T5 y T6 BIOQUIMICA

Si los residuos de union de una enzima son Glu y Asp, senala la afirmacion correcta: El sustrato tiene naturaleza polar y se une al centro activo a través de un enlace covalente. El sustrato tiene naturaleza apolar y se une al centro activo a través de interacciones hidrofóbicas. El sustrato tiene naturaleza polar y se une al centro activo a través de puentes salinos. El sustrato tiene naturaleza polar pero no puede saberse la manera en que se une a la enzima. El sustrato tiene naturaleza apolar pero no puede saberse la manera en que se une a la enzima.

Sobre la eficiencia catalitica: Seleccione una: Es mayor cuanto mayor sea el valor de Kcat. Nunca depende de la afinidad de la enzima por su sustrato. Es mayor cuanto mayor sea el valor de Km. Depende sólo de la rapidez con que la enzima catalice una reacción. Depende sólo de la afinidad de la enzima por su sustrato.

Sobre la Km: Seleccione una: Corresponde a la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la Vmax. Es aproximadamente igual a la constante del equilibrio de disociación de E y P. Todas las opciones anteriores son correctas. Es la también llamada constante de Michaelis-Menten. Es la inversa de la Kcat.

Si los residuos de union de una enzima son Ser y Tyr, senala la afirmacion correcta: Seleccione una: El sustrato tiene naturaleza polar y se une al centro activo a través de un enlace covalente. El sustrato tiene naturaleza polar y se une al centro activo a través de puentes de hidrógeno. El sustrato tiene naturaleza apolar y se une al centro activo a través de interacciones hidrofóbicas. El sustrato tiene naturaleza apolar pero no puede saberse la manera en que se une a la enzima.

Sobre la Vmax: Seleccione una: Ninguna de las otras opciones es correcta. Para alcanzar la Vmax se requiere una concentración de sustrato igual al valor de Km. La Vmax varía en función de la concentración de sustrato. Vmax es alcanzada aproximadamente cuando el incremento de sustrato no aumenta la velocidad de la reacción. Vmax es la velocidad máxima que siempre alcanzan las reacciones.

La teoria de Michaelis y Menten sobre el mecanismo de actuacion enzimatica supone: Seleccione una: Asume que la ruptura de ES para formar P es más lenta que la formación de ES. Asume la formación de un complejo ES. Asume que el complejo ES está en equilibrio con la enzima libre. Todas las opciones anteriores son correctas. Asume que la ruptura de ES para formar P es más lenta que la ruptura de ES para dar E y S.

Sobre la representacion de Lineweaver-Burk: Seleccione una: En la inhibición no competitiva las rectas de velocidad no se cruzan. En la inhibición competitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto (-1/Km; 0). En la inhibición no competitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto (-1/Km; 0). La ecuación describe una recta y corresponde a 1/Vo = Km/Kcat. En la inhibición acompetitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto (-1/Km; 0).

Sobre los cofactores y coenzimas: Las coenzimas siempre se unen covalentemente a las enzimas. Las coenzimas suelen ser vitaminas. Las cofactores son siempre moléculas metalo-orgánicas. La apoenzima es la parte no proteica de la holoenzima. Los grupos prostéticos están unidos mediante puentes de hidrógeno a las enzimas.

En la inhibicion no competitiva: Seleccione una: La Km disminuye en presencia de inhibidor. El sustrato y el inhibidor son moléculas parecidas químicamente. La Vmax no varía en presencia del inhibidor. Tanto la Km como la Vmax varían en presencia del inhibidor. El inhibidor se une en un sitio diferente que el sustrato.

Respecto a la inhibicion enzimatica: Seleccione una. Los inhibidores enzimáticos aumentan la energía de activación. Los inhibidores reversibles siempre se unen al sitio de unión del sustrato, bloqueando su acceso. La inhibición acompetitiva aumenta los valores de Km y de Vmax. Todas las opciones anteriores son correctas. La inhibición competitiva puede ser revertida aumentando la concentración de sustrato.

Respecto a las enzimas: Seleccione una: Las enzimas requieren pH muy ácidos o muy básicos. Si hay enzima, la velocidad de una reacción depende del número de moléculas. Ninguna de las opciones anteriores es correcta. Una enzima, al igual que un catalizador, disminuye la velocidad de una reacción. Los catalizadores no biológicos tiene mayor especificidad y eficiencia que las enzimas.

