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REPASO BIOQUIMICA

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Título del Test:
REPASO BIOQUIMICA

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Repaso Bioquimica años anteriores 1 enfermería Jerez

Fecha de Creación: 2026/06/13

Categoría: Otros

Número Preguntas: 207

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Señale entre las siguientes opciones, qué estructuras no se incluyen dentro de la nomenclatura de unidades o sillares estructurales: Nucleótidos. Aminoácidos. Monosacáridos. Ácidos grasos. Lípidos.

las siguientes opciones, señale la respuesta correcta respecto al agua: Puede actuar como un electrolito. La distribución de electrones es igual en toda la molécula. Presenta bajo calor de vaporización. Puede actuar como dipolo eléctrico. Tiene baja tensión.

¿Qué ocurriría en los hematíes si estos se sometieran a una solución hipertónica?. Entraría agua extracelular. Saldría agua intracelular. Favorecería el equilibrio del hematíe. Las partículas de soluto entrarían al hematíe. Se afectarían igual que en una solución hipotónica.

Respecto a los puentes de hidrógeno en la molécula de agua, indique la respuesta correcta: La molécula de agua es apolar. El enlace H-O (hidrógeno-oxígeno) en la molécula de agua está polarizado. Los puentes de hidrógeno son exclusivos del agua. Son enlaces covalentes. Son enlaces fuertes.

La presión osmótica es. La presión de los solutos. La presión que ejerce el agua al pasar de un medio más diluido a uno más concentrado. La presión del soluto. La presión hidrostática. Ninguna.

Una solución hipotónica es aquella que: Tiene más solutos. Tiene igual soluto. Tiene menor concentración de solutos. Tiene más proteínas. No permite ósmosis.

El suero fisiológico (NaCl 0,9 %) es: Hipotónico. Hipertónico. Isotónico. Coloidal. Tampón.

La presión oncótica se debe a: Na⁺. Cl⁻. Proteínas plasmáticas. Agua. Glucosa.

El equilibrio de Donnan se produce porque: El agua no pasa. Las proteínas atraviesan la membrana. Las proteínas no pueden atravesar la membrana y atraen iones. NO hay gradiente. No existe.

Qué ecuación establece la relación entre pH y soluciones amortiguadoras?. Michaelis–Menten. Lineweaver–Burk. Van’t Hoff. Donnan. Ecuación de Henderson–Hasselbalch.

En el organismo predominan las soluciones amortiguadoras formadas por: Un ácido fuerte. HCl y NaCl. Un ácido débil y la sal de su base conjugada. Una base fuerte. Un amortiguador con pKa menor de 2.

Una solución amortiguadora tendrá buena eficacia cuando: La relación sal/ácido es muy pequeña. El pKa es cercano a 1. El pKa y el pH son similares. El pKa es cercano a 7. El pKa es mayor que.

La capacidad o eficacia amortiguadora de una solución se define como: Cantidad de agua añadida. Cantidad de sales. Cantidad de ácido o base necesaria para que el pH varíe una unidad. Cantidad de tampón. pH inicial.

El punto isoeléctrico (pI) es el pH en el que un aminoácido: Tiene carga positiva. Tiene carga negativa. Tiene carga neta cero. Tiene el carboxilo protonado. Tiene el amino desprotonado.

El carácter anfótero de los aminoácidos se debe a que: Solo tienen grupos R. Solo tienen grupo amino. Solo tienen grupo carboxilo. Pueden actuar como ácido o como base formando un zwitterion. No tienen carga.

¿Cuál de los siguientes es un amortiguador biológico?. Mioglobina. Bicarbonato. Oxígeno. Glucosa. NADH.

¿Cuál NO es un amortiguador biológico?. Bicarbonato. Fosfato. Proteínas. Mioglobina. Hemoglobina.

El pH normal de la sangre arterial es aproximadamente: 6,8. 7,0. 7,40. 7,8. 8,0.

Se habla de acidosis cuando el pH arterial es: Mayor de 7,45. Menor de 7,35. Igual a 7,40. Mayor de 7,80. Igual a 7.

Se habla de alcalosis cuando el pH arterial es: Menor de 7,35. Mayor de 7,45. Igual a 7,40. Igual a 7. Menor de 6,8.

La amortiguación es máxima cuando: pH = 1. pH > pKa. pH < pKa. pH = pKa. pH = 7.

El tampón plasmático más importante es: Fosfato. Proteínas. Hemoglobina. Bicarbonato. Amonio.

El tampón fosfato actúa principalmente en: Plasma. Eritrocitos. Medio intracelular. Alvéolos. Riñón.

En el efecto Bohr: El aumento de pH disminuye la afinidad por O₂. El pH no influye. La disminución del pH reduce la afinidad de la hemoglobina por el O₂. A pH ácido la Hb fija más oxígeno. La Hb no cambia.

El punto isoeléctrico (pI) es el pH en el que un aminoácido: Tiene el grupo carboxilo protonado. Tiene carga negativa. Tiene carga positiva. Pierde su grupo R. Tiene carga neta cero.

Señale la respuesta correcta respecto a los alfa-aminoácidos que forman parte de las proteínas: Todos contienen un carbono quiral o asimétrico. No contienen un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al carbono alfa. Todos excepto la glicina contienen un carbono quiral o asimétrico. En proteínas pueden estar como forma D y L. Solo existen en forma D.

Entre las siguientes opciones, señale la opción correcta respecto al enlace peptídico: Se forma entre dos átomos de hidrógeno. Se establece un doble enlace entre N y C. Se forma entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro. Es una estructura inestable. No presenta resonancia.

Señale el aminoácido que puede formar puentes disulfuro: Cisteína. Lisina. Histidina. Metionina. Glutamato.

El tipo de enlace covalente que estabiliza la estructura terciaria de una proteína es: Interacciones electrostáticas. Fuerzas de Van der Waals. Puentes disulfuro. Interacciones hidrofóbicas. Puentes de hidrógeno.

Señale la opción incorrecta en torno a la estructura secundaria de las proteínas: Está estabilizada por interacciones fuertes como los puentes disulfuro. Un motivo característico es la hélice alfa. Un motivo característico es la lámina beta. Está estabilizada por puentes de hidrógeno. Consiste en el plegado estable de la cadena.

