Secreciones digestivas:

Secreciones digestivas: La saliva es rica en proteasas. La mucosa gástrica segrega gran cantidad de ácidos biliares. El jugo pancreático es muy rico en disacaridasas. Tanto la saliva como el jugo pancreático hidrolizan el almidón. Hay más de una propuesta correcta entre las anteriores.

Degradación de alimentos en el aparato digestivo: La enteropeptidasa intestinal es responsable del inicio de la activación de los zimógenos de las proteasas. La colipasa inhibe fuertemente a la lipasa pancreática. La amilasa cataliza la hidrólisis de los enlaces (16) glucosídicos de los polisacáridos. El pepsinógeno se activa por el pH básico generado por los iones bicarbonato del jugo pancreático. La intolerancia a la lactosa es consecuencia de deficiencias en sacarasa.

Digestión de carbohidratos y lípidos en humanos: La -amilasa pancreática hidroliza los enlaces  glicosídicos de la celulosa. La intolerancia a la lactosa es general en recién nacidos. La lipasa pancreática se activa por la enteropeptidasa. La sacarasa se sintetiza en los enterocitos. La maltosa es un carbohidrato imposible de degradar en el duodeno.

Acerca de la digestión: En el estómago no tiene lugar ninguna reacción degradativa sobre ningún tipo de biomolécula de la dieta. La pepsina es una enzima digestiva que se segregan, en forma de pepsinógeno, por las células de la pared estomacal. En el jugo pancreático no hay ninguna enzima que participe en la hidrólisis de los polisacáridos. amilasa salivar sigue actuando durante la permanencia del bolo alimenticio en el estóm. Hay más de una propuesta correcta entre las anteriores.

Absorción de los productos de la digestión: Una persona que fabrique una bilis litogénica sufrirá de esteatorreas. Sólo se absorben estos productos en el duodeno. La presencia de ouabaína en las células enterocíticas sólo dificultará la absorción de loslípidos. Los afectados por la enfermedad de Hartnup se diagnostican por su mayor contenido, que el normal de triptófano en el plasma. Nada de lo anterior es cierto.

Absorción intestinal de aminoácidos: Sólo se absorben en los D-aminoácidos. Cabe esperar que la presencia de 2,4-dinitrofenol afecte al proceso. La prolina y la hidroxiprolina sólo se absorben unidas a otro aminoácido, como dipéptidos. La absorción se realiza para todos mediante difusión simple. Los aminoácidos neutros pasan por un mecanismo de transporte mediado pasivo, mientras los demás lo hacen por transportadores activos de tipo primario.

Proteasas. La pepsina se produce en el páncreas en forma de pepsinógen. La tripsina se sintetiza como tripsinógeno en células del intestino delgado no enterocíticas. Las carboxipeptidasas son un ejemplo típico de endopeptidasas. La tripsina hidroliza enlaces peptídicos internos en los que participen aminoácidos básicos. La quimotripsina es una exopeptidasa enterocítica.

Absorción de hidratos de carbono: Translocasa y permeasa son nombres para identificar a moléculas relacionadas con la absorción de hidratos de carbono, pero con naturaleza diferente. Los monosacáridos más absorbibles son la D-galactosa y la D-glucosa. La glucosa sólo usa un mecanismo único para su transporte. La glucosa, pero no la fructosa ni la manosa, se pueden absorber mediante transporte mediado pasivo. Las pentosas no son absorbibles.

En las células eucariotas la glicolisis anaerobia tiene lugar: Enelnúcleo. La membrana externa mitocondrial. El citoplasma. Intramitocondrialmente. En los lisosomas.

Enzimas glicolíticas anaerobias. Aldolasa (A), 3-fosfoglicerato quinasa (P), triosafosfato isomerasa (I) y triosafosfato deshidrogenasa (D). En el sentido glicolítico, su orden natural de actuación será: A, I, D y P. A, P, D e I. P, D, A e I. I ,P , A y D. Otro diferente a los anteriores.

Una de las siguientes enzimas no se debe considerar una enzima funcional en la glicolisis anaerobia desde glucosa a piruvato: Glucoquinasa. Hexosafosfato isomerasa. Enolasa. Piruvato quinasa. Triosafosfato isomerasa.

Enzimas glicolíticas: La glucoquinasa cataliza la misma reacción que la hexoquinasa pero en sentido contrario. En el paso catalizado por la triosafosfato deshidrogenasa tiene lugar una fosforilación a nivel de sustrato. La triosafosfato isomerasa cataliza el que el carbono no fosforilado hidroxílico de la dihidroxiacetona-fosfato se convierta en un carbono aldehídico del gliceraldehido-3-fosfato. La enzima enolasa cataliza la transformación de 2-fosfoglicerato en 3-fosfoglicerato. Para que actúe la piruvato quinasa se necesita la presencia de fosfato.

