preguntas primer parcial

¿Cuál de los siguientes bioelementos es esencial para la vida y está presente en todos los organismos en pequeñas cantidades?. Nitrógeno. Oxígeno. Hierro. Wolframio.

¿Cuál de las siguientes técnicas ha permitido resolver la estructura tridimensional de las macromoléculas a nivel atómico?. Espectrometría ultravioleta/visible. Cristalografía de rayos X. Electroforesis. Cromatografía de exclusión molecular.

. Indica cuál de las siguientes es una técnica que permite la separación de moléculas en función de su movilidad en un campo eléctrico. Electroforesis. Centrifugación. Cromatografía líquida de alta resolución. CRISPR/Cas.

Uno de los siguientes aminoácidos tiene una cadena lateral polar sin carga: Glutamina. Fenilalanina. Metionina. Aspártico.

Indica cuál de los siguientes aminoácidos tiene un anillo imidazol en su cadena lateral: Triptófano. Histidina. Prolina. Fenilalanina.

En relación con las propiedades ácido-base de los aminoácidos, indica la afirmación errónea: El estado de ionización de un aminoácido varía con el pH del medio. Si un aminoácido tiene una cadena lateral R no polar, entonces a pH ácido el aminoácido estará en forma catiónica. Si el pH del medio es igual al de punto isoeléctrico (pI) del aminoácido, entonces éste tendrá carga negativa. En los aminoácidos con R no polar, el punto isoeléctrico (pI) es la media aritmética de los pK de los grupos carboxilo y amino.

La cadena lateral de uno de los siguientes aminoácidos tiene un pKa = 4,1, por lo que estará desprotonada a pH=7. Lisina. Arginina. Glutámico. Tirosina.

Una de las características de la homocisteína es. Está presente en algunas proteínas. Se sintetiza como producto intermedio del metabolismo de cisteína. Su transsulfuración conduce a la formación de glicina. Su remetilación, catalizada por la metionina sintasa, conduce a la formación de metionina.

Uno de los siguientes es un octapéptido (Asp –Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe) que produce vasoconstricción y favorece la producción de aldosterona. Bradiquinina. Angiotensina II. Glucagón. α-endorfina.

Indica la afirmación errónea en relación con la estructura primaria de las proteínas: Se refiere a la composición cuantitativa de los aminoácidos integrantes de la cadena, así como a su orden o secuencia y a la disposición del enlace peptídico. Se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre grupos carbonilo y amino de los carbonos involucrados en los enlaces peptídicos. Cada unidad aminoacídica de una cadena polipeptídica se denomina residuo de aminoácido. Una cadena polipeptídica tiene polaridad porque sus extremos son diferentes.

Indica la afirmación errónea en relación con el enlace peptídico: La longitud de enlace del enlace peptídico es intermedia entre la de un enlace C-N sencillo y doble. La distancia del enlace C-O es intermedia entre la del enlace sencillo y el doble. La deslocalización de los orbitales electrónicos π sobre los tres átomos O-C-N explican las características del enlace peptídico. Casi todos los enlaces peptídicos en las proteínas están en configuración cis, ya que se minimizan los impedimentos estéricos.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones relacionadas con la estructura secundaria de proteínas es errónea?. Es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Los ángulos ϕ y ψ determinan la arquitectura de la cadena polipeptídica. El ángulo ψ (psi) es el ángulo de giro en el enlace Cα-C. Todas las combinaciones de ϕ y ψ son posibles y generan estructuras secundarias estables de proteínas.

En relación con la estructura terciaria de proteínas, indica la afirmación errónea: Es la distribución tridimensional de todos los átomos que constituyen la proteína. Se estabiliza mediante enlaces de distintos tipos entre los aminoácidos de la proteína. Puede estar distribuida en varios dominios, que son unidades o regiones compactas plegadas localmente de la estructura terciaria. Los dominios de una proteína son todos estructuralmente iguales y tienen todos la misma función.

Indica cuál de las siguientes estructuras supersecundarias une iones calcio: Cremallera de leucina. Barril β. Mano EF. Estructura de Rossmann.

Respecto a la estructura cuaternaria de las proteínas, indica la afirmación errónea: Presentan estructura cuaternaria las proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica. Las cadenas polipeptídicas están unidas por enlaces covalentes como los enlaces disulfuro. Puede ser homotípica o heterotípica. Existen muchos patrones simétricos al formar las estructuras cuaternarias.

La ecuación de Henderson-Haselbach, relaciona pH y pKa de: ácidos fuertes. bases débiles. bases fuertes. bases fuertes y débiles.