En relación con la estructura cuaternaria de las proteínas, señale la opción correcta: Formación de láminas beta. Formación de hélices alfa. Asociación de varias subunidades o protómeros. Refleja la secuencia de aminoácidos. Es la estructura más básica.

En relación con las proteínas plasmáticas, señale la opción correcta: Se sintetizan en el núcleo. Se fraccionan por la albúmina. No cambian conformacionalmente. Una de sus funciones es el transporte de sustancias. No transportan nada.

¿Cuál de las siguientes NO es una función de las proteínas?. Función estructural. Función hormonal. Función de transporte. Función de almacenamiento. Curva hiperbólica.

Con respecto a la hemoglobina y la mioglobina, indique la opción correcta: La Hb es rígida. La mioglobina transporta O₂ en sangre. El hierro está en forma Fe³⁺. La cooperatividad de la Hb implica cambios conformacionales al unirse el O₂. Ambas curvas son iguales.

Respecto a la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, indique la opción correcta: La bajada de pH aumenta la afinidad. El 2,3-BPG aumenta la afinidad. El efecto Bohr es subida de pH. El aumento de temperatura disminuye la afinidad por el O₂. Siempre es constante.

En relación con las proteínas plasmáticas, señale la opción correcta: Todas las proteínas plasmáticas se sintetizan en el núcleo celular. Se fraccionan por medio de la fracción de la albúmina. Son estructuras que no sufren cambios conformacionales. Una de sus principales funciones es el transporte de diversas sustancias en el organismo. No desempeñan ninguna función en el transporte de sustancias.

En relación con las proteínas plasmáticas señale la opción correcta: Los anticuerpos forman parte de la fracción gamma de las proteínas plasmáticas. Todas las proteínas plasmáticas se sintetizan en el hígado. La albúmina es la proteína representada en el plasma. Las proteínas de fase aguda en condiciones basales o normales tienen niveles muy elevados. La proteína ferritina participa en el transporte de cobre.

¿Cuál de las siguientes no es una función de las proteínas?. Función estructural. Función hormonal. Función de transporte. Función de almacenamiento. Curva hiperbólica.

Con respecto a la hemoglobina y mioglobina, indique la opción correcta: La estructura de la hemoglobina es rígida y no puede cambiar en respuesta a estímulos externos. La mioglobina tiene la función de transportar el oxígeno por el organismo. El átomo de hierro en la molécula de protoporfirina IX se encuentra en estado férrico (Fe³⁺). El fenómeno de cooperatividad en la hemoglobina implica un cambio conformacional por la unión del oxígeno de forma alostérica. Las curvas de saturación de mioglobina y hemoglobina por el oxígeno son iguales.

Respecto a la hemoglobina (Hb) y su afinidad por el oxígeno, indique la opción correcta: La disminución del pH provoca que la Hb tenga más afinidad por el oxígeno. El 2,3-bisfosfoglicerato aumenta la afinidad de la Hb por el oxígeno. El efecto Bohr consiste en una subida del pH que favorece la liberación del oxígeno por la Hb. El aumento de la temperatura provoca que la Hb tenga menos afinidad por el oxígeno. La Hb presenta siempre la misma afinidad por el oxígeno.

¿Cuál de las siguientes curvas representa la saturación de la hemoglobina con respecto a las presiones parciales de O₂?. Curva sigmoidea. Línea recta con pendiente positiva. No se puede representar la presión parcial de O₂. Línea recta con pendiente negativa. Curva hiperbólica.

Respecto al 2,3-bifosfoglicerato indique la opción correcta: Estabiliza la forma desoxihemoglobina. Estabiliza la forma oxihemoglobina. Tiene efecto contrario al aumento de temperatura. Es un compuesto intermedio de la gluconeogénesis. Incrementa la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.

Respecto a la vía de Rapoport-Luebering, señale la respuesta correcta: Disminuye la concentración de 2,3-bifosfoglicerato. Facilita la liberación de oxígeno a los tejidos. Incrementa la afinidad de la hemoglobina por oxígeno. Facilita la liberación de dióxido de carbono. Ninguna de las anteriores.

Respecto a la hemoglobina (Hb), el efecto Bohr: Permite que la Hb capte oxígeno cuando el pH sube. Es el sistema amortiguador más eficaz de la Hb. Permite captar protones del medio. A pH ácido aumenta la afinidad de la Hb por el oxígeno. No influye en la afinidad por el oxígeno.

Entre los grupos funcionales siguientes, señale cuál es característico de los monosacáridos de tipo aldosa: Grupo amina en el carbono secundario de la cadena. Grupo carboxilo en el extremo de la cadena. Grupo carbonilo en el carbono secundario de la cadena. Grupo amina en cualquier parte de la cadena. Grupo carbonilo en el extremo de la cadena.

Respecto a los glúcidos, señale la respuesta correcta: Los monosacáridos son reductores. La glucosa es un glúcido no reductor. Los monosacáridos no son reductores. Los disacáridos son reductores si en el enlace glucosídico intervienen los dos carbonos anoméricos de los monosacáridos. Los disacáridos no son reductores si en el enlace glucosídico intervienen los dos carbonos anoméricos de los monosacáridos.

Señale la respuesta incorrecta en relación con los disacáridos: Están formados por una aldosa y una cetosa. Son reductores. Son hidrolizables. La glucosa es una aldohexosa. Son solubles en agua.

Señale entre las siguientes opciones qué afirmación es correcta respecto a los disacáridos: Son siempre no reductores. Son insolubles en agua. No se pueden hidrolizar. Son reductores o no dependiendo de los carbonos anoméricos implicados en el enlace. No tienen enlaces glucosídicos.

¿Cuál de los siguientes disacáridos NO es reductor?. Maltosa. Lactosa. Sacarosa. Celobiosa. Isomaltosa.

Señale cuál de los siguientes enlaces glucosídicos rompe específicamente la enzima amilasa en la digestión de los hidratos de carbono: α(1→4) y α(1→6). α(1→6). α(1→4). α(1→2). β(1→4).

