Rayito de esperanza II

Indicar cual de estas expresiones es falsa: La permeabilidad de una molecula a través de una membrana biológica es proporcional al coeficiente de difusión de la molecula. El transporte neto a través de la membrana es directamente proporcional a la diferencia de concentraciones a ambos lados de la membrana. El coeficiente de reparto membrana/solución de una molecula es independiente de su permeabilidad a través de la membrana. La permeabilidad de una molécula a través de una membrana biológica es inversamente proporcional al espesor de la membrana. El coeficiente de permeabilidad no depende del coeficiente de difusión, el coeficiente de reparto y espesor de la membrana.

Las fuerzas de dispersión de London contribuyen mayoritariamente a: Interacciones por puente de hidrogeno. Interacciones carga-dipolo. Interacciones electrostáticas carga-carga. Interacciones de van der Waals. Interacciones hidrofobicas.

El agua liquida es muy polar, esto es muy importante para la estructura de las macromoléculas biológicas pues: Permite interacciones con los grupos hidrocarbonados de las moléculas biológicas. Aporta al agua un bajo calor especifico. Disminuye la temperatura de fusión del agua liquida respecto al hielo. Estabiliza y fortalece las uniones electrostáticas (puentes salinos). Es la base del efecto hidrofóbico.

De los listados, el aminoácido con grupo en cadena lateral más fuertemente nucleofílica en su forma mayoritaria a pH 10 es: C. D. E. S. Y.

El pH de la sangre es 7,4 por lo que en el sistema CO2/HCO3- (pKa= 6,37) podemos decir que el bicarbonato se encuentra titulado al: 20%. 80%. 90%. 10%. No cabe hablar de la titulación en este caso.

Estimando aproximadamente la carga neta del péptido SAFTEAKYDSNQRP al pH de la sangre será cercana a: -2. -1. 0. +1. +2.

La ley de Lambert-Beer nos dice que: La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la. La absorbancia es igual a la concentración del solvente. La absorbancia de una disolución es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. Es posible medir la absorbancia de una disolución conociendo su paso óptico. Ninguna de las anteriores es correcta.

La estructura tridimensional de una proteína viene dada por su plegamiento. Indicar la proposición mas general respecto al plegamiento de las proteínas: El más mínimo cambio en la secuencia aa del polipéptido conlleva necesariamente grandes cambios en la estructura tridimensional de la proteína. La estructura 3D general se conserva generalmente muy bien frente a cambios en la estructura primaria. Las proteínas necesitan de forma general la ayuda de proteínas chaperonas para poder plegarse correctamente. Los puentes disulfuro contribuyen a iniciar el plegamiento de una cadena polipeptídica, al restringir sus grados de libertad. El experimento de Anfinsen demostró que las proteínas no pueden plegarse automáticamente, pues se precisaba de ß-mercaptoetanol para obtener el plegamiento correcto de la ribonucleasa.

Un aumento de la afinidad de la Hb por el oxígeno producirá: Un aumento de la capacidad de transporte neto de O2 a los tejidos. Una reducción de la capacidad de transporte neto de O2 a los tejidos. Un aumento relativo de la forma T frente a la R del tetrámero de Hb. Un aumento de la capacidad máxima de transporte O2 cuando la Hb está saturada al 100%. Una reducción de la capacidad máxima de transporte O2, cuando la Hb está saturada al 100%.

En la aclimatación a la altura juega un papel muy importante el aumento de la concentración de 2,3-BPG en los eritrocitos ya que este compuesto: Aumenta la afinidad de la Hb A por el oxígeno. Disminuye la afinidad del la HB A por el oxigeno. No afecta a la Hb A, pero si reduce el efecto de laHbS. Desplaza la curva de saturación de la Hb a la izquierda. Desplaza el equilibrio de las formas T y R hacia la forma R.

El modelo concertado de las enzimas alostéricas, normalmente oligoméricas tiene como características distintiva: Cada subunidad del oligómero puede existir en dos estados conformacionales distintos, con parámetros cinéticos diferentes. Contemplar la existencia de esencialmente dos estados conformacionales del oligómero en su conjunto. El modulador alostérico induce un cambio conformacional en las subunidades del oligómero. Existe una cooperatividad en la unión del ligando a los múltiples sitios de unión en el oligómero. Resulta en una curva de velocidad (V frente a [S]) típicamente sigmoidal.

Si necesitamos estimar la concentración de una proteína enzimática en un tejido o una muestra a partir de sus parámetros cinéticos mediremos: La KM de la enzima frente a su sustrato natural. La velocidad máxima de la reacción catalizada por esa enzima en ese tejido o muestra. El cociente Kcat/KM de esa enzima en ese tejido. El número de recambio de la enzima en ese tejido. El enunciado es falso, no puede estimarse la concentración a partir de los parámetros cinéticos.