En relación con la ecuación de Henderson-Hasselbalch, que puede expresarse de la siguiente forma: pH=pK + log [sal]/[ácido], ¿Cuándo la capacidad tampón de la disolución es mayor?. Cuando las concentraciones de la base (sal) y el ácido son iguales. Cuando la concentración del ácido es mayor que la de la base (sal). Cuando la concentración de la base (sal) es mayor que la del ácido. Cuando el pH es mayor que el pK.

El sistema regulador fisiológico intracelular más importante es: Tampón bicarbonato. Tampón fosfato. Proteínas. Hemoglobina.

Señala la afirmación correcta: La causa de la alcalosis metabólica es la pérdida de CO 2 debido a una frecuencia respiratoria elevada. Si una persona se trata durante un largo periodo de tiempo con diuréticos puede acabar desarrollando acidosis metabólica. Un mecanismo de compensación de la alcalosis metabólica consiste en respirar más lento y profundo. Si una persona tiene vómitos recurrentes, el pH de su sangre disminuye.

Indica la respuesta correcta: Un aumento de la concentración de iones bicarbonato produce una elevación del pH y, por lo tanto, alcalosis. Un aumento de la presión parcial de oxígeno produce una elevación del pH y, por lo tanto, alcalosis. Un aumento de la concentración de iones bicarbonato produce una disminución en el pH y, por lo tanto, acidosis. Un aumento de la presión parcial de CO 2 produce un aumento del pH, y por tanto alcalosis.

Las enzimas que catalizan el movimiento de iones o moléculas a través de las membranas o su separación dentro de las membranas, se denominan: Transferasas. Liasas. Hidrolasas. Translocasas.

Una enzima que tiene asignado el número EC 2.1.1.13, ¿a que clase pertenece?. Translocasas. Oxidorreductasas. Transferasas. Ligasas.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones se refiere a la clase 6 de las ligasas?. Catalizan reacciones sintéticas en las que se unen dos moléculas a expensas de un enlace fosfato de alta energía del ATP. Catalizan reacciones de eliminación en las que se forma un doble enlace, o de adición de un grupo a un doble enlace. Catalizan rupturas hidrolíticas: el sustrato es roto y sus fragmentos son transferidos a los componentes del agua (H y OH). Catalizan el movimiento de iones o moléculas a través de las membranas.

Las enzimas poseen un elevado poder catalítico porque: Aumentan la probabilidad de choque efectivo al aumentar la probabilidad de orientación adecuada de los reactivos. Aumentan la energía de activación. Disminuyen la frecuencia de choque. El complejo Enzima-Sustrato es menos estable que el enzima y el sustrato por separado.

Indica la afirmación falsa relativa a las constantes cinéticas que caracterizan a un enzima: Para las enzimas que siguen la cinética de Michaelis-Menten, K M es numéricamente igual a la concentración de sustrato a la que la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima. El número de recambio es la cantidad de enzima que cataliza la formación de un micromol de producto en un minuto. La Kcat tiene unidades de tiempo −1 , es equivalente al número de moléculas de sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo por una sola molécula de enzima cuando el enzima está saturado con el sustrato. La relación K cat /K M (M−1 s−1 ) es una medida de la eficacia catalítica de un enzima.

Señala la afirmación errónea respecto al modelo cinético de Michaelis-Menten: Explica la relación entre V0 y [S] de las cinéticas hiperbólicas. Las reacciones catalizadas enzimáticamente se producen en dos etapas, formación del complejo ES y formación de productos y enzima libre. La concentración inicial de enzima ([E]t) es mucho mayor que la concentración inicial de sustrato ([E]t >> [S]), por lo que se considera que [S] no varía, es constante. La velocidad inicial de la reacción (V 0​ ) depende de la magnitud de Kcat​ (constante de la transformación de ES en E + P) y de la concentración del complejo ES.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones, respecto a las enzimas, es correcta?. Una Unidad Internacional (UI) de enzima es la cantidad de enzima que cataliza la formación de un micromol de producto en un minuto. La variación del pH del medio no modifica la K M ​ ni la V max ​ de las enzimas. Un holoenzima es un enzima formado por varias cadenas polipeptídicas denominadas apoenzimas. Las isoenzimas son enzimas que tienen la misma estructura proteica pero catalizan reacciones distintas.