Respecto a los polisacáridos de reserva, señale la opción correcta: La celulosa es el polisacárido de reserva en animales. El almidón se almacena en animales. El glucógeno es el polisacárido de reserva en animales. El glucógeno está formado por fructosa. El almidón está formado por galactosa.

Respecto al almidón, señale la respuesta correcta: Está formado por enlaces β(1→4). Está formado por α-amilosa (no ramificada) y amilopectina (ramificada). No es un polisacárido. Es un heteropolisacárido. No tiene función energética.

Respecto al glucógeno, señale la respuesta correcta: Está formado por enlaces β(1→4). No tiene ramificaciones. Está formado por glucosa unida por enlaces α(1→4) y ramificaciones α(1→6). Es un heteropolisacárido. Es estructural.

Los glucosaminoglicanos se caracterizan por: Ser polisacáridos de reserva. No estar unidos a proteínas. Ser polímeros lineales unidos covalentemente a proteínas con función estructural. Estar formados solo por glucosa. Carecer de carga eléctrica.

Las moléculas que determinan los grupos sanguíneos ABO son: Lípidos de membrana. Proteínas plasmáticas. Polisacáridos libres. Oligosacáridos unidos a proteínas (glucoproteínas). Fosfolípidos.

La conformación más estable de un monosacárido en proyección de Haworth es: Conformación bote. Conformación plana. Conformación silla. Conformación helicoidal. Conformación lineal.

Los anómeros son monosacáridos que difieren en: La longitud de la cadena. El número de carbonos. La posición del carbonilo. La configuración del carbono anomérico. La configuración D o L.

Los epímeros se diferencian en: La configuración del carbono anomérico. La fórmula molecular. La configuración del OH de un único carbono. La longitud de la cadena. El tipo de enlace glucosídico.

Un monosacárido es reductor porque: Tiene muchos grupos OH. Posee un carbono anomérico libre. Está en forma cíclica. Es soluble en agua. Tiene fórmula (CH₂O)n.

Indique la respuesta correcta respecto a los ácidos grasos: Tienen un número impar de átomos de carbono. Son ácidos policarboxílicos. Los ácidos grasos saturados presentan dobles enlaces. La parte apolar de la molécula corresponde con la región de las cadenas hidrocarbonadas de los ácidos grasos. Los ácidos grasos en los aceites tienen configuración espacial Trans.

Entre las siguientes opciones, señale la opción que corresponde con el ácido graso de 18 átomos de carbono y 2 dobles enlaces en las posiciones 9 y 12, según la nomenclatura tradicional: 18:2, delta 9,12. 18:2, delta 7,12. 18:2, omega 9,12. 18:2, omega 7,12. 18:2, omega 6,12.

Indique la respuesta incorrecta respecto a los ácidos grasos: Tienen un número par de átomos de carbono. Los ácidos grasos insaturados presentan dobles enlaces. La parte polar de la molécula corresponde a las cadenas hidrocarbonadas. Los dobles enlaces en la naturaleza tienen configuración CIS. Son monocarboxílicos.

Indique cuál de los siguientes compuestos NO es un lípido complejo: Sulfatídido. Esfingolípido. Eicosanoide. Gangliósido.

Un ácido graso es un ácido monocarboxílico con una cadena lateral carbonada alifática que puede ser. Seleccione la respuesta NO correcta: Saturada. Insaturada. Insaturada o saturada. Aromática.

Indique el precursor más directo de las moléculas conocidas como prostaglandinas: Ácido araquidónico. Ácido palmítico. Ácido linoleico. Ácido oleico. Ácido esteárico.

Entre las siguientes opciones, indicar la opción correcta en relación al papel que tiene una enzima catalizadora en una reacción química: Permite que no altere la energía de activación. Participa disminuyendo la energía de activación. Participa provocando la desaparición del estado de transición. Participa aumentando la energía de activación. Modifica la constante de equilibrio de la reacción.

Entre las siguientes opciones, señale el nombre que recibe la parte no proteica de una enzima: Sitio alostérico. Sitio catalítico. Holoenzima. Cofactor. Apoenzima.

Señale entre las siguientes moléculas cuál es un cofactor enzimático de tipo no vitamínico: Coenzima A. FMN. Coenzima Q. NAD⁺. FAD.

Indique entre las siguientes opciones cómo afecta un inhibidor competitivo a una reacción enzimática: Disminuye la Km. Aumenta la Km. Disminuye la Vmax. Aumenta la Vmax. No cambia la Vmax ni la Km.

Señale entre las siguientes opciones el tipo de mecanismo que regula la actividad enzimática de manera específica en el caso de los alostéricos: Regulación alostérica. Regulación a nivel de sustrato. Control por retroinhibición o retroalimentación. Rotura proteolítica.

Indique entre las siguientes opciones cómo afecta un inhibidor no competitivo a una reacción enzimática: Disminuye la Km. Disminuye la Vmax. Aumenta la Km. Aumenta la Vmax. No cambia Km ni Vmax.

Indique qué afirmación no es verdadera en cuanto a los efectores alostéricos positivos: Disminuyen la Km. Aumentan la Km. Se denominan también activadores. Aumentan la afinidad de la enzima por el sustrato. AMP es un efector alostérico positivo de la enzima glucógeno fosforilasa.

¿Qué papel tiene una enzima catalizadora en una reacción química?. Aumenta la energía de activación. Modifica la constante de equilibrio. Disminuye la energía de activación. Hace irreversible la reacción. Evita que se forme el complejo ES.

¿Cómo se denomina la parte no proteica de una enzima?. Apoenzima. Holoenzima. Sitio catalítico. Sitio alostérico. Cofactor.

¿Cuál de las siguientes moléculas es un cofactor enzimático no vitamínico?. FAD. NAD⁺. Coenzima Q. FMN. Vitamina.

¿Cómo afecta un inhibidor competitivo a una reacción enzimática?. Disminuye la Vmax. Aumenta la Km. Disminuye la Km. Aumenta la Vmax. No afecta a Km ni a Vma.