Si [E] = 1M y la Vmax es de 234 Ms-1, senala la afirmacion correcta: Seleccione una: La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 234 s-1. La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 2,34•s-1. No se puede conocer el valor de la constante catalítica de la enzima salvaje sin conocer la concentración de sustrato. La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 345 s-1. La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 3,45 s-1.

Sobre la eficiencia catalitica: Seleccione una: Nunca depende de la afinidad de la enzima por el sustrato. Depende sólo de la rapidez con que la enzima catalice una reacción. Es mayor cuanto mayor sea el valor de Km. Depende tanto de la afinidad al sustrato como de la rapidez para catalizar la reacción. Es menor cuanto mayor sea el valor de Kcat.

Sobre la Km: Seleccione una: Es la también llamada constante de Michaelis-Menten. Corresponde a la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la Vmax. Todas las opciones anteriores son correctas. Es la inversa de la Kcat. Es aproximadamente igual a la constante del equilibrio de disociación de E y P.

¿A que grupo pertenece la enzima que cataliza piruvato + NADH +H+ - lactato + NAD+? Seleccione una: Oxidorreductasas, porque el NADH se oxida. Hidrolasas, porque se ha producido la hidrólisis de un NADH. Isomerasa, porque piruvato y lactato son isómeros ópticos. Transferasas, porque se transfiere hidrógenos al piruvato. Ligasas, porque se unen hidrógenos al piruvato.

Si [E] = 1M y la Vmax es de 123 Ms-1, senala la afirmación correcta: Seleccione una: La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 1,23 s-1. La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 123•s-1. La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 3,45 s-1. La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 345 s-1. No se puede conocer el valor de la constante catalítica de la enzima salvaje sin conocer la concentración de sustrato.

¿A que grupo pertenece la enzima, que cataliza la reaccion glucosa +ATP → glucosa-6-fosfato + ADP? Seleccione una: Oxidorreductasas, porque la glucosa se ha reducido. Hidrolasas, porque se ha producido la hidrólisis del ATP. Isomerasa, porque la glucosa y la glucosa-6-fosfato son isómeros ópticos. Transferasas, porque el grupo fosfato se transfiere a la glucosa. Ligasas, porque el grupo fosfato se une a la glucosa.

Sobre los cofactores y coenzimas: Seleccione una: Los cofactores suelen ser vitaminas. Las cofactores son siempre moléculas metalo-orgánicas. La apoenzima es la parte proteica de la holoenzima. Los grupos prostéticos están unidos mediante puentes de hidrógeno a las enzimas. Las coenzimas siempre se unen covalentemente a las enzimas.

Respecto a las enzimas: Seleccione una: Si no hay enzima, la velocidad de una reacción depende del número de moléculas. Una enzima, al igual que un catalizador, aumenta la velocidad de una reacción. Las enzimas no requieren pH muy ácidos o muy básicos. Los catalizadores no biológicos tiene menor especificidad y eficiencia que las enzimas. Todas las opciones anteriores son correctas.

Sobre la actividad catalitica enzimatica: Los sustratos encajan en las enzimas como una llave y una cerradura. Las enzimas disminuyen la energía de activación de las reacciones. Las enzimas disminuyen la velocidad de reacciones espontáneas. El sustrato se convierte directamente a producto sin interaccionar con la enzima. Las enzimas, al igual que el sustrato, se degradan en el proceso catalítico.

Sobre la Vmax: Seleccione una: La Vmax varía en función de la concentración de enzima. Vmax es alcanzada aproximadamente cuando la concentración de sustrato es el doble que la E. Vmax es la velocidad máxima que siempre alcanzan las reacciones. Ninguna de las opciones anteriores es correcta. Para alcanzar la Vmax se requiere una concentración de sustrato igual al valor de Km.

Sobre la representacion de Lineweaver-Burk: Seleccione una: En la inhibición acompetitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto (0; 1/Vmax). En la inhibición no competitiva las rectas de velocidad no se cruzan. La ecuación describe una recta y corresponde a 1/Vo = Km/Kcat. En la inhibición no competitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto (0; 1/Vmax). En la inhibición competitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto (0; 1/Vmax).

