Prácticas biotecnología marina

¿Qué herramienta permite identificar especies a partir del ADN?. Microscopía electrónica. Espectrofotometría. DNA barcoding. Electroforesis.

El gen COI se localiza en. El núcleo. El retículo endoplasmático. La mitocondria. El ribosoma.

¿Qué base de datos está relacionada con los códigos de barras de peces?. GenBank. FishBase. FISH-BOL. ProteinAtlas.

¿Qué característica presenta el gen COI que lo hace útil en barcoding?. Baja variabilidad. Alta tasa de sustitución. Duplicación en genoma. Unión con ARN.

¿Qué técnica amplifica fragmentos específicos de ADN?. Digestión enzimática. PCR. SDS-PAGE. Western blot.

¿Cuál de los siguientes es un componente clave en PCR?. Primers (cebadores). Azul de Coomassie. RNA polimerasa. Tris-HCl.

¿Qué gen se utiliza para identificar algas en esta práctica?. COI. TUFa. 16S. ITS.

El uso de GelRed o bromuro de etidio es para: Cortar ADN. Aumentar su longitud. Visualizar ADN bajo luz UV. Cuantificar proteínas.

¿Qué aparato se utiliza para cuantificar ADN con solo 1 µL?. NanoDrop. Transiluminador. Termociclador. Espectrofotómetro UV/Vis.

El tampón TBE se utiliza para: Disolver proteínas. Colorar ADN. Conducir electricidad en electroforesis. Precipitar ADN.

En la electroforesis, el ADN migra hacia: El polo negativo. El polo positivo. El centro del gel. La interfase.

¿Qué sustancia se utiliza para precipitar el ADN?. Agua destilada. Isopropanol. Tris. EDTA.

¿Qué función cumple la RNAsa en el protocolo de extracción?. Eliminar ARN. Romper lípidos. Precipitar ADN. Separar proteínas.

¿Qué permite el fenol-cloroformo en la extracción?. Separar proteínas del ADN. Aumentar la cantidad de ADN. Unir fragmentos. Estabilizar el pH.

En la cuantificación con NanoDrop, una relación 260/280 ≈ 1.8 indica: Buena pureza de ADN. Contaminación proteica. Mala extracción. Presencia de ARN.

¿Qué gen ribosomal se menciona como útil para filogenia ?. 12S. 18S. 23S. 5S.

El método Bradford sirve para: Cuantificar ADN. Cuantificar proteínas. Visualizar proteínas. Cortar péptidos.

El reactivo de Bradford contiene: Rojo fenol. Azul de Coomassie. GelRed. Verde de metilo.

¿Qué significa SDS en SDS-PAGE?. Solución de sodio. Dodecilsulfato sódico. Sales de desnaturalización. Sulfato de proteína.

El SDS-PAGE separa proteínas según su: Secuencia. Peso molecular. Carga positiva. Función.

¿Qué volumen se usa habitualmente para electroforesis de proteína?. 1 µL. 50 µL. 10 µL. 100 µL.

¿Qué temperatura se usa para desnaturalizar proteínas antes de SDS-PAGE?. 4ºC. 37ºC. 95ºC. 65ºC.

¿Qué instrumento se usa para medir absorbancia a 595 nm?. Espectrofotómetro. Termociclador. Vórtex. GelDoc.

¿Qué compuesto rompe los enlaces disulfuro en proteínas?. TNE. β-mercaptoetanol. Taq polimerasa. MgCl ₂.

La electroforesis SDS-PAGE usa geles de: Agarosa. Poliacrilamida. Celulosa. Silicio.

¿Qué es un “cladograma”?. Un árbol evolutivo. Un tipo de electroforesis. Un patrón proteico. Un marcador genético.

¿Qué implica un R² cercano a 1 en la curva de calibrado?. Que no es válida. Buena correlación entre variables. Error experimental. No se puede usar.

¿Cuál es el objetivo final del análisis proteómico en la práctica?. Clonar proteínas. Crear vacunas. Comparar perfiles entre especies. Medir el pH muscular.

¿Qué indican bandas más cercanas entre sí en un gel SDS-PAGE?. Diferencias funcionales. Peso molecular variable. Mayor definición con voltaje lento. Presencia de ADN.

¿Cuál es el objetivo de teñir con Coomassie Brilliant Blue?. Activar proteínas. Visualizar proteínas. Eliminar lípidos. Cargar el gel.