Respecto a la regulación de las proteínas por fosforilacion, indicar la proposición incorrecta: Normalmente la fosforilación estimula la actividad enzimática mientras que la desfosforilación la inhibe. La actuación de las proteína-quinasas es reversible. Normalmente una proteína puede exponer múltiples sitios de fosforilación. La fosforilación o desfosforilación altera el estado conformacional de la proteína diana. Es relativamente común que una misma proteína sea diana de varias proteína- quinasas distinta.

El índice de Hill de una enzima alosterica mide: El grado de cooperatividad entre los sitios de unión del ligando alostérico. El número de sitios de unión coperativos del ligando alostérico. El número de centros activos modulados por la unión de un ligando al sitio alostérico. El número de subunidades de la enzima, ya que las enzima alostéricas son oligoméricas. El acoplamiento de las diferentes subunidades en la estructura cuaternaria de la proteína.

De los distintos mecanismos que regulan la actividad enzimática. ¿Cuál actúa sin afectar la eficacia catalítica de la enzima?. Proteólisis. Modificación covalente reversible. Aumento o disminución de la degradación de la enzima. a y c son ciertas. Todas son falsas.

Cuál de las siguientes DNA polimerasas eucariotas es principalmente replicativa y se encarga de la copia de alta fidelidad del DNA. Pol beta. Pol alfa. Pol delta. Pol zeta. Pol zeta.

Una de éstas no es una función importante de la caperuza 5 ́ del mRNA: Prevención de la circularización del mRNA en su traducción. Estimulación del corte y poliadenilación para terminar la transcripción. Reconocimiento y ensamblaje de la maquinaria de splicing sobre el transcrito naciente. Hidrólisis del mRNA por 5 ́exonucleasas citosólicas. El enunciado es falso, ninguna es una función relevante de la caperuza 5’ (también aparece marcada).

Indicar un ejemplo de una proteína inhibidora de la transcripción típica. Mediador. TFIID. pCAF. CBP o p300. HDAC / mSIN3.

La transducción de señales es a través del receptor de γ-Interferón estámediada: Por la fosforilación en Ser de las proteínas smads citosólicas. Por la fosforilación en Tyr de las proteínas STAT citosólicas. Por la autofosforilación del receptor de IFN por su dominio TK activado. Por la activación de secuencias SER nucleares. Por reclutamiento de JAKs y activación de smads.

Las subunidades βγ de algunas proteínas G están acopladas a algunos enzimas efectoras. ¿Cuál es un mecanismo conocido?. Inhibición de algunas isoformas de adenilil ciclasa. Estimulación de PLCβ. Estimulación de canales de K+. Se conocen ejemplos de todos los mecanismos anteriores. El enunciado es falso, las subunidades βγ simplemente bloquean a las subunidades α en reposo.

Una de estas propiedades corresponde a las PKC atípicas (aPKC): Se activa por Ca2+ y DAG conjuntamente, mediante su translocación a la membrana. Se activa por DAG pero no requiere Ca2+ conjuntamente. Se activa por ésteres de forbol únicamente. Contiene dominios de homología C2 de unión a Ca2+ y PS y se activa por DAG o ésteres de forbol. Contiene un dominio similar a C1, pero no se activa por unión de DAG o ésteres de forbol sino por AA u otros lípidos.

Una enzima que cataliza directamente la generación de DAG ¿? (a largo plazo y duradero) es: PI3K. PLA2. PLB. PLC γ. PLD.

La figura anterior muestra la estructura del triptófano y el indol. Indicar cuál será más permeable a través de una membrana biológica a pH fisiológico. Ninguno de los dos es permeable, necesitan un transportador. Ambos tienen una permeabilidad similar. El Trp será más permeable que el indol. El indol será más permeable que el Trp. El indol es más permeable a pH ácido, pero menos a pH básico.

En una lámina β las cadenas laterales situadas cada N restos se orientan aproximadamente en direcciones opuestas. N es. 2. 3.6. 4. 7. 8.

Una de estas histonas puede encontrarse en abundancia variable en la cromatina y es un indicador de la actividad biológica de la misma (sin considerar posibles modificaciones covalentes). Histona H1. Histona H2A. Histona H2B. Histona H3. Histona H4.