¿Cómo afecta un inhibidor no competitivo a una reacción enzimática?. Aumenta la Km. No afecta a la reacción. Aumenta la afinidad por el sustrato. Disminuye la Vmax. Aumenta la Vmax.

¿Qué es la Km de una enzima?. La velocidad máxima de la reacción. La energía de activación. La cantidad de enzima presente. La concentración de sustrato a la que la velocidad es la mitad de la Vmax. La constante de equilibrio.

¿Qué representa la Vmax?. La velocidad inicial. La velocidad mínima. La velocidad máxima cuando todos los centros activos están ocupados. La afinidad por el sustrato. La energía de activación.

El modelo de Michaelis-Menten describe: Reacciones químicas sin enzimas. La estructura de las proteínas. La regulación alostérica. La relación entre velocidad de reacción y concentración de sustrato. El equilibrio químico.

¿Para qué se utiliza la representación de Lineweaver-Burk?. Para medir el pH óptimo. Para calcular la energía de activación. Para determinar con mayor precisión la Vmax y analizar inhibidores. Para medir la concentración de enzima. Para estudiar isoenzima.

¿Qué factores influyen en la velocidad de una reacción enzimática?. Solo el pH. Solo la temperatura. Solo el sustrato. Solo la enzima. pH, temperatura, concentración de sustrato e inhibidores.

¿Qué es una holoenzima?. Solo la proteína. Solo el cofactor. Apoenzima + cofactor. Enzima inhibida. Enzima alostérica.

¿Qué son las isoenzimas?. Enzimas que catalizan reacciones distintas. Enzimas inactivas. Enzimas que catalizan la misma reacción pero con distinta estructura y regulación. Cofactores. Inhibidores.

¿Qué es el centro activo de una enzima?. El lugar donde se une el inhibidor. Toda la superficie de la enzima. La región alostérica. La región donde se une el sustrato y se produce la catálisis. La parte no proteica.

El modelo de ajuste inducido (Koshland) indica que: La enzima es rígida. El sustrato no cambia. No hay interacción enzima-sustrato. Enzima y sustrato se adaptan mutuamente al unirse. Solo existe para isoenzima.

¿Qué es un inhibidor irreversible? a) Se une débilmente b) Se une solo al complejo ES c) Se une covalentemente e inactiva permanentemente la enzima d) Aumenta la Vmax e) Aumenta la afinida. Se une débilmente. Se une solo al complejo ES. Se une covalentemente e inactiva permanentemente la enzima. Aumenta la Vmax. Aumenta la afinida.

En la inhibición acompetitiva: El inhibidor compite con el sustrato. No se une nunca a la enzima. Solo se une a la enzima libre. Se une al complejo enzima-sustrato y reduce Vmax y Km. Solo reduce la Km.

La regulación alostérica se caracteriza por: Unión covalente. Uso de ATP. Unión reversible de un modulador a un sitio distinto del centro activo. Destrucción de la enzima. Solo ocurre en enzimas simple.

Los activadores alostéricos: Aumentan la Km. Disminuyen la Vmax. Inhiben la enzima. Aumentan la afinidad por el sustrato y disminuyen la Km. No modifican la enzima.

Los inhibidores alostéricos: Aumentan la afinidad. Disminuyen la Km. Disminuyen la afinidad por el sustrato y aumentan la Km. No se unen a la enzima. Aumentan la Vmax.

¿Qué es la retroinhibición (feedback negativo)?. Activación por el sustrato. Activación por ATP. El producto final inhibe la primera enzima de la vía. La enzima se autodestruye. La vía se vuelve irreversible.

¿Qué son los zimógenos?. Inhibidores enzimáticos. Enzimas activas. Cofactores. Precursores inactivos que se activan por rotura proteolítica. Isoenzima.

Una reacción con energía libre de Gibbs ΔGº negativa es: Reacción no espontánea. Reacción endergónica. Reacción termodinámicamente favorable, espontánea y exergónica. Reacción irreversible. Reacción en equilibrio.

Una reacción con energía libre de Gibbs ΔGº positiva es: Reacción termodinámicamente desfavorable, no espontánea y endergónica. Reacción exergónica. Reacción en equilibrio. Reacción espontánea. Reacción irreversible.

Una reacción con energía libre de Gibbs ΔGº = 0 es: Reacción endergónica. Reacción exergónica. Reacción en equilibrio. Reacción irreversible. Reacción no espontánea.

La entropía (S) se define como: Energía libre disponible. Calor liberado por el sistema. Grado de desorden o aleatorización del sistema. Energía química almacenada. Energía de activación.

La energía libre de Gibbs (G) es: Energía térmica. Energía interna total. Energía disponible para realizar trabajo. Energía no utilizable. Energía cinética.

Una reacción endergónica es aquella que: Libera energía. Es espontánea. Absorbe energía libre y no es espontánea. Tiene ΔGº negativo. Está en equilibrio.

Una reacción exergónica es aquella que: Absorbe energía. Tiene ΔGº positivo. No ocurre espontáneamente. Libera energía libre y es espontánea. Es reversible.

El acoplamiento energético de reacciones metabólicas se produce gracias a: NADH. FADH₂. Entropía. ATP. Oxígeno.

El ATP actúa en bioenergética como: Enzima. Ácido graso. Coenzima. Intermediario de alta energía. Amortiguador.

Las reacciones exergónicas se acoplan a las endergónicas mediante: Enzimas. O₂. Entropía. Intermediarios químicos compartidos (ATP). Calor.

Partiendo de una molécula de acetil-CoA, en el ciclo de Krebs se obtienen: 2 NADH, 2 FADH₂ y 2 GTP. 5 NADH. 4 NADH, 3 FADH₂ y 2 GTP. 3 NADH, 1 FADH₂ y 1 GTP. Ninguna de las anteriores es cierta.

De las siguientes moléculas, señale cuál actúa como activador en el ciclo de Krebs: ATP. ADP. NADH. Succinil-CoA. Citrato.

Respecto al complejo I de la cadena de transporte electrónico: Es el punto de entrada de los electrones que provienen del FADH₂. El paso de electrones a través de este complejo bombea H⁺ desde la matriz mitocondrial hacia el espacio intermembrana. Bombea H⁺ desde el espacio intermembrana hacia la matriz. Es el último de los complejos de la cadena.