Glicolisis anaerobia: No tiene lugar en las células musculares blancas. Desde la glucosa hasta el piruvato son seis enzimas diferentes las que participan. Hasta la fase de lisis incluida no va acompañada de la producción química de energía en forma de ATP. La fosfofructoquinasa cataliza una transformación muy reversible. Los dos ATP producidos tras las lisis compensan a los dos necesitados por las dos primeras quinasas, de modo que hasta el piruvato no hay producción ni consumo de ATP.

La deshidratación del 2-fosfoglicerato hasta el fosfoenolpiruvato: Necesita ATP. Esta catalizada por la fosfoglucomutasa. Es irreversible. Da lugar a un metabolito de alta energía de hidrólisis. Son ciertas dos de las propuestas.

En condiciones anaerobias la célula es capaz de producir por cada mol de glucosa transformado en lactato los siguientes moles de ATP: 1. 2. 3. 4. 37-38.

Glicolisis y ácido láctico: Su producción muscular se debe a la actuación de bacterias lácticas específicas. La lactato deshidrogenasa de tipo M favorece la conversión del piruvato en lactato. El ácido láctico muscular formado durante el ejercicio se reconvierte "in situ" en glucógeno durante la recuperación. En la composición de la lactato deshidrogenasa participan cinco clases diferentes de cadenas polipeptídicas. En el músculo cardíaco, la glicolisis produce esencialmente ácido láctico.

La transformación de glucosa hasta ácido láctico posee un cambio libre de energía estándar de -57 Kcal/mol y si la formación de ATP necesita 8 Kcal/mol, ¿cuál sería el rendimiento del proceso habida cuenta de los ATP obtenidos?. 100%. 3. 28. 49. 8.1.

Metabolismo de la fructosa: El rendimiento del metabolismo anaerobio de la fructosa es análogo al de la glucosa. La carencia de la fructoquinasa hepática específica se denomina intolerancia hereditaria a la fructosa. En la fructosuria esencial se acumula en el hígado la 1,6-FBP. La fructosa no es metabolizable por los seres humanos. La actuación de la aldolasa 2 hepática hace que la fructosa directamente produzca dos moléculas de gliceraldehído.

Metabolismo hepático de la fructosa: La fructoquinasa produce cantidades equimoleculares de F1P y de F6P. En el hígado existe una sola isoenzima de la aldolasa. La conversión de fructosa hasta glucosa implica un gasto energético. Para metabolizarse, la fructosa previamente ha de convertirse en glucosa. La fructosuria esencial es un desorden metabólico más grave que el de la intolerancia hereditaria la fructosa.

A un alumno se la suministra un extracto muscular dializado contra el amortiguador fosfato al que se añade una disolución con glucosa y ATP-Mg+2. Para obtener galactosa-1- fosfato habría que añadir: Nada. UTP. UDP. Pi. Las tres substancias anteriores.

El metabolismo aerobio de un mol de___________ puede rendir ___moles de ATP: AcetilCoA -> 10. Piruvato->15. 3-Fosfoglicerato->15. Lactato -> 12. Ninguno de los anteriores.

Metabolismo del etanol en los seres humanos: El etanol es transformable en glucosa. La alcohol deshidrogenasa es dependiente del NADH. La acetaldehído deshidrogenasa es dependiente del FAD y se localiza en los lisosomas. Un complejo enzimático transforma el etanol directamente en acetilCoA. Solamente en humanos el etanol puede interconvertirse en acetaldehído.

Complejo piruvato deshidrogenasa mitocondrial. En el mismo no participa. La dihidrolipoamida deshidrogenasa dependiente de FAD. La dihidrolipoamida aciltransferasa dependiente de ácido lipoico. La piruvato descarboxilasa dependiente de coenzima A. La tiamina. El NAD+/NADH.

Si el catabolismo global aerobio de la glucosa significa un cambio de energía libre de -686 Kcal/mol, la fosforilación del ADP a ATP +8 Kcal/mol y cada NADH extramitocondrial equivale a 3 ATP, el rendimiento total de la glicolisis sería: 100%. 38. 3. 44. Ninguno de los anteriores.

Una diferencia entre la glicolisis global (G) y la vía de las pentosas-fosfato(V) es que. En G se produce dióxido de carbono; en V no. V es mejor fuente que G de NADPH. G es exergónica; V es endergónica. G es oxidativa; V no lo es. G necesita parcialmente del concurso mitocondrial; V es totalmente mitocondrial.

Características de la vía de las pentosas-fosfato: No depende de la presencia de fosfato. No funciona en ausencia de oxígeno. Algunas de sus enzimas son mitocondriales. No tiene lugar en eritrocitos. No opera en células en las que haya una intensa síntesis de ácidos nucleicos o de ácidos grasos.