Las DNA polimerasas replicativas, δ y ɛ, son altamente procesivas debido: A su actividad 3’-exonucleásica correctora de pruebas. A su actividad 5’-exonucleásica correctora de pruebas. A que poseen un dominio de interacción con PCNA. A que poseen un dedo de zinc.

Las principales helicasas replicativas en las horquillas de replicación eucarióticas son: Las proteínas cdc6. Las proteínas cdc45. Las proteínas RPA. Las proteínas MCM. Las proteínas Dna2.

En cuanto al mecanismo de reparación por escisión de bases: Un gran complejo enzimático rastrea el DNA en busca de distorsiones en la doble hélice. Las nucleasas cortan a ambos lados de la lesión detectada. Se utiliza para reparar sitios apurínicos. Solo puede actuar durante una corta ventana de tiempo después de la replicación. Se utiliza especialmente para reparar daños por radiación ionizante.

Un ejemplo de proteína con dominios de unión a DNA es: La proteína de la familia de dedos de Zn del receptor de vitamina A. La proteína Ser con dominios SH3. PTEN, que contiene dominios PH de unión al DNA. mTOR, que contiene homeodominios. Todas esas proteínas contienen dominios de unión al DNA.

La recombinación homóloga es particularmente importante para la reparación de mutaciones en el DNA producidas por: Malapareamientos replicativos. Desaminaciones espontáneas. Despurinación espontánea. Radiación infrarroja. Radiación ionizante.

En cuanto a la terminación de la transcripción en eucariotas indicar la proposición incorrecta: Requiere de la unión de factores específicos a secuencias señal en el transcrito primario. El corte del RNA naciente está acoplado a la poliadenilación del extremo 3’. La polimerasa PAP estimula la actividad catalítica de la endonucleasa del corte. La PAB se une a las colas de poliA naciente y estimula su crecimiento activando a la PAP. pTEFb inhibe a la RNApol II el cual cual determina la separación de la RNApol del molde, tras lo cual tienen lugar el corte y la poliadenilación.

La fosforilación del dominio CTD de la RNA polimerasa II es importante por: Favorecer la unión de la RNA polimerasa con las proteínas del complejo de iniciación. Marcar el tránsito de la fase de iniciación a la de elongación del transcrito. Facilitar la apertura de la doble cadena del DNA. Favorecer la asociación de las proteínas del complejo TFIID. Todas las anteriores.

En los eucariotas, el reconocimiento del codón de inicio para la traducción está marcado por una secuencia denominada: Caja de Pribnow. Caja TATA. Secuencia de Kozak. Secuencia Shine-Dalgarno. Secuencia AUUUAA.

Las actividades GTPásicas durante la síntesis de proteínas son necesarias para: Proporcionar la energía requerida para la síntesis del enlace peptídico. Permitir la corrección de errores en la carga del tRNA con el aa específico. Plegar adecuadamente la cadena polipeptídica naciente evitando la necesidad de chaperonas. Permitirla comprobación y corrección de errores en elreconocimiento codón/anticodón. Proporcionar la energía necesaria para la separación de la cadena polipeptídica del ribosoma una vez terminada.

En cuanto a la metilación de bases como mecanismo regulador, en el DNA eucariótico ocurre normalmente en: N de adeninas en pares de bases ApT. C5 de timinas en pares de bases ApT. C5 de timinas en pares de bases TpA. C5 de citosinas en pares de bases CpG. O6 de guaninas en pares de bases CpG.

Los complejos de remodelación de la cromatina de tipo SWI/SNF provocan la modificación covalente de histonas por: Acetilación. Fosforilación. Metilación. Ubiquitinación. El enunciado es falso, no hay modificación covalente en este caso.

Una señal que regula la expresión génica por inhibición de la iniciación de la traducción es: Unión de IRE-BP a elementos IRE en la zona 5’ UTR de un mRNA. Unión de IRE-BP a elementos IRE en la zona 3’ UTR de un mRNA. Unión de IRE-BP a secuencias AUUUA de la cola de poliA de un mensajero. Fosforilación de eIF4E-BP por mTOR. La fosforilación de EF-Tu en eucariotas. Unión de represores proteicos a la zona 3’ UTR del mRNA circularizado (CUIDADO también aparece marcada).

Uno de estos procesos no interviene en la regulación de la expresión génica en eucariotas, indicar cuál: Iniciación de la transcripción. Elongación de la transcripción. Transporte nucleocitoplasmático de mRNA. Biosíntesis de proteínas. El enunciado es falso, todos los procesos están sometidos a regulación.

