Proteinas

Respecto a los aminoácidos: Asn y Phe pueden ser glucosidados. Todos los aminoácidos aromáticos son polares. Ser y Tyr pueden ser fosfortilados. Met y Pro son polares. Lys, His y Arg son aminoácidos ácidos a pH 7.

Entre las propiedades de los aminoácidos que forman las proteínas se encuentra: El orden de los aminoácidos en cada proteína determina la secuencia de nucleotidos en los genes. Que siempre se unen a través de sus cadenas laterales mediante el enlace peptídico. La de servir de precursores para, por ejemplo, hormonas. Los aminoácidos que forman proteínas solo son usados para formar proteínas. La de servir de precursores para, por ejemplo, vitaminas.

El siguiente péptido, Glu-Asp-Ser-Tyr-Asp: Puede unirse a una proteína ácida. Puede unirse a ADN. Puede ser N-glucosidado en alguno de sus residuos. Puede interacciones con triglicéridos. Puede ser fosforilado en alguno de sus residuos.

El pépitido, Asp-Glu-Asp-Asn-Gln: Tiene carga negativa a pH 1. Tiene carga neta -3 a pH 7. Tiene pH mayor que 7. Puede ser fosforilado en algunos de sus residuos. Tiene carga positiva a pH 13.

Entre las fuerzas que mantienen la estructura de las proteínas están: Puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos. Fuerzas de Van der Waals entre las cadenas laterales de aminoácidos polares. Interacciones hidrofobias entre aminoácidos con cadenas laterales polares. Puentes salinos entre las cadenas laterales con grupos sin carga. Fuerzas de Van der Waals entre aminoácidos con cadenas laterales ionizados.

¿Cuál de los siguientes péptidos es más soluble en agua?. Trp-Ser-Cys-Gln-Met. Glu-His-Arg-Ser-Thr. Ile-Pro-Asp-Gly-Va. Ala-Val-Leu-Ile-Gly. Pro-Phe-Ala-Gly-Ile.

Respecto a los aminoácidos: Glu y Asp son aminoácidos ácidos a pH 7. Pro y Asn pueden ser fosforilados. Arg y Glu pueden ser fosforilados. Ile y Val son polares. Todos los aminoácidos aromáticos son polares.

El péptido, Lys-Arg-Lys-Cys-Met-Pro: Puede unirse Ca2+ a través de las cadenas laterales de sus residuos. Tiene un pI mayor que 7. Puede ser glucosidado en alguno de sus residuos. Tiene un pH menor que 7. Tiene carga neta -1 a pH=7.

Respecto al pK de los grupos ionizables de los aminoácidos: Informa sobre en qué rango de pH el grupo ionizable dona un H+ al agua. Es el pH en el que la carga del aminoácido es cero. Es siempre ácido, menor que 7, puesto que implica una desprotonación. Es el número de protones que puede aceptar o ceder el aminoácido. No aporta información acerca de la tendencia a ceder o ganar un H+.

El péptido, Met-Arg-Pro-Asn-Glu: Tiene pH cercano a 1. Puede ser N-glucosilado en alguno de sus residuos. Tiene carga neta -2 a pH 7. Tiene carga negativa a pH 1. Puede ser fosforilado en algo de sus residuos.

Respecto a los aminoácidos: Todos los aminoácidos aromáticos son apolares. Glu y Asp son aminoácidos básicos a pH 7. Val y Gly son polares. Tyr y Phe pueden ser fosforilados. Ser y Asn pueden ser glucosilados.

¿Cuál de los siguientes péptidos se unirá mejor con un ADN?. Lys-His-Arg-Ser-Thr. Pro-Phe-Asp-Glu-Asp. Ala-Val-Leu-Ile. Glu-Ser-Tyr-Thr-Met. Ile-Asp-Gln-Glu-Val.

El siguiente péptido, Val-Leu-Ile-Pro-Met-Ala: Puede interaccionar con triglicéridos. Puede ser O-glucosidado en alguno de sus residuos. Puede unirse a una proteína ácida. Puede unirse a ADN. Puede ser fosforilado en alguno de sus residuos.

