Tema 2 bioquimica

¿Cuál es la función principal de las proteínas en las células vivas?. Almacenar información genética. Actuar como catalizadores biológicos y realizar diversas funciones celulares. Transportar oxígeno a través del cuerpo. Proporcionar energía inmediata.

¿Cuál es la unidad básica (monómero) de las proteínas?. Nucleótidos. Monosacáridos. Aminoácidos. Ácidos grasos.

¿Cuántos aminoácidos estándar componen la mayoría de las proteínas naturales?. 10. 12. 20. 30.

¿Qué parte del aminoácido determina sus propiedades químicas únicas?. El grupo amino. El grupo carboxilo. El átomo de carbono central (carbono alfa). El grupo R (cadena lateral).

¿Qué es la quiralidad en el contexto de los aminoácidos?. La capacidad de disolverse en agua. La propiedad de tener imágenes especulares no superponibles (enantiómeros). La carga eléctrica neta de la molécula. La resistencia a la desnaturalización.

¿Qué tipo de aminoácidos forman exclusivamente las proteínas de los seres vivos?. D-aminoácidos. L-aminoácidos. Ambos D y L aminoácidos en igual proporción. Solo aminoácidos sintéticos.

¿Cómo se clasifican los 20 aminoácidos estándar según su cadena lateral y afinidad con el agua?. En 3 grupos: ácidos, básicos y neutros. En 5 grupos: apolares alifáticos, aromáticos, polares sin carga, ácidos y básicos. En 2 grupos: hidrofóbicos y hidrofílicos. En 4 grupos: pequeños, medianos, grandes y gigantes.

¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de aminoácido apolar alifático (hidrofóbico)?. Glicina. Serina. Aspartato. Lisina.

¿Qué tipo de aminoácidos tienen anillos aromáticos y se consideran hidrofóbicos?. Polares sin carga. Ácidos. Básicos. Aromáticos (Hidrofóbicos).

¿Cuáles son los aminoácidos que interactúan fácilmente con el agua porque pueden formar enlaces de hidrógeno?. Apolares alifáticos. Aromáticos. Polares sin carga (Hidrofílicos). Básicos.

¿Qué característica define a los aminoácidos ácidos?. Su grupo R adquiere carga positiva a pH fisiológico. Su grupo R contiene un grupo carboxilato adicional, dándoles carga negativa a pH fisiológico. Interaccionan fácilmente con el agua. Tienen cadenas de hidrocarburos.

¿Qué característica define a los aminoácidos básicos?. Su grupo R contiene un grupo carboxilato adicional. Su grupo R adquiere carga positiva a pH fisiológico. Son hidrofóbicos y se esconden en el centro de la proteína. Pueden formar enlaces de hidrógeno con el agua.

¿Qué es un Zwitterión?. Un aminoácido con carga neta positiva. Un aminoácido con carga neta negativa. Un aminoácido con carga neta cero, con cargas positivas y negativas localizadas. Un aminoácido desnaturalizado.

¿Qué representa el pK1 de un aminoácido?. El pH al cual el grupo amino está protonado. El pH al cual el grupo carboxilo libera su protón (pK del grupo carboxilo). El pH al cual la carga neta del aminoácido es cero. El pH óptimo para la actividad enzimática.

¿Qué representa el pK2 de un aminoácido?. El pH al cual el grupo carboxilo libera su protón. El pH al cual la carga neta del aminoácido es cero. El pH al cual el grupo amino libera su protón (pK del grupo amino). El pH al cual la enzima es más activa.

¿Qué es el punto isoeléctrico (pl) de un aminoácido?. El pH al cual el aminoácido tiene carga neta positiva. El pH al cual el aminoácido tiene carga neta negativa. El pH exacto en el cual un aminoácido tiene una carga neta de cero (forma Zwitterión). La temperatura a la cual el aminoácido se desnaturaliza.

¿Qué ocurre con la carga neta de un aminoácido si el pH del medio es mayor que su punto isoeléctrico (pH > pl)?. La carga neta será positiva. La carga neta será negativa. La carga neta seguirá siendo cero. La carga neta dependerá de la temperatura.

¿Qué ocurre con la carga neta de un aminoácido si el pH del medio es menor que su punto isoeléctrico (pH < pl)?. La carga neta será positiva. La carga neta será negativa. La carga neta seguirá siendo cero. La carga neta será cero.

