconocimiento intercelular. Un complejo proteico para la degradación de componentes exógenos que sean incorporados a la célula. Un complejo proteico para la degradación de todo tipo deRNAs. Un orgánulo para el reconocimiento de señales extracelulares. Un orgánulo encargado de la degradación de proteínas con actividad exoproteásica, en lugar de la acción endoproteásica del proteasoma.

Qué elementos son esenciales para el reconocimiento de un fragmento de RNA como un mensajero y la unión del ribosoma al mismo en eucariotas: La presencia de UTRs en los extremos 5’ y 3’. Una OFR interna con codones de inicio y stop. Elementos IRES. Caperuza ρ’ y cola de poli-A. Ninguno de ellos.

El elemento esencial primario para establecer el transporte unidireccional de componentes entre citoplasma y núcleo (unos en una dirección y otros en la contraria) es: La acción catalítica del poro nuclear que impone la direccionalidad del flujo de cada tipo de molécula a su través. La distribución asimétrica de factores GEF y GAP para la proteína Ran. La distribución asimétrica de importina y exportina en citoplasma y núcleo. La distribución de proteínas Rab y Rho en citoplasma y núcleo. En gradiente de iones a través de la membrana nuclear.

Indicar el ejemplo de una proteína inhibidora de la transcripción típica: Mediador. TFIID. pCAF. CBP o p300. HDAC/mSIN3.

En cuanto a la metilación de nucleótidos es FALSO que: La metilación de bases del DNA es un mecanismo de silenciamiento génico. La metilación del DNA es un elemento clave en el reconocimiento de la hebra de nueva síntesis en el mecanismo de reparación de mal-apareamientos. Es necesaria para la formación de la caperuza 5’ del mRNA. Es necesaria para el reconocimiento del origen por ORC y el ensamblaje de MCM en la horquilla de replicación. Puede suponer un problema por la inducción de mal-apareamientos, por ejemplo la O- alquil-G.

La secuencia de Kozak es: Una secuencia de aa en una proteína que sirve de diana a una proteína-quinasa PK. Una secuencia de aa que identifica la región de unión al translocón durante la exportación al RE. Una secuencia de bases que identifica el codón de inicio de traducción en una mRNA. Una secuencia de bases en el DNA que identifica elsitio de inicio de la transcripción por la RNA polimerasa. Una secuencia de bases que identifica el sitio de terminación de la transcripción.

Con relación a la estructura y función de “enhanceosoma”, indicar la proposición falsa: Los bromodominios permiten el reconocimiento y la interacción con histonas acetiladas de los componentes del mismo. Los factores de transcripción interatúan con el PIC a través de Mediador y/oTFIID. Los co-activadores pueden servir como centros de interacción para construir el complejo proteico. Las subunidades que forman parte de Mediador no pueden contribuir a TFIID o complejos CAF. Mediador se une al PIC y contribuye a la activación de la RNApolII.

Los receptores nucleares pueden ser bien descritos mediante la expresión: Se trata de receptores de radiaciones nucleares que detectan y reparan lesiones en el DNA causadas por las mismas. Se trata de proteínas nucleares dianas de la acción de señales extracelulares. Son factores de transcripción regulados, su unión al DNA y actividad transcripcional depende de su fosforilación. Son factores de transcripción regulados, su unión alDNA y actividad transcripcional depende de la unión del ligando. Ninguna de las expresiones es adecuada.

Uno de estos procesos es esencial en la formación del PIC 43S del inicio de la traducción eucariótica, indicar cuál: Desfosforilación de eIF4E-BP por mTOR. Ensamblaje del complejo ternario met-tRNAi-eIF2-GTP con la subunidad 40S. Unión de la caperuza 5’ del mRNA. Ensamblaje de la subunidad 60S. El enunciado es falso, ninguno de esos procesos participa en la formación del complejo PIC 43S.

Un proceso de señalización en el que una molécula es secretada en un tejido por un tipo celular y tiene acciones sobre otras células del mismo tipo dentro del mismo órgano o tejido se describe adecuadamente como un mecanismo deseñalización: Autocrino. Paracrino. Endocrino. Exocrino. Neurocrino.

Las células hepáticas están dotadas de receptores de glucagón y adrenalina, ambos acoplados al sistema de cAMP. La exposición prolongada a altos niveles de adrenalina resultará en: La inactivación e internalización del receptor de glucagón. La fosforilacion del receptor de glucagón en su región carboxi-terminal. La fosforilación del receptor de glucagón en el tercer bucle intracelular. La desensibilización homologa de las respuestas al glucagón. respuestas al glucagón e. Todas.