El péptido, Lys-His-Arg-Lys-Pro, a pH 7: Puede interaccionar con triglicéridos. Puede ser fosforilado en alguno de sus residuos. Puede unirse a ADN. Puede unirse a una proteína básica. Puede ser N-glucosilado en alguno de sus residuos.

Entre las cadenas laterales de dos Val se puede formar: Un enlace iónico. Una interacción débil de tipo Van der Waals. Un puente disulfuro. Un puente de hidrógeno. Un puente salino.

Entre las cadenas laterales de dos Cys se puede formar: Un puente salino. Un enlace iónico. Un puente disulfuro. Ningún tipo de unión puede formarse entre las cadenas laterales de dos Cys. Un puente de hidrógeno.

Entre las cadenas laterales de dos Glu y Arg se puede formar: Un puente disulfuro. Una interacción hidrofóbica. Un puente de hidrógeno. Una interacción débil de tipo Van der Waals. Un enlace iónico.

Sobre los cofactores y coenzimas: Las cofactores son siempre moléculas metalo-orgánicas. Los grupos prostéticos están unidos covalentemente a las enzimas. Los cofactores suelen ser vitaminas. La apoenzima es la parte no proteica de la holoenzima.

Una enzima tiene una Km = 5,3x10-6M cuando esta fosforilada pero una Km = 4,8x10-2M cuando no esta fosforilada. ¿Qué efecto tiene la fosforilación sobre dicha enzima?: La fosforilación produce un aumento de la afinidad de la enzima por el sustrato. La fosforilación produce una disminución de la afinidad de la enzima por el sustrato. La fosforilación produce una disminución de la afinidad de la enzima por el sustrato. Ninguna de las opciones es correcta.

Si un enzima tiene dos sustratos (S1 y S2) con valores de Km: KmS1 = 3x10-3 M, KmS2 = 3x10-1 M, entonces: Seleccione una: Un enzima no puede tener afinidad por dos sustratos diferentes. Presenta mayor afinidad por el S2. Presenta mayor afinidad por el S1. Los valores de Km no dan idea de afinidad de la enzima por el sustrato.

Sobre la Km: Seleccione una: En el equilibrio químico es exactamente igual a Kcat. Es la también llamada constante de Lineweaver-Burk. Corresponde a la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la Vmax. Ninguna de las opciones anteriores es correcta.

Respecto a las enzimas: Seleccione una: Los catalizadores no biológicos tiene mayor especificidad y eficiencia que las enzimas. Las enzimas requieren pH muy ácidos o muy básicos. Si no hay enzima, la velocidad de una reacción depende del número de moléculas. Una enzima, al igual que un catalizador, disminuye la velocidad de una reacción.

Sobre la representacion de Lineweaver-Burk: Seleccione una: En la inhibición acompetitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto (0; 1/Vmax). En la inhibición no competitiva las rectas de velocidad no se cruzan. En la inhibición no competitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto (0; 1/Vmax). En la inhibición competitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto (0; 1/Vmax).

Sobre la Vmax: Seleccione una: La Vmax varía en función de la concentración de enzima. Vmax es alcanzada aproximadamente cuando la concentración de sustrato es el doble que la. Vmax es la velocidad máxima que siempre alcanzan las reacciones. Ninguna de las opciones anteriores es correcta.

Sobre la actividad catalitica enzimatica: Los sustratos encajan en las enzimas como una llave y una cerradura. Las enzimas disminuyen la energía de activación de las reacciones. El sustrato se convierte directamente a producto sin interaccionar con la enzima. Las enzimas, al igual que el sustrato, se degradan en el proceso catalítico.

Respecto a las enzimas: Seleccione una: Si no hay enzima, la velocidad de una reacción depende del número de moléculas. Una enzima, al igual que un catalizador, aumenta la velocidad de una reacción. Las enzimas no requieren pH muy ácidos o muy básicos. Todas las opciones anteriores son correctas.

Sobre los cofactores y coenzimas: Seleccione una: Los cofactores suelen ser vitaminas. La apoenzima es la parte proteica de la holoenzima. Las cofactores son siempre moléculas metalo-orgánicas. Las coenzimas siempre se unen covalentemente a las enzimas.

Si [E] = 1M y la Vmax es de 123 Ms-1, senala la afirmación correcta: Seleccione una: La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 123•s-1. La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 3,45 s-1. La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 1,23 s-1. No se puede conocer el valor de la constante catalítica de la enzima salvaje sin conocer la concentración de sustrato.

Sobre la Km: Seleccione una: Es la también llamada constante de Michaelis-Menten. Corresponde a la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la Vmax. Es la inversa de la Kcat. Es aproximadamente igual a la constante del equilibrio de disociación de E y P.

Sobre la eficiencia catalitica: Seleccione una: Nunca depende de la afinidad de la enzima por el sustrato. Depende sólo de la rapidez con que la enzima catalice una reacción. Es mayor cuanto mayor sea el valor de Km. Depende tanto de la afinidad al sustrato como de la rapidez para catalizar la reacción.

Si [E] = 1M y la Vmax es de 234 Ms-1, senala la afirmacion correcta: Seleccione una: La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 234 s-1. La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 2,34•s-1. La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 345 s-1. La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 3,45 s-1.

Respecto a las enzimas: Seleccione una: Las enzimas requieren pH muy ácidos o muy básicos. Si hay enzima, la velocidad de una reacción depende del número de moléculas. Una enzima, al igual que un catalizador, disminuye la velocidad de una reacción. Ninguna de las opciones anteriores es correcta.

Respecto a la inhibicion enzimatica: Seleccione una: Los inhibidores enzimáticos aumentan la energía de activación. Los inhibidores reversibles siempre se unen al sitio de unión del sustrato, bloqueando su acceso. La inhibición acompetitiva aumenta los valores de Km y de Vmax. La inhibición competitiva puede ser revertida aumentando la concentración de sustrato.

En la inhibicion no competitiva: Seleccione una: El sustrato y el inhibidor son moléculas parecidas químicamente. La Vmax no varía en presencia del inhibidor. Tanto la Km como la Vmax varían en presencia del inhibidor. El inhibidor se une en un sitio diferente que el sustrato.

Sobre los cofactores y coenzimas: Las coenzimas siempre se unen covalentemente a las enzimas. Las coenzimas suelen ser vitaminas. Las cofactores son siempre moléculas metalo-orgánicas. La apoenzima es la parte no proteica de la holoenzima.

Sobre la representacion de Lineweaver-Burk: Seleccione una: En la inhibición no competitiva las rectas de velocidad no se cruzan. En la inhibición competitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto (-1/Km; 0). En la inhibición no competitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto (-1/Km; 0). La ecuación describe una recta y corresponde a 1/Vo = Km/Kcat.

La teoria de Michaelis y Menten sobre el mecanismo de actuacion enzimatica supone: Seleccione una: Asume que la ruptura de ES para formar P es más rapida que la formación de ES. Asume la formación de un complejo EP. Asume que el complejo EP está en equilibrio con la enzima libre. Asume que la ruptura de ES para formar P es más lenta que la ruptura de ES para dar E y S.

La teoria de Michaelis y Menten sobre el mecanismo de actuacion enzimatica supone: Seleccione una: Asume que la ruptura de ES para formar P es más lenta que la formación de ES. Asume la formación de un complejo ES. Asume que el complejo ES está en equilibrio con la enzima libre. Todas las opciones anteriores son correctas.

Sobre la Vmax: Seleccione una: Para alcanzar la Vmax se requiere una concentración de sustrato igual al valor de Km. c. La Vmax varía en función de la concentración de sustrato. Vmax es alcanzada aproximadamente cuando el incremento de sustrato no aumenta la velocidad de la reacción. Vmax es la velocidad máxima que siempre alcanzan las reacciones.

Sobre la Km: Seleccione una: Corresponde a la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la Vmax. Es aproximadamente igual a la constante del equilibrio de disociación de E y P. Es la inversa de la Kcat. Es la también llamada constante de Michaelis-Menten.

Sobre la eficiencia catalitica: Seleccione una: Es mayor cuanto mayor sea el valor de Kcat. Nunca depende de la afinidad de la enzima por su sustrato. Es mayor cuanto mayor sea el valor de Km. Depende sólo de la rapidez con que la enzima catalice una reacción.