paula 3.0

16. Los dominios o motivos de una proteína: A) Son subestructuras proteicas formadas por varias estructuras secundarias. B) Suelen estar asociados a funciones específicas de las proteínas. Son específicos de cada proteína y dos proteínas diferentes en secuencia aminoacídica no pueden contener el mismo “motivo o dominio”. Son repeticiones del mismo aminoácido dentro de la proteína. Están, en último término, definidos por la secuencia de aminoácidos de determinados segmentos internos de la proteína.

La importancia biológica de la hemoglobina radica fisiológicamente en que: La oxihemoglobina se combina reversiblemente con el CO2. El hierro de la protoporfirina IX continuamente varía de ferroso a ferrico y viceversa. La Hb se combina reversiblemente con el O2 en la perforación férrica de la molécula. La Hb se combina irreversiblemente con el oxígeno en la porción ferrosa. La Hb es capaz de transportar H+ y CO2.

En relación a la hemoglobina: INCOMPLETO. El átomo de hierro está unido a la histidina por un puente de hidrógeno. Un oligómero de Hb transporta como máximo 4 átomos de oxígeno CREO QUE TB ESTÁ BIEN. El átomo de hierro de la protoporfirina IX está unido a ésta por 4 de sus valencias, quedando otra valencia unida a la histidina proximal y otra para la unión al O2. La combinación del monóxido de carbono con la Hb se llama metahemoglobina (La metahemoglobina tiene en vez de un grupo ferroso, uno férrico. Tiene mucha afinidad por el oxígeno y nunca llega a soltarlo). Nada de lo anterior es cierto.

En relación a las proteínas. Las proteínas pueden interaccionar con otras moléculas,pero esto no afecta nunca a su estructura y función. La unión de un ligando a una proteína va acompañado de un cambio de conformación de esta última que hace que el sitio de unión se ajuste y sea más complementario al ligando ( proceso de “ ajuste inducido “). En una proteína multimérica , un cambio de conformación de una subunidad afecta a la conformación del resto de las subunidades. Las proteínas pueden interaccionar con uno o más ligandos. Estos otros ligandos pueden producir cambios en la conformación de la proteína que afectan la unión del primer ligando. La cooperatividad es un efecto que ocurre en proteínas monómero y consiste en que la unión de un ligando cambia la conformación de la proteína:.

¿Qué consecuencia tiene el efecto de Bohr en la Mioglobina?. Disminuye la afinidad por el O2. Disminuye la afinidad por el CO2. Disminuye la concentración de H+. Se produce Oximioglobina. No se produce ninguna consecuencia.

Nucleótidos. Son componentes esenciales de la célula que consisten en un azúcar, una base nitrogenada y un grupo carboxilo. Son componentes esenciales de la célula que consisten en un azúcar, una base nitrogenada y un grupo fosfato. Son componentes esenciales de la célula que consisten en un azúcar, una base nitrogenada y un grupo amonio. Son componentes esenciales de la célula que consisten en una ribosa o desoxirribosa, una base nitrogenada y uno o más grupos fosfatos. Derivan de los aminoácidos y por eso contienen una base amina, una ribosa y un extremo carboxilo.

En los nucleósidos y nucleótidos: Las bases púricas se unen al resto de la molécula a través de su átomo de nitrogeno-9, formando un enlace con el átomo de carbono-1 del azúcar. Las bases púricas se unen al resto de la molécula a través de su átomo de nitrogeno-1, formando un enlace con el átomo de carbono-9 del azúcar. Las bases pirimídicas se unen al resto de la molécula a través de su átomo de nitrogeno-9, formando un enlace con el átomo de carbono-1 del azúcar. Las bases pirimídicas se unen al resto de la molécula a través de su átomo de nitrogeno-1, formando un enlace con el átomo de carbono-1 del azúcar. Las bases pirimídicas se unen al resto de la molécula a través de su átomo de nitrogeno-1, formando un enlace con el átomo de carbono-5 del azúcar.