Las proteínas smad y las STAT median ambas la transducción de señales de membrana al núcleo. Indicar la principal diferencia entre ellas respecto a su mecanismo de actuación: Las proteínas STAT actúan como factores de transcripción, mientras que las proteínas smad no afectan a la regulación de la expresión génica. Las proteínas STAT actúan como heterodímeros mientras que las proteínas smad funcionan como factores de transcripción monoméricos. Las STAT regulan por fosforilación en Tyr, mientras que las smad son activadas por fosforilación en SER/Thr. Las proteínas smad forman normalmente homodímeros fosforilados mientras que las STAT heterodimerizan con proteínas no fosforiladas. El enunciado es falso, smad y STAT son siglas sinónimas.

El sustrato para la producción sostenida de DAG, tras el cese de la estimulación de receptores por agonistas, es principalmente: Fosfoinosítidos. Fosfatidil-colina. Fosfatidil-etanolamina. Fosfatidil-serina. Cualquiera de ellos.

mTOR es un elemento regulador clave en el control del crecimiento celular, que actúa: al ser fosforilado, directamente por PKB. al ser desfosforilado por el complejo TSC1/2. Como regulador alostérico de la quinasa S6K. Como una S/T-quinasa. Como una S/T-fosfatasa.

Las tres quinasas que participan en la cascada de la MAPK normalmente son activadas por: Unión de un ligando alostérico como cAMP o calcio. Unión de una proteína de andamiaje como MP1. Unión de sus dominios SH2 a restos de p-Tyr de otras proteínas. Fosforilación doble en su bucle activador. Desfosforilación de un resto en su bucle de activación.

Indicar cual de estas expresiones es falsa: La permeabilidad de una moleécula a través de una membrana biológica es proporcional al coeficiente de difusión de la molécula. El transporte neto a través de la membrana es directamente proporcional a la diferencia de concentraciones a ambos lados de la membrana. El coeficiente de reparto membrana/solución de una molécula es independiente de su permeabilidad a través de la membrana. La permeabilidad de una molécula a través de una membrana biológica es inversamente proporcional al espesor de la membrana. El coeficiente de permeabilidad no depende del coeficiente de difusión, el coeficiente de reparto y espesor de la membrana.

Las fuerzas de dispersión de London contribuyen mayoritariamente a: Interacciones por puente de hidrogeno. Interacciones carga-dipolo. Interacciones electrostáticas carga-carga. Interacciones de van der Waals. Interacciones hidrofóbicas.

El agua liquida es muy polar, esto es muy importante para la estructura de las macromoléculas biológicas pues: Permite interacciones con los grupos hidrocarbonados de las moléculas biológicas. Aporta al agua un bajo calor especifico. Disminuye la temperatura de fusión del agua liquida respecto al hielo. Estabiliza y fortalece las uniones electrostáticas (puentes salinos). Es la base del efecto hidrofóbico.

De los listados, el aminoácido con grupo en cadena lateral más fuertemente nucleofílica en su forma mayoritaria a pH 10 es: C. D. E. S. Y.

El pH de la sangre es 7,4 por lo que en el sistema CO2/HCO3- (pKa= 6,37) podemos decir que el bicarbonato se encuentra titulado al. 20%. 80%. 90%. 10%. No cabe hablar de la titulación en este caso.

Estimando aproximadamente la carga neta del péptido SAFTEAKYDSNQRP al pH de la sangre será cercana. -2. -1. 0. +1. +2.

La ley de Lambert-Beer nos dice que: La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la. La absorbancia es igual a la concentración del solvente. La absorbancia de una disolución es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. Es posible medir la absorbancia de una disolución conociendo su paso óptico. Ninguna de las anteriores es correcta.

La estructura tridimensional de una proteína viene dada por su plegamiento. Indicar la proposición mas general respecto al plegamiento de las proteínas: El más mínimo cambio en la secuencia aa del polipéptido conlleva necesariamente grandes cambios en la estructura tridimensional de la proteína. La estructura 3D general se conserva generalmente muy bien frente a cambios en la estructura primaria. Las proteínas necesitan de forma general la ayuda de proteínas chaperonas para poder plegarse correctamente. Los puentes disulfuro contribuyen a iniciar el plegamiento de una cadena polipeptídica, al restringir sus grados de libertad. El experimento de Anfinsen demostró que las proteínas no pueden plegarse automáticamente, pues se precisaba de ß-mercaptoetanol para obtener el plegamiento correcto de la ribonucleasa.