Respecto a las enzimas: Seleccione una: Ninguna de las opciones anteriores es correcta. Los catalizadores no biológicos tiene mayor especificidad y eficiencia que las enzimas. Las enzimas requieren pH muy ácidos o muy básicos. Si no hay enzima, la velocidad de una reacción depende del número de moléculas. Una enzima, al igual que un catalizador, disminuye la velocidad de una reacción.

Sobre la Km: Seleccione una: En el equilibrio químico es exactamente igual a Kcat. Ninguna de las opciones anteriores es correcta. Corresponde a la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la Vmax. Es la también llamada constante de Lineweaver-Burk. Es aproximadamente igual a la constante del equilibrio de disociación de E y P.

Si un enzima tiene dos sustratos (S1 y S2) con valores de Km: KmS1 = 3x10-3 M, KmS2 = 3x10- 1 M, entonces: Seleccione una: Un enzima no puede tener afinidad por dos sustratos diferentes. Presenta mayor afinidad por el S2. Presenta mayor afinidad por el S1. Los valores de Km no dan idea de afinidad de la enzima por el sustrato. Presenta la misma afinidad por los dos sustratos.

El siguiente peptido Val-Leu-Ile-Pro-Met-Ala: Puede unirse a ADN. Puede interaccionar con trigliceridos. Puede ser O-glucosilado en alguno de sus residuos. Puede unirse a una proteina acida. Puede ser fosforilado en alguno de sus residuos.Retroalimentacion.

Respecto a los aminoacidos: Seleccione una: Todos los aminoácidos aromáticos son polares. Arg y Glu pueden ser fosforilados. Ile y Val son polares. Pro y Asn pueden ser fosforilados. Glu y Asp son aminoácidos ácidos a pH 7.

Entre las cadenas laterales de dos Glu y Arg se puede formar: Seleccione una: Un puente de hidrógeno. Un puente disulfuro. Una interacción hidrofóbica. Un enlace iónico. Una interacción débil de tipo Van der Waals. Retroalimentación.

Entre las propiedades de los aminoacidos que forman las proteinas se encuentra: Seleccione una: La de servir de precursores para, por ejemplo, vitaminas. Que siempre se unen a través de sus cadenas laterales mediante el enlace peptídico. La de servir de precursores para, por ejemplo, hormonas. El orden de los aminoácidos en cada proteína determina la secuencia de nucleótidos en los genes. Los aminoácidos que forman proteínas sólo son usados para formar proteínas.

El peptido, Met-Arg-Pro-Asn-Glu: Seleccione una: Tiene carga negativa a pH 1. Tiene carga neta -2 a pH 7. Tiene pI cercano a 1. Puede ser N-glucosilado en alguno de sus residuos. Puede ser fosforilado en algo de sus residuos.

Entre las cadenas laterales de dos Val se puede formar: Seleccione una: Un enlace iónico. Un puente disulfuro. Una interacción débil de tipo Van der Waals. Un puente de hidrógeno. Un puente salino.

Respecto a los aminoacidos: Seleccione una: Ser y Asn pueden ser glucosilados. Todos los aminoácidos aromáticos son apolares. Tyr y Phe pueden ser fosforilados. Glu y Asp son aminoácidos básicos a pH 7. Val y Gly son polares.

El peptido, Asp-Glu-Asp-Asn-Gln: Seleccione una: Tiene carga positiva a pH 13. Puede ser fosforilado en alguno de sus residuos. Tiene pI mayor que 7. Tiene carga neta -3 a pH 7. Tiene carga negativa a pH 1. Retroalimentación.

El siguiente peptido, Glu-Asp-Ser-Tyr-Asp: Seleccione una. Puede unirse a ADN. Puede ser fosforilado en alguno de sus residuos. Puede interaccionar con triglicéridos. Puede unirse a una proteína ácida. Puede ser N-glucosidado en alguno de sus residuos.

¿Cual de los siguientes peptidos es mas soluble en agua? Seleccione una: Ala-Val-Leu-Ile-Gly. Ile-Pro-Asp-Gly-Val. Pro-Phe-Ala-Gly-Ile. Glu-His-Arg-Ser-Thr. Trp-Ser-Cys-Gln-Met.