¿Qué es un péptido?. Un solo aminoácido. Una cadena corta de aminoácidos vinculados por enlaces peptídicos. Una proteína completa con estructura tridimensional. Una molécula de ADN.

¿Cómo se forma un enlace peptídico?. Mediante una reacción de adición. Mediante una reacción de condensación/deshidratación entre el grupo a carboxilo de un aminoácido y el grupo a amino de otro. Mediante la unión de grupos R. Mediante enlaces de hidrógeno.

¿Qué es un residuo de aminoácido en una cadena peptídica?. Un aminoácido libre no unido a la cadena. Cada aminoácido una vez incorporado a la cadena peptídica, tras la pérdida de átomos durante la formación del enlace. El grupo R de un aminoácido. Un aminoácido modificado.

¿Cuál es la diferencia entre un polipéptido y una proteína según el texto?. Un polipéptido tiene menos de 10 aminoácidos, una proteína más de 100. Un polipéptido es una cadena lineal, una proteína es una estructura tridimensional. Un polipéptido tiene muchos aminoácidos, una proteína tiene cadenas con masas moleculares superiores a 100 residuos. No hay diferencia, son sinónimos.

¿Cuáles son los dos extremos de una cadena peptídica?. Extremo alfa y extremo beta. Extremo N-terminal (amino) y Extremo C-terminal (carboxilo). Extremo hidrofóbico y extremo hidrofílico. Extremo izquierdo y extremo derecho.

¿Qué es el esqueleto peptídico?. Las cadenas laterales (R) de los aminoácidos. La secuencia de aminoácidos en la cadena. La unidad repetitiva formada por el nitrógeno del grupo amino, el carbono alfa y el grupo carbonilo. Los puentes de hidrógeno que estabilizan la estructura.

¿Qué determina las propiedades químicas de un péptido?. El esqueleto peptídico. La longitud de la cadena. Las cadenas laterales (R) de los aminoácidos. La presencia de enlaces de hidrógeno.

¿Qué es la estructura primaria de una proteína?. La disposición espacial tridimensional de la proteína. La forma en que las cadenas polipeptídicas se agrupan. La secuencia lineal (el orden) de los residuos de aminoácidos en la cadena. La estructura formada por puentes de hidrógeno.

¿Qué tipo de enlace une a los aminoácidos en la estructura primaria de una proteína?. Puentes de hidrógeno. Enlaces iónicos. Enlaces peptídicos. Puentes disulfuro.

¿Qué son los puentes de disulfuro y qué función cumplen?. Uniones débiles entre grupos R que ayudan a estabilizar la estructura secundaria. Uniones covalentes entre grupos tiol (-SH) de dos cisteínas que ayudan a estabilizar la cadena, especialmente en la estructura primaria. Uniones entre grupos amino y carboxilo que forman la estructura terciaria. Uniones entre cadenas laterales hidrofóbicas.

¿Qué determina la estructura primaria de una proteína?. Las interacciones con el entorno. La secuencia de aminoácidos dictada por el ADN. Los puentes de hidrógeno. La forma de la cadena.

¿Qué nivel de estructura de proteína se refiere a la disposición espacial de aminoácidos cercanos en la cadena, estabilizada por puentes de hidrógeno?. Estructura primaria. Estructura secundaria. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

¿Cuáles son las dos estructuras secundarias más frecuentes?. Hélice alfa y hoja beta. Interacciones hidrofóbicas y puentes de hidrógeno. Pliegues beta y bucles omega. Estructuras globulares y fibrosas.

¿Qué son los giros beta y los bucles omega?. Tipos de enlaces peptídicos. Estructuras secundarias principales. Elementos de conexión que permiten el cambio de dirección de la cadena polipeptídica. Fuerzas estabilizadoras de la estructura terciaria.

¿Qué describe la estructura terciaria de una proteína?. La secuencia lineal de aminoácidos. La disposición espacial de hélices alfa y láminas beta. La conformación tridimensional global de una cadena polipeptídica plegada. El ensamblaje de múltiples cadenas polipeptídicas.

¿Qué tipo de interacciones estabilizan la estructura terciaria de una proteína?. Solo enlaces peptídicos. Solo puentes de hidrógeno. Interacciones hidrofóbicas, electrostáticas, puentes de hidrógeno y enlaces covalentes. Solo enlaces disulfuro.

¿Qué caracteriza a las proteínas fibrosas?. Cadenas plegadas de forma esférica o compacta, solubles en agua. Cadenas dispuestas en hebras o láminas largas, con estructura simple y funciones de soporte o protección. Tienen múltiples cadenas polipeptídicas ensambladas. Son principalmente enzimas y proteínas reguladoras.