Los protones bombeados al espacio intermembrana por la cadena de transporte entran en la matriz mitocondrial a través de: Complejo I. Complejo II. Complejo III. Complejo IV. ATP sintasa.

El Acetil-CoA es una molécula clave del metabolismo porque: Solo procede de la glucólisis. Solo se forma en el citosol. Es el producto común del catabolismo de glúcidos, lípidos y proteínas. Solo participa en la síntesis de ácidos grasos. No entra en el ciclo de Krebs.

En cada vuelta del ciclo de Krebs se liberan: 1 CO₂. 2 CO₂. 3 CO₂. 4 CO₂. Ningún CO₂.

Por cada molécula de acetil-CoA que entra en el ciclo de Krebs se producen: 2 NADH y 1 FADH₂. 1 NADH y 2 FADH₂. 3 NADH y 1 FADH₂. 2 NADH y 2 FADH₂. 1 NADH y 1 FADH₂.

El FADH₂ del ciclo de Krebs se produce en la conversión de: Isocitrato a α-cetoglutarato. Succinil-CoA a succinato. Succinato a fumarato. Fumarato a malato. Malato a oxalacetato.

El ciclo de Krebs se considera una ruta anfibólica porque: Solo produce energía. Solo sintetiza biomoléculas. Participa tanto en catabolismo como en anabolismo. Solo funciona en anaerobiosis. No se regula.

¿Qué enzima del ciclo de Krebs es activada por ADP?. Citrato sintasa. Isocitrato deshidrogenasa. α-cetoglutarato deshidrogenasa. Piruvato deshidrogenasa. Succinato deshidrogenasa.

El NADH generado en el ciclo de Krebs cede sus electrones a la cadena respiratoria a través de: Complejo II. Complejo III. Complejo IV. Complejo I. ATP sintasa.

La ubiquinona (Coenzima Q) se caracteriza por: Ser una proteína. Estar unida a un complejo fijo. Difundir libremente por la membrana mitocondrial interna. Transportar solo protones. No participar en reacciones redox.

El complejo II de la cadena respiratoria recibe electrones directamente de: NADH. Citocromo c. Oxígeno. FADH₂. ATP.

¿Qué complejo NO bombea protones al espacio intermembrana?. Complejo I. Complejo II. Complejo III. Complejo IV. ATP sintasa.

El citocromo c transporta electrones desde: Complejo I al II. Complejo II al III. Complejo III al Complejo IV. Complejo IV al oxígeno. NADH al oxígeno.

El aceptor final de electrones en la cadena respiratoria es: NAD⁺. CoQ. Citocromo c. Oxígeno. FAD.

El complejo IV bombea al espacio intermembrana: 1 H⁺. 2 H⁺. 3 H⁺. 4 H⁺. No bombea protones.

La ATP sintasa utiliza la energía del gradiente de protones para: Transportar electrones. Reducir oxígeno. Sintetizar ATP a partir de ADP y Pi. Oxidar NADH. Bombear protones.

Según la hipótesis quimiosmótica de Mitchell, el ATP se produce gracias a: La hidrólisis directa de NADH. La energía térmica. El gradiente electroquímico de protones. El CO₂ liberado. La rotura de enlaces fosfato.

¿Qué complejo es inhibido por el cianuro?. Complejo I. Complejo II. Complejo III. Complejo IV. ATP sintasa.

Las hormonas en la señalización celular: Actúan como segundo mensajero. Actúan como primer mensajero. Son receptores de membrana. Forman parte de la proteína G. No intervienen en la señalización celular.

Respecto a la señalización celular, la proteína kinasa A (PKA): Se activa por AMPc. Es una enzima de tipo fosfatasa. Genera un segundo mensajero IP3. No está implicada en el metabolismo glucídico. Es un factor de transcripción.

Con respecto a los receptores tirosina-quinasa, señale la respuesta correcta: La activación del receptor provoca que el dominio intracelular fosforile otras proteínas. Está acoplado a la proteína G. En su ruta de señal se activa la adenilato ciclasa. Son proteínas solo extracelulares. Como primer mensajero se produce DAG e IP3.

Una reacción con una energía libre negativa es una reacción: Termodinámicamente favorable, espontánea y exergónica. Termodinámicamente desfavorable y endergónica. En equilibrio. Que no existe. Endergónica.

Señale el tipo de mecanismo que regula la actividad enzimática en las enzimas alostéricas: Regulación alostérica. Regulación a nivel de sustrato. Retroalimentación. Rotura proteolítica. Regulación hormonal.

Respecto a los procesos metabólicos, ¿qué son los puntos de control?. El inicio de cada vía. El final de cada vía. El conjunto de enzimas. El paso intermedio. Las etapas irreversibles de una vía metabólica.

La amplificación de la señal en una vía de transducción significa que: La señal se debilita progresivamente. Se bloquean los receptores. El número de moléculas implicadas aumenta en progresión geométrica. Se destruye el segundo mensajero. Se inhibe la proteína G.

¿Cuál de los siguientes es un segundo mensajero?. Insulina. Adrenalina. AMPc. Receptor tirosina quinasa. Proteína G.

La subunidad α de la proteína G se activa cuando: Se une al GDP. Se asocia a β y γ. Intercambia GDP por GTP. Se une al calcio. Se une al receptor tirosina quinasa.

La adenilato ciclasa cataliza la formación de: ATP. ADP. AMPc. IP₃. DAG.

El inositol trifosfato (IP₃) provoca: Activación de PKA. Formación de AMPc. Liberación de Ca²⁺ intracelular. Activación de Ras. Inhibición de la proteína G.

En la vía Ras, Ras-GTP provoca: La hidrólisis de AMPc. La activación de PKC. La activación de una cascada de proteínas quinasas. La degradación del receptor. La salida de calcio al exterior.

La amilasa es: Específica de los enlaces glucosídicos alfa (1-4). Hábil en los enlaces peptídicos alfa (1-7). Específica de los enlaces glucosídicos alfa (1-3). Específica de los enlaces fosfodiéster. Todas las respuestas son incorrectas.

