Simulador Técnicas Instrumentales

¿Cuál es el principio básico de la espectrofotometría?. a. Medir la temperatura de una muestra. b. Medir la cantidad de luz absorbida por una muestra. c. Separar componentes de una mezcla. d. Identificar estructuras moleculares.

¿Cuál es una aplicación común de las técnicas espectroscópicas en la industria?. Filtración de líquidos. Producción de energía. Análisis de composición química. Desalinización del agua.

¿Cuál de las siguientes técnicas se basa en la emisión de luz para analizar la composición atómica?. Espectroscopía de absorción atómica. Espectroscopía de emisión atómica. Atomización electrotérmica. Cromatografía de gases.

¿Qué instrumento se utiliza para separar los iones en función de su relación masa/carga?. Espectroscopio UV-Vis. Cromatógrafo HPLC. Espectrómetro de masas. Microscopio electrónico.

¿Cuál es una de las principales categorías en la clasificación de métodos espectroscópicos?. Métodos térmicos. Métodos ópticos. Métodos cinéticos. Métodos mecánicos.

¿Qué se mide en la espectroscopía de absorción atómica de llama?. Longitud de onda. Energía cinética. Absorción de luz por átomos en llama. Presión.

¿Cómo se clasifican los métodos espectroscópicos?. Por su costo. Por su precisión. Por el tipo de interacción luz-materia. Por su portabilidad.

¿Cuál es una ventaja de la espectroscopía de absorción atómica de llama?. Alta sensibilidad. Bajo costo. Rapidez en la obtención de resultados. Portabilidad.

¿Qué es la espectroscopía de emisión atómica?. Un método para medir el índice de refracción. Un método para medir la emisión de luz de átomos excitados. Un método para medir el pH. Un método para medir la velocidad del sonido.

¿Cuál es el propósito de la atomización electrotérmica?. Calentar la muestra hasta la atomización. Enfriar la muestra. Medir la presión. Determinar el color.

¿Cuál es una función de los analizadores de masa atómica?. Determinar la masa de los iones. Medir el volumen. Determinar el pH. Calcular la temperatura.

¿Para qué se utiliza la espectrometría de masa molecular?. Medir la velocidad del sonido. Determinar las masas moleculares de compuestos. Calcular la densidad. Medir la presión.

¿Para qué se utiliza la espectroscopía en la industria alimentaria?. Medir el contenido de azúcar. Analizar trazas de metales. Medir la frescura. Evaluar la textura.

¿Qué función realizan los analizadores cuadrupolos en espectrometría de masas?. Separar los iones según su masa. Generar luz. Medir la presión. Calcular el volumen.

¿Cuál es una ventaja de la atomización electrotérmica frente a otros métodos?. Menor consumo de muestra. Mayor temperatura. Mayor sensibilidad. Rapidez de análisis.

¿Qué determina la sensibilidad en la espectroscopía de emisión atómica?. La concentración de los átomos excitados. La longitud de onda. La energía cinética. La presión.

¿Qué instrumento se utiliza en la espectroscopía óptica atómica?. Espectrofotómetro. Microscopio. Termómetro. Barómetro.

¿Cuál es una aplicación de la espectroscopía de emisión atómica de chispa?. Analizar aleaciones metálicas. Medir el pH. Calcular la densidad. Determinar la dureza.

¿Qué fenómeno físico es fundamental en la espectroscopia de emisión atómica?. La dispersión de luz. La absorción de luz. La emisión de fotones por átomos excitados. La reflexión de ondas sonoras.

¿Qué tipo de enlace molecular es comúnmente analizado mediante espectroscopía UV-Vis?. Enlaces iónicos. Enlaces covalentes. Enlaces metálicos. Enlaces de hidrógeno.

¿Qué mide principalmente la espectroscopía de infrarrojo en las moléculas?. Masa molecular. Vibraciones de enlaces. Emisión de electrones. Propiedades magnéticas.

¿Qué tipo de núcleo es más comúnmente analizado mediante la técnica de RMN?. Carbono-12. Oxígeno-16. Carbono-13. Azufre-34.

¿Cuál es una aplicación de las técnicas espectroscópicas en biotecnología?. Fermentación de compuestos orgánicos. Extracción de componentes bioactivos. Desalinización del agua. Construcción de proteínas.