¿Qué caracteriza a las proteínas globulares?. Cadenas dispuestas en hebras largas. Estructura simple y funciones de soporte. Cadenas plegadas de forma esférica o compacta, suelen ser enzimas o proteínas reguladoras. Insolubles en agua.

¿Qué describe la estructura cuaternaria de una proteína?. La secuencia lineal de aminoácidos. El plegamiento tridimensional de una sola cadena polipeptídica. El ensamblaje y la disposición espacial de múltiples subunidades polipeptídicas. Las interacciones entre las cadenas laterales.

¿Qué es la desnaturalización de una proteína?. La formación de enlaces peptídicos. La pérdida de la estructura tridimensional nativa de una proteína, lo que conlleva la pérdida de su actividad biológica. El ensamblaje de múltiples cadenas polipeptídicas. La síntesis de aminoácidos.

¿Cuál de los siguientes es un agente desnaturalizante?. Bajo pH. Baja temperatura. Alta concentración de sustrato. Presencia de cofactores.

¿Qué parte de la estructura de una proteína se mantiene intacta durante la desnaturalización?. Estructura cuaternaria. Estructura terciaria. Estructura secundaria. Estructura primaria.

¿Por qué la desnaturalización de una proteína a menudo conduce a la pérdida de solubilidad?. Porque los grupos polares se exponen al agua. Porque los grupos hidrofóbicos expuestos interactúan con el agua y se agrupan, volviéndose insolubles. Porque los enlaces peptídicos se rompen. Porque la proteína se vuelve más pequeña.

¿Qué son las chaperonas y cuál es su función?. Enzimas que catalizan la síntesis de proteínas. Moléculas que ayudan a las proteínas a plegarse correctamente y evitar que se enreden mal. Sustancias que desnaturalizan las proteínas. Proteínas que transportan información genética.

¿Cómo se clasifican las proteínas según su composición?. Globulares y Fibrosas. Solubles e Insolubles. Simples y Conjugadas. Estructurales y Funcionales.

¿Qué es un grupo prostético en una proteína conjugada?. La cadena de aminoácidos principal. Una parte no proteica necesaria para la función de la proteína. Un enlace peptídico. Una estructura tridimensional específica.

¿Cuál de las siguientes es una proteína fibrosa?. Colágeno. Insulina. Hemoglobina. Tripsina.

¿Cuál de las siguientes es una proteína globular?. Queratina. Fibrina. Hemoglobina. Elastina.

¿Qué son las enzimas?. Moléculas de almacenamiento de energía. Componentes estructurales de la célula. Catalizadores biológicos que dirigen y aceleran las reacciones químicas celulares. Portadores de información genética.

¿Cuál es la característica fundamental de una enzima en términos de su capacidad para afectar las reacciones químicas?. Aumentan la energía de activación. Disminuyen la velocidad de la reacción. Aceleran drásticamente la velocidad de las reacciones químicas. Cambian el equilibrio químico de la reacción.

¿Qué significa la especificidad de una enzima?. Que la enzima puede actuar sobre cualquier molécula. Que la enzima tiene una alta capacidad para reconocer y unirse de forma exclusiva a moléculas concretas (sustratos). Que la enzima cambia su forma para adaptarse a diferentes sustratos. Que la enzima puede funcionar en cualquier pH.

¿Qué es el centro activo de una enzima?. Toda la molécula de la enzima. Una región específica donde se unen los cofactores. Una pequeña región tridimensional específica en la superficie de la enzima donde ocurre la reacción catalítica. La parte de la enzima que interactúa con el producto final.

¿Cómo las enzimas estabilizan el estado de transición para acelerar una reacción?. Aumentando la energía de activación. Absorbiendo el producto final. Proporcionando una ruta alternativa que requiere menos energía de activación. Cambiando la naturaleza del sustrato.

¿Qué son los cofactores enzimáticos?. La parte proteica de la enzima (apoenzima). Moléculas auxiliares, inorgánicas u orgánicas, que muchas enzimas necesitan para funcionar. Los productos finales de una reacción. Los sustratos de la reacción.

¿Qué es una apoenzima?. La enzima completa y activa con su cofactor. La enzima desnuda (solo la parte proteica), inactiva sin su cofactor. Un cofactor orgánico. Un ion metálico que actúa como cofactor.

