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Produce la liberación de energía, degrada, oxida y es convergente. Catabolismo. Anabolismo. regulación. red metabolica.

En la glucolisis etapa ll, cuales son los intermediarios simples. a partir de la glucosa 2 piruvato + 2 NAD + Glucogeno. a partir del glucogeno 2 ATP + 2 NADH. a partir de la glucosa 2 piruvato + 2 ATP + 2 NADH. a partir de la glucosa 2 piruvato + 2 ATP + 2 NDA.

Cual es la secuencia del sistema de segundos mensajeros?. Receptor–Hormona – proteínas G → segundos mensajeros → cinasas → regulación de actividad enzimática, transporte, expresión génica. Hormona – receptor – proteínas G → segundos mensajeros → cinasas → regulación de actividad enzimática, transporte, expresión génica. Cinasas–segundos mensajeros → cinasas → regulación de actividad enzimática, transporte, expresión génica – Hormona – receptor – proteínas G. Transporte–Receptor–Hormona – proteínas G– cinasas → regulación de actividad enzimática, transporte, expresión génica→ segundos mensajeros.

De donde se obtiene la energía en el catabolismo de etapa l. Dieta. Macromoleculas de Reserva. Ambas.

El PKA Activa o Inhibe?. Inhibe. Activa. Depende.

Según las etapas de Catabolismo una según corresponda: Hidrólisis de moléculas complejas. Oxidación de acetil-CoA. Conversión de unidades estructurales en productos intermedios.

Ordene la frase sobre el sistema del segundo mensajero correctamente: enzimática, transporte, proteínas – → → → G cinasas de regulación mensajeros Hormona expresión receptor – génica actividad segundos.

Qué enzima actúa en el ALOSTERISMO. Cuaternarias (Oligómeros). Terciarias (Triglicéridos). Terciarias (Oligómeros?. Cuaternarias (Triglicéridos).

La proteínas cinasas fosforilan los siguientes aminoácidos. Ser. Ala. Phe. Lys. Hys.

Una las características según el tipo de alosterismo: Positivo. Negativo.

La proteínas cinasas fosforilan los siguientes aminoácidos. Try. Phe. Ile. Thr. Pro.

Una según la clasificación de las enzimas. Constitutivos. Inducibles.

El triptofano Trp si existe que causa. unión al operador. induce al operador. une e induce. transcribe.

Si el Trp no esta presente. Si hay transcripcion. No hay transcripcion.

La lactosa actua como inductor?. Verdadero. Falso.

Qué es la cooperatividad positiva?. Aumenta la afinidad entre uniones donde la una aumenta la otra. Aumenta la afinidad entre uniones donde la una disminuye la otra. Disminuye la afinidad entre uniones donde la una aumenta la otra. Disminuye la afinidad entre uniones donde la una disminuye la otra.

Regulación de la síntesis. Insulina. Glucagón.

¿Cuál de las siguientes maneras de aumentar la reactividad de un sustrato NO realizan las enzimas no conjugadas o simples?. Orientar correctamente el sustrato. Donar o quitar electrones. Donar o quitar protones. Trabajo mecánico sobre el sustrato.

Indique la afirmación FALSA. Catabolismo es oxidativo. Anabolismo es divergente. Anabolismo es sintético. Catabolismo es endergónico.

En relación a la señalización por parte de glucagón y su sistema de segundo mensajero asociado indique la respuesta correcta: La unión de hormona a receptor provoca en última instancia la activación de PKA y un estatus fosforilado en la célula. Todas son falsas. La unión de hormona a receptor provoca la activación de adenilato ciclasa y por tanto la degradación de AMPc. La activación de PKA por AMPc lleva a la activación de los enzimas fosforilados por aquella.

¿Cual es la formula del Km en la recta?. Km. Km/Vm. -1/Vm. -1/Km. 1/Km.

¿Qué recta corresponde a la actividad enzimática sin inhibidor?. Azul. Verde. Roja.

En relación a los enzimas señale la respuesta FALSA: Los enzimas conjugados requiere de elementos no proteicos para su función. Los enzimas poseen como mínimo estructura terciaria. Todos los enzimas de nuestro organismo tienen un pH óptimo cercano al fisiológico. La temperatura aumenta la velocidad de reacción hasta que se produce desnaturalización.

¿En qué fase del catabolismo se obtienen intermediarios simples y un poco de energía?. Fase I. Fase Ill. Fase Il.