¿Qué mide la espectroscopia en general?. La cantidad de partículas en una sustancia. La conductividad eléctrica de un material. La interacción de la materia con la radiación electromagnética. La masa atómica de una molécula.

¿Cuál es una de las principales aplicaciones de la espectroscopia?. Calcular el pH de una solución. Determinar la estructura molecular de compuestos. Medir la velocidad de una reacción química. Producir proteínas en laboratorio.

¿Qué parámetro se analiza en un espectro de absorción?. La intensidad de la radiación absorbida en función de la longitud de onda. La masa molecular de la muestra. La cantidad de luz reflejada por una muestra. La velocidad de propagación de la luz.

¿Cómo se relacionan la longitud de onda y la energía de la radiación en espectroscopia?. Mayor longitud de onda significa mayor energía. Menor longitud de onda significa mayor energía. No existe relación entre ambas. Depende de la frecuencia de la radiación.

¿Qué tipo de vibraciones moleculares se estudian en la espectroscopia infrarroja?. Vibraciones iónicas. Vibraciones electrónicas. Vibraciones rotacionales y vibracionales. Vibraciones fotónicas.

¿Qué información proporciona un espectro infrarrojo?. La estructura atómica de los elementos. El peso de los átomos. La carga total de la molécula. Los tipos de enlaces presentes en una molécula.

¿En qué rango de longitud de onda trabaja específicamente la espectroscopia infrarroja?. 100-300 nm. 1-10 nm. 2,5-25 micrómetros. 30-50 micrómetros.

¿Por qué es útil la espectroscopia infrarroja para identificar compuestos orgánicos?. Porque permite medir el color de las sustancias. Porque detecta cambios en la vibración de enlaces característicos de grupos funcionales. Porque mide el tamaño de los átomos. Porque identifica isótopos específicos.

¿Qué tipo de núcleos atómicos se estudian principalmente en RMN?. Núcleos con número atómico par. Núcleos con número impar de protones o neutrones. Núcleos con enlace covalente. Núcleos radiactivos.

¿Qué ocurre cuando los núcleos atómicos se exponen a un campo magnético en RMN?. Se fragmentan en partículas subatómicas. Cambian su número de protones. Pierden energía y se ionizan. Se alinean con el campo magnético.

¿Qué información se puede obtener de un espectro de RMN?. La intensidad del campo magnético. La estructura y ambiente de los átomos en una molécula. La disposición de los electrones en el átomo. La velocidad de la molécula en el medio.

¿Cuál es una aplicación común de la RMN en biotecnología?. Determinar la estructura tridimensional de proteínas y ácidos nucleicos. Calcular la densidad de una célula. Medir la acidez de una solución.

¿Cómo contribuye la espectroscopia infrarroja en el análisis de compuestos biotecnológicos?. Ayuda a calcular la velocidad de reacción. Identificar grupos funcionales en biomoléculas. Cambia la estructura molecular de las proteínas. Eliminar impurezas de una solución.

¿Cuál es un uso común de la RMN en la industria farmacéutica?. Determinar la pureza y composición de compuestos. Modificar la estructura de fármacos. Aumentar la reactividad de los ingredientes. Cambiar el peso molecular de los medicamentos.

¿Qué ventaja tiene la espectroscopia en el diseño de proteínas?. Permite la modificación de secuencias genéticas. Altera el ADN para aumentar su expresión. Identificar interacciones específicas entre aminoácidos. Mide la temperatura de la solución.

¿Por qué es útil la espectroscopia en estudios de ADN y ARN?. visualizar Permite la longitud exacta de las cadenas de ADN. Modifica la estructura de las cadenas nucleotídicas. Detecta los enlaces fosfato y bases nitrogenadas en los ácidos nucleicos. Altera la secuencia genética.

¿Cuál es el principio básico de separación en cromatografía?. Diferencias en la carga iónica. Diferencias en la polaridad. Peso molecular. Reacciones químicas entre moléculas.

¿Cuál de los siguientes es un tipo de cromatografía basado en la separación por tamaño molecular?. Cromatografía de reparto. Cromatografía de intercambio iónico. Cromatografía de filtración en gel. Cromatografía de gases.

¿Cuál es una ventaja clave del HPLC sobre otras técnicas cromatográficas?. Baja resolución. Menor costo. Mayor velocidad de separación. Baja precisión.