¿Qué es una holoenzima?. La enzima desnuda sin cofactor. La enzima completa y activa, formada por la apoenzima y su cofactor. Solo el cofactor orgánico. Solo el ion metálico.

¿Qué indica el sufijo '-asa' en el nombre de una enzima?. Que la enzima actúa sobre lípidos. Que la enzima actúa sobre carbohidratos. Que la enzima es un inhibidor. Generalmente indica el sustrato sobre el que actúa o la acción que realiza.

¿Cuál de las siguientes clases de enzimas cataliza reacciones de transferencia de electrones (reacciones redox)?. Hidrolasas. Liasas. Transferasas. Oxidorreductasas.

¿Qué tipo de reacción catalizan las Liasas?. Transferencia de grupos funcionales. Hidrólisis (uso de agua). Rotura de enlaces químicos sin usar agua y sin transferir electrones. Unión de dos moléculas usando ATP.

¿Qué tipo de reacción catalizan las Ligasas?. Rotura de enlaces. Isomerización. Unión de dos moléculas formando nuevos enlaces, utilizando energía de ATP. Transferencia de electrones.

¿Cuál es una propiedad clave de las enzimas relacionada con su participación en las reacciones?. Se consumen permanentemente en la reacción. Alteran el equilibrio químico de la reacción. Son inalterables, participan pero no se consumen ni se alteran permanentemente. Solo funcionan en un rango de pH muy estrecho.

¿Qué es la energía de activación en el contexto de las reacciones químicas?. La energía liberada al finalizar la reacción. La energía necesaria para que una reacción comience, llevando las moléculas al estado de transición. La energía producida por la enzima. La energía almacenada en los productos.

¿Cómo afecta el pH al centro activo de una enzima?. El pH no afecta al centro activo. Cambios en el pH alteran el estado de ionización de las cadenas laterales de aminoácidos en el centro activo, afectando la unión al sustrato y la estructura. El pH aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato. El pH disminuye la velocidad de la reacción.

¿Qué es un inhibidor enzimático?. Una molécula que activa una enzima. Una sustancia que se une a la enzima y ralentiza o paraliza su actividad catalítica. El sustrato de la enzima. El producto de una reacción enzimática.

¿Cuál es la diferencia principal entre inhibición irreversible e inhibición reversible?. La inhibición irreversible afecta solo a enzimas globulares. La inhibición irreversible implica la unión covalente del inhibidor, bloqueando el centro activo permanentemente, mientras que la reversible usa interacciones débiles y puede disociarse. La inhibición reversible requiere cofactores, la irreversible no. La inhibición irreversible aumenta la velocidad de reacción, la reversible la disminuye.

¿Qué tipo de inhibición ocurre cuando el inhibidor tiene una estructura muy similar al sustrato y compite por el centro activo?. Inhibición no competitiva. Inhibición acompetitiva. Inhibición mixta. Inhibición competitiva.

¿En qué tipo de inhibición el inhibidor se une a un sitio diferente al centro activo y puede unirse tanto a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato?. Inhibición competitiva. Inhibición no competitiva. Inhibición acompetitiva. Inhibición irreversible.

¿Cuál es el principal mecanismo de control enzimático a largo plazo?. Modificación covalente reversible. Regulación alostérica. Activación de zimógenos. Control genético (regulación de la síntesis de la enzima).

¿Qué es la fosforilación/desfosforilación en el control de la actividad enzimática?. Un tipo de inhibición irreversible. Un mecanismo de control genético. Una modificación covalente reversible donde se añade o quita un grupo fosfato para activar o inactivar la enzima. La unión del sustrato al centro activo.

¿Qué son las isoenzimas?. Inhibidores de enzimas. Enzimas que catalizan reacciones completamente diferentes. Versiones alternativas de una misma enzima con secuencias de aminoácidos ligeramente distintas, que catalizan la misma reacción pero con propiedades cinéticas diferentes. Cofactores orgánicos.

¿Qué es un zimógeno?. Una enzima completamente activa. Una enzima en su forma inactiva, que requiere un procesamiento (corte proteolítico) para activarse. Un inhibidor irreversible. Un cofactor inorgánico.

¿Qué es la regulación alostérica de una enzima?. La regulación de la síntesis de la enzima a nivel genético. La unión de un inhibidor al centro activo. La modulación de la actividad de la enzima por moléculas (moduladores) que se unen a un sitio diferente al centro activo (centro alostérico), provocando un cambio conformacional. La modificación covalente por fosforilación.