Un enzima con cinética hiperbólica presenta unos valores de K M =0,5 mM y V max =0,8 mM; en presencia de un inhibidor competitivo ¿Qué valores de K M y Vmax de los indicados serían posibles?. K M ​ =0,3 mM y V max ​ =0,6 mM. K M ​ =0,9 mM y V max ​ =0,8 mM. K M ​ =0,5 mM y V max ​ =0,5 mM. K M ​ =0,5 mM y V max ​ =0,8 mM.

En presencia de un inhibidor no competitivo, los valores de K M ​ y V max ​ aparentes de un enzima con cinética hiperbólica se modificarán, respecto a los valores en ausencia del inhibidor, de la siguiente forma: K M ​ aparente disminuye y V max ​ aparente disminuye. K M ​ aparente aumenta y V max ​ aparente no se modifica. K M ​ aparente no se modifica y V max ​ aparente disminuye. K M ​ aparente no se modifica y V max ​ aparente aumenta.

Enzimas alostéricos, indica la afirmación errónea: En la enzima existen sitios de unión del efector alostérico diferentes del sitio de unión del sustrato. Presentan siempre dos formas, una activa (R, estado relajado) y otra inactiva (T, estado tenso), interconvertibles. Los efectores alostéricos negativos se unen a los centros alostéricos y estabilizan la forma R del enzima. Siguen una cinética sigmoidea.

. Indica la afirmación falsa respecto a la regulación de la actividad enzimática por modificación covalente reversible: Es un proceso intracelular. Se produce mediante la ruptura de enlaces peptídicos para generar un enzima activo. Tiene lugar un cambio rápido en la cantidad de enzima activa ya que la transformación se realiza enzimáticamente. La fosforilación/defosforilación de residuos de Ser del centro activo del enzima es una de las formas de este tipo de regulación.

Indica la afirmación incorrecta respecto a las enzimas alostéricas. Cuando el efector o modulador alostérico es uno de los sustratos de la enzima existe un control heterotrópico. Los efectores alostéricos negativos, ya sean homotrópicos o heterotrópicos, estabilizan la forma T del enzima. Los sitios alostéricos están alejados del centro activo del enzima. Pueden existir unidades catalíticas y unidades reguladoras, en las que se localizan los sitios alostéricos.

La regulación de una enzima se puede llevar a cabo: Mediante la síntesis de la proteína. Mediante la degradación de la enzima. Controlando la actividad enzimática. Todas son ciertas.

En el modelo concertado que explica la cooperatividad en una enzima: Todos los protómeros tienen que estar en la misma configuración. Los protómeros pueden estar en distintas configuraciones. Cuando se une el ligando pueden estar en dos configuraciones. Todas son falsas.

Respecto a la activación de zimógenos indica la afirmación falsa. Es un proceso irreversible. Se produce por ruptura de enlaces peptídicos, mayoritariamente por acción enzimática. El tripsinógeno es la forma activa de la tripsina, y se forma por eliminación de un hexapéptido. Los zimógenos pancreáticos se sintetizan en las células acinares del páncreas, y se activan en el duodeno.

El FMN y el FAD proviene de la vitamina: Riboflavina. Niacina. Acido pantoténico. Piridoxina.

La lipoamida proviene: Vitamina B 2. Vitamina B 6. Ácido pantoténico. Ácido lipoico.

La biotina es la coenzima para las reacciones de. Transferencia de aldehídos. Activación y transferencia de CO 2. Transferencia de fragmentos monocarbonados. Activación y transferencia de grupos metilo.

El déficit de la Coenzima A produce: Beri-Beri. Pelagra. Hipertensión. Anemia megaloblástica.

La vitamina que interviene para que no se produzca espina bífida es: B 5. B 6. B 7. B 9.

El centro de unión del oxígeno a la mioglobina (Mb) se localiza en. La leucina F4 de la globina. El anillo imidazol de la histidina proximal (His F8) de la globina. La quinta posición de coordinación del hierro del grupo hemo. La sexta posición de coordinación del hierro del grupo hemo.

Respecto a la mioglobina (Mb), indica la afirmación errónea. Está formada por una única cadena de globina. La unión del oxígeno a la Mb es cooperativa. Su valor de P 50​ es demasiado bajo para transportar O2 en la sangre. Su función es actuar en el transporte y almacenamiento intracelular de O 2.

Con respecto a la hemoglobina fetal indica la afirmación verdadera. No se diferencia de la hemoglobina adulta (Hb A). No tiene como efector alostérico a los protones. No tiene como efector alostérico al dióxido de carbono. Tiene como efector alostérico al 2,3 BPG.