Un aumento de la afinidad de la Hb por el oxígeno producirá: Un aumento de la capacidad de transporte neto de O2 a los tejidos. Una reducción de la capacidad de transporte neto de O2 a los tejidos. Un aumento relativo de la forma T frente a la R del tetrámero de Hb. Un aumento de la capacidad máxima de transporte O2 cuando la Hb está saturada al 100%. Una reducción de la capacidad máxima de transporte O2, cuando la Hb está saturada al 100%.

En la aclimatación a la altura juega un papel muy importante el aumento de la concentración de 2,3-BPG en los eritrocitos ya que este compuesto: Aumenta la afinidad de la Hb A por el oxígeno. Disminuye la afinidad del la HB A por el oxigeno. No afecta a la Hb A, pero si reduce el efecto de laHbS. Desplaza la curva de saturación de la Hb a la izquierda. Desplaza el equilibrio de las formas T y R hacia la forma R.

El modelo concertado de las enzimas alostéricas, normalmente oligoméricas tiene como características distintiva: Cada subunidad del oligómero puede existir en dos estados conformacionales distintos, con parámetros cinéticos diferentes. Contemplar la existencia de esencialmente dos estados conformacionales del oligómero en su conjunto. El modulador alostérico induce un cambio conformacional en las subunidades del oligómero. Existe una cooperatividad en la unión del ligando a los múltiples sitios de unión en el oligómero. Resulta en una curva de velocidad (V frente a [S]) típicamente sigmoidal.

Si necesitamos estimar la concentración de una proteína enzimática en un tejido o una muestra a partir de sus parámetros cinéticos mediremos: La KM de la enzima frente a su sustrato natural. La velocidad máxima de la reacción catalizada por esa enzima en ese tejido o muestra. El cociente Kcat/KM de esa enzima en ese tejido. El número de recambio de la enzima en ese tejido. El enunciado es falso, no puede estimarse la concentración a partir de los parámetros cinéticos.

Respecto a la regulación de las proteínas por fosforilacion, indicar la proposición incorrecta: Normalmente la fosforilación estimula la actividad enzimática mientras que la desfosforilación la inhibe. La actuación de las proteína-quinasas es reversible. Normalmente una proteína puede exponer múltiples sitios de fosforilación. La fosforilación o desfosforilación altera el estado conformacional de la proteína diana. Es relativamente común que una misma proteína sea diana de varias proteína-quinasas distinta.

El índice de Hill de una enzima alostérica mide: El grado de cooperatividad entre los sitios de unión del ligando alostérico. El número de sitios de unión coperativos del ligando alostérico. El número de centros activos modulados por la unión de un ligando al sitio alostérico. El número de subunidades de la enzima, ya que las enzima alostéricas son oligoméricas. El acoplamiento de las diferentes subunidades en la estructura cuaternaria de la proteína.

De los distintos mecanismos que regulan la actividad enzimática. ¿Cuál actúa sin afectar la eficacia catalítica de la enzima?. Proteólisis. Modificación covalente reversible. Aumento o disminución de la degradación de la enzima. a y c son ciertas. Todas son falsas.

Cuál de las siguientes DNA polimerasas eucariotas es principalmente replicativa y se encarga de la copia de alta fidelidad del DNA. Pol beta. Pol alfa. Pol delta. Pol gamma. Pol zeta.

Una de éstas no es una función importante de la caperuza 5 ́ del mRNA: Prevención de la circularización del mRNA en su traducción. Estimulación del corte y poliadenilación para terminar la transcripción. Reconocimiento y ensamblaje de la maquinaria de splicing sobre el transcrito naciente. Hidrólisis del mRNA por 5 ́exonucleasas citosólicas. El enunciado es falso, ninguna es una función relevante de la caperuza 5’.

Indicar un ejemplo de una proteína inhibidora de la transcripción típica. Mediador. TFIID. pCAF. CBP o p300. HDAC / mSIN3.

La transducción de señales es a través del receptor de γ-Interferón está mediada: Por la fosforilación en Ser de las proteínas smads citosólicas. Por la fosforilación en Tyr de las proteínas STAT citosólicas. Por la autofosforilación del receptor de IFN por su dominio TK activado. Por la activación de secuencias SER nucleares. Por reclutamiento de JAKs y activación de smads.

Las subunidades βγ de algunas proteínas G están acopladas a algunos enzimas efectoras. ¿Cuál es un mecanismo conocido?. Inhibición de algunas isoformas de adenilil ciclasa. Estimulación de PLCβ. Estimulación de canales de K+. Se conocen ejemplos de todos los mecanismos anteriores. El enunciado es falso, las subunidades βγ simplemente bloquean a las subunidades α en reposo.

