test de tecnicas

El punto isoeléctrico (pI) de una proteína es el valor de pH en el que su carga neta es: a) cero. b) positiva. c) negativa. d) máxima.

¿Qué agente se utiliza comúnmente para reducir los puentes disulfuro en las proteínas antes de correrlas en SDS-PAGE?. a) sds. b) β-mercaptoetanol o DTT (ditiotreitol). c) bromuro de etidio. d) acrilamida.

En SDS-PAGE, las proteínas más ________ migran más rápidamente a través del gel. a) pequeñas. b) cargadas. c) grandes. d) solubles.

¿Qué tipo de electroforesis se utiliza en la primera dimensión de la 2D-PAGE?. a) electroferosis en el gel de agarosa. b) Electrofocalización (IEF, isoelectric focusing). c) electroferosis capilar. d) electroferosis en gel nativo.

El gel utilizado en la segunda dimensión de la 2D-PAGE es un gel de _____________. a) poliacrilamida con SDS. b) agarosa sin sds. c) celulosa sin carga. d) silice modificada.

que agente desnaturalizante se utiliza comúnmente en electroforesis desnaturalizada. a) sds. b) β-mercaptoetanol. c) Formaldehído. d) bromuro de etidio.

En condiciones nativas, la migración de los ácidos nucleicos depende tanto del tamaño como de su: a) conformación. b) secuencia. c) origen biológico. d) coloracion.

¿Qué técnica de PFGE alterna periódicamente la dirección del campo eléctrico en ángulos variables (generalmente 120°)?. a) electroforesis capilar. b) CHEF (Contour-Clamped Homogeneous Electric Field). c) sds-page. d) electroforesis en gel de agarosa nativa.

El gel utilizado en la PFGE suele estar hecho de: a) agarosa de baja concentración. b) poliacrilimida. c) celulosa. d) silice porosa.

La separación en TGGE ocurre cuando el ADN o ARN pierde su estructura: a) bicatenaria. b) primaria. c) genómica. d) ribosomal.

¿Qué alternativa al bromuro de etidio se usa comúnmente por ser menos tóxica y no requerir luz UV para su visualización?. a) SYBR Safe. b) azul de metileno. c) nitrato de plata. d) eosina.

La tinción de ácidos nucleicos permite su visualización y ________ en geles de agarosa. a) cuantificación. b) replicación. c) sintesis. d) degradación.

¿Cuál de estos métodos de detección NO requiere el uso de colorantes intercalantes como el bromuro de etidio?. a) Southern blot. b) Visualización con luz UV. c) tincion con SYBR safe. d) uso de transiluminador azul.

La hibridación con sondas específicas seguida de detección es utilizada en técnicas como el ________ blot. a) Southern. b) westem. c) SDS-PAGE. d) coomassie.

¿Qué componente clave de un espectrofotómetro mide la intensidad de luz transmitida?. a) fuente de luz. b) Fotodetector (ej. fotodiodo o tubo fotomultiplicador). c) prisma de difraccion. d) cubeta de muestras.

En un análisis colorimétrico, el reactivo que produce un cambio de color al reaccionar con el analito se llama: a) reactivo cromógeno. b) catalizador. c) buffer. d) indicador acido-base.

¿Qué tipo de muestra puede interferir más en un ensayo colorimétrico debido a su turbidez?. a) soluciones salinas diluidas. b) Muestras con partículas en suspensión o lípidos. c) soluciones de glucosa puras. d) agua destilada.

Una de las ventajas de la colorimetría es su fácil ________ en laboratorios clínicos y de investigación. a) aplicación. b) degradacion. c) transporte. d) reemplazo.

¿Qué principio físico es fundamental para la electroforesis de proteínas?. a) difusion pasiva. b) Movimiento de partículas cargadas en un campo eléctrico. c) centrifugacion diferencial. d) osmosis inversa.

En la electroforesis de proteínas, la separación se basa principalmente en la diferencia de: a) carga electrica. b) color. c) tamaño atómico. d) punto de fusion.