En los nucleósidos y nucleótidos: El azúcar está en forma piranosa y en cualquiera de las conformaciones endo o exo C-4’ o C-1’, respectivamente. El azúcar está en forma de furanosa y en cualquiera de las conformaciones endo o exo C-3’ o C-2’, respectivamente. Las bases absorben en la región visible del espectro. El azúcar puede ser ribo- o desoxirribosa. Pueden tener grupos fosfato unidos en los diferentes carbonos del azúcar excepto en el carbono de posición 1.

En los nucleótidos o sus macromoléculas derivadas: a) Todas las bases son planas o casi planas. Las bases púricas son planas y las pirimídicas casi planas. Las bases se apilan en las macromoléculas de ADN, de manera que cada vuelta de hélice tiene unas 10 pares de bases separadas entre sí cada 3,4Å. Pueden formar puentes de hidrógeno entre sí. Una cadena de polinucleótidos tiene individualidad determinada por su secuencia de nucleótidos.

Importancia de los nucleótidos en la célula: a) Son componentes esenciales de las membranas biológicas. Participan en la transmisión de señales internas en la célula, como moléculas mensajeras. c) Forman parte de grandes macromoléculas como el glucógeno o el almidón. Importantes moléculas, como cofactores que participan en la transferencia de electrones en la célula, derivan de ellos. Controlan reacciones enzimáticas, como efectores alostéricos.

La actividad catalítica de las enzimas: Viene determinada por el peso molecular. Viene determinada por la secuencias de aminoácidos, sea cual sea la estructura espacial de la molécula. No está localizada en un lugar determinado de la molécula sino que cualquier porción de ella puede actuar como lugar catalítico de reacción. Se altera al alterar la conformación de la enzima. Se debe a la presencia en moléculas de un lugar específico y denominado sitio o hendidura alostérico.

Las enzimas: Están siempre constituídas por proteínas. No, hay tb ribozimas. Pueden tener metales en la molécula. Pueden tener una fracción no proteica en la molécula. Poseen normalmente una fracción lipídica en la molécula. Pueden ser macromoléculas de ribonucleótidos.

El sitio activo de un enzima: Está conformado por residuos de aminoácidos que se encuentran situados en posición cercana en la estructura primaria de la proteína. (Pueden estar alejados en estructura primaria y cerca en el centro activo). Lo conforman las cadenas laterales de residuos de aminoácidos de serina, histidina y aspártico en la mayoría de las enzimas. Está conformado por las cadenas laterales de residuos de aminoácidos diferentes que pueden estar separados en la estructura primaria de la proteína. Proporciona un ambiente dentro del cual una reacción determinada es, energéticamente, más favorable, mediante cambios de conformación que estabilizan el llamado estado de transición del complejo ES. e) Suele ser una porción corta del extremo aminoterminal de una proteína.

Los cofactores: Son factores incompletos que necesitan una modificación posterior para ser biológicamente útiles. Son derivados de vitaminas. (esta no es porque dentro de los cofactores están las coenzimas que si son derivados de vitaminas, pero también están los cosustratos que no lo son). Son cosustratos si se unen débilmente a la enzima. Pueden ser metales e incluso hidratos de carbono. NO, hidratos de C en general no, solo pueden ser monosacáridos porque son moléculas orgánicas pequeñas. Se unen a la enzima y forman el holoenzima activo.

Los coenzimas: No derivan de las vitaminas pero pueden ser transportadores de grupos carbonilo y/o acilo. Pueden derivar de las vitaminas y ser transportadores de grupos carbonilo y/o acilo. Pueden derivar de las vitaminas y ser transportadores pero no de grupos carbonilo y/o acilo. Derivan de vitaminas y pueden ser transportadores de H+. Los transportadores de H+ derivan de nucleótidos y de vitaminas.

