Parcial uno Bioquimica

El menos logaritmo de la constante de disociacion de un ácido es. PH. Pka. PI. KM.

Las disoluciones tampon amortiguadoras de ph son aquellas formadas por. Un acido fuerte con una base fuerte. Un acido debil con un acido fuerte. Un acido debil con su base conjugada. Una base debil con una base fuerte.

Indique cual de las siguientes afirmaciones sobre los tampones es cierta. El valor del pKa de los acidos debiles aumenta cuanto mayor es su caracter acido. El pH de una disolucion tamponada permanece constante con independencia de la cantidad de acido o bae que se añada a dicha disolucion. Cuando el pH=pKa, las concentraciones del acido debil y de su base conjugada en el tampon son iguales. Para un valor de ph por debajo del pKa, la concentracion de la base conjugada es mayor que la del acido débil. Un tampon formado por un acido debil con un pka=5 es mas fuerte a pH 4.0 que a pH 6.0.

Los dos tampones con relevancia fisiologica son. El tampon carbonato y el tampon citrato, ambos en el fluido intracelular. El tampon carbonato en sangre y el tampon fosfato en el fluido intraclular. El tampon citrato y el tampon fosfato, ambos en el fluido extracelular. El tampon fosfato en sangre y el tampon citrato, presente tanto en la sangre como en el fluido intracelular.

Los aminoacidos componentes de las proteinas. Tienen un punto isoelectrico que corresponde al valor de la carga a pH 7.0. Si tienen dos grupos carboxilo presentan dos puntos isoelectricos. Tienen un punto isoelectrico cuyo valor se modifica cuando se producen cambios de pH en el medio. Tienen un punto isoelectrico característico, que corresponde al ph en que la carga neta es 0.

Indique cual sera la carga neta de un aminoacido con un grupo ionizable en la cadena lateral para un valor de pH por debajo de su pI. Carga neta negativa. Carga neta positiva. Sin carga. Es necesario conocer el valor exacto del pH para contestar a esta pregunta. Es necesario conocer la naturaleza exacta del grupo ionizable (amino, carboxilo u otro) para contestar a esta pregunta.

En la cromatografia de reparto en papel, los aminoacidos se separan en funcion de. Su capacidad de adherirse a la fase inerte, quedando asi especificamente retenidos. Su capacidad de migrar hacia el polo positivo con independencia de su carga nativa a pH neutro. Su capacidad de formar agregados que precipitan cuando el pH de la fase movil se iguala con el pI del aminoacido. Su hidrofobicidad, siendo los mas hidrofobicos aquellos que recorren una mayor distancia desde el punto de aplicacion de la muestra (Origen de la cromatografia).

Con respecto al enlace peptidico, indique cual de las siguientes afirmaciones es falsa. El enlace peptidico es un enlace amida. La configuracion trans es la mas favorable. En su formacion se elimina una molecula de agua. La cadena proteica gira por el enlace peptídico.

En una alfa helice, los puentes de hidrogeno. Son aproximadamente paralelos al eje de la helice. Son aproximadamente perpendiculares al eje de la helice. Se producen principalente entre los atomos electronegativos de las cadenas laterales de los aminoacidos. Se producen solo cerca de los extremos amino y carboxilo de la helice.

Indique cual de las siguientes afirmaciones sobre las proteinas es falsa. La estructura secundaria mayoritaria en el colageno es la alfa helice. Los residuos de Gly son muy abundantes en el colágeno. La hemoglobina es una proteina oligromerica formada por cuatro subunidades. La estructura secundaria mayoritaria en la queratina es la alfa helice.

Las proteinas tienen a menudo regiones que presentan un patron de plegamiento o funcion característico. Estas regiones se denominan. Dominos. Oligomero. Peptidos. Subunidades.

Las alfa queratinas son los componentes de los cabellos y. Son proteinas marcadamente solubles en agua. Son proteinas globulares, con estructura terciaria y a veces cuaternaria. Son proteinas que contienen exclusivamente estructura secundaria, siempre de tipo laminas beta puras. Nada de lo anterior es cierto.

En la cromatografia por exclusion molecular, las proteinas de menor tamaño. Son las primeras en ser eluidas al no ser retenidas por la matriz de la columna. Son las ultimas en ser eluidas porque son retenidas por la matriz de la columna. Forman agregados que precipitan, por lo que salen antes que proteinas mas grandes. Se unen a la matriz de la columna mediante enlaces covalentes, quedando permanentemente retenidas.

En la cromatografia de afinidad, las proteinas. Son retenidas en la columna por uniones covalentes entre la matriz y aminoacidos afines a la misma. Son retenidas en la clumna porque interaccionan de forma no covalente con un ligando por el que son afines. Son retenidas en la columna porque al ser afines entre ellas mismas, interaccionan mediante fuerzas hidrofobicas y precipitan. Son retenidas en la columna porque pasan a ser afines al medio acuoso,.

La cromatografia de intercambio iónico permite. Separar proteinas de una mezcla compleja en funcion de su hidrofobicidad. Separar proteinas de una mezcla compleja en funcion de su tamaño. Separar proteinas en funcion de su carga a un pH determinado. Resolver bidireccionalmente una mezcla compleja de proteinas por su peso y su carga a un pH determinado.