Una de estas propiedades corresponde a las PKC atípicas (aPKC): Se activa por Ca2+ y DAG conjuntamente, mediante su translocación a la membrana. Se activa por DAG pero no requiere Ca2+ conjuntamente. Se activa por ésteres de forbol únicamente. Contiene dominios de homología C2 de unión a Ca2+ y PS y se activa por DAG o ésteres de forbol. Contiene un dominio similar a C1, pero no se activa por unión de DAG o ésteres de forbol sino por AA u otros lípidos.

Una enzima que cataliza directamente la generación de DAG ¿? (a largo plazo y duradero) es: PI3K. PLA2. PLB. PLC γ. PLD.

La figura anterior muestra la estructura del triptófano y el indol. Indicar cuál será más permeable a través de una membrana biológica a pH fisiológico. Ninguno de los dos es permeable, necesitan un transportador. Ambos tienen una permeabilidad similar. El Trp será más permeable que el indol. El indol será más permeable que el Trp. El indol es más permeable a pH ácido, pero menos a pH básico.

En una lámina β las cadenas laterales situadas cada N restos se orientan aproximadamente en direcciones opuestas. N es. 2. 3.6. 4. 7. 8.

Una de estas histonas puede encontrarse en abundancia variable en la cromatina y es un indicador de la actividad biológica de la misma (sin considerar posibles modificaciones covalentes). Histona H1. Histona H2A. Histona H2B. Histona H3. Histona H3.

Las DNA polimerasas replicativas, δ y ε ,son altamente procesivas debido: A su actividad 3’-exonucleásica correctora de pruebas. A su actividad 5’-exonucleásica correctora de pruebas. A que poseen un dominio de interacción con PCNA. A que poseen un dedo de zinc.

Las principales helicasas replicativas en las horquillas de replicación eucarióticas son: Las proteínas cdc6. Las proteínas cdc45. Las proteínas RPA. Las proteínas MCM. Las proteínas Dna2.

En cuanto al mecanismo de reparación por escisión de bases: Un gran complejo enzimático rastrea el DNA en busca de distorsiones en la doble hélice. Las nucleasas cortan a ambos lados de la lesión detectada. Se utiliza para reparar sitios apurínicos. Solo puede actuar durante una corta ventana de tiempo después de la replicación. Se utiliza especialmente para reparar daños por radiación ionizante.

Un ejemplo de proteína con dominios de unión a DNA es: La proteína de la familia de dedos de Zn del receptor de vitamina A. La proteína Ser con dominios SH3. PTEN, que contiene dominios PH de unión al DNA. mTOR, que contiene homeodominios. Todas esas proteínas contienen dominios de unión al DNA.

La recombinación homóloga es particularmente importante para la reparación de mutaciones en el DNA producidas por: Mal apareamientos replicativos. Desaminaciones espontáneas. Despurinación espontánea. Radiación infrarroja. Radiación ionizante.

En cuanto a la terminación de la transcripción en eucariotas indicar la proposición incorrecta: Requiere de la unión de factores específicos a secuencias señal en el transcrito primario. El corte del RNA naciente está acoplado a la poliadenilación del extremo 3’. La polimerasa PAP estimula la actividad catalítica de la endonucleasa del corte. La PAB se une a las colas de poliA naciente y estimula su crecimiento activando a la PAP. pTEFb inhibe a la RNApol II el cual cual determina la separación de la RNApol del molde, tras lo cual tienen lugar el corte y la poliadenilación.

La fosforilación del dominio CTD de la RNA polimerasa II es importante por: Favorecer la unión de la RNA polimerasa con las proteínas del complejo de iniciación. Marcar el tránsito de la fase de iniciación a la de elongación del transcrito. Facilitar la apertura de la doble cadena del DNA. Favorecer la asociación de las proteínas del complejo TFIID. Todas las anteriores.

En los eucariotas, el reconocimiento del codón de inicio para la traducción está marcado por una secuencia denominada: Caja de Pribnow. Caja TATA. Secuencia de Kozak. Secuencia Shine-Dalgarno. Secuencia AUUUAA.

Las actividades GTPásicas durante la síntesis de proteínas son necesarias para: Proporcionar la energía requerida para la síntesis del enlace peptídico. Permitir la corrección de errores en la carga del tRNA con el aa específico. Plegar adecuadamente la cadena polipeptídica naciente evitando la necesidad de chaperonas. Permitir la comprobación y corrección de errores en el reconocimiento codón/anticodón. Proporcionar la energía necesaria para la separación de la cadena polipeptídica del ribosoma una vez terminada.