Entre las cadenas laterales de dos Cys se puede formar: Seleccione una: Un puente disulfuro. Ningún tipo de unión puede formarse entre las cadenas laterales de dos Cys. Un puente de hidrógeno. Un enlace iónico. Un puente salino.

¿Cual de los siguientes peptidos se unira mejor con un ADN? Seleccione una: Ala-Val-Leu-Ile. Glu-Ser-Tyr-Thr-Met. Pro-Phe-Asp-Glu-Asp. Lys-His-Arg-Ser-Thr. Ile-Asp-Gln-Glu-Val.

¿Cual de los siguientes peptidos es mas soluble en agua? Seleccione una: Glu-His-Arg-Ser-Thr. Pro-Phe-Ala-Gly-Ile. Trp-Ser-Cys-Gln-Met. Ile-Pro-Asp-Gly-Val. Ala-Val-Leu-Ile-Gly.

Respecto a los aminoacidos: Seleccione una: Lys, His y Arg son aminoácidos ácidos a pH 7. Ser y Tyr pueden ser fosforilados. Met y Pro son polares. Asn y Phe pueden ser glucosidados. Todos los aminoácidos aromáticos son polares.

El peptido, Lys-His-Arg-Lys-Pro, a pH 7: Seleccione una: Puede ser N-glucosilado en alguno de sus residuos. Puede unirse a ADN. Puede unirse a una proteína básica. Puede interaccionar con triglicéridos. Puede ser fosforilado en alguno de sus residuos. Retroalimentación.

Respecto al pK de los grupos ionizables de los aminoacidos: Seleccione una: Informa sobre en qué rango de pH el grupo ionizable dona un H+ al agua. Es el pH en el que la carga del aminoácido es cero. Es el número de protones que puede aceptar o ceder el aminoácido. No aporta información acerca de la tendencia a ceder o ganar un H+. Es siempre ácido, menor que 7, puesto que implica una desprotonación. Retroalimentación.

Entre las fuerzas que mantienen la estructura de las proteínas estan: Seleccione una: Fuerzas de Van der Waals entre las cadenas laterales de aminoácidos polares. Puentes salinos entre las cadenas laterales con grupos polares sin carga. Puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos. Interacciones hidrofóbicas entre aminoácidos con cadenas laterales polares. Fuerzas de Van der Waals entre aminoácidos con cadenas laterales ionizados. Retroalimentación.

El peptido, Lys-Arg-Lys-Cys-Met-Pro: Seleccione una: Tiene un pI menor que 7. Tiene un pI mayor que 7. Tiene carga neta -1 a pH=7. Puede unirse Ca2+ a través de las cadenas laterales de sus residuos. Puede ser glucosidado en alguno de sus residuos.

Sobre los cofactores y coenzimas: Las cofactores son siempre moléculas metalo-orgánicas. Los grupos prostéticos están unidos covalentemente a las enzimas. Los cofactores suelen ser vitaminas. La apoenzima es la parte no proteica de la holoenzima. Las coenzimas siempre se unen covalentemente a las enzimas.

Si los residuos de union de una enzima son Val y Trp, senala la afirmacion correcta: Seleccione una: El sustrato tiene naturaleza polar pero no puede saberse la manera en que se une a la enzima. El sustrato tiene naturaleza polar y se une al centro activo a través de puentes salinos. El sustrato tiene naturaleza apolar y se une al centro activo a través de interacciones hidrofóbicas. El sustrato tiene naturaleza apolar pero no puede saberse la manera en que se une a la enzima. El sustrato tiene naturaleza polar y se une al centro activo a través de un enlace covalente.

Los grupos R de los aminoácidos Pro, Val y Leu: Tienen grupos cargados negativamente . Tienen grupos cargados positivamente. Tienen grupos polares. Tienen grupos no polares.

Indique cuáles de los siguientes grupos de aminoácidos son todos aromáticos: His, Trp y Phe. Tyr, Trp y Phe. His, Phe y Tyr. His, Phe y Pro.

Indique cuáles son los dos aminoácidos que contienen azufre: Cys y Ser. Cys y Thr. Met y Cys. Thr y Met.

La titulación de la valina con NaOH revela la existencia de dos pK,. La reacción que se produce al pK, (pK, = 9,62) es: -COOH + OH- --> -COO- + H2O. -COOH + NH2 --> -COO- + NH2+. -NH3+ + OH- --> -NH2 + H2O. -NH2 + OH- --> -NH- + H2O.

