Preguntas 1º Examen

SDS- PAGE. Electroforesis en geles de poliacrilamida en condiciones desnaturalizantes y reductoras. Electroforesis en geles de poliacrilamida en condiciones desnaturalizantes. Electroforesis en geles de poliacrilamida. Todas falsas.

Electroforesis bidimensional. Método electroforetico que combina dos métodos electroforeticos. las proteínas se separan en función de la carga y masa. las proteínas en la primera dimensión se separan en función de la carga. Todas ciertas.

Los tres aminoácidos más hidrofobicos. Todas falsas. H. S,E,F. F,W,S.

Cromatografia de exclusión molecular. Las proteínas de menor Mr eluyen antes. Las proteínas de mayor Mr eluyen antes. Las proteínas se fraccionan de acuerdo a su carga. Todas falsas.

Cloruro dansylo. Se usa para determinar el N terminal de una proteína. Se usa en la degradación de Edman. Se usa para determinar el C terminal. Todas falsas.

Ácido performico. Reduce los puentes de disulfuro hasta -SH. Mantiene reducido el S en la cisteina. Falsas. Rompe los puentes disulfuro oxidando el azufre hasta ácido cisteico.

Fracción soluble. Contiene mitocondria y membrana plasmatica. Fracción celular soluble. Contiene sólo mitocondrias. No tiene ácidos nucleicos.

Ditiotreitol. Actúa de forma similar al ácido performico. Falsas. Actúa de forma similar al beta mercaptoetanol. Actúa de forma similar al fenil mercaptoetanol.

Solubilidad de una proteína en su punto isoelectrico. No afecta a la solubilidad. La menor solubilidad de una proteína coincide con el pl. Falsas. La mayor solubilidad de una proteína coincide con el pl.

Bromuro de cianógeno. Un reactivo que hidroliza el enlace peptídico por el lado C-terminal de C. Un reactivo que hidroliza el enlace peptídico por el lado C-terminal de D. Un reactivo que hidroliza el enlace peptídico por el lado C-terminal de M. Falsas.

Pasteur y la bioquímica. La fermentación también se realiza en extracto libres de células. La fermentación no se realiza en extractos libres de células. La fermentación está asociada a las células intactas. Falsas.

Fenil isotiocianato. Falsas. Un reactivo que hidroliza el enlace peptídico por el lado C-terminal de D. Se utiliza en la reducción de los puentes disulfuros. Se utiliza en la degradación de Edman.

Rendimiento en la purificación de proteínas. Es la relación en porcentaje entre la actividad específica al final y al principio de la purificación. Es la relación entre la cantidad de proteínas al final y al principio de la purificación. Es la relación en porcentaje entre la actividad enzimática al final y al principio de la purificación. Falsas.

Los Buchner y la Bioquímica. Falsas. Reprodujeron la fermentación alcohólica en extractos de levaduras libres de células. Reprodujeron la fermentación alcohólica en células de levaduras intactas. Reprodujeron la fermentación alcohólica en extractos de hígado libre de célula.

Cuántos carbonos contiene la cadena lateral del aminoácido I. 3. 1. 2. 4.

Aminoácidos con grupo (s) ionizables con pk alrededor de 6. W,Y. Falsas. Y. W,H.

Aminoácido (s) con azufre. D,H. S,E. Falsas. C,S.

Orgánulo(s) con doble membrana (2 membranas). Ribosoma. Mitocondria. Vacuola. Falsas.

Cuántos carbonos contiene la cadena lateral del aminoácido D. 1. 3. 2. 4.

Actividad específica. Es la actividad enzimática normalizada con la cantidad de células en el ensayo. Es la actividad enzimática normalizada con la cantidad de proteínas en el ensayo. Es la actividad enzimática normalizada con los miligramos de enzima en el ensayo. Falsas.

Tripsina. Una proteasa que hidroliza el enlace peptídico por el lado carboxilo de K y R. Una proteasa que hidroliza el enlace peptídico por el lado amino de K y R. Una proteasa que hidroliza el enlace peptídico rompe por el lado amino terminal de D y E. Falsas.

Cuántos nitrógenos contiene la cadena lateral de R. 2. 3. 1. 0.

Dos métodos para desalinizar muestras durante la purificación de proteínas. Diálisis y cromatografía de intercambio iónico. Diálisis y cromatografía de afinidad. Diálisis y filtración en gel. Falsas.

Aminoácido (s) susceptibles de sufrir fosforilación. W,Y. S,T,Y. W,H. Falsas.

Tag de polihistidina. Se usa para marcar o etiquetar una proteina. Se usa para bajar el punto isoeléctrico de una proteína. Falsas. Se usa para subir el punto isoeléctrico de una proteína.

Papel de la sacarosa en el tampón de homogeneización durante la purificación de la citrato sintasa. Activar la enzima. Preservar intactas las mitocondrias. Falsas. Romper las mitocondrias.

Ejemplo de heterotetramero. mioglobina. hemoglobina. Falsas. insulina.

En 1897. Primer experimento en Bioquímica realizado por los Buchner. revolución francesa. Primer experimento en Bioquímica realizado por Pasteur. Falsas.

Carga neta de la glicina a pH 7. +. -. +/-. Neutra.

Aminoácido (s) con un grupo imidazol. Falsas. S,E. D,H. H.

Aminoácidos aromáticos. H. F,W,S. F,W,Y. Falsas.

B- mercaptoetanol. Se utiliza en varios procedimientos en Bioquímica para preservar los puentes. Se utiliza en varios procedimientos en Bioquímica para reducir los puentes disulfuro a ácido cisteico. Se utiliza en varios procedimientos en Bioquímica para reducir los puentes disulfuro. disulfuro Todas falsas.

Aminoácido (s) con un grupo guanidinio. Falsas. R. D,H. K,R.

Punto isoeléctrico. Es el pH de una disolución al cual la carga neta del aminoácido es +1. Es el pH de una disolución al cual la carga neta del aminoácido es 0. Es el pH de una disolución al cual la carga neta de un aminoácido es -1. Falsas.

Aminoácido (s) con un grupo indol. Y. W,H. W,Y. Falsas.

Cuántos carbonos contiene la cadena lateral del aminoácido V. 1. 2. 0. 3.

Cromatografía de afinidad. La interacción entre el ligando y la proteína se establece mediante enlaces covalentes. La interacción (es) entre la fase estacionaria y el ligando es no covalente. Falsas. La interacción entre el ligando y la proteína es irreversible.

Iminoácido (s). W,Y. W,H. Falsas. P.

Aminoácidos que absorben luz a 260-280 m. Falsas. S,E,F. H. F,W,S.