Señale la respuesta correcta en relación a qué enlace glucosídico específico rompe la enzima amilasa en el proceso de digestión de los hidratos de carbono: α(1-4) y α(1-6). α(1-6). α(1-4). α(1-2). β(1-4).

La degradación del almidón por acción de la amilasa pancreática da lugar a: Maltosa, glucosa y galactosa. Dextrinas, maltotriosa y maltosa. Dextrinas, glucosa y maltosa. Glucosa, maltotriosa y manosa. Maltosa, maltotriosa y manosa.

Elija la opción no correcta. Los monosacáridos de la dieta pasan al enterocito por un mecanismo mediado por: Un transportador dependiente de Ca²⁺. Un transportador dependiente de Na⁺. Por difusión simple. Por difusión simple. Un transportador independiente de Na⁺.

Entre las siguientes funciones indica cuál es la principal función del glucógeno almacenado en el músculo: Generar residuos de glucosa para la síntesis de amilasa. Servir como precursor para la síntesis de almidón. Mantener la concentración de glucosa en sangre. Cubrir únicamente las necesidades energéticas del músculo esquelético. Generar residuos de glucosa para la síntesis de ATP-asa.

Respecto al glucógeno señalar la respuesta correcta: El glucagón y la insulina estimulan la formación del glucógeno. El glucógeno hepático sirve como combustible de reserva para mantener la concentración de glucosa en sangre. Es la forma de almacenamiento de fructosa fácilmente movilizable. La enzima glucógeno fosforilasa interviene en la formación de glucógeno. La UDP-glucosa es la forma activa necesaria para la degradación de glucógeno.

La enzima encargada de degradar el glucógeno liberando glucosa-1-P es la: α(1-6) glucosidasa. Fosfoglucomutasa. UDP-glucosa pirofosforilasa. Glucógeno fosforilasa. Glucógeno sintasa.

En el metabolismo del glucógeno, las enzimas encargadas de la degradación de las ramificaciones son: Amilasas. Endosacaridasas. Fosfoglucomutasa. Isomaltasas (α-1,6-glucosidasa). Hexoquinasa.

En la síntesis de glucógeno la enzima regulable de la vía en su forma activa es: Glucógeno sintasa en su forma no fosforilada. Glucógeno sintasa fosforilada. Glucógeno fosforilasa. Fosfoglucomutasa. Glucogenina.

La incorporación de glucosa para la síntesis de glucógeno, la glucosa ha de estar activada metabólicamente como: Glucosa-6-fosfato. Glucosa. Glucogenina. UDP-glucosa. Glucosa-1-fosfato.

Respecto a la síntesis de glucógeno, seleccione la opción correcta: La forma de glucosa activada es glucosa-6-fosfato. La glucosa no necesita activarse. La forma activada es la glucogenina. La forma activada es UDP-glucosa. La forma activada es glucosa-1-fosfato.

De las siguientes opciones señala la respuesta correcta respecto al glucagón y la insulina: La insulina favorece la glucólisis. Son sintetizados y liberados por el hígado. El glucagón favorece la glucólisis. El glucagón favorece la glucogenogénesis. La insulina promueve la lisis del glucógeno.

La glucosa en el ciclo de Cori se forma a partir de: Malato. Lactato. Glicerol. Piruvato. Citrato.

Respecto a las enzimas glucógeno sintasa y glucógeno fosforilasa: Ambas enzimas tienen regulación alostérica y regulación hormonal. No tienen regulación alostérica pero sí regulación hormonal. Ambas enzimas están inactivas cuando se encuentran en su forma fosforilada. Ambas enzimas están activas cuando se encuentran en su forma fosforilada.

Respecto al glucógeno señalar la respuesta correcta: El glucagón y la insulina estimulan la formación del glucógeno. El glucógeno hepático sirve como combustible de reserva para mantener la concentración de glucosa en sangre. Es la forma de almacenamiento de fructosa fácilmente movilizable. La enzima glucógeno fosforilasa interviene en la formación de glucógeno. La UDP glucosa es la forma activa metabólicamente necesaria para la degradación de glucógeno.

La enzima encargada de degradar el glucógeno liberando glucosa 1-P es la: Alfa (1-6) glucosidasa. Fosfoglucomutasa. UDP-glucosa pirofosforilasa. Glucógeno fosforilasa. Glucógeno sintasa.

Respecto a la síntesis de glucógeno, seleccione la opción correcta: La forma de glucosa activada metabólicamente es glucosa-6-fosfato. La glucosa no necesita activarse. La forma de glucosa activada metabólicamente es la glucogenina. La forma de glucosa activada metabólicamente es UDP-glucosa. La forma de glucosa metabólicamente activada es glucosa-1-fosfato.

En el metabolismo del glucógeno, las enzimas encargadas de la degradación de las ramificaciones son: Amilasas. Endosacaridasas. Isomaltasas. Fosfoglucomutasa. Hexoquinasa.

Respecto al proceso de glucólisis señala la respuesta correcta: Presenta una fase de generación de energía donde se consumen 2 moléculas de ATP. Presenta 2 NADH. Por una molécula de glucosa se obtienen dos moléculas de piruvato. Una molécula de glucosa se une a 2 ATP y 2 FADH₂. Ninguna de las respuestas es correcta.

Respecto a la vía de Rapoport-Luebering, señala la respuesta correcta: Disminuye la concentración de 2,3-bifosfoglicerato. Facilita la liberación de oxígeno a los tejidos. Incrementa la afinidad de la hemoglobina por oxígeno. Facilita la liberación de dióxido de carbono a los tejidos. Ninguna de las respuestas anteriores es correcta.

Respecto a la glucólisis, ¿cuál de los siguientes pasos es irreversible?. De fosfoglicerato a fosfoenolpiruvato. De fructosa 1,6-bifosfato a fructosa 6-fosfato. De glucosa a glucosa 6-fosfato. De glucosa 6-fosfato a fructosa 6-fosfato. Todas son incorrectas.

La fructosa 2,6-bifosfato: Es un intermediario de la glucólisis. Inhibe la gluconeogénesis. Activa la glucogenogénesis e inhibe la glucólisis. Su concentración depende de muchas hormonas. Todas son correctas.