En cuanto a la metilación de bases como mecanismo regulador, en el DNA eucariótico ocurre normalmente en: N6 de adeninas en pares de bases ApT. C5 de timinas en pares de bases ApT. C5 de timinas en pares de bases TpA. C5 de citosinas en pares de bases CpG. O6 de guaninas en pares de bases CpG.

Los complejos de remodelación de la cromatina de tipo SWI/SNF provocan la modificación covalente de histonas por: Acetilación. Fosforilación. Metilación. Ubiquitinación. El enunciado es falso, no hay modificación covalente en este caso.

Una señal que regula la expresión génica por inhibición de la iniciación de la traducción es: Unión de IRE-BP a elementos IRE en la zona ρ’ UTR de un mRNA. Unión de IRE-BP a elementos IRE en la zona 3’ UTR de un mRNA. Unión de IRE-BP a secuencias AUUUA de la cola de poliA de un mensajero. Fosforilación de eIF4E-BP por mTOR. La fosforilación de EF-Tu en eucariotas.

Una señal que regula la expresión génica por inhibición de la iniciación de la traducción es: Unión de IRE-BP a elementos IRE en la zona 3’ UTR de un mRNA. Unión de IRE-BP a secuencias AUUUA de la cola de poliA de un mensajero. Fosforilación de eIF4E-BP por mTOR. La fosforilación de EF-Tu en eucariotas. Unión de represores proteicos a la zona ϯ’ UTR del mRNA circularizado.

Uno de estos procesos no interviene en la regulación de la expresión génica en eucariotas, indicar cuál: Iniciación de la transcripción. Elongación de la transcripción. Transporte nucleocitoplasmático de mRNA. Transporte nucleocitoplasmático de mRNA. El enunciado es falso, todos los procesos están sometidos a regulación.

El mecanismo de supervisión de RNA NGD, no go, se encarga de específicamente de eliminar: mRNAs con codones de parada prematuros. mRNAs sin codón de parada. mRNAs con ribosomas detenidos que no progresan en la traducción. mRNAs citosólicos no procesados que retienen intrones circularizados o no. transcritos primarios prerrRNAs no procesados ni metilados.

Con relación a la estructura y función del “enhanceosoma” , indicar la proposición falsa. Los bromodominios permiten el reconocimiento y la interacción con histonas desacetiladas. Los factores de transcripción interactúan con el PIC a través de Mediador y/o THIID. Los co-activadores pueden servir como centros de interacción para construir el complejo proteico. Mediador, TFIID y pCAF comparten algunas subunidades. Mediador se une al PIC y comparten a la activación de la RNApol II.

Un proceso de señalización en el que una molécula es secretada en tejido por un tipo celular y tiene acciones en el mismo tejido, mediadas por receptores en otros tipos celulares puede describirse típicamente como un mecanismo: Autocrino. Paracrino. Endocrino. Exocrino. Neurocrino.

Los receptores nucleares activados regulan la expresión génica: Por interacción directa con el CTD fosforilado de la RNA pol II. Entre otros mecanismos, por reclutamiento de complejos de acetilación-desacetilación de histonas. Mediante la regulación de la estabilidad del mRNA. Por activación de factores de transcripción nucleares como NFAT. Mediante inhibición de proteínas accesorias como CBP/p300.

La transducción de señales a través del receptor de TGFβ está mediada: Por la fosforilación de Tyr y dimerización de las proteínas smads citosólicas. Por la oligomerización de las subunidades (receptores tipo I y III) y transfosforilación en Ser/Thr de las mismas. por la translocación al núcleo de dímeros smad/smad4 fosforilados. por la activación de secuencias GAS nucleares. Por reclutamiento de JAKs y activación de STATs. Por la translocación al núcleo de dímeros R-smad/co-smad desfosforilados. Por la fosforilación en Ser de las proteínas smads citosólicas.

Entre las funciones biológicas de las proteínas G heterotriméricas se encuentran: Amplificación de la señal transmitida por el receptor desocupado. Limitar el tiempo de actuación de la cascada de transducción de señales. Actividad GTPasa necesaria para la activación del receptor. Unión de GTP para la fosforilación del receptor. todas las anteriores son ciertas.

El papel de la arrestina en el proceso de desensibilización homóloga de receptores GPCR consiste en: La arrestina es una quinasa que fosforila al receptor en la cola C-terminal y así induce su internalización. La arrestina es una fosfatasa que desfosforila la cola C-terminal del receptor fosforilada por GRKs y así induce su internalización. La arrestina es fosforilada por las GRKs y entonces se une a la cola C-terminal del receptor. La arrestina se une al segmento i3 del receptor GPCR fosforilado, bloqueando así la interacción con proteínas G. La arrestina se une al receptor fosforilado por GRKs y a su vez indica la endocitosis mediada por clatrina.