¿Qué tipo de microscopía permite la observación de estructuras atómicas superficiales?. Microscopía óptica. Microscopía de fuerzas atómicas (AFM). Microscopía de campo claro. Microscopía de campo oscuro.

¿Qué mide la espectrometría de masas?. La relación entre masa y carga de iones. La absorción de luz por diferentes compuestos. La cantidad de color en una muestra. La velocidad de evaporación de una muestra.

¿Cuál es la función principal de un espectrómetro de masas?. Separar colores de una muestra. Medir el peso y características de moléculas. Analizar la forma de una muestra sólida. Verificar el volumen de un líquido.

¿Cuál es el propósito de ionizar una muestra en espectrometría de masas?. Hacer que los iones se evaporen. Separar partículas pequeñas. Crear partículas cargadas que se pueden medir. Mezclar diferentes moléculas.

¿Para qué sirve la cromatografía en el acoplamiento LC-MS?. Separar compuestos antes de la medición. Agregar color a la muestra. Eliminar la carga de los iones. Convertir iones en moléculas neutras.

¿Qué tipo de muestra es más adecuada para analizar con GC-MS?. Muestras líquidas complejas. Muestras sólidas grandes. Muestras de gases y compuestos volátiles. Muestras con alto contenido de agua.

¿Qué ventaja tiene el acoplamiento de espectrometría de masas con la cromatografía?. Mejora el color de la muestra. Permite separar y analizar compuestos específicos. Reduce el tamaño de las partículas. Hace que la muestra sea más estable.

¿Qué se obtiene al final de un análisis en un espectrómetro de masas?. Una imagen de la muestra. Un gráfico que muestra los iones según su masa y carga. Un gráfico con el peso de cada elemento. Un reporte de la temperatura de la muestra.

¿Qué significa un espectro de masas?. Un gráfico de colores de la muestra. Un gráfico que muestra la cantidad de cada ion según su masa/carga. Una lista de los elementos en una muestra. Un informe sobre el volumen de la muestra.

¿Qué es la “relación masa/carga” en espectrometría de masas?. La relación entre el tamaño y el peso de un ion. La relación entre la masa de un ion y su carga eléctrica. El tamaño total de una muestra. La densidad de una molécula.

¿Cuál de los siguientes métodos de ionización es ideal para analizar moléculas grandes y sensibles?. Electrospray (ESI). Bombardeo con átomos. Fragmentación térmica. Evaporación.

¿Cuál es la función de un analizador en un espectrómetro de masas?. Dividir la muestra en partes. Detectar y medir la relación masa/carga de los iones. Separar partículas por color. Convertir los iones en moléculas sin carga.

¿Qué es un espectro de fragmentación?. Una lista de los colores presentes en la muestra. Un gráfico de las partes en que se divide un ion. Un análisis del tiempo de vuelo de un ion. Un informe de la cantidad de carga.

¿Qué significa "TOF" en la espectrometría de masas?. Tiempo de Fragmentación. Tiempo de Vuelo (Time of Flight). Tiempo de Función. Tiempo de Fusión.

¿Para qué se usa la espectrometría de masas en la investigación?. Para medir la cantidad de luz que absorbe una muestra. Para analizar la composición y estructura de moléculas. Para contar el número de átomos en una muestra. Para determinar el color de una solución.

¿Cuál es una ventaja del acoplamiento de espectrometría de masas con cromatografía líquida?. Permite analizar moléculas complejas en soluciones. Elimina la necesidad de ionización. Facilita el análisis de sólidos pesados. Mejora el color de la muestra.

¿Cuál es una aplicación común de la espectrometría de masas en el ámbito biomédico?. Medir el volumen de líquidos. Determinar la estructura de proteínas. Crear imágenes de tejidos. Analizar colores en compuestos.

¿Qué técnica se utiliza para separar fragmentos grandes de ADN?. Electroforesis de campo pulsante. Cromatografía de gases. Microscopia de fuerzas atómicas. Microscopia electrónica.

¿Cuál es el objetivo principal de la técnica de SDS-PAGE?. a. Separar ácidos nucleicos. Separar proteínas por tamaño. Cuantificar azúcares. Medir el pH de una muestra.

¿Qué principio físico se utiliza en la electroforesis para separar biomoléculas?. Densidad. Carga eléctrica. Tamaño molecular. Solubilidad.

¿Qué mide una técnica colorimétrica?. Absorción de luz. Conductividad eléctrica. Peso molecular. Propiedades magnéticas.

