Técnica separación biomoleculas: electroforesis y cromatografia

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¿Cuál es el principio fundamental de la electroforesis?. Separación basada en la solubilidad. Separación basada en la carga y el tamaño. Separación basada en la hidrofobicidad. Separación basada en la afinidad molecular.

¿Qué tipo de biomoléculas se separan comúnmente mediante electroforesis?. Solo proteínas. Solo ácidos nucleicos. Proteínas, ácidos nucleicos y otras moléculas cargadas. Solo lípidos.

¿Qué componente es esencial para la electroforesis de ADN y ARN?. SDS (Dodecilsulfato de Sodio). Agarosa o poliacrilamida. Sal de alta concentración. Agente reductor.

¿Cuál es el propósito del SDS en la electroforesis de proteínas (SDS-PAGE)?. Aumentar la carga negativa de las proteínas. Desnaturalizar las proteínas y conferirles una carga negativa uniforme. Facilitar la migración de las proteínas a través del gel. Estabilizar la estructura terciaria de las proteínas.

¿En electroforesis, qué molécula migrará más rápido hacia el polo positivo?. Una molécula grande y con carga positiva. Una molécula pequeña y con carga negativa. Una molécula grande y con carga negativa. Una molécula pequeña y con carga positiva.

¿Qué técnica cromatográfica se basa en la interacción diferencial de los analitos con una fase estacionaria polar y una fase móvil no polar?. Cromatografía de intercambio iónico. Cromatografía de afinidad. Cromatografía de fase inversa. Cromatografía de exclusión por tamaño.

¿Cuál es el principio de la cromatografía de intercambio iónico?. Separación por diferencias en el punto de ebullición. Separación por diferencias en el tamaño molecular. Separación basada en la carga neta de las moléculas. Separación basada en la afinidad específica entre ligando y analito.

¿Qué tipo de biomolécula se puede separar utilizando cromatografía de afinidad?. Solo lípidos. Moléculas que poseen un sitio de unión específico para un ligando inmovilizado en la fase estacionaria. Solo carbohidratos. Fragmentos de ADN de diferentes longitudes.

En la cromatografía de exclusión por tamaño (SEC), ¿qué moléculas eluyen primero?. Las moléculas más pequeñas. Las moléculas más grandes. Moléculas con mayor hidrofobicidad. Moléculas con carga positiva.

¿Qué se busca medir o analizar típicamente con la electroforesis capilar?. La viscosidad de una solución. La concentración de sales disueltas. La pureza y concentración de biomoléculas individuales. La temperatura de fusión de proteínas.

¿Cuál de las siguientes técnicas de cromatografía se utiliza para separar péptidos basándose en su hidrofobicidad?. Cromatografía de intercambio iónico. Cromatografía de fase inversa (RP-HPLC). Cromatografía de afinidad. Cromatografía de exclusión por tamaño.

¿Qué es la 'fase móvil' en cromatografía?. El material sólido o líquido que recubre la columna. La sustancia que se disuelve y se transporta a través de la fase estacionaria. El disolvente o mezcla de disolventes que transporta la muestra a través de la columna. La fuerza que impulsa la separación.

¿Cuál es una ventaja de la electroforesis bidimensional (2D-PAGE) sobre la electroforesis unidimensional?. Mayor rapidez en la separación. Mayor resolución y capacidad para separar miles de proteínas simultáneamente. No requiere tinción para visualizar las proteínas. Separa exclusivamente por tamaño.

En cromatografía de intercambio iónico, ¿cómo se eluyen las moléculas fuertemente unidas a la fase estacionaria?. Aumentando la concentración de la fase móvil. Cambiando el pH de la fase móvil para alterar la carga de la molécula o de la fase estacionaria. Ambas A y B. Disminuyendo la fuerza iónica de la fase móvil.

¿Qué método de detección se usa comúnmente después de la electroforesis de ADN para visualizar las bandas?. Espectrofotometría UV-Vis. Tinción con bromuro de etidio o SYBR Safe y visualización bajo luz UV. Espectrometría de masas. Cromatografía de gases.