Rayito de esperanza III

Una de estas funciones está controlada típicamente por mTOR: Aumento de la degradación de mRNA de genes estructurales con 5’-CAP. Aumento de la biogénesis de ribosomas por traducción aumentada de mRNAs con señales 5’-TOP. Potenciación de los mecanismos de regulación vía IREs. Inhibición de la traducción de mRNA con 5’-CAP. Desfosforilación y activación de S6K.

Un elemento distintivo de la ruta de señalización de insulina es la participación de: abl. PI3K. PLCγ. ras. Src.

La bomba Na+/K+ de la membrana plasmática es esencial, entre otras cosas, para: permitir la importación de metabolitos por transportadores acoplados a Na+. controlar el pI intracelular. mantener elevados los niveles de ATP intracelular. mantener el potencial de membrana constante en períodos de ms. reducir la toxicidad de los cardiotónicos. controlar el pH extracelular. mantener elevada la [Ca2+] intracelular para poder actuar como 2o mensajero. múltiples sistemas de importación de metabolitos por cotransportador de Na+ (también aparece marcado).

Indicar cuál de estas expresiones es falsa: la permeabilidad de una molécula a través de la membrana biológica es proporcional al coeficiente de difusión de la molécula. el transporte neto a través de la membrana es directamente proporcional a la diferencia de concentraciones a ambos lados de la membran. el coeficiente de reparto membrana/solución de una molécula es independiente de su permeabilidad a través de la membrana. la permeabilidad de una molécula a través de una membrana biológica es inversamente proporcional al espesor de la membrana. el coeficiente de permeabilidad no depende del coeficiente de difusión, el coeficiente de reparto y el espesor de la membrana.

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes son más energéticas, más intensas, consideradas individualmente: fuerzas de van der Waals. fuerzas de dipolo-dipolo. interacción por pte. de hidrógeno. interacción carga-dipolo. interacción electrostática carga-carga.

El agua es un muy buen solvente de sólidos moleculares como el azúcar de mesa, fundamentalmente por: La gran intensidad del efecto hidrofóbico en el agua. Su gran capacidad de formar ptes de hidrógeno como dador. Su gran capacidad de formar ptes de hidrógeno como aceptor. Su gran capacidad de formar ptes de hidrógeno, tanto como dador como aceptor. Su elevada constante dielétrica.

De los listados, el aa más fuertemente ácido en su forma mayoritaria a pH intracelular (menor pKar dador de H+) es: A. C. Y. D. R.

El principal sistema tampón del medio intracelular es: Los grupos amino y carboxilo de las proteínas intracelulares. Los grupos fosfatos de los ácidos nucleicos. El fosfato inorgánico y monoésteres fosfato inorgánicos. El par CO2/Bicarbonato. No cabe hablar de sistema tampón en este caso.

Sabiendo los pK de His (pK1 = 1,82 pKr = 6 y pK2 = 9,17), el pI es... 3,91. 5,5. 5,66. 7,59. 9,17.

La prolil-hidroxilasa es una enzima esencial para realizar modificaciones post-traduccionales de aa necesarias para: Alinear las cadenas polipeptídicas individuales de colágeno de forma que se pueda trenzar la triple hélice. Garantizar la estabilidad estructural de la triple hélice en los monómeros de tropocolágeno. Formar puentes cruzados covalentes entre moléculas de colágeno (o elastina). Evitar la aparición de favismo. Evitar la aparición de latirismo.

La hélice π es la estructura en hélice más estable que pueden adoptar las proteínas ya que: No se conocen otras estructuras peptídicas en hélice distintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento. Las cadenas laterales de los restos proyectan hacia el interior de la hélice, haciéndola muy compacta. es muy compacta, con abundantes contactos de van der Waals a través del eje de la hélice. el enunciado es falso, la hélice tipo α es la más estable.

La ley de Beer-Lambert nos dice que: La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. la absorbancia es igual a la concentración del solvente. la absorbancia de una disolución es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. es posible medir la absorbancia de una disolución conocido su paso óptico. ninguna es correcta.