Indique cuál será la cargá neta de un aminoácido con un grupo R neutro para un valor de pH por debajo de su pl: Carga neta negativa . Carga neta positiva . Sin carga. Es necesario conocer el valor exacto del pH para contestar.

A pH 7, la conversión de una prolina en hidroxiprolina, ¿qué efecto tendrá en la carga neta de la proteína que la contiene?. Se volverá más negativa. Se volverá más positiva. La carga se quedará igual. Depende de la concentración de sales en disolución.

Indique cuál de las siguientes afirmaciones respecto a los ami- noácidos "no estándares" que aparecen en las células es cierta: La 5-hidroxilisina aparece en el colágeno . El ácido y-carboxiglutámico aparece en la vitamina K. La 4-hidroxiprolina forma parte de la protrombina. Todas las anteriores son ciertas.

El péptido Gly-Ala-Thr-Ser-lle tiene: Un puente disulfuro. Cinco enlaces peptídicos. Un grupo carboxilo libre. Dos grupos amino libres.

Con respecto al enlace peptídico, indique cuál de los siguientes afirmaciones es falsa : El enlace peptídico es un enlace amida. La configuración trans es la más favorable. En su formación se elimina una molécula de agua. La cadena proteica gira por el enlace peptídico.

Con respecto a la interacciones de las cadenas laterales de los aas, indique cual de las siguientes afirmaciones es falsa: Dos residuos de Cys pueden unirse a traves de un puente disulfuro. La cadena lateral de la Ala puede sufrir un proceso de fosforilacion. La Ser puede unirse a un azucar a traves de un enlace O-glucosidico. La Asn puede unirse a un azucar a traves de un enlace N-glucosidico.

La disposición tridimensional de una proteína se corresponde con: Su estructura primaria. Su estructura secundaria. Su estructura terciaria. Su estructura cuaternaria.

Indique cuál de las siguientes afirmaciones sobre la composición de aminoácidos de las proteínas es cierta: Las proteínas más grandes tienen una distribución de aminoácidos más uniforme que las proteínas más pequeñas. Las proteínas contienen, de los 20 aminoácidos estándar diferentes. al menos uno de cada. La composición de aminoácidos no determina su estructura tridimensional. Las proteínas con el mismo peso molecular tienen la misma composición de aminoácidos.

Indique cuántos aminoácidos por vuelta aparecen aproximadamente en una a hélice: 1. 2,4. 3,6. 3,8.

En una a hélice, los puentes de hidrógeno: Son aproximadamente paralelos al eje de la hélice. Son aproximadamente perpendiculares al eje de la hélice. Se producen principalmente entre los átomos electronegativos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Se producen sólo cerca de los extremos amino y carboxilo de la hélice.

lndique cuál de los siguientes aminoácidos interrumpirá la formación de una alpha hélice: Un residuo de Arg cargado negativamente. Un residuo apolar cerca del carboxilo terminal. Un residuo de Pro. Un residuo de Lys cargado positivamente.

La razón por la que las laminas beta antiparalelas de las proteínas son mas estables que las paralelas es porque estas ultimas: Tienen menos puentes disulfuro entre las cadenas adyacentes . Tienen menos puentes de hidrógeno entre las cadenas adyacentes. Forman puentes de hidrógeno más débiles entre las cadenas adyacentes. Están en una configuración ligeramente más extendida.

Indique cuáles de los siguientes aminoácidos se encuentran con frecuencia en el interior de un giro Beta. Ala y Gly. Pro y Gly. Dos Cys. Dos aminoácidos apolares.

lndique cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas es falsa: La estructura secundaria mayoritaria en el colágeno es la alpha hélice. Los residuos de Gly son muy abundantes én el colágeno. La hemoglobina es una proteína oligomérica formada por cuatro subunidades. La estructura secundaria mayoritaria en la queratina es la alpha hélice.

Indique cual de los siguientes compuestos no es un agente desnaturalizante de proteínas: un detergente como SDS. urea. ion guanidinio. tampón fosfato.

Las proteínas tienen a menudo regiones que presentan un patrón de plegamiento o función característico. Estas regiones se denominan: dominios. oligómeros. peptidos. subunidades.