¿Cuál es la función principal del SDS (dodecilsulfato de sodio) en la electroforesis SDS-PAGE?. a) neutralizar las cargas de las proteinas. b) dar carga negativa uniforme y desnaturalizar las proteínas. c) aumentar el tamaño de los poros del gel. d) Dar carga negativa uniforme y desnaturalizar las proteínas.

En la técnica SDS-PAGE, el SDS se une a las proteínas para proporcionarles una carga _____________ uniforme. a) negativa. b) positiva. c) neutra. d) variable.

¿Qué propiedades de las proteínas se aprovechan en la electroforesis bidimensional (2D-PAGE) para su separación?. a) Punto isoeléctrico (pI) y peso molecular. b) solubilidad y carga neta. c) tamaño y forma tridimensional. d) hidrofobicidad y afinidad por anticuerpos.

En la electroforesis bidimensional, la primera dimensión separa las proteínas según su: a) punto isoeléctrico (pI). b) masa molecular. c) carga neta. d) hidrofobicidad y afinidad por anticuerpos.

¿Qué tipo de electroforesis permite separar fragmentos de ADN según su tamaño manteniendo su estructura secundaria?. a) sds-page. b) Electroforesis en gel de poliacrilamida desnaturalizante. c) Electroforesis en gel de agarosa nativa. d) Electroforesis bidimensional.

En la electroforesis nativa, los ácidos nucleicos se separan conservando su _____________. a) estructura secundaria. b) carga neta. c) secuencia de bases. d) peso molecular únicamente.

¿Cuál es la principal ventaja de la electroforesis de campo pulsado (PFGE) en comparación con la electroforesis convencional de ácidos nucleicos?. a) Mayor velocidad de migración. b) Capacidad para separar fragmentos muy grandes de ADN (hasta millones de pares de bases). c) Uso de menor cantidad de muestra. d) Mayor resolución de fragmentos pequeños.

La electroforesis de campo pulsante (PFGE) se utiliza principalmente para separar fragmentos de ADN de: b) ADN de gran tamaño. b) carga negativa. c) baja concentración. d) cadena sencilla.

¿Qué principio físico aprovecha la electroforesis en gel en gradiente térmico (TGGE) para separar ácidos nucleicos?. a) Diferencias de desnaturalización térmica de fragmentos según su secuencia. b) Diferencias en la movilidad por tamaño. c) Diferencias en la carga eléctrica. d) Variación del pH en el gel.

En la electroforesis en gradiente térmico (TGGE), los ácidos nucleicos se separan en función de su: a) estabilidad. b) carga. c) origen. d) forma.

¿Cuál de los siguientes colorantes es el más utilizado para teñir ADN en geles de agarosa debido a su alta sensibilidad?. a) Azul de bromofenol. b) Bromuro de etidio (EtBr). c) Verde de metilo. d) Rojo neutro.

El bromuro de etidio puede añadirse al gel o al _____________ durante la electroforesis. a) tampón de corrida. b) ADN molde. c) marcador molecular. d) electrodo positivo.

¿Qué técnica de detección permite visualizar bandas de ADN marcadas con radioisótopos como 32P?. a) Autorradiografía. b) Fluorescencia con SYBR Green. c) Tinción con azul de metileno. d) Western blot.

Los sistemas de documentación por imagen digital capturan la fluorescencia emitida por el ADN bajo luz: a) UV. b) visible. c) infrarroja. d) polarizada.

¿Qué principio físico-químico es la base de las técnicas colorimétricas?. a) Dispersión de luz por nanopartículas. b) Absorbancia de luz por moléculas coloreadas (Ley de Beer-Lambert). c) Conductividad eléctrica en soluciones. d) Emisión de fotones por fluorescencia.

La longitud de onda seleccionada para una medición colorimétrica corresponde al _____________ de absorción del compuesto. a) máximo. b) mínimo. c) promedio. d) residual.

¿Cuál de las siguientes es una ventaja principal de las técnicas colorimétricas?. a) Requieren equipos sofisticados. b) Son rápidas, sencillas y de bajo costo. c) No requieren preparación de muestra. d) No necesitan reactivos.

La sensibilidad de una técnica colorimétrica depende del tipo de _______ utilizado. a) reactivo cromógeno. b) solvente orgánico. c) lámpara emisora. d) cuvetas.