De los siguientes metabolitos se puede considerar como común para la glicolisis y la vía de las pentosas-fosfato: Dihidroxiacetona fosfato. Ribulosa-5-fosfato. Fosfoenolpiruvato. 6-fosfogluconato. Xilulosa-5-fosfato.

Vía de las pentosas-fosfato. En la actuación de la glucosa-6-fosfato deshidrogenasa se obtiene D-glucuronato-6-fosfato. A partir de glucosa con el carbono 6 marcado radiactivamente se obtiene inmediatamente dióxido de carbono radiactivo. A partir de glucosa con el carbono 1 marcado radiactivamente se producirá inmediatamente ribosa-5-fosfato marcada en el carbono 5. Por cada vuelta del ciclo se "quema" totalmente una molécula de glucosa. Para que se complete el ciclo ha de actuar la enzima 1,6-fructosa bifosfatasa.

Vía de las pentosas-fosfato: La glucosa-6-fosfato puede convertirse en ribosa-5-fosfato sin ninguna descarboxilación. Por cada glucosa-6-fosfato convertida totalmente hasta dióxido de carbono se producen 24 equivalentes de reducción (H). A partir de 5 moles de glucosa-6-fosfato se pueden obtener 6 moles de ribosa-5-fosfato. No opera en las mamas de mamífero. Tres de las premisas anteriores son ciertas.

Consumo diario cerebral de glucosa. Es de unos 10 gramos. Para llevarlo a cabo se realiza una intensa gluconeogénesis en el cerebro. La glucosa procede mayoritariamente de los ácidos grasos. La glucosa se deriva de las reservas cerebrales del glucógeno. En caso de ayuno prolongado parte de la glucosa se obtiene a partir del glicerol procedente del catabolismo de las grasas.

Se consideraría como gluconeogénesis la obtención de: Glucosa a partir de glucógeno. Glucógeno a partir de lactosa. Glucosa a partir de metabolitos que intervienen en el ciclo de Krebs. Neoglucosa a partir de glucosa.

No es un metabolito glucogénico: Aspartato. Fumarato. Oxalacetato. Alanina. Etanol.

Cuando metabólicamente se está transformando glutamato en glucosa no se requiere la participación de: Succinato deshidrogenasa. Citrato sintasa. Aldolasa. Glutamato transaminasa. Glucosa-6-fosfatasa.

Fosfoenolpiruvato carboxiquinasa: También se denomina oxalacetato quinasa. Esencialmente es intramitocondrial. Para su actuación usa la energía de la hidrólisis de un UTP. Su producto de reacción es el piruvato. Cataliza una carboxilación deshidrogenante.

La gluconeogénesis: A partir de piruvato tendería a acoplarse al funcionamiento de la malato deshidrogenasa mitocondrial y citosólica. A partir de lactato favorecería el uso de los sistemas transaminasa mitocondrial y citoplásmico para lograr la salida mitocondrial del malato que procede del lactato vía piruvato y oxalacetato. A partir de dos lactatos necesita la energía de la hidrólisis de 3 ATP. En músculo blanco no llega directamente hasta glucosa al carecer la célula muscular de glucosa-6-fosfatasa. Todo lo anterior es cierto.

Lugares de regulación glicolítica/gluconeogénica: Ciclo hexoquinasa/glucosa-6-fosfatasa. Piruvato quinasa, pero no piruvato carboxilasa. Fructosa-1,6-bifosfatasa, pero no fosfoenolpiruvato carboxiquinasa. Fosfofructoquinasa. Todas las enzimas mencionadas en los anteriores apartados.

Hexoquinasas y regulación. Respecto a glucoquinasa o hexoquinasa IV, es incierto que: Se inhiba por la glucosa-6-fosfato. Su Km para la glucosa sea mayor que el del resto de las hexoquinasas. Sea inducible por insulina. Sea esencialmente hepática. Catalice, estequiométricamente, el mismo tipo de reacción que las otras hexoquinasas.

Fosfofructoquinasa-1 (PFK-1), fructosa-1,6-bifosfatasa (1,6-FBPasa) y su regulación a través de efectores: La PFK-1 es inhibida alostéricamente por AMP. La PFK-1 es activada alostéricamente por protones. La 1,6-FBP-asa es activada por citrato. El ATP activa a PFK-1. La 1,6-FBP-asa se activa por AMP.

Regulaciones de la piruvato quinasa (PK), piruvato carboxilasa (PC) y piruvato deshidrogenasa (PDH) a través del acetilCoA. El acetilCoA: Inhibe la PK. Inhibe la PC. Activa la PDH. Activa las tres. Inhibe las tres.

