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¿Qué característica distingue al carbono α de la mayoría de los aminoácidos estándar?. Está unido a dos átomos de hidrógeno. Está unido a cuatro grupos diferentes. Está unido únicamente a un grupo amino. Está unido a un grupo hidroxilo.

¿Qué tipo de enlace une dos aminoácidos?. Enlace éster. Enlace iónico. Enlace peptídico. Enlace disulfuro.

La prolina es especial porque su grupo amino es: Primario. Secundario. Terciario. Cuaternario.

La selenocisteína se codifica por el codón: UGA. UAG. AUG. UAA.

El aminoácido más pequeño es: A. S. G. V.

Las cadenas laterales alifáticas son: Polares. Aromáticas. No polares. Ionizables.

¿Cuál de los siguientes aminoácidos tiene una cadena lateral cargada positivamente?. D (aspartato). E (glutamato). K (lisina). Y (tirosina).

Los puentes de hidrógeno se forman entre: Dos átomos de carbono. Un átomo electronegativo y un átomo de H unido covalentemente. Dos átomos de hidrógeno. Un átomo de carbono y uno de oxígeno.

Las interacciones de Van der Waals son: Muy fuertes. Covalentes. Relativamente débiles. Exclusivas de proteínas de membrana.

Las interacciones hidrofóbicas tienden a: Atraer al agua. Rechazar el agua. Romper enlaces peptídicos. Formar enlaces iónicos.

En la escala de hidrofobicidad de Kyte y Doolittle, un valor positivo indica: Residuo polar. Residuo hidrofóbico. Residuo cargado. Residuo ácido.

Un aminoácido con alta hidrofobicidad probablemente se localice: En la superficie de una proteína soluble. En el interior de una proteína. En el núcleo del ribosoma. En el centro activo de una enzima.

El punto isoeléctrico (pI) es el pH donde: La proteína es más soluble. La carga neta es cero. Hay máxima ionización. Se forman puentes de hidrógeno.

Un aminoácido básico tiene: pI bajo. pI alto. pI neutro. No tiene pI.

Los puentes disulfuro son un tipo de interacción: Iónica. Covalente. Hidrofóbica. De Van der Waals.

El enlace peptídico se forma por: Hidrólisis del grupo amino y carboxilo. Condensación entre el grupo amino y el grupo carboxilo de dos aminoácidos. Oxidación de dos grupos tioles. Unión por puentes de hidrógeno.

El enlace peptídico tiene carácter: Iónico. De simple enlace. Parcial de doble enlace. Triple enlace.

La rotación alrededor del enlace peptídico está: Totalmente libre. Limitada por la resonancia. Determinada por el grupo R. Aumentada por los puentes de hidrógeno.

El diagrama de Ramachandran representa: Los ángulos de torsión posibles de los grupos laterales. Las restricciones conformacionales de los aminoácidos. Las posiciones del oxígeno y nitrógeno. El punto isoeléctrico de las proteínas.

En el diagrama de Ramachandran, el aminoácido con mayor libertad conformacional es: V. I. G. P.

La estructura secundaria se estabiliza principalmente por: Enlaces disulfuro. Interacciones hidrofóbicas. Puentes de hidrógeno. Interacciones iónicas.

La hélice alfa fue descubierta por: Watson y Crick. Linus Pauling y Robert Corey. Kendrew y Perutz. Rosalind Franklin.

La hélice alfa es: Levógira con 4.0 residuos por vuelta. Dextrógira con 3.6 residuos por vuelta. Levógira con 3.0 residuos por vuelta. Dextrógira con 5.4 residuos por vuelta.

Los aminoácidos que más favorecen la formación de hélice alfa son: Prolina y glicina. Valina e isoleucina. Metionina, alanina, leucina, glutamato y lisina. Fenilalanina, tirosina, triptófano.

En una hoja β, las cadenas polipeptídicas se disponen. En forma de espiral. En zigzag. En hélice. En forma de anillo.

¿Cuál es la diferencia entre una hoja β paralela y una antiparalela?. El sentido de los extremos N y C terminal. El tipo de aminoácidos que la componen. La cantidad de puentes disulfuro. El número de residuos por cadena.

En los giros tipo II de las proteínas, el residuo 2 suele ser. P. G. A. V.

La estructura terciaria se estabiliza por todas las siguientes interacciones, excepto: Interacciones hidrofóbicas. Enlaces disulfuro. Puentes de hidrógeno. Enlaces peptídicos.

La estructura cuaternaria se caracteriza por: Tener un solo polipéptido. Presentar varios dominios dentro de la misma cadena. Poseer más de una cadena polipeptídica asociada. Carecer de interacciones débiles.

La hemoglobina es un ejemplo de proteína con estructura: Primaria. Secundaria. Terciaria. Cuaternaria.

Un dominio es: Una región flexible sin función. Una zona estructural estable que se pliega de forma independiente. Un motivo repetido sin función. Una subunidad de una proteína cuaternaria.

El dominio PH se une a: Proteínas ricas en prolina. Fosfolípidos de membrana (fosfatidilinositoles). Tirosinas fosforiladas. Secuencias NPXY.

Los dominios SH2 reconocen: Secuencias ricas en prolina. Péptidos con tirosinas fosforiladas (pY). Ácidos nucleicos. Grupos carboxilos.

¿Dónde se encuentra la información necesaria para el plegamiento correcto de una proteína?. En el ADN que la codifica. En el ARN mensajero. En su secuencia de aminoácidos. En la temperatura de plegamiento.

El plegamiento de las proteínas está determinado principalmente por: El tipo de chaperona disponible. Consideraciones energéticas. El número de dominios. La cantidad de puentes disulfuro.

En el proceso de plegamiento, los residuos hidrofóbicos tienden a: Orientarse hacia el solvente. Formar puentes de hidrógeno. Agruparse en el interior de la proteína. Disociarse por cargas opuestas.

El “glóbulo fundido” (molten globule) es: Una proteína totalmente desplegada. Un estado intermedio parcialmente plegado. Una proteína desnaturalizada de forma irreversible. Una forma inactiva de enzima.

La energía de estabilización de una proteína (10–20 kJ/mol) es: Muy superior a la de un enlace covalente. Similar a la de un enlace peptídico. Inferior a la de un enlace disulfuro. Nula, ya que es un proceso espontáneo.

Para que el plegamiento sea espontáneo, la variación de energía libre (ΔG) debe ser: Positiva. Cero. Negativa. Variable.

La paradoja de Levinthal demuestra que: Las proteínas se pliegan al azar. El plegamiento al azar sería demasiado lento. El plegamiento ocurre sin energía. Las proteínas necesitan ADN para plegarse.

El tiempo real de plegamiento de una proteína de 100 aminoácidos en E. coli es aproximadamente: 5 segundos. 5 minutos. 5 horas. 5 milisegundos.

El modelo del embudo de energía representa: La desnaturalización por calor. Las rutas de plegamiento hacia la conformación nativa. El proceso de traducción del ARNm. El acoplamiento al ribosoma.

El programa de inteligencia artificial AlphaFold2 se utiliza para: Determinar la secuencia de ADN. Predecir la estructura tridimensional de proteínas. Sintetizar proteínas in vitro. Analizar secuencias de aminoácidos en bacterias.

En 2024, AlphaFold3 amplió sus predicciones para incluir: Solo proteínas solubles. ADN, ARN y complejos proteína-ligando. Exclusivamente enzimas. Péptidos cortos y amiloides.

Las proteínas deben ser flexibles porque: La flexibilidad permite la adaptación al ligando o sustrato. Aumenta su resistencia térmica. Facilita la desnaturalización. Permite una mayor hidrofobicidad.

La desnaturalización implica: Pérdida de la estructura nativa y de la función. Cambio de la secuencia de aminoácidos. Formación de nuevos enlaces disulfuro. Incremento de la actividad enzimática.

Un agente desnaturalizante común que rompe puentes de hidrógeno es: β-mercaptoetanol. Urea. Cloruro sódico. ATP.

En los experimentos de Anfinsen (1961) con ribonucleasa, se demostró que: El ADN controla el plegamiento. La información del plegamiento está en la secuencia primaria. La desnaturalización es irreversible. Los puentes disulfuro se forman primero.

La proteína disulfuro isomerasa (PDI): Forma enlaces peptídicos. Cataliza la interconversión de enlaces disulfuro. Hidroliza proteínas desnaturalizadas. Fosforila residuos de serina.

Las peptidil prolil cis-trans isomerasas (PPI) actúan sobre: Los enlaces peptídicos de prolina. Los puentes de hidrógeno. Los aminoácidos básicos. Los dominios hidrofóbicos.

Las chaperonas y chaperoninas tienen como función principal: Reducir el tamaño de las proteínas. Facilitar el plegamiento correcto y evitar agregaciones. Romper enlaces peptídicos. Modificar aminoácidos cargados.

Los defectos en el plegamiento de proteínas suelen deberse a: Exceso de agua en el citoplasma. Mutaciones o estrés celular. Falta de ácidos grasos. Aumento de temperatura fisiológica.

Cuando una proteína no se pliega correctamente, la célula intenta: Incorporarla a la membrana. Replegarla con chaperonas o degradarla. Exportarla al núcleo. Convertirla en un lípido.

Si falla el sistema de degradación de proteínas (proteasoma/ubiquitina): La proteína se elimina por orina. Se forman agregados proteicos tóxicos. Se sintetizan nuevas proteínas para reemplazarla. El ADN se degrada.

La ubiquitina marca proteínas: Correctamente plegadas. Que deben ser degradadas por el proteasoma. Que deben ser exportadas al retículo. De la membrana plasmática.

Las chaperonas Hsp40, Hsp70 y Hsp90 intervienen en: La degradación lisosomal. El control de calidad del plegamiento. La replicación del ADN. La transcripción génica.

Un fallo en las enzimas E1, E2 o E3 de ubiquitinación puede provocar: Incremento del plegamiento correcto. Acumulación de proteínas mal plegadas. Reducción de las chaperonas. Aumento de la síntesis proteica.

Los péptidos amiloideos se caracterizan por: Ser solubles y fácilmente degradables. Formar agregados fibrosos insolubles ricos en láminas β. Tener estructura α-hélice. Ser proteínas de membrana.

La estructura característica de las fibras amiloides es: Hélice alfa. Hoja beta cruzada. Doble hélice. Estructura aleatoria.

La acumulación de amiloides en los tejidos provoca: Amiloidosis. Lisis celular. Autofagia. Fosforilación masiva.

En la anemia falciforme, la mutación puntual provoca el cambio: Glu → Lys en la cadena β. Glu → Val en la cadena β. Val → Glu en la cadena α. Ser → Phe en la cadena β.

El efecto de esta mutación en la hemoglobina es: Aumento de afinidad por el oxígeno. Pérdida de solubilidad y formación de fibras. Destrucción del grupo hemo. Rotura de puentes disulfuro.

En el enfisema y la EPOC, la causa molecular principal es: Mutación en la α1-antitripsina. Mutación en la hemoglobina. Mutación en el gen APP. Inhibición de chaperonas.

La función de la α1-antitripsina es: Regular la actividad de la elastasa en los pulmones. Oxidar aminoácidos. Romper enlaces disulfuro. Favorecer la formación de colágeno.

En la enfermedad de Alzheimer, el gen implicado más directamente es: SNCA. APP. HTT. FUS.

El péptido β-amiloide (Aβ) se forma por la acción de: β-secretasa y γ-secretasa. α-amilasa y γ-secretasa. Caspasas. Proteína quinasa A.

Las proteínas agregadas en enfermedades neurodegenerativas suelen ser ricas en: Hélices alfa. Láminas beta. Puentes disulfuro. Glutamina y prolina.

La acumulación de agregados proteicos puede causar: Aumento del metabolismo celular. Muerte neuronal y daño tisular. Estimulación del sistema inmune adaptativo. Mejora de la estabilidad proteica.