Indica la afirmación falsa respecto al grupo hemo de la mioglobina/hemoglobina: Está formado por la protoporfirina IX más un átomo de hierro. El O 2 se une al Fe 2+ del grupo hemo. El grupo hemo está rodeado por aminoácidos no polares, a excepción de dos histidinas. El hierro del grupo hemo está unido al anillo imidazol de la His distal (His E7) de la globina.

En relación a la estructura cuaternaria de la hemoglobina, ¿cuál de las siguientes afirmaciones es falsa?. a) Es la que determina su curva sigmoidea de unión del oxígeno. Se encuentra en dos formas alternativas (T y R). La forma T corresponde a la estructura cuaternaria de la desoxihemoglobina. La forma R se estabiliza mediante enlaces salinos.

Respecto a la hemoglobina, ¿cuál de las siguientes afirmaciones es falsa?. La unión del O 2 a la hemoglobina es cooperativa. Su curva de disociación del O 2 es hiperbólica. La afinidad del O 2​ depende del pH, cuando más ácido más O 2 se libera. El incremento de CO 2 promueve la liberación de O 2 de la hemoglobina.

¿Cuál de las siguientes moléculas se unen a la molécula de hemoglobina en el mismo sitio que el O 2?. CO 2. H+. CO. 2,3-BPG.

La metahemoglobina. Se genera por la oxidación de la His F8 de la globina, que se une al grupo hemo. Tiene una menor afinidad por el O 2. Es consecuencia de la oxidación de hierro del grupo hemo. No tiene ninguna consecuencia en la liberación del O 2 en los tejidos.

En el músculo se obtiene energía. Sólo a través de la Creatina-P. A partir de la Creatina quinasa. A partir de la mioglobina. Ninguna es correcta.

La 2ª etapa en la interrelación de las distintas rutas catabólicas: Confluyen en el Acetil-CoA. Incluye el ciclo de Krebs. Acaba en el Acetil CoA que proviene solo de la glucolisis. Es la obtención de poder reductor.

. La NADH-Q-oxidoreductasa (complejo I) une el NADH: en un dominio extramembrana en la matriz mitocondrial. en un dominio extramembrana en el espacio intermembrana. en un dominio incluido en la membrana externa mitocondrial. en un dominio incluido en la membrana interna mitocondrial.

En relación con la cadena respiratoria, que proposición es cierta: El cianuro inhibe el paso del citocromo c a citocromo a. El amital bloquea el paso del a 3 al Oxígeno. La antimicina A bloquea el paso de la coenzima Q al citocromo b. Los citocromos son ferroproteínas transportadoras de electrones.

La molécula de FAD. está libre en la matriz mitocondrial. proviene únicamente de una reacción perteneciente a la síntesis de ácidos grasos. está unida covalentemente al complejo II de la cadena de transporte de electrones. es la molécula que cede los electrones a la coenzima Q a través del complejo II.

El FADH 2 proviene de la reacción que consiste en la transformación de: malato en fumarato. fumarato en malato. succinato en fumarato. fumarato en succinato.

Indica la afirmación falsa acerca de la coenzima Q. Es una molécula pequeña liposoluble. Es ubicua. En mamíferos tiene 11 unidades de isopreno. Existe una reserva de QH 2​ y Q.

En relación con las propiedades de los citocromos, indicar la afirmación falsa. Se han identificado cinco tipos de citocromos en las mitocondrias. Existen subclases dentro del citocromo b. Los citocromos poseen hierro en su estructura. Cada citocromo transporta dos electrones.

La regulación de la cadena de transporte de electrones puede realizarse por: Por modificación covalente del complejo I. Por modificación covalente del complejo II. Por modificación covalente del complejo III. Por modificación covalente del complejo IV.

Con relación a la ATP sintasa es cierto que: Requiere la bomba de protones para la disociación del complejo ATP-enzima. Requiere la bomba de protones para la formación del complejo ATP-enzima. Requiere la bomba de protones para la disociación y formación del complejo ATP-enzima. No siempre requiere la bomba de protones para la disociación del complejo ATP-enzima.

La lanzadera del glicerol 3 fosfato: Es bidireccional. Es unidireccional. En la mitocondria se obtiene FADH 2. Hay más de una respuesta correcta.

Las UCP: Son proteínas que desacoplan la cadena respiratoria y la fosforilación oxidativa. Son proteínas que acoplan la cadena respiratoria y la fosforilación oxidativa. Son proteínas que desaparecen en la edad adulta en los humanos. Solo existe la UCP-1 o termogenina.