La glucosa en el ciclo de Cori se forma a partir de: Malato. Lactato. Glicerol. Piruvato. Citrato.

Respecto a la vía de las pentosas fosfato: Se encuentra acoplada a la glucólisis. No tiene fases oxidativas. No hace uso de NADH. En la fase no oxidativa se obtienen ribulosa-5-fosfato y NADH. Todas son incorrectas.

En la fase oxidativa de la vía de las pentosas fosfato: La glucosa se convierte en maltosa. Todos los procesos requieren oxígeno. Se produce una descomposición de azúcares mediante pasos de carbono. Se necesita catalización por la enzima glucosa-6-fosfato deshidrogenasa en el punto clave de regulación. Ninguna de las anteriores.

Señal específica de formación de glucógeno (se necesitan precursores: lactato → ciclo de Cori, glicerol, alanina → ciclo de Cahill y AA): Ácido aciglicina. Lactato y ácidos grasos. Lactato y glicina. Lactato, glicerol y alanina.

Ciclo de Cahill: ¿qué metabolitos aparecen de forma cíclica?. Glucosa y alanina. Lactato y piruvato. Glucosa y lactato. Alanina y acetil-CoA. Piruvato y oxalacetato.

¿Cuál de las siguientes moléculas actúa como inhibidor de la glucólisis?. ATP. ADP. AMP. NAD⁺. Glucosa.

En la glucólisis, la fase de inversión de energía se caracteriza por: Generar 4 ATP. Producir NADH. Consumir 2 ATP. Oxidar el piruvato. Producir CO₂.

La enzima que cataliza el paso de fructosa-6-fosfato a fructosa-1,6-bifosfato es: Hexoquinasa. Fosfofructoquinasa-1 (PFK-1). Piruvato quinasa. Aldolasa. Enolasa.

En condiciones anaerobias, el destino principal del piruvato en el músculo es: Acetil-CoA. Oxalacetato. Lactato. Etanol. Malato.

El rendimiento neto de la glucólisis por molécula de glucosa es: 4 ATP y 2 NADH. 2 ATP y 4 NADH. 2 ATP y 2 NADH. 0 ATP y 2 NADH. 4 ATP y 0 NADH.

La gluconeogénesis tiene como función principal: Oxidar glucosa. Producir glucosa a partir de precursores no glucídicos. Sintetizar glucógeno. Producir lactato. Degradar piruvato.

Un precursor importante de la gluconeogénesis es: Acetil-CoA. Citrato. Lactato. ATP. NADH.

La fructosa-2,6-bifosfato en el metabolismo de la glucosa: Inhibe la glucólisis. Activo la gluconeogénesis. Activa la glucólisis e inhibe la gluconeogénesis. Es un intermediario metabólico. Se forma en la mitocondria.

En el hígado, el glucagón produce: Activación de la glucólisis. Activación de la glucogenogénesis. Inhibición de la glucólisis y activación de la gluconeogénesis. Inhibición de la gluconeogénesis. Activación de la piruvato quinasa.

La piruvato quinasa es inhibida por: Fructosa-1,6-bifosfato. ADP. ATP. AMP. NAD⁺.

La enzima bifuncional PFK-2/FBPasa-2 regula: El paso de glucosa a glucosa-6-fosfato. La conversión de piruvato en lactato. La concentración de fructosa-2,6-bifosfato. La oxidación del NADH. La entrada de glucosa en la célula.

¿A qué molécula se unen covalentemente los compuestos intermedios en la síntesis de ácidos grasos?. Proteína transportadora de acilos (ACP). ADP. CoA. GDP. AMP.

Señale cuál de las siguientes reacciones no lleva a cabo la enzima ácido graso sintasa: Deshidratación. No realiza ninguna de las reacciones de las respuestas. Traducción. Condensación. Fosforilación.

De entre los siguientes compartimentos celulares señale dónde tiene lugar la desaturación de los ácidos grasos para la incorporación de dobles enlaces: Citoplasma. Membrana mitocondrial interna. Retículo endoplasmático.

Indique el precursor más directo de las moléculas conocidas como prostaglandinas: Ácido araquidónico. Ácido palmítico. Ácido oleico. Ácido linoleico. Ácido esteárico.

Señale el proceso que podría verse afectado por un déficit de carnitina: β-oxidación de ácidos grasos. Inmovilización de triglicéridos en el tejido adiposo. Almacenamiento de cuerpos cetónicos. Síntesis de palmitato. Síntesis de glucógeno.

Indique la respuesta correcta en relación a la β-oxidación de los ácidos grasos: Tiene lugar en el citosol. El producto final es malonil-CoA. Tiene lugar en la membrana mitocondrial externa. El producto final es acetil-CoA. El producto final es succinil-CoA.

Respecto a la biosíntesis de ácidos grasos, señale la respuesta incorrecta: Se produce en el citosol. La formación de malonil-CoA a partir de acetil-CoA y bicarbonato actúa como punto de control. La enzima que controla la síntesis es el complejo ácido graso sintasa. La cadena del ácido graso en crecimiento se alarga en 2C derivados del malonil-CoA. El acetil-CoA intermediario se une al CoA.

Los intermediarios de la síntesis de ácidos grasos están: Covalentemente unidos a UDP. Covalentemente unidos a NADH. Covalentemente unidos a los grupos sulfhidrilo de la proteína portadora de grupos acilo (ACP). Covalentemente unidos a AMP. Covalentemente unidos a ATP.

La cetosis se caracteriza por: Elevada concentración de cuerpos cetónicos en la sangre. Baja concentración de cuerpos cetónicos en la sangre. Baja concentración de cuerpos cetónicos en la orina. Ninguna de las anteriores es correcta.

Respecto a la cetogénesis, cuando la molécula de acetoacetato sufre un proceso de descarboxilación espontánea se obtiene: Acetona. Acil-CoA. Acetil-CoA. β-hidroxibutirato. Glucosa.