La principal diana de PKB para regular la biosíntesis de proteínas consiste en: La fosforilación de FOXO y su inhibición por unión a proteínas 14-3-3 citosólicas. La regulación de la disponibilidad de BAD para controlar a Bcl-2. La regulación de GSK3. La activación de mTOR/rictor. La activación de NF-kB por fosforilación de IkB.

Solo una de estas propiedades corresponde a las PKC típicas: Se activa por Ca2+ yDAG. Se activa por ésteres de forbol. Contiene dominios de homología C2 de unión a Ca2+ y PS. Una secuencia pseudosustrato mantiene autoinhibido el dominio quinasa en ausencia de activación. El enunciado es falso, todas ellas son propias de PKCstípicas.

A largo plazo, la fuente principal de DAG es: Fosfoinosítidos. Fosfatidil-colina. Fosfatidil-etanolamina. Fosfatidil-serina. Cualquiera de ellos.

Los procesos de CICR (Ca2+-induced Ca2+ reléase) dependen críticamente del canal de calcio sensible a rianodina (RYR) por: Su capacidad de ser activados por Ca2+ citosólico. su capacidad de inhibir a la bomba SERCA. su acción activadora alostérica del receptor IP3. su inhibición por unión de cADPR. el enunciado no es correcto.

Una de estas funciones está controlada típicamente por mTOR: Aumento de la degradación de mRNA de genes estructurales con 5’-CAP. Aumento de la biogénesis de ribosomas por traducción aumentada de mRNAs con señales 5’-TOP. Potenciación de los mecanismos de regulación vía IREs. Inhibición de la traducción de mRNA con 5’-CAP. Desfosforilación y activación de S6K.

Un elemento distintivo de la ruta de señalización de insulina es la participación de: abl. PI3K. PLCγ. ras. Src.

La bomba Na+/K+ de la membrana plasmática es esencial, entre otras cosas, para: permitir la importación de metabolitos por transportadores acoplados a Na+. controlar el pI intracelular. mantener elevados los niveles de ATP intracelular. mantener el potencial de membrana constante en períodos de ms. reducir la toxicidad de los cardiotónicos. controlar el pH extracelular. mantener elevada la [Ca2+] intracelular para poder actuar como 2o mensajero. múltiples sistemas de importación de metabolitos por cotransportador de Na+.

Indicar cuál de estas expresiones es falsa: la permeabilidad de una molécula a través de la membrana biológica es proporcional al coeficiente de difusión de la molécula. el transporte neto a través de la membrana es directamente proporcional a la diferencia de concentraciones a ambos lados de la membrana. el coeficiente de reparto membrana/solución de una molécula es independiente de su permeabilidad a través de la membrana. la permeabilidad de una molécula a través de una membrana biológica es inversamente proporcional al espesor de la membrana. el coeficiente de permeabilidad no depende del coeficiente de difusión, el coeficiente de reparto y el espesor de la membrana.

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes son más energéticas, más intensas, consideradas individualmente: fuerzas de van der Waals. fuerzas de dipolo-dipolo. interacción por puentes de hidrógeno. interacción carga-dipolo. interacción electrostática carga-carga.

El agua es un muy buen solvente de sólidos moleculares como el azúcar de mesa, fundamentalmente por: La gran intensidad del efecto hidrofóbico en el agua. Su gran capacidad de formar ptes de hidrógeno como dador. Su gran capacidad de formar ptes de hidrógeno como aceptor. Su gran capacidad de formar ptes de hidrógeno, tanto como dador como aceptor. Su elevada constante dielétrica.

De los listados, el aa más fuertemente ácido en su forma mayoritaria a pH intracelular (menor pKar dador de H+) es: A. C. Y. D. R.

El principal sistema tampón del medio intracelular es: Los grupos amino y carboxilo de las proteínas intracelulares. Los grupos fosfatos de los ácidos nucleicos. El fosfato inorgánico y monoésteres fosfato inorgánicos. El par CO2/Bicarbonato. No cabe hablar de sistema tampón en este caso.

Sabiendo los pK de His (pK1 = 1,82 pKr = 6 y pK2 = 9,17), el pI es... 3,91. 5,5. 5,66. 7,59. 9,17.