¿Qué tipo de regulación del metabolismo actúa a más corto plazo?. Regulación de la transcripción genética dependiente de hormonas. Modificación covalente (fosforilacion - desfosforilación) dependiente de hormonas. Alosterismo (niveles de energía, inhibición por producto, etc.).

¿Qué equivalente de reducción se emplea en la síntesis reductora?. NADP. NAD. FAD. NADPH. NADH. FADH.

¿Qué curva corresponde a un efector alostérico positivo (activador)?. Azul. Verde. Roja.

¿Qué es un apoenzima?. La parte proteica, inactiva, de un enzima conjugado u holoenzima. Una molécula orgánica no proteica necesaria para la actividad enzimática. Un ion metálico que ayuda a las enzimas en reacciones como las redox. La suma de un holoenzima y su parte no proteica, que es activa.

¿Cual de los siguientes procesos pertenece a la fase II del catabolismo?. Digestión de proteínas de la dieta. Glucólisis. Ciclo de Krebs. Movilización de reservas de grasa.

En relación al operon lactosa indique la respuesta correcta. Lactosa actúa como co - represor de la expresión genética. La transcripción del gen regulador también depende de la ocupación del operador. Lactosa actúa como un inductor de la expresión genética. En presencia de lactosa el operador se encuentra ocupado por la proteína represora.

¿Cuál de los siguientes procesos pertenece a la fase I del catabolismo?. Movilización de grasas desde el tejido adiposo. Digestión de almidón de la dieta. Degradación del glucógeno hepático. Todas ellas.

¿Cual de los siguientes procesos se considera catabólico?. síntesis de proteínas. lipogénesis. gluconeogénesis. beta oxidación de ácidos grasos.

¿Qué recta corresponde a la inhibición no competitiva?. Azul. Roja. Verde.

¿Cuál de los siguientes se considera un cosustrato?. Grupo hemo. NAD / NADH. Todos ellos. Mg2+.

¿Cuál de los siguientes NO se considera una coenzima?. Mg2+. NADP / NADPH. FAD / FADH. Ácido ascórbico (Vit C).

En relación a los enzimas indique la respuesta FALSA. Aumentan la proporción de producto respecto del sustrato en las condiciones de equilibrio. Disminuyen la energía de activación. No convierten reacciones no espontáneas en espontánea. No afectan a la diferencia de energía libre de S y P.

¿En qué tipo de inhibición enzimática aumenta la Km, es decir, disminuye aparentemente la afinidad?. En ninguna de las dos. No competitiva. Competitiva.

¿Cuál es una propiedad de los aminoácidos?. Todas ellas. No pueden atravesar las membranas sin ayuda de proteínas. Tienen propiedad buffer. Son anfóteros.

¿Qué implica la desnaturalización proteica?. La mutación de su estructura primaria. La hidrólisis de los enlaces peptídicos. La modificación postraduccional de ciertos residuos (como la hidroxilación, por ejemplo). El despliegue o pérdida de conformación de la proteína.

De los siguientes aminoácidos ¿cuál se situará hacia el interior en la estructura de una proteína globular soluble?. Lys. Leu. Asp. Ser.

De los siguientes aminoácidos ¿En cuál se pueden unir oligosacáridos mediante enlace N-glucosídico para dar lugar a glicoproteínas?. Asn. Trp. Val. Ile.

¿Qué aminoácido de los siguientes tendría carga neta = 0 a pH fisiológico?. Todos ellos. Thr. Ser. Ala. Ile.

De los siguientes aminoácidos ¿Cuál es diana de fosforilación?. Todos ellos. Thr. Tyr. Ser.

De los siguientes aminoácidos ¿Cuál tendrá carga neta positiva a pH fisiológico?. Met. Lys. Glu. Phe.

¿Qué aminoácido es esencial para la estructura del colágeno (cadenas alfa) debido a su cadena lateral ciclada con su grupo alfa - amino?. Gln. Pro. Lys. Cys.

De las siguientes propiedades indique la que NO CORRESPONDA al enlace peptídico: Es rígido, similar a un enlace doble. Es donador o aceptor de protones participando en puentes iónicos. Es polar y participa en puentes de H. Resiste a las condiciones desnaturalizantes de las proteínas.

De los siguientes aminoácidos ¿cuál podrá participar en puentes iónicos mediante su cadena lateral?. Gln. His. Trp. Ser.