La mioglobina y la hemoglobina. No presentan estructura terciaria, siendo proteinas de estructura secundaria pura. Presentan secuencias de aminoacidos identicas entre si, pero su plegamiento tridimensional es muy diferente entre sí. Se pliegan en el espacio para dar estructuras muy similares, aun cuando sus secuencias de aminoacidos son bastante divergentes. Presentan secuencias de aminoacidos muy parecidas, con estructuras terciarias muy diferentes.

Las estructuras secundarias de mioglobina y hemoglobina. Consisten mayoritariamente en zonas organizadas en lamina beta antiparalela. Consisten en un 90% de estructuras tipo giro-beta, debido a su riqueza en prolinas. Se diferencian en que la alfa helice predomina en la mioglobina, predominando en la hemoglobina la lamina beta. Estan constituidas en tres cuartas partes por estructuras tipo alfa helice.

La hemoglobina y la mioglobina presentan diferentes curvas de disociacion del oxigeno porque. La union de oxigeno a la mioglobina es irreversible, y la de la hemoglobina es reversible. La mioglobina une oxigeno con menor afinidad que la hemoglobina. La hemoglobina une oxigeno con una cinetica sigmoidal y la de la mioglobina es hiperbolica. La hemoglobina une oxigeno con una cinetica hiperbolica y la de la mioglobina es sigmoidal.

El llamado efecto Bohr en la hemoglobina consiste en. La desnaturalizacion de la hemoglobina dentro del eritrocito por bajada del pH sanguineo. Una disminucion de la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno en respuesta al descenso de pH en la sagre. La despolimeriacion del tetramero de hemoglobina en respuesta al incremento de la concentracion del dioxido de carbono en sangre, pasando a trabajar como moleculas de mioglobina. La modificacion de la afinidad de la hemoglobina en la adaptacion a la altura.

Las enzimas son catalizadores, y por lo tanto. Permiten que se lleve a cabo una reaccion que nunca ocurriria en su ausencia. Disminuyen el tiempo necesario para alcanzar el equilibrio. Aumentan la energia libre de activacion. Consiguen que aumente la cantidad de producto en el equilibrio. Disminuyen la constante de equilibrio de la reaccion.

Con respecto a los cofactores enzimaticos. Todas las enzimas los requieren para ser activas. Su union a la enzima nunca es covalente. Las enzimas son tan especificas que no existen dos enzimas distintas que utilicen el mismo tipo de cofactor. Pueden ser iones metalicos o moleculas organicas. Son inhibidores alostericos de las enzimas a las que se unen.

La Vmax de una enzima. Es la velocidad de la mayoria de las reacciones que ocurren en la celula. Aumenta al aumentar la concentracion de sustrato. No esta relacionadada con su numero de recambio. Solo se alcanza a concentraciones muy elevadas de la enzima. es proporcional a la concentracion de la enzima.

En una cinetica de Michaelis Menten. Km es la constante de velocidad para el proceso de catalisis. Km se expresa en unidades de concentracion. Km varia con la concentracion de enzima. Km varia con la concentración de sustrato. Km= Vmax/2.

En relacion con la inhibicion enzimatica. Todas las enzimas son inhibidas por las mismas moleculas. Los inhibidores se unen siempre en el centro activo, compitiend con el sustrato. Algunos inhibidores se unen covalentemente al centro activo. Los inhibidores competitivos se unen al complejo ES. Los inhibidores desnaturalizan las enzimas.

La regulacion por modificacion covalente reversible... Implica la rotura del enlace peptidico. Siempre consiste en reacciones de fosforilación-desfosforilacion. Nunca afecta a enzimas alostericas. Da lugar a curvas sigmoides de Vo frente a [S]. Requiere la acción de otras enzimas.

La energia de activacion. es la energia que se desprende de la reaccion. es la energia que hay que suministrar a los reactivos para que tenga lugar la reaccion. es la diferencia de energia entre los reactivos y los productos. es directamente proporcional a la velocidad de reaccion ( a mayor energia de activación, mayor velocidad).

Las enzimas. Participan directamente en el proceso reaccionando ellas tambien. Modifican la constante de equilibrio de los procesos qumicos. Disminuyen la energia de activacion. Disminuyen la velocidad del proceso.

Un modulador alosterico. Modifica covalentemente a la enzima. Se une de manera reversible al sitio alosterico de la enzima, cambiando su conformacion, y por lo tanto su actividad. Se une al centro activo de la enzima, activandola o inhibiendola segun sea un modulador alosterico positivo o negativo, respectivamente. Nada de lo anterior es cierto.

La inhibición por retroalimentacion o feedback. Es una forma de regular las vias metabolicas. El ultimo producto es el inhibidor de la via. Se suele inhibir la primera enzima de la via metabolica. Todas son correctas.

Las isoenzimas. Son distintas enzimas (catalizan reacciones diferentes) pero con un origen evolutivo comun. Catalizan pasos sucesivos en una ruta metabolica. Son enzimas que catalizan una misma reaccion pero tienen una estructura primaria diferente. Son enzimas que catalizan reacciones diferentes pero tienen la misma estructura primaria.