La prolil-hidroxilasa es una enzima esencial para realizar modificaciones post-traduccionales de aa necesarias para: Alinear las cadenas polipeptídicas individuales de colágeno de forma que se pueda trenzar la triple hélice. Garantizar la estabilidad estructural de la triple hélice en los monómeros de tropocolágeno. Formar puentes cruzados covalentes entre moléculas de colágeno (o elastina). Evitar la aparición de favismo. Evitar la aparición de latirismo.

La ley de Beer-Lambert nos dice que: La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. la absorbancia es igual a la concentración del solvente. la absorbancia de una disolución es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. es posible medir la absorbancia de una disolución conocido su paso óptico. ninguna es correcta.

De entre todas las interacciones que participan en la estructura secundaria de una cadena polipeptídica, las más importantes son: Puentes disulfuro. Interacciones iónicas. Puentes de hidrógeno. Interacciones de van der Waals. Efecto hidrofóbico.

Tenemos una secuencia de 20 aa. Suponiendo que esta secuencia se pliega formando una hebra β ¿Cuál será la longitud de esta región de la proteína?. Sobre 7,2 Â. 6,5- 7 nm. unos 30 Â. algo inferior a 60 Â. 0,54 nm.

La afinidad de la Hb A por el O2 in vitro aumenta: Al aumentar la Pco2 de 10 a 40 torr. Al aumentar la [2,3-BPG] desde 8 x10-5a 5 x 10-3M. Al aumentar el Ph desde 7,2 a 7,6. En ninguna situación anterior. En todas las situaciones anteriores.

La forma mayoritaria de transporte de CO2 de los tejidos a los pulmones requiere: La formación de carbamatos con el extremo amino de las cadenas α de globina. La formación de carbamatos con el extremo amino de las cadenas β de globina. la participación del intercambiador de aniones Cl-/HCO -. La formación de carboxi-Hb, uniendo CO2 al grupo hemo de cada cadena de Hb. La generación de 2,3-BPG para reducir la afinidad de la Hb por O2.

La metahemoglobina difiere de la Hb normal en que: Las cadenas β están reemplazadas por cadenas γ. Las cadenas β están reemplazadas por cadenas δ. El átomo de Fe se encuentra en estado férrico. La His proximal está reemplazada por una Tyr. Está unido CO al hemo en lugar de O2.

Si tenemos dos cadenas polipeptídicas diferentes que catalizan la misma reacción química decimos que estamos en presencia de: Una holoenzima. Apoenzimas. Coenzimas. Isoenzimas. Enzimas alostéricas.

La regulación enzimática por modificación covalente irreversible ocurre principalmente por: Fosforilación de restos de S/T. Fosforilación de restos de Y. Proteolisis. Metilación de restos de Lys, como en (no ponía nada más). Acetilación de restos de Lys, como en las histonas.

Las enzimas E3-Ub-ligasas reconocen las proteínas diana a degradar, entre otros mecanismos por: La unión de esas proteínas al proteosoma, específicamente la compuerta 19S. La presencia de cadenas poli-ubiquitina, pero no monómeros de ubiquitina unidas aellas. La participación de E2 como subunidades de reconocimiento del sustrato. La naturaleza del aa amino terminal. La naturaleza del aa carboxi terminal.

El anclaje de una proteína en la monocapa externa de la membrana plasmática es a través de... Farnesilación del extremo carboxilo. Geranil-geranilación del extremo carboxilo. Miristoilación del extremo amino. Palmitoilación de residuos de cisteína. Formación de ancla GP1 en el carboxi terminal.

Si tenemos un fármaco que actúa como un inhibidor competitivo de una enzima, su acción será más eficaz: A concentración de sustrato saturante. Cuando la concentración de sustrato esté en torno al valor de Km. Cuando la concentración de sustrato sea menor que Km. En condiciones en la que la enzima trabaje en régimen de velocidad controlada por difusión. En condiciones en la que la enzima haya alcanzado su no de recambio.

En un gráfico de Lineweaver-Burke, el punto de corte de la línea de datos con el eje de abscisas es: Vmáx. 1/Vmáx. -1/Vmáx. 1/Km. -1/Km.

En los nucleosomas el arrollamiento del DNA se realiza siempre de forma topológicamente. Plectonémica. Positiva (a favor de las agujas del reloj). Negativa (en contra de las agujas del reloj). Que aumenta el nº de ligazón. Que disminuye el nº de ligazón.

La principal función de RFC en la replicación es: Mantener separadas las hebras sencillas de DNA (monohebra) evitando su reasociación en dúplex. Ensamblar PCNA sobre el DNA dúplex. Ensamblar la helicasa replicativa MCM sobre las horquillas de replicación. Estimular la actividad helicasa de MCM. Servir de factor de presentación para ligar las DNApol replicativas a PCNA.