En la imagen se muestran las interacciones mediante cadenas laterales de aminoácidos que estabilizan la estructura de proteínas ¿Qué aminoácido de los siguentes participaría en el tipo de interacción indicada en rojo?. Val. Cys. Ser. Lys.

¿A qué aminoácido corresponde el codón de iniciación AUG?. Met. His. Val. Cys.

De los siguientes aminoácidos ¿cuál tendrá carga neta = 0 a pH fisiológico?. Asp. Met. Glu. Arg.

¿Cuál de los siguientes aminoácidos estará hacia el exterior de la estructura en un dominio transmembrana?. Ser. Asn. Glu. Ala.

En relación a la estructura de proteínas indique la respuesta correcta: Ninguna es correcta. En las proteínas globulares siempre encontramos hélices alfa y láminas beta. En las proteínas fibrosas solo se encuentran hélices alfa (como en la queratina). En las proteínas fibrosas encontramos hélices alfa o láminas beta, pero no ambas a la vez.

En la imagen se muestra una proteína soluble y una proteína de membrana ¿a qué tipo de aminoácidos corresponden los marcados en rojo?. Hidrofílicos. Hidrofóbicos.

¿Cuál de los siguientes aminoácidos puede participar en puentes de H?. Thr. Ala. Phe. Pro.

¿Cuál de los siguientes aminoácidos participa en interacciones covalentes mediante su cadena lateral que estabilizan la estructura de proteínas, especialmente de proteínas extracelulares?. Cys. Asn. Met. Ser.

De los siguientes aminoácidos ¿Cuál es aromático y diana de fosforilación?. Phe. Tyr. Trp. Thr.

Desde la perspectiva de la estructura de proteínas ¿Cuál es la unidad funcional de las proteínas globulares?. Dominio. Motivo. Hélice alfa o lámina beta. Subunidad.

¿Con qué nivel de organización estructural relacionaría el término subunidad?. Primaria. Secundaria. Terciaria. Cuaternaria.

¿Cuál es la interacción covalente que estabiliza la estructura de proteínas, especialmente en proteínas extracelulares?. Puente disulfuro. Puente de H. Interacción iónica. Interacción hidrofóbica.

¿Cuál de los siguientes aminoácidos podría participar en interacciones iónicas?. Asn. Arg. Ala. Ninguno de ellos.

Indique la característica propia de la hélice alfa: Debe contener numerosos aminoácidos con cadena lateral voluminosa como el Trp. Los puentes de H entre enlaces peptídicos son paralelos al eje longitudinal de la cadena. La Pro es particularmente importante para que se forme este elemento estructural secundario. Todas son correctas.

¿Con qué nivel de organización estructural relacionarías el término dominio?. Cuaternaria. Primaria. Secundaria. Terciaria.

De los siguientes aminoácidos ¿Cuál no podría participar en interacciones iónicas con su cadena lateral?. Asn. His. Glu. Lys. Asp.

En relación a las modificaciones postraduccionales que sufre el colágeno ¿Cuál requiere del ácido ascórbico?. La hidroxilación de Pro y Lys. La generación de crosslink covalente por desaminación oxidativa de Lys. El corte de los extremos no helicoidales N y C terminales. La glicosilación de residuos de Lys e hidroxi - Lys.

En relación a la anemia drepanocítica indique la respuesta CORRECTA: En heterocigosis protege contra el paludismo, por lo que en regiones con malaria su frecuencia alélica es mayor. Está producida por mutaciones de la beta o la alfa globina. Se produce por un déficit alimentario de vitamina C. Es autosómica dominante, por lo que una única copia mutada de la globina es suficiente para sufrir la anemia.

En relación a la estructura de la hemoglobina indique la respuesta FALSA: Cada una de las subunidades posee 8 tramos de hélice alfa y su grupo hemo. En cada subunidad el grupo hemo se encuentra en una cavidad recubierta por aminoácidos apolares. Los dímeros alfa - beta se forman por interacciones hidrofóbicas y los tetrámeros (entre dímeros) por interacciones polares y iónicas.

¿A cuál de los siguientes se lo conoce como efecto Bohr?. El CO se une a la hemoglobina y estabiliza la forma R oxigenada de alta afinidad por el O2, por lo que se produce hipoxia ya que no hay descarga en tejidos. La hemoglobina descarga mejor por efecto del descenso de pH, lo que coincide con los pH más bajos que encontramos en tