Proteínas Globulares: Mioglobina y Hemoglobina

¿Qué grupo prostético caracteriza a las hemoproteínas?. Grupo hemo. Grupo sulfhidrilo. Grupo amino. Grupo carboxilo.

¿Cuál es la composición del grupo prostético Hemo?. Fe2+ (ferroso) y anillo de protoporfirina IX. Mg2+ y anillo de porfirina. Fe3+ (férrico) y anillo de clorofila. Cu+ y anillo de bilis.

¿Dónde se localiza principalmente la mioglobina?. En el músculo cardiaco y esquelético. En los eritrocitos. En los pulmones. En el plasma sanguíneo.

¿Cuál es la función principal de la mioglobina?. Almacenar oxígeno. Transportar oxígeno. Transportar dióxido de carbono. Almacenar dióxido de carbono.

¿Dónde se localiza principalmente la hemoglobina?. En los eritrocitos. En el músculo cardiaco. En los leucocitos. En las plaquetas.

¿Qué moléculas transporta la hemoglobina?. O2, CO2 y NO. O2 y CO2 solamente. Solo O2. Solo CO2 y NO.

¿En qué forma se encuentra la hemoglobina en los tejidos para liberar O2?. Forma tensa (baja afinidad). Forma relajada (alta afinidad). Forma desoxigenada. Forma oxigenada.

¿En qué forma se encuentra la hemoglobina en los pulmones para cargar O2?. Forma relajada (alta afinidad). Forma tensa (baja afinidad). Forma reducida. Forma oxidada.

¿Qué representa la curva de disociación del oxígeno?. La relación entre la presión parcial de oxígeno y la saturación de la proteína. La velocidad de transporte de oxígeno. La cantidad total de oxígeno en la sangre. La afinidad de la mioglobina por el oxígeno.

¿Qué mide la presión parcial de oxígeno en el contexto de la curva de disociación?. La fuerza necesaria para saturar la proteína de oxígeno. La cantidad total de oxígeno transportado. La velocidad de unión del oxígeno a la proteína. El porcentaje de saturación de la proteína.

¿En qué unidades se mide la presión parcial de oxígeno para saturar la proteína?. Números enteros. Porcentajes. Milimoles. Gramos por litro.

¿Qué mide la saturación de oxígeno?. La cantidad de oxígeno que carga nuestra proteína. La presión parcial de oxígeno en la sangre. La afinidad de la proteína por el oxígeno. La velocidad de liberación de oxígeno.

¿En qué unidades se mide la saturación de oxígeno?. Porcentaje. Milímetros de mercurio. Atmósferas. Pascales.

¿Qué representa el valor 'p50' en la curva de disociación del oxígeno?. La presión parcial de oxígeno a la que la proteína se satura al 50%. La presión parcial de oxígeno a la que la proteína se satura al 100%. La cantidad de oxígeno liberado por la proteína. La afinidad máxima de la proteína por el oxígeno.

¿Qué sucede con la hemoglobina si el tejido aumenta su demanda de O2?. Aumenta la tensión y baja la afinidad por el O2. Disminuye la tensión y aumenta la afinidad por el O2. Aumenta la tensión y aumenta la afinidad por el O2. Disminuye la tensión y baja la afinidad por el O2.

¿Qué significa que la hemoglobina necesite más presión parcial para saturarse de oxígeno (curva a la derecha)?. Baja afinidad por el oxígeno. Alta afinidad por el oxígeno. Capacidad de transportar más oxígeno. Liberación más lenta de oxígeno.

¿Qué es la hipoxia?. Una condición de bajo oxígeno en los tejidos. Una condición de alto oxígeno en los tejidos. Una alteración en el transporte de CO2. Un exceso de hemoglobina en la sangre.

¿Cuál de las siguientes es una causa de hipoxia aguda?. Subir montaña / Hacer ejercicio. Vivir en zonas bajas. Respirar aire con alto contenido de oxígeno. Enfermedad renal crónica.

¿Cuál es un efector alostérico que influye en la afinidad de la hemoglobina?. Efecto Bohr. Efecto Haldane. Efecto V/Q. Efecto Hill.

¿Qué sucede con la liberación de O2 según el Efecto Bohr cuando disminuye el pH o aumenta el CO2?. Se aumenta la liberación de O2, bajando su afinidad. Se disminuye la liberación de O2, aumentando su afinidad. No hay cambios en la liberación de O2. Se libera CO2 en lugar de O2.