Con respecto a los triglicéridos, señala la respuesta incorrecta: Su poder calórico es muy superior al de los hidratos de carbono y las proteínas. Son una forma de almacenamiento de energía a corto plazo. Los principales tejidos con síntesis de triglicéridos son el tejido adiposo y el hígado. Sus precursores son Acil-CoA y Glicerol-3-fosfato. Su síntesis tiene lugar en 3 etapas.

Respecto a las etapas de la síntesis de triacilglicéridos, la enzima fosfatasa interviene en: Esterificación sucesiva del glicerol-3-fosfato con 2 ácidos grasos. Interviene en todas las etapas. Transferencia de un tercer AG activado. No interviene en la síntesis de triacilglicéridos. Pérdida del fosfato.

Marque cuál de las siguientes lipoproteínas soportan mayoritariamente triglicéridos exógenos: LDL. Quilomicrones. IDL. HDL. VLDL.

Marque cuál de las siguientes lipoproteínas se transportan mayoritariamente de los tejidos al hígado: HDL. LDL. IDL. VLDL. Quilomicrones.

Indica cuál de las siguientes lipoproteínas es la encargada de transportar el colesterol desde el hígado a los tejidos periféricos: LDL. Quilomicrones. HDL. VLDL. IDL.

Respecto a las apoproteínas, indique la opción correcta: Participan en la biosíntesis de ácidos grasos. Determinan el destino metabólico de las lipoproteínas. Participan en la beta-oxidación de ácidos grasos. Participan en la transcripción del ARN. Ninguna de las opciones es correcta.

Con respecto al colesterol, señala la respuesta incorrecta: Se integra en las bicapas lipídicas. Es el precursor de la vitamina D. Forma parte de las lipoproteínas. Se sintetiza a partir de acetil-CoA. En su síntesis se pueden distinguir 10 fases.

El colesterol es la fuente biosintética de: Mineralocorticoides. Andrógenos. Estrógenos. Progestágenos. Todas las hormonas esteroides.

En la ruta endógena del transporte del colesterol, el exceso de colesterol en los tejidos se transporta de nuevo al hígado a través de la lipoproteína: LDL. Quilomicrones. HDL.

Señala la respuesta correcta respecto a los nucleótidos: En la ruta de salvamento se aprovecha los nucleósidos ingeridos por la dieta, o degradados por las células. Todos los nucleótidos no están presentes en todas las células. El fosforribosil pirofosfato (PRPP) es sintetizado a partir de la ribosa-5-fosfato. En la degradación de las pirimidinas se produce la formación de β-aminoácidos como β-alanina. Todas las respuestas anteriores son correctas.

Respecto a la formación de ácido úrico sabemos que: Es el destino final de los nucleótidos de purina. Es muy insoluble y su acumulación produce hiperuricemia. Su acumulación puede deberse a una sobreproducción de nucleótidos de purina que conlleva a una síntesis elevada de ácido úrico. Como tratamiento se utiliza alopurinol. Todas las opciones son correctas.

Señala la respuesta incorrecta respecto a los nucleótidos: El organismo puede sintetizar nucleótidos de purina y pirimidina a partir de moléculas de bajo peso molecular, en cantidades suficientes. La citada biosíntesis se denomina rutas de novo. Solo los nucleótidos púricos también se pueden sintetizar a través de procesos llamados rutas de salvamento. En ambas rutas interviene el PRPP. En las rutas de novo, hace falta PRPP como ribosa activada, y las bases púricas o pirimidínicas se van formando a partir de materiales más sencillos (CO₂, aminoácidos, ATP).

Señala la respuesta correcta respecto a los ácidos nucleicos: Los ácidos nucleicos son polímeros unidos con enlaces fosfodiéster entre el OH del C3’ de un nucleótido y el OH del C5’ del siguiente nucleótido. Su hidrólisis da lugar solo a ácido fosfórico y pentosas. El RNA no forma parte de la estructura del ADN. Presentan estructura primaria y secundaria. Se denomina splicing al proceso de eliminación de intrones.

Señala la respuesta correcta respecto a la replicación, transcripción y traducción del ADN en eucariotas: Se produce una replicación semiconservativa. A lo largo de la cadena aparecen múltiples orígenes de replicación. De las enzimas que participan en el proceso de replicación del ADN, las topoisomerasas eliminan su superenrollamiento. El ARNm se sintetiza en el núcleo y tiene que procesarse antes de ser utilizado como molde de traducción.

El PRPP (fosforribosil pirofosfato) es importante en la síntesis de nucleótidos porque: Es el producto final de la degradación de purinas. Actúa como ribosa activada en las rutas de novo y de salvamento. Inhibe la xantina oxidasa. Forma parte del ADN. Es un nucleótido pirimidínico.

En la ruta de novo de las purinas, el primer nucleótido que se forma es: AMP. GMP. IMP. UMP. TMP.

La enzima xantina oxidasa participa en: La síntesis de purinas. La síntesis de pirimidinas. La formación de ácido úrico a partir de purinas. La síntesis de ADN. La degradación de ARN.

El alopurinol se utiliza en el tratamiento de la gota porque: Estimula la excreción renal de urato. Inhibe la síntesis de PRPP. Inhibe la xantina oxidasa. Activa la degradación de purinas. Aumenta la solubilidad del ácido úrico.

En la síntesis de nucleótidos pirimidínicos, el anillo se forma: Sobre la ribosa-5-fosfato. A partir del IMP. Como base libre antes de unirse al PRPP. Directamente a partir de glucosa. En la mitocondria.

El precursor común de los nucleótidos de pirimidina es: IMP. UMP. AMP. GMP. TMP.

En la replicación del ADN, la enzima que elimina el cebador de ARN es: ADN polimerasa III. Helicasa. Primasa. ADN polimerasa I. ADN ligasa.

Los fragmentos de Okazaki se sintetizan en: La cadena conductora. El ARN mensajero. La cadena retrasada. El nucleolo. La cadena molde.

La telomerasa es una enzima que: Destruye los telómeros. Replica todo el ADN. Mantiene la longitud de los telómeros. Sintetiza proteínas. Inhibe la transcripción.

La ARN polimerasa II en eucariotas es la encargada de sintetizar: ARNr. ARNt. ARNm. ADN. rRNA mitocondrial.

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