Receptores de Linfocitos B

¿Cuál es una diferencia en el extremo carboxilo entre un BCR unido a membrana y un anticuerpo secretado?. BCR tiene secuencia de aminoácidos hidrófilos. El anticuerpo secretado tiene un segmento transmembrana hidrófobo. BCR tiene un segmento transmembrana hidrófobo y una cola citoplásmica corta. No hay diferencias.

¿Mediante qué mecanismo una sola célula puede generar un anticuerpo en formas secretada y unida a la membrana?. Recombinación somática de ADN. Empalme de ARNm diferencial. Mutación hipervariable en regiones CDR. Cambio de isotipo de cadena pesada.

¿Qué estructura común comparten todos los anticuerpos y receptores de células B?. Una sola cadena polipeptídica con dominios variables. Dos cadenas ligeras diferentes y dos cadenas pesadas idénticas. Dos cadenas ligeras idénticas y dos cadenas pesadas idénticas. Cuatro cadenas ligeras conectadas por enlaces disulfuro.

¿Cómo se unen las cadenas ligeras a las cadenas pesadas en una molécula de anticuerpo?. Mediante un enlace disulfuro entre residuos de cisteína. A través de interacciones hidrófobas exclusivamente. Por medio de enlaces peptídicos directos. Mediante carbohidratos en la región de bisagras.

¿Qué regiones del anticuerpo son responsables de hacer contacto directo con el antígeno?. Las regiones constantes cadenas pesadas. Los dominios carboxilo-terminales. Las regiones determinantes de complementariedad (CDR). El fragmento cristalizable (FC).

¿Cuál de las siguientes CDR es considerada la más variable en secuencia?. CDR1 de la cadena ligera. CDR2 de la cadena pesada. CDR1 de la cadena pesada. CDR3 de la cadena pesada.

Al digerir una IgG con la enzima papaína ¿qué fragmentos se obtienen?. Un solo fragmento F(ab′)2. Dos fragmentos Fab idénticos y un fragmento Fc. Cuatro cadenas polipeptídicas separadas. Un fragmento bivalente y fragmentos Fc degradados.

¿Qué función cumple la región Fc de un anticuerpo?. Se une específicamente al antígeno. Media las funciones efectoras al unirse a receptores celulares. Determina la especificidad del sitio de unión. Conecta las dos cadenas ligeras entre sí.

¿Qué isotipos de cadena pesada definen a las clases IgM e IgE, respectivamente?. Gamma (γ) y Alfa (α). Mu (μ) y Épsilon (ϵ). Delta (δ) y Mu (μ). Épsilon (ϵ) y Gamma (γ).

¿Cuáles son las dos clases o tipos principales de cadenas ligeras?. Mu y Delta. Alfa y Gamma. Kappa (κ) y Lambda (λ). V y C.

¿Qué ocurre con los residuos de tirosina en los ITAM tras la activación del BCR?. Se fosforilan y sirven como sitios de acoplamiento para moléculas de señalización. Se degradan para permitir la entrada de calcio. Se unen covalentemente al antígeno. Se desmetilan para activar factores de transcripción.

¿Cuál es el papel del correceptor CD21 en el linfocito B?. Transducir señales de muerte celular. Unirse al fragmento del complemento C3d asociado al antígeno. Secretar anticuerpos solubles. Degradar bacterias en el citosol.

¿Qué clases de inmunoglobulina de membrana expresan las células B maduras que aún no han sido estimuladas?. Sólo IgM. Sólo IgD. Tanto IgM como IgD. IgG e IgA.

¿Qué sucede con la expresión de IgD después de que la célula B es estimulada por un antígeno?. Su expresión aumenta drásticamente. Se pierde de la superficie celular. Se convierte en una forma pentamérica. Comienza a secretarse en grandes cantidades.

¿Cuál es la principal función de la glucosilación en los anticuerpos?. Formar el sitio de unión al antígeno. Mantener la solubilidad y preservar la flexibilidad de la molécula. Activar directamente a los linfocitos T. Romper los enlaces disulfuro entre las cadenas.

¿Qué isotipos de anticuerpos carecen de una región de bisagra y tienen un dominio constante adicional?. IgG e IgA. IgM e IgE. IgD e IgG. IgA e IgD.

¿Qué proteína adicional es necesaria para formar las estructuras poliméricas (pentámeros o dímeros) de IgM e IgA?. La cadena J. La cadena γ. El fragmento Fab. El receptor CD19.