En relación a los cofactores: INCOMPLETA. Un mismo cofactor puede ser utilizados por diferentes enzimas. Se modifican de forma permanente durante la reacción catalítica y la enzima ha de sustituirlo. Son grupos prostéticos unidos fuertemente a la molécula enzimática. Se modifican temporalmente durante la reacción. Pueden ser metales.

Con respecto a una reacción enzimática: Puede tener un lugar espontáneamente sólo si el AG0 es negativo (si AG es negato si, AG0 ). Puede tener lugar espontáneamente si el AG0 es positivo pero su AG es negativo AG depende de AG0 y RTln… por lo que no siempre AG0 es negativa o positiva para ser espontáneos ya que depende del otro valor de la ecuación. El AG de una reacción sólo depende de la energía libre de los productos (estado final) menos la de los reactantes (estado inicial). El AG de una reacción es independiente del camino (o mecanismo molecular) de la transformación del compuesto en producto. El AG de una reacción proporciona información importante sobre la velocidad de la reacción.

Los enzimas: Alteran el equilibrio de la reacción catalizada generando uno nuevo con mayor cantidad de producto. Permiten catalizar reacciones endergónicas. Aumentan la velocidad de reacción catalizada sin alterar el equilibrio de la misma. Distorsionan la velocidad y el equilibrio de la reacción, creando el producto gracias a la distorsión. Invierten el incremento de la energía libre de Gibbs de la reacción, haciéndolo negativo.

El excelente papel catalítico de un enzima se debe a que en la reacción catalizada respecto a la no catalizada hay una disminución en el cambio de: Entalpía. Energía de activación. Entropía. Constante de equilibrio de reacción. Constante de Michaelis.

En relación a las enzimas. La catálisis se produce por disminución de la energía de activación de Gibbs del complejo ES. Utilizan la energía proveniente de las interacciones que pueden realizar cadenas laterales de determinados aminoácidos (que pueden estar separados de la secuencia primaria de la proteína) con el sustrato para favorecer la catálisis. Los enlaces con el sustrato son siempre covalentes, de manera que favorece la interacción con el mismo por disminución de la energía libre de Gibbs. La proteína al utilizar principios catalíticos básicos produce cambios estructurales en en el enzima y sustrato por la energía de unión del enzima. La unión del sustrato provoca un cambio de conformación en la enzima que hace que este se adapte a la estructura original del sustrato.

En relación a la enzimas: La Km representa la constante de Michaelis o de dispersión enzimática y es característica de cada enzima. La Km es una agrupación de constantes que representa la estabilidad del complejo ES y es característica de una enzima. La Km puede reflejar la afinidad de enzima por sustrato cuando K2 <<<<<K1. La Km es el valor de la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima. Es dependiente de la concentración de sustrato y de enzima.

En relación a las parámetros cinéticas de una enzima: km y vmax definen la característica catalítica de una enzima y son propios de la misma. si una enzima a tiene la km menor que otra b, la enzima a es mas eficiente que la b catalíticamente hablando. si una enzima a tiene la km menor que otra b, la enzima a tiene mayor probabilidad de catalizar más rápidamente que la b. si una enzima a tiene la km menor que otra b, ambas pueden diferir en sus velocidades maximas de catalisis. si una enzima a tiene la km menor que otra b, difieren necesariamente en las velocidades maximas de catalisis.

En relación a las constantes cinéticas de una enzima: La Km nunca puede ser igual a la [S]. La Km sí puede ser igual a la [S], en ese caso la velocidad catalítica (Vo) se acerca a su máximo (Vmáx). Sólo en el caso de la Km<<<<<[S], la velocidad catalítica (Vo) se acerca a su máximo (Vmáx). Si la Km>>>>>[S], la velocidad catalítica (Vo) se acerca a la ½ de su valor máximo (Vmáx). La Km es un parámetro que tiene unidades de tiempo y, por tanto, no puede ser igual, mayor o menor que la [S].