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes es altamente direccional. Fuerzas de Van der Waals. Fuerzas de repulsión interelectrónicas. Interacción por puentes de hidrógeno. Interacción hidrofóbica. Interacción electrostática carga-carga.

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes es menos sensible a la distancia interatómica. Fuerzas de Van der Waals. Fuerzas de dipolo-dipolo. Interacción por puentes de hidrógeno. Interacción carga-dipolo. Interacción electrostática carga-carga.

El agua líquida es muy polar, esto es muy importante para la estructura de las macromoléculas biológicas pues: En la base del efecto hidrofóbico. Permite interacción con los grupos hidrocarbonados de las moléculas biológicas. Aporta al agua un bajo calor específico. Disminuye la temperatura de fusión del agua líquida respecto al hielo. Estabiliza y fortalece uniones electrostáticas (puentes salinos).

De los listados, el aminoácido más fuertemente básico (mayor pKaR)es: A. R. K. H. L.

Sabiendo que los pK de Tyr (pK1 = 2.20 pKR = 10.07 y pK2 = 9.11), el pI es: 6.14. 5.66. 9.59. 5.06. 10.8.

En una hélice α las cadenas laterales situadas cada N restos se orientan aproximadamente en la misma dirección. N es. 3.6. 5. 6. 7. 8.

En una β lámina las cadenas laterales situadas cada N restos se orientan aproximadamente en direcciones opuestas, N es: 2. 3,6. 4. 7. 8.

La α-hélice esla única estructura en hélice estable que pueden adoptarlas proteínas ya que: No se conocen otras estructuras peptídicas en hélice distintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento. Las cadenas laterales de restos cada tres aa proyectaría hacia el interior de la hélice. La interacción hidrófoba se produce fundamentalmente entre α-hélices. El enunciado es falso.

La α-hélice es la estructura en hélice más estable que pueden adoptar las proteínas ya que: No se conocen otras estructuras peptídicas en hélices distintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento. Las cadenas laterales de los restos proyectan hacia el interior de la hélice, haciéndola muy compacta. Es muy compacta, con abundantes contactos de Van der Waals a través del eje de la hélice. El enunciado es falso, la hélice tipo π es más estable.

El dominio de tipo inmunoglobulina es una estructura: Plegada exclusivamente en hélice α. Formada por un sandwich β flanqueado por dos hélices α. Compuesta por dos láminas β unidas entre sí por un puente disulfuro. Compuesta por cadenas laterales modificadas tipo desmosina. Formada por dos cadenas pesadas y dos ligeras. Que se encuentra en muchas proteínas de adhesión celular y receptores de membrana.

La ley de Lambert-Beer nos dice que en una disolución atravesada por un haz de luz: La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La intensidad de la luz transmitida es proporcional al coeficiente de extinciónmolar. La absorbancia es igual a la concentración del solvente. La absorbancia de una disolución es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La absorbancia es directamente proporcional a la concentración del soluto y el paso óptico.

De entre las interacciones que mantienen el plegamiento de una proteína, la más importante es: Puentes disulfuro. Interacciones iónicas. Puentes de hidrógeno. Interacciones de Van der Waals. Efecto hidrofóbico.

Tenemos una secuencia de 20 aa. Suponiendo que esta secuencia se pliega formando una hebra de β-lámina antiparalela. ¿Cuál será la longitud de esta región de la proteína?. 7Å. 7 nm. 30 Å. 60 Å. 0.54 nm.

La afinidad de la hemoglobina A (Hb A) por el O2 in vitro disminuye. Al disminuir la pCO2 de 40 a 10 torr. Al disminuir la [2,3-BPG] desde 5·104 a 8·105 M. Al disminuir el pH desde 7.4 a 7.2. En ninguna de las situaciones anteriores. En todas las situaciones anteriores.

La afinidad de la hemoglobina A (Hb A) por el O2 in vitro aumenta: Al disminuir la pCO2 de 40 a 10 torr. Al disminuir la [2,3-BPG] desde 5·103 a 8·105 M. Al aumentar el pH desde 7.2 a 7.4. En ninguna de las situaciones anteriores. En todas las situaciones anteriores.

La hemoglobina S (HbS) precipita y forma fibras en los eritrocitos: Al disminuir la pCO2 de 80 a 20 torr. Al aumentar la pCO2 de 20 a 800 torr. Al aumentar el pH desde 7.2 a 7.4. Al disminuir la pCO2 hasta 10 torr. El enunciado es falso, la HbS no forma fibras eritrocitarias.