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Título del Test:
t3.2

Descripción:
metabolismo t 3

Fecha de Creación: 2026/11/04

Categoría: Otros

Número Preguntas: 25

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¿Cuál es el principio fundamental de la economía metabólica según el documento?. Máxima eficiencia con mínimo gasto de energía (E). Asegurar la producción constante de ATP. Minimizar la cantidad de sustrato. Maximizar la velocidad de todas las reacciones metabólicas.

¿Cómo se describe el control y la regulación del metabolismo en el contexto de las necesidades celulares?. Control y regulación precisa y constante. Control variable e impredecible. Regulación solo cuando hay exceso de sustrato. Regulación lenta y poco frecuente.

¿Desde dónde se regula el metabolismo según el material proporcionado?. Desde el exterior e interior de la célula. Únicamente desde el exterior de la célula. Únicamente desde el interior de la célula. La regulación solo ocurre a nivel sistémico.

¿Cuál de los siguientes NO es un mecanismo de regulación metabólica mencionado en el documento?. Control genético (cantidad de enzima). Regulación de la actividad enzimática. Compartimentalización celular. Regulación por temperatura ambiente.

El control genético en la regulación metabólica se enfoca en: La cantidad de enzima. La actividad catalítica de la enzima. La velocidad de transporte de sustratos. La concentración de productos finales.

¿Qué implica el control genético de la síntesis de la enzima?. Un aumento en la transcripción del gen. Una disminución en la transcripción del gen. Una modificación postraduccional de la enzima. Una inhibición de la actividad de la enzima.

¿Cómo se regula la degradación de la enzima a nivel genético?. Mediante ubiquitinación y proteasas. Mediante la activación de promotores. Mediante la inhibición de la transcripción. Mediante la regulación alostérica.

El mecanismo de control genético se considera de regulación a: Largo plazo, debido a su mayor lentitud. Corto plazo, por su respuesta rápida. Mediano plazo, con respuesta moderada. Inmediato, respondiendo a estímulos agudos.

¿Qué son las enzimas constitutivas?. Enzimas que se encuentran en cantidad más o menos constante en una célula. Enzimas que solo se sintetizan en respuesta a sustratos específicos. Enzimas que se degradan rápidamente. Enzimas cuya actividad es fácilmente inducible.

¿Cuál es un ejemplo de enzima constitutiva mencionado en el texto?. Hexoquinasa. Fosfoenolpiruvato carboxiquinasa (PEP-CK). Ambas A y C. Ninguna de las anteriores.

¿Qué son las enzimas inducibles?. Enzimas que se sintetizan solo en respuesta a determinados sustratos. Enzimas siempre presentes en grandes cantidades. Enzimas cuya actividad es regulada por hormonas. Enzimas que participan en rutas catabólicas.

¿Cuál es un ejemplo de enzima inducible mencionado en el texto?. Fosfoglicerato quinasa. Fosfoenolpiruvato carboxiquinasa (PEP-CK). Piruvato quinasa. Hexoquinasa.

¿Qué proceso metabólico está relacionado con la enzima PEP-CK en la gluconeogénesis?. Conversión de piruvato a oxalacetato. Conversión de oxalacetato a fosfoenolpiruvato. Conversión de fosfoenolpiruvato a glucosa. Conversión de glucosa a piruvato.

¿Qué sucede con la enzima PEP- carboxiquinasa cuando hay retro-inhibición por glucosa?. Se sintetiza cuando escasea y no se sintetiza cuando hay suficiente. Se sintetiza independientemente de la concentración de glucosa. Se inhibe permanentemente. Su síntesis aumenta con la glucosa.

¿Qué mecanismo de regulación metabólica varía la actividad de la enzima sin cambiar su cantidad?. Regulación de la actividad enzimática. Control genético. Compartimentalización celular. Control hormonal.

¿Cuál de los siguientes es un mecanismo común de regulación de la actividad enzimática?. Variación en la concentración de sustrato [S] y producto [P]. Modificación covalente por grupos fosfato. Regulación por efectores alostéricos. Control por proteínas reguladoras.

¿Qué tipo de regulación de la actividad enzimática implica la unión de moléculas reguladoras a sitios diferentes del centro activo?. Regulación por efectores o moléculas reguladoras. Regulación por modificación covalente. Control por proteínas reguladoras. Regulación proteolítica.

¿Qué son las enzimas alostéricas?. Enzimas que poseen un sitio regulador además del centro activo. Enzimas que solo interactúan con su sustrato. Enzimas que se activan por modificación covalente. Enzimas que se encuentran en el citosol.

En la regulación alostérica, ¿qué es un modulador homotrópico?. El propio sustrato (S). Una molécula diferente al sustrato. Un inhibidor competitivo. Una enzima reguladora.

La retroinhibición o feedback es un tipo de regulación donde: El producto final de la ruta inhibe una enzima clave. El sustrato inicial activa la primera enzima. Una enzima activa a la siguiente enzima de la ruta. La concentración de ATP regula la actividad de las enzimas.

¿Qué tipo de modificación covalente es la más usual en la regulación enzimática?. Fosforilación. Adenilación. Metilación. ADP-ribosilación.

¿Qué enzimas catalizan la adición de grupos fosfato a las enzimas?. Quinasas. Fosfatasas. Proteasas. Ligazas.

¿Qué enzimas catalizan la eliminación de grupos fosfato de las enzimas?. Fosfatasas. Quinasas. Proteasas. Deshidrogenasas.

¿Cuál es el papel del glucagón en la regulación de la glucosa en sangre cuando hay hipoglucemia?. Activa la gluconeogénesis y la glucogenólisis. Inhibe la gluconeogénesis y la glucogenólisis. Activa la glucólisis. Reduce la síntesis de glucosa.

¿Qué hace la insulina cuando hay un alto nivel de glucosa en sangre?. Activa la glucólisis. Activa la gluconeogénesis. Inhibe la glucólisis. Promueve la glucogenólisis.

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