¿Cuál es el principal propósito de la electroforesis en el análisis de proteínas?. Determinar el peso molecular de las proteínas. Separar las proteínas basándose en su carga y tamaño. Identificar el tipo de aminoácidos presentes en una proteína. Aumentar la velocidad de reacción de las proteínas.

¿Para cuál de los siguientes fines NO se utiliza comúnmente la electroforesis?. Analizar ácidos nucleicos. Separar proteínas. Medir la actividad enzimática. Identificar la carga de moléculas.

¿Qué significa SDS en el contexto de SDS-PAGE?. Sulfato de sodio. Detergente aniónico. Dodecilsulfato de sodio. Sílice de sodio.

¿Qué tipo de gel se utiliza en SDS-PAGE y por qué?. Gel de agarosa, porque es más económico. Gel de poliacrilamida, porque permite una mejor resolución de proteínas. Gel de sílice, porque es más resistente. Gel de gelatina, porque es transparente.

¿Cuál es una de las ventajas de la electroforesis bidimensional en comparación con la SDS-PAGE?. Proporciona más detalles sobre la actividad enzimática. Ofrece mejor resolución para proteínas complejas. Permite realizar análisis en menos tiempo. Solo se necesita un paso para la separación.

¿Qué diferencia principal existe entre la electroforesis de ácidos nucleicos en condiciones nativas y en condiciones desnaturalizantes?. En condiciones nativas, los ácidos nucleicos se separan según su tamaño; en desnaturalizantes, según su carga. En condiciones nativas, los ácidos nucleicos mantienen su estructura secundaria, mientras que en condiciones desnaturalizantes se desnaturalizan. En condiciones desnaturalizantes, los ácidos nucleicos no migran en el gel. En condiciones nativas, se utilizan compuestos de alto peso molecular para separar los ácidos nucleicos.

¿Para qué tipo de moléculas es más adecuada la electroforesis en campo pulsante?. Moléculas de bajo peso molecular. Moléculas con estructuras cuaternarias. Ácidos nucleicos de gran tamaño. Proteínas de pequeño tamaño.

¿Por qué es más lenta la electroforesis en campo pulsante en comparación con otros tipos de electroforesis?. Por la baja intensidad de corriente aplicada. Porque se deben alternar los pulsos de campo eléctrico constantemente. Debido a la alta viscosidad del gel utilizado. Por la necesidad de usar agentes desnaturalizantes.

¿Qué es la electroforesis de gradiente térmico?. Técnica de separación de ácidos nucleicos usando temperatura variable para estudiar su estabilidad. Separación de proteínas a altas temperaturas. Método de tinción de ácidos nucleicos por temperatura. Uso de temperatura constante para mantener el ácido nucleico en su forma original.

¿Cuál de los siguientes colorantes se usa comúnmente para visualizar ácidos nucleicos en gel?. Azul de Coomassie. Tinta de China. Bromuro de etidio. Verde de malaquita.

¿Qué precaución debe tomarse al utilizar bromuro de etidio en la electroforesis?. Evitar la exposición a la luz. Usar guantes, ya que es una sustancia potencialmente mutagénica. Calentar la muestra antes de la tinción. Usar únicamente en condiciones ácidas.

¿Qué tipo de sustancias suelen analizarse mediante técnicas colorimétricas?. Solo gases. Moléculas incoloras. Compuestos que reaccionan con colorantes específicos. Materiales metálicos.

¿Qué ventaja tienen las técnicas colorimétricas sobre otras técnicas analíticas?. Permiten análisis rápido y económico. Solo requieren muestras de gran tamaño. No necesitan instrumentación de apoyo. Son precisas únicamente en condiciones extremas.

¿Cuál es un ejemplo común de un sistema de tinción colorimétrico para proteínas?. Tinción de Gram. Azul de Coomassie. Bromuro de etidio. Rojo Congo.

¿Qué característica deben tener los colorantes usados en sistemas de tinción colorimétricos?. Ser fluorescentes únicamente. Poseer alta afinidad con la muestra específica. Ser solubles únicamente en bases fuertes. No afectar la absorbancia de luz en ninguna longitud de onda.

¿Cuál de las siguientes aplicaciones utiliza técnicas colorimétricas para la detección de contaminantes?. Análisis de suelos. Control de calidad de aire. Monitoreo de aguas residuales. Proceso de destilación en química industrial.