Uno de estos procesos es esencial en la formación del PIC 43S del inicio de la traducción eucariótica, indicar cuál: Desfosforilación de eIF4E-BP por mTOR. Ensamblaje del complejo ternario met-tRNAi-eIF2-GTP con la subunidad 40S. Unión de la caperuza 5’ del mRNA. Ensamblaje de la subunidad 60S. El enunciado es falso, ninguno de esos procesos participa en la formación del complejo PIC 43S.

El mecanismo de supervisión de RNA NGD, no go, se encarga de específicamente de eliminar: mRNAs con codones de parada prematuros. mRNAs sin codón de parada. mRNAs con ribosomas detenidos que no progresan en la traducción. mRNAs citosólicos no procesados que retienen intrones circularizados o no. transcritos primarios prerrRNAs no procesados ni metilados.

Con relación a la estructura y función del “enhanceosoma” , indicar la proposición falsa. Los bromodominios permiten el reconocimiento y la interacción con histonas desacetiladas. Los factores de transcripción interactúan con el PIC a través de Mediador y/o THIID. Los co-activadores pueden servir como centros de interacción para construir el complejo proteico. Mediador, TFIID y pCAF comparten algunas subunidades. Mediador se une al PIC y comparten a la activación de la RNApol II.

Un proceso de señalización en el que una molécula es secretada en tejido por un tipo celular y tiene acciones en el mismo tejido, mediadas por receptores en otros tipos celulares puede describirse típicamente como un mecanismo: Autocrino. Paracrino. Endocrino. Exocrino. Neurocrino.

Los receptores nucleares activados regulan la expresión génica: Por interacción directa con el CTD fosforilado de la RNA pol II. Entre otros mecanismos, por reclutamiento de complejos de acetilación-desacetilación de histonas. Mediante la regulación de la estabilidad del mRNA. Por activación de factores de transcripción nucleares como NFAT. Mediante inhibición de proteínas accesorias como CBP/p300.

La transducción de señales a través del receptor de TGFβ está mediada: Por la fosforilación de Tyr y dimerización de las proteínas smads citosólicas. Por la oligomerización de las subunidades (receptores tipo I y III) y transfosforilación en Ser/Thr de las mismas. por la translocación al núcleo de dímeros smad/smad4 fosforilados. por la activación de secuencias GAS nucleares. Por reclutamiento de JAKs y activación de STATs. Por la fosforilación en Ser de las proteínas smads citosólicas (También está marcada). Por la fosforilación en Ser de las proteínas smads citosólicas (También está marcada).

Entre las funciones biológicas de las proteínas G heterotriméricas se encuentran: Amplificación de la señal transmitida por el receptor desocupado. Limitar el tiempo de actuación de la cascada de transducción de señales. Actividad GTPasa necesaria para la activación del receptor. Unión de GTP para la fosforilación del receptor. todas las anteriores son ciertas.

El papel de la arrestina en el proceso de desensibilización homóloga de receptores GPCR consiste en: La arrestina es una quinasa que fosforila al receptor en la cola C-terminal y así induce su internalización. La arrestina es una fosfatasa que desfosforila la cola C-terminal del receptor fosforilada por GRKs y así induce su internalización. La arrestina es fosforilada por las GRKs y entonces se une a la cola C-terminal del receptor. La arrestina se une al segmento i3 del receptor GPCR fosforilado, bloqueando así la interacción con proteínas G. La arrestina se une al receptor fosforilado por GRKs y a su vez indica la endocitosis mediada por clatrina.

La principal diana de PKB para regular la biosíntesis de proteínas consiste en: La fosforilación de FOXO y su inhibición por unión a proteínas 14-3-3 citosólicas. La regulación de la disponibilidad de BAD para controlar a Bcl-2. La regulación de GSK3. La activación de mTOR/rictor. La activación de NF-kB por fosforilación de IkB.

Solo una de estas propiedades corresponde a las PKC típicas: Se activa por Ca2+ y DAG. Se activa por ésteres de forbol. Contiene dominios de homología C2 de unión a Ca2+ y PS. Una secuencia pseudosustrato mantiene autoinhibido el dominio quinasa en ausencia de activación. El enunciado es falso, todas ellas son propias de PKCs típicas.

A largo plazo, la fuente principal de DAG es: Fosfoinosítidos. Fosfatidil-colina. Fosfatidil-etanolamina. Fosfatidil-serina. Cualquiera de ellos.

Los procesos de CICR (Ca2+-induced Ca2+ reléase) dependen críticamente del canal de calcio sensible a rianodina (RYR) por: Su capacidad de ser activados por Ca2+ citosólico. su capacidad de inhibir a la bomba SERCA. su acción activadora alostérica del receptor IP3. su inhibición por unión de cADPR. el enunciado no es correcto.