De entre todas las interacciones que participan en la estructura secundaria de una cadena polipeptídica, las más importantes son: Puentes disulfuro. Interacciones iónicas. Puentes de hidrógeno. Interacciones de van der Waals. Efecto hidrofóbico.

Tenemos una secuencia de 20 aa. Suponiendo que esta secuencia se pliega formando una hebra β ¿Cuál será la longitud de esta región de la proteína?. Sobre 7,2 Â. 6,5- 7nm. unos 30 Â. algo inferior a 60 Â. 0,54 nm.

La afinidad de la Hb A por el O2 in vitro aumenta: Al aumentar la Pco2 de 10 a 40 torr. Al aumentar la [2,3-BPG] desde 8 x10-5 a 5 x 10-3M. Al aumentar el Ph desde 7,2 a 7,6. En ninguna situación anterior. En todas las situaciones anteriores.

La forma mayoritaria de transporte de CO2 de los tejidos a los pulmones requiere: La formación de carbamatos con el extremo amino de las cadenas α de globina. La formación de carbamatos con el extremo amino de las cadenas β de globina. La participación del intercambiador de aniones Cl-/HCO3-. La formación de carboxi-Hb, uniendo CO2 al grupo hemo de cada cadena de Hb. La generación de 2,3-BPG para reducir la afinidad de la Hb por O2.

La metahemoglobina difiere de la Hb normal en que: Las cadenas β están reemplazadas por cadenas γ. Las cadenas β están reemplazadas por cadenas δ. El átomo de Fe se encuentra en estado férrico. La His proximal está reemplazada por una Tyr. Está unido CO al hemo en lugar de O2.

Si tenemos dos cadenas polipeptídicas diferentes que catalizan la misma reacción química decimos que estamos en presencia de: Una holoenzima. Apoenzimas. Coenzimas. Isoenzimas. Enzimas alostéricas.

La regulación enzimática por modificación covalente irreversible ocurre principalmente por: Fosforilación de restos de S/T. Fosforilación de restos de Y. Proteolisis. Metilación de restos de Lys, como en (no ponía nada más). Acetilación de restos de Lys, como en las histonas.

Las enzimas E3-Ub-ligasas reconocen las proteínas diana a degradar, entre otros mecanismos por: La unión de esas proteínas al proteosoma, específicamente la compuerta 19S. La presencia de cadenas poli-ubiquitina, pero no monómeros de ubiquitina unidas a ellas. La participación de E2 como subunidades de reconocimiento del sustrato. La naturaleza del aa amino terminal. La naturaleza del aa carboxi terminal.

El anclaje de una proteína en la monocapa externa de la membrana plasmática es a través de... Farnesilación del extremo carboxilo. Geranil-geranilación del extremo carboxilo. Miristoilación del extremo amino. Palmitoilación de residuos de cisteína. Formación de ancla GP1 en el carboxi termina.

Si tenemos un fármaco que actúa como un inhibidor competitivo de una enzima, su acción será más eficaz: A concentración de sustrato saturante. Cuando la concentración de sustrato esté en torno al valor de Km. Cuando la concentración de sustrato sea menor que Km. En condiciones en la que la enzima trabaje en régimen de velocidad controlada por difusión. En condiciones en la que la enzima haya alcanzado su no de recambio.

En un gráfico de Lineweaver-Burke, el punto de corte de la línea de datos con el eje de abscisas es: Vmáx. 1/Vmáx. -1/Vmáx. 1/Km. -1/Km.

En los nucleosomas el arrollamiento del DNA se realiza siempre de forma topológicamente: Plectonémica. Positiva (a favor de las agujas del reloj). Negativa (en contra de las agujas del reloj). Que aumenta el no de ligazón. Que disminuye el no de ligazón.

La principal función de RFC en la replicación es: Mantener separadas las hebras sencillas de DNA (monohebra) evitando su reasociación en dúplex. Ensamblar PCNA sobre el DNA dúplex. Ensamblar la helicasa replicativa MCM sobre las horquillas de replicación. Estimular la actividad helicasa de MCM. Servir de factor de presentación para ligar las DNApol replicativas a PCNA.

