Preguntas sobre la Regulación de la Actividad Enzimática

¿Qué es la hipótesis del ajuste inducido en el contexto de las enzimas?. La enzima tiene una forma rígida que no cambia. El sustrato induce un ajuste fino en el sitio activo de la enzima para facilitar la reacción. La enzima solo puede unirse a un tipo de sustrato.

¿Cómo afecta la temperatura a la velocidad de las reacciones enzimáticas?. La velocidad aumenta linealmente con la temperatura. La velocidad aumenta hasta una temperatura óptima y luego disminuye drásticamente. La temperatura no tiene un efecto significativo en la velocidad.

¿Qué le sucede a una enzima cuando se desnaturaliza?. Se vuelve más activa. Pierde su estructura tridimensional y se inactiva. Su sitio activo se expande.

¿Cuál es la temperatura óptima para la mayoría de las enzimas humanas?. Alrededor de los 40°C. Por encima de los 70°C. Cercana a la temperatura fisiológica del cuerpo humano (aproximadamente 37°C).

¿Cómo afecta el pH a la actividad enzimática?. El pH no afecta la actividad enzimática. Cambios en el pH alteran la estructura tridimensional y las cargas de la enzima, modulando su actividad. El pH solo afecta la concentración del sustrato.

¿Qué pH tiene el interior de un lisosoma?. pH neutro (alrededor de 7.0). pH ácido (alrededor de 5.0). pH alcalino (alrededor de 8.0).

¿Qué es un inhibidor enzimático?. Una sustancia que aumenta la actividad de una enzima. Una sustancia que disminuye o suprime la actividad de una enzima. Un tipo de sustrato que compite con otros sustratos.

¿Cuál es la diferencia entre inhibición competitiva y no competitiva?. La inhibición competitiva es reversible; la no competitiva es irreversible. En la inhibición competitiva, el inhibidor se une al sitio activo; en la no competitiva, se une a otro sitio. La inhibición no competitiva solo ocurre con altas concentraciones de sustrato.

¿Por qué la sulfanilamida es un ejemplo de inhibición competitiva?. Porque se une a un sitio distinto al sitio activo de la enzima. Porque tiene una estructura similar al ácido paraaminobenzoico (PABA) y compite por el sitio activo de la enzima que lo utiliza para formar ácido fólico. Porque desnaturaliza irreversiblemente la enzima.

¿Qué significa 'multimodulación' en el contexto de la regulación enzimática?. Una enzima solo puede ser regulada por un factor. Una enzima puede ser regulada por múltiples mecanismos simultáneamente. La multimodulación se refiere a la regulación de múltiples enzimas a la vez.

¿Cuál es el rol principal de las enzimas en el metabolismo celular?. Almacenar energía. Acelerar las reacciones químicas. Transportar moléculas a través de la membrana.

¿Qué factor afecta la velocidad de las reacciones enzimáticas además de la temperatura y el pH?. La presión atmosférica. La concentración de sustrato y de enzima, y la presencia de inhibidores. La intensidad de la luz.

¿Qué le ocurre a la velocidad de una reacción enzimática cuando la concentración de sustrato aumenta, asumiendo que la concentración de enzima es constante?. La velocidad aumenta indefinidamente. La velocidad aumenta hasta que todos los sitios activos de la enzima están ocupados, momento en el cual se satura y la velocidad se estabiliza. La velocidad disminuye.

¿Cuál es un ejemplo de inhibición irreversible?. La unión de un producto final a su sitio activo. La unión del plomo a grupos sulfhidrilo (SH) de la cisteína, inactivando la enzima. La competencia entre dos sustratos por el mismo sitio activo.

¿Por qué la regulación de la actividad enzimática es crucial para el metabolismo celular?. Para asegurar que solo ocurran reacciones lentas. Para coordinar y controlar las complejas redes de reacciones químicas que ocurren simultáneamente en la célula. Para detener todas las reacciones metabólicas.