Receptores, Cooperatividad y Alosterismo

Que es una enzima homotropica: El sitio de unión es a la vez el sitio activo y el sitio regulador. El sustrato puede funcionar como modulador. El modulador es un sitio diferente al sustrato. El sitio regulador es distinto del sitio regulador.

Como se llama la interacción entre sitios para diferentes ligandos: Homotropica. Heterotropica.

Como se llama la unión POSITIVA con aumento de afinidad: Cooperativa. Anti-cooperativa.

Como se llama la unión NEGATIVA con descenso de afinidad: Cooperativa. Anti-cooperativa.

¿Qué es la cooperatividad?. Cuando la ocupación de un sitio por un ligando modifica la afinidad de un sitio distinto para otro ligando. Cambio conformacional provocado al unirse una o más moléculas pequeñas en sitios específicos de la enzima. Fenómeno biológico producido por enzimas o receptores que presentan diversos sitios de unión. Macromoléculas cuya función es reconocer y fijar moléculas que provienen del exterior de la célula.

¿Qué es alosterismo?. Cuando la ocupación de un sitio por un ligando modifica la afinidad de un sitio distinto para otro ligando. Cambio conformacional provocado al unirse una o más moléculas pequeñas en sitios específicos de la enzima. Fenómeno biológico producido por enzimas o receptores que presentan diversos sitios de unión. Macromoléculas cuya función es reconocer y fijar moléculas que provienen del exterior de la célula.

¿Qué es un receptor enzimático?. Cuando la ocupación de un sitio por un ligando modifica la afinidad de un sitio distinto para otro ligando. Cambio conformacional provocado al unirse una o más moléculas pequeñas en sitios específicos de la enzima. Fenómeno biológico producido por enzimas o receptores que presentan diversos sitios de unión. Macromoléculas cuya función es reconocer y fijar moléculas que provienen del exterior de la célula.

¿Cuándo la cooperatividad es positiva?. Cunado la unión del primer ligando, favorece la unión del segundo, etc. Cunado la unión del primer ligando, desfavorece la unión del segundo, etc. No existe cooperatividad.

¿Cuándo la cooperatividad es negativa?. Cunado la unión del primer ligando, favorece la unión del segundo, etc. Cunado la unión del primer ligando, desfavorece la unión del segundo, etc. No existe cooperatividad.

Se llama sitios independientes cuando: Cunado la unión del primer ligando, favorece la unión del segundo, etc. Cunado la unión del primer ligando, desfavorece la unión del segundo, etc. No existe cooperatividad.

Que es una enzima heterotrópica: El sitio de unión es a la vez el sitio activo y el sitio regulador. El sustrato puede funcionar como modulador. El modulador es un sitio diferente al sustrato. El sitio regulador es distinto del sitio regulador.

Como se llama la interacción entre sitios para el mismo ligando: Homotropica. Heterotropica.

La energía libre (G) de interacción es CERO cuando: Cuando la macromolécula no experimenta alteraciones debidas a la unión, es decir, su afinidad permanece constante (ko1 = ko2). Cuando la ocupación de un sitio aumenta la afinidad de los sitios remanentes (ko1 < ko2) como ocurre con la cooperatividad positiva. Cuando la ocupación de un sitio disminuye la afinidad de los otros sitios en la macromolécula (ko1 > ko2), como ocurre con la cooperatividad negativa.

La energía libre (G) de interacción es NEGATIVA (y, por tanto, favorable) cuando: Cuando la macromolécula no experimenta alteraciones debidas a la unión, es decir, su afinidad permanece constante (ko1 = ko2). Cuando la ocupación de un sitio aumenta la afinidad de los sitios remanentes (ko1 < ko2) como ocurre con la cooperatividad positiva. Cuando la ocupación de un sitio disminuye la afinidad de los otros sitios en la macromolécula (ko1 > ko2), como ocurre con la cooperatividad negativa.

La energía libre (G) de interacción es POSITIVA (y, por tanto, desfavorable) cuando: Cuando la macromolécula no experimenta alteraciones debidas a la unión, es decir, su afinidad permanece constante (ko1 = ko2). Cuando la ocupación de un sitio aumenta la afinidad de los sitios remanentes (ko1 < ko2) como ocurre con la cooperatividad positiva. Cuando la ocupación de un sitio disminuye la afinidad de los otros sitios en la macromolécula (ko1 > ko2), como ocurre con la cooperatividad negativa.

Cuando el modulador alostérico es POSITIVO: Al interactuar con la enzima se desplaza la curva hacia la izquierda (disminuye el sustrato, aumenta la velocidad de reacción y aumenta la actividad enzimática). Al interactuar con la enzima se desplaza la curva hacia la derecha (aumenta el sustrato, disminuye la velocidad de reacción y disminuye la actividad enzimática).

Cuando el modulador alostérico es NEGATIVO: Al interactuar con la enzima se desplaza la curva hacia la izquierda (disminuye el sustrato, aumenta la velocidad de reacción y aumenta la actividad enzimática). Al interactuar con la enzima se desplaza la curva hacia la derecha (aumenta el sustrato, disminuye la velocidad de reacción y disminuye la actividad enzimática).