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes es altamente direccional. Fuerzas de Van der Waals. Fuerzas de repulsión interelectrónicas. Interacción por puentes de hidrógeno. Interacción hidrofóbica. Interacción electrostática carga-carga.

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes es menos sensible a la distancia interatómica. Fuerzas de Van der Waals. Fuerzas de dipolo-dipolo. Interacción por puentes de hidrógeno. Interacción carga-dipolo. Interacción electrostática carga-carga.

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes es más sensible a la distancia interatómica. Fuerzas de Van der Waals. Fuerzas de dipolo-dipolo. Interacción por puente de hidrógeno. Interacción carga-dipolo. Interacción electrostática carga-carga.

El agua líquida es muy polar, esto es muy importante para la estructura de las macromoléculas biológicas pues: En la base del efecto hidrofóbico. Permite interaccion con los grupos hidrocarbonados de las moléculas biológicas. Aporta al agua un bajo calor específico. Disminuye la temperatura de fusión del agua líquida respecto al hielo. Estabiliza y fortalece uniones electrostáticas (puentes salinos).

De los listados, el aminoácido más fuertemente básico (mayor pKaR) es: A. R. K. H. L.

Sabiendo que los pK de Tyr (pK1 = 2.20 pKR = 10.07 y pK2 = 9.11), el pI es: 6.14. 5.66. 9.59. 5.06. 10.8.

En una hélice α las cadenas laterales situadas cada N restos se orientan aproximadamente en la misma dirección. N es: 3.6. 5. 6. 7. 8.

En una β lámina las cadenas laterales situadas cada N restos se orientan aproximadamente en direcciones opuestas, N es: 2. 3.6. 4. 7. 8.

La α-hélice esla única estructura en hélice estable que pueden adoptarlas proteínas ya que: No se conocen otras estructuras peptídicas en hélice distintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento. . Las cadenas laterales de restos cada tres aa proyectaría hacia el interior de la hélice. La interacción hidrófoba se produce fundamentalmente entre α-hélices. El enunciado es falso.

La α-hélice es la estructura en hélice más estable que pueden adoptar las proteínas ya que: No se conocen otras estructuras peptídicas en hélices distintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento. Las cadenas laterales de los restos proyectan hacia el interior de la hélice, haciéndola muy compacta. Es muy compacta, con abundantes contactos de Van der Waals a través del eje de la hélice. El enunciado es falso, la hélice tipo π es más estable.

El dominio de tipo inmunoglobulina es una estructura: Plegada exclusivamente en hélice α. Formada por un sandwich β flanqueado por dos hélices α. Compuesta por dos láminas β unidas entre sí por un puente disulfuro. Compuesta por cadenas laterales modificadas tipo desmosina. Formada por dos cadenas pesadas y dos ligeras. Que se encuentra en muchas proteínas de adhesión celular y receptores de membrana (tambíen aparece marcada).

La ley de Lambert-Beer nos dice que en una disolución atravesada por un haz de luz: La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La intensidad de la luz transmitida es proporcional al coeficiente de extinción molar. La absorbancia es igual a la concentración del solvente. La absorbancia de una disolución es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La absorbancia es directamente proporcional a la concentración del soluto y el paso óptico.

De entre las interacciones que mantienen el plegamiento de una proteína, la más importante es: Puentes disulfuro. Interacciones iónicas. Puentes de hidrógeno. Interacciones de Van der Waals. Efecto hidrofóbico.

Tenemos una secuencia de 20 aa. Suponiendo que esta secuencia se pliega formando una hebra de β-lámina antiparalela. ¿Cuál será la longitud de esta región de la proteína?. 7Å. 7 nm. 30 Å. 60 Å. 0.54 nm.

Tenemos una secuencia de 20 aa. Suponiendo que esta secuencia se pliega formando una hélice α ¿cuál será la longitud de esta región de la proteína?. 7 Å. 6 nm. 30 Å. 60 Å. 0.54 nm.