En relación con la especificidad de los sistemas enzimáticos: Una enzima solamente puede actuar siempre con un sustrato. Un sustrato tan sólo puede serlo de una enzima. La estereoespecificidad significa que las esterasas actúan sobre el enlace éster. Intervienen regiones del enzima denominadas "bolsillos hidrofóbicos" y de otros tipos de interacción que discriminan sustratos y orientan al sustrato idóneo para la catálisis. No todas las enzimas poseen el mismo grado de especificidad.

En relación a la actividad enzimática: Depende del peso molecular de la enzima. Es independiente de la temperatura, pero si depende del pH. Es independiente del Ph, pero si depende de la temperatura. Aumenta al desnaturalizarse la enzima. Nada de lo anterior es cierto.

Con respecto a la KM y a la cte catalítica (kcat) de una reacción enzimática: Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio KM. Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio KM. Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio kcat/KM. Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio kcat x KM. Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio kcat y luego comparar sus KM.

En una reacción bisustrato (A y B) de desplazamiento secuencial: En su transcurso se forma un complejo ternario (AEB) con el enzima (E). Pueden responder a un mecanismo ordenado. Pueden responder a un mecanismo al azar. Es característico la existencia de un intermediario del enzima codificado. Nada de lo anterior es cierto.

Una reacción enzimática puede inhibirse de forma acompetitiva: Si el compuesto inhibidor compite con el sustrato por el lugar del centro activo del enzima. Si el compuesto inhibidor y el sustrato se unen a un lugar diferente al centro activo. Si el compuesto inhibidor se une a la enzima cuando ésta está unida al sustrato. Si el compuesto inhibidor se une a la enzima cuando está libre de sustrato. Si el compuesto inhibidor no se une a la enzima sino al sustrato.

Un inhibidor competitivo, sobre una reacción enzimática: Aumenta la Vmax. Disminuye la Vmax. Aumenta la Km. Disminuye la Km. Disminuye la Km y aumenta la Vmax.

Un inhibidor no competitivo puro,sobre una reacción enzimática. Aumenta la V(máxima ) y disminuye la KM. Disminuye la V ( máxima ) y aumenta la KM. Aumenta la V ( máxima ) y aumenta la KM. Disminuye la V ( máxima ) y disminuye la KM. Disminuye la V ( máxima ).

La acetil-colinesterasa es una enzima que elimina acetil-colina durante la transmisión del impulso nervioso. Los compuestos tales como el diisopropilfosfofluoridato (DIPF) se denominan gases nerviosos porque actúan inhibiendo a la enzima: (tema 8b, diapositiva 22). Como inhibidor irreversible específico de grupo. Como inhibidor análogo de sustrato reversible. Como inhibidor suicida reversible. Como inhibidor reversible específico de grupo. Como inhibidor competitivo irreversible.

Los compuestos análogos al estado de transición de una enzima: Son inhibidores poco potentes de la actividad enzimática. Son extraordinarios inhibidores de la actividad enzimática. Se pueden utilizar como compuestos para fabricar anticuerpos catalíticos. Se utilizan para fabricar anticuerpos inhibidores. Se parecen al sustrato y por ello son catalizadores muy eficaces.

En relación a las enzimas, las tríadas catalíticas definen: Una forma de unión del sustrato al enzima en 3 puntos, que impide la catálisis. Una forma de unión del sustrato al enzima en 3 puntos, que acelera la catálisis. Tres residuos de aminoácidos del centro activo que ayudan al enzima a realizar la catálisis siguiendo un mecanismo de catálisis covalente y ácido-base. tres residuos de aminoácidos del centro alostérico que ayudan al enzima a realizar la catálisis siguiendo un mecanismo de catálisis covalente y por aproximación. Puede ser un Aspártico-Histidina-Serina, y en ese orden, de manera que el residuo de serina actúa como un nucleófilo potente.