¿Cuál de las siguientes es una causa de hipoxia crónica?. Enfermedades respiratorias. Ejercicio moderado. Vivir a nivel del mar. Falta de ejercicio.

¿Qué efector alostérico actúa en la hipoxia crónica y se relaciona con la afinidad por el oxígeno?. 2,3 Bifosfoglicerato (2,3 BPG). Monóxido de nitrógeno (NO). Dióxido de carbono (CO2). Oxígeno molecular (O2).

¿Cuál es la función principal del 2,3 BPG?. Reducir la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno. Aumentar la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno. Transportar CO2. Almacenar O2 en los eritrocitos.

¿Qué le sucede a la curva de disociación de oxígeno cuando el 2,3 BPG desplaza la curva a la derecha?. La hemoglobina tiene menor afinidad por el oxígeno. La hemoglobina tiene mayor afinidad por el oxígeno. La capacidad de transporte de oxígeno aumenta. La liberación de oxígeno se ralentiza.

¿Qué fosfato orgánico es más abundante en los eritrocitos y afecta la afinidad de la hemoglobina?. 2,3 Bifosfoglicerato. ATP. Glucosa-6-fosfato. Fructosa-1,6-bifosfato.

¿Qué tipo de hemoglobina es la forma adulta normal?. HbA. HbF. HbA2. HbS.

¿Qué tipo de hemoglobina se encuentra en adultos pero en menor cantidad y se denomina secundaria?. HbA2. HbA. HbF. HbGowers.

¿Qué tipo de hemoglobina tiene alta afinidad por el oxígeno y se encuentra en el feto?. HbF. HbA. HbA2. HbC.

¿Qué tipo de hemoglobina se menciona como embrionaria y carece de cadena alfa?. HbGowers. HbA. HbF. HbS.

¿Qué es una hemoglobinopatía?. Una enfermedad causada por una alteración en la estructura de la hemoglobina. Una enfermedad causada por un exceso de oxígeno. Una enfermedad causada por la falta de mioglobina. Una enfermedad causada por un exceso de dióxido de carbono.

¿Cuál de las siguientes es un ejemplo de hemoglobinopatía cualitativa?. Anemia Drepanocítica (Anemia de Células Falciformes). Talasemia. Metahemoglobinemia. EPOC.

¿Qué cambio de aminoácido ocurre en la Anemia Drepanocítica (HbS)?. Glutamato por Valina en la posición 6 de la cadena beta. Valina por Glutamato en la posición 6 de la cadena beta. Lisina por Glutamato en la posición 6 de la cadena beta. Glutamato por Lisina en la posición 6 de la cadena beta.

¿Cuál es un síntoma clínico de la Anemia Drepanocítica?. Episodios de dolor. Aumento de la afinidad por el oxígeno. Dificultad para liberar CO2. Resistencia a infecciones.

¿Qué causa la Metahemoglobinemia?. Cambio del hierro hemo a estado férrico (Fe3+). Alteración en la cadena alfa de la hemoglobina. Deficiencia de mioglobina. Producción excesiva de CO2.

¿Cuál es un síntoma clínico de la Metahemoglobinemia?. Cianosis chocolate. Piel pálida. Respiración normal. Sangre de color rojo brillante.

¿Qué tipo de hemoglobinopatía se caracteriza por un desequilibrio en la síntesis de cadenas de globina?. Talasemia. Anemia Drepanocítica. Metahemoglobinemia. Policitemia.

¿Qué ocurre en la Talasemia alfa?. Ausencia de la cadena alfa. Ausencia de la cadena beta. Producción de hemoglobina anormal. Falta de hierro.

¿Cuántos genes afectados por Talasemia alfa pueden llevar a una forma grave incompatible con la vida (anemia de Bart)?. 4 genes. 1 gen. 2 genes. 3 genes.

¿Qué ocurre en la Talasemia beta menor (1 gen afectado)?. Es un portador asintomático o con síntomas leves. Causa anemia de Cooley. Es incompatible con la vida. Causa metahemoglobinemia.

¿Qué es la Anemia de Cooley?. Una forma grave de Talasemia beta mayor. Una forma leve de Talasemia alfa. Una forma de anemia por deficiencia de hierro. Una condición relacionada con la metahemoglobinemia.

¿Qué tratamiento se menciona para la Talasemia beta mayor?. Trasplante de células madre hematopoyéticas. Transfusión sanguínea y hidroxiurea. Azul de metileno. Oxigenoterapia.