La afinidad de la hemoglobina A (Hb A) por el O2 in vitro disminuye: Al disminuir la pCO2 de 40 a 10 torr. Al disminuir la [2,3-BPG] desde 5·104 a 8·105 M. Al disminuir el pH desde 7.4 a 7.2. En ninguna de las situaciones anteriores. En todas las situaciones anteriores.

La afinidad de la hemoglobina A (Hb A) por el O2 in vitro aumenta: Al disminuir la pCO2 de 40 a 10 torr. Al disminuir la [2,3-BPG] desde 5·103 a 8·105 M. Al aumentar el pH desde 7.2 a 7.4. En ninguna de las situaciones anteriores. En todas las situaciones anteriores.

La hemoglobina S (HbS) precipita y forma fibras en los eritrocitos: Al disminuir la pCO2 de 80 a 20 torr. Al aumentar la pCO2 de 20 a 800 torr. Al aumentar el pH desde 7.2 a 7.4. Al disminuir la pCO2 hasta 10 torr. El enunciado es falso, la HbS no forma fibras eritrocitarias.

¿Cuál de las siguientes proposiciones es incorrecta?. La mayor parte del CO2 se transporta en sangre como HCO3- que se forma en los hematíes por acción de la anhidrasa carbónica. Parte del CO2 es transportado por la Hb en forma de carbamato. El BPG disminuye la afinidad de la Hb por el O2 uniéndose a la oxi-Hb en su hueco central. En la desoxi-Hb los residuos carboxilo-terminales de las cuatro cadenas peptídicas están inmovilizados y ocluyen el hueco central. El H+ y el CO2 promueven la liberación de O2 de la HB.

¿Cuál de las siguientes proposiciones es incorrecta?. La parte minoritaria del CO2 se transporta en sangre como HCO3- que se forma en los hematíes por acción de la anhidrasa carbónica. Una parte del CO2 es transportado por la Hb en forma de carbamato. El BPG disminuye la afinidad de la Hb por el O2 uniéndose a la desoxi-Hb en su hueco central. En la desoxi-Hb una red de interacciones electrostáticas mantienen la conformación T del tetrámero. El H+ y el CO2 promueven la liberación de O2 de la Hb.

La Hb F tiene una afinidad mayor que la Hb A debido a que en la cadena γ (gamma), la His 143 está sustituida por: Thr. Ser. Val. Cys. Met.

Respecto al 2,3-BPG es correcto que: Desplaza la curva de saturación de oxígeno hacia la izquierda. En su ausencia, la Hb A no se satura a presiones parciales de oxígeno bajas. Se une solo a tetrámero de Hb, pero no a la mioglobina. Favorece la oxi-Hb frente a la desoxi-Hb a cualquier presión parcial de oxígeno. Se une a cadenas de globinas individuales (por separado) pero no a la mioglobina.

Respecto al 2,3-BPG es correcto que: Desplaza la curva de saturación de oxígeno hacia la derecha. Se une a la Hb por interacción hidrofóbicas y de Van der Waals. En su ausencia, la Hb A no se satura a presiones de oxígeno bajas. Se une sólo a tetrámeros R de Hb, pero no a la mioglobina. Favorece la oxi-Hb frente a la desoxi-Hb a cualquier presión parcial de oxígeno.

Respecto al 2,3-BPG es correcto que: Disminuye la afinidad de la Hb por el CO2. Aumenta la afinidad de la Hb por el CO. Desplaza la curva de saturación de oxígeno hacia la izquierda. Disminuye la afinidad de la Hb por el oxígeno. Transforma la curva de saturación de Hb por O2 en hiperbólica.

Los isoenzimas de lactato deshidrogenasa... Presentan distintos valores de KM y Vmax, pese a catalizar la misma reacción química. Son formas físicamente distintas de la misma actividad catalítica con los mismos parámetros cinéticos. Son moléculas oligoméricas formadas en todos los casos por 4 protómeros distintos. No difieren entre sí a nivel de estructura cuaternaria ni de KM. El isoenzima H4 es el predominante en el hígado.