Regulación de las enzimas gluconeogénicas fosfoenolpiruvato carboxiquinasa (PEPCK), fructosa-1,6-bifosfatasa (1,6-FBP-asa) y glucosa-6-fosfatasa (6-GP-asa): Todas son regulables hormonalmente. La 2,6-FBP inhibe a 1,6-FBP-asa. La 6-GP-asa muscular y cerebral son inhibidas por citrato. El AMP activa a 1,6-FBP-asa. Son correctas dos de las premisas anteriores.

Regulación hormonal de la glicolisis/gluconeogénesis: Una glucemia baja estimula la secreción pancreática de glucagón. Altos niveles de glucagón favorecen la glicolisis y dificultan la gluconeogénesis. Una glucemia alta impide que se sintetice insulina. Bajos niveles de glucosa estimulan la producción de insulina. La insulina estimula la gluconeogénesis.

Papel de los depósitos de glucógeno: Tras una ingesta abundante en glúcidos se elevan proritariamente los depósitos de glucógeno muscular respecto a los hepáticos. El depósito hepático de glucógeno se afecta mucho menos por la realización de ejercicio que el glucógeno muscular. 3 gramos de depósito intracelular de glucógeno superan energéticamente a 1 gramo de depósito graso. Si se produce una situación de hipoglucemia se induce la síntesis de la enzima glucosa-6-fosfatasa muscular para ayudar a resolver la situación. Los depósitos de glucógeno abundan en todo los tejidos musculares, tanto blanco, como rojo o cardíaco.

Energética del almacenado de la glucosa como glucógeno: Las moléculas de glucógeno formadoras de enlaces alfa-1,4-glicosídicos tienen mayores rendimientos energéticos que las formadoras de enlaces alfa-1,6-glicosídicos. Desde el punto de vista energético son equivalentes todas las moléculas de glucosa del glucógeno. Al almacenar una molécula de glucosa como glucógeno, por término medio, se pierde un 10% de su potencia energético. Un 30% de las glucosas del glucógeno se dedican a formar ramificaciones alfa-1,6-glicosídicas. La diferencia de potencial energético entre una glucosa "normal" del glucógeno y una glucosa "ramificante" se puede valorar en forma de 3 ATP.

En el hígado, la glucosa puede convertirse en glucógeno. Para ello sería necesaria la participación de: Fosforilasa. UTP. Pi. Glocosa-6-fosfato deshidrogenasa. Nada de lo anterior.

Principales moduladores del metabolismo del glucógeno: AMP en músculo. Glucosa-6-fosfato en hígado. Glucosa en músculo. ATP en hígado. Fructosa-1,6-bifosfato en hígado.

Control hormonal adrenérgico del metabolismo del glucógeno. La adrenalina. Actúa en músculo e hígado mediante diferentes tipos de receptores y acciones bioquímicas. En músculo fundamentalmente activa la fosfolipasa liberadora de diacilglicerol e inositol trifosfato. En hígado su principal acción se realiza a través del sistema adenilato ciclasa. En ambos casos la adrenalina es reconocida por receptores idénticos para la misma. Son idénticas entre sí las actuaciones en el músculo de la adrenalina y de la insulina.

Glucogenosis: Se denomina así a la consecuencia de una gran producción de AMPc con lo que prácticamente los afectados se quedan sin reservas de glucógeno. Es un problema metabólico relacionado con la glucogenosíntesis. Son defectos genéticos hereditarios que afectan a enzimas más o menos relacionadas con el metabolismo del glucógeno, dificultando su catabolismo usual, con lo que se producen depósitos anormales de glucógeno. Afectan al hígado, pero no al músculo. Afectan al músculo, pero no al hígado.

Características de la glucógeno fosforilasa. No es cierto que: Es una enzima alostérica, oligomérica y se inactiva por fosforilación. Al contrario que en otras enzimas en ésta las formas T son las activas y las R son las inactivas. El AMP inactiva alostéricamente tanto a la forma fosforilada como a la desfosforilada. En el músculo el ATP y la G6P favorecen el paso alostérico a las formas inactivas. En hígado la glucosa favorece el paso de las formas activas a las inactivas.

Fosfoproteína fosfatasa específica del metabolismo de glucógeno. Con su actuación se inactiva la glucógeno fosforilasa y la glucógeno fosforilasa quinasa pero se activa la glucógeno sintasa. Puede inhibirse a través de un inhibidor que es activo cuando se encuentra en forma fosforilada. La actuación de la adenilato ciclasa facilitará la inactivación de la enzima. La adrenalina en el músculo y el glucagón en el hígado consiguen su inhibición mientras que la insulina provoca su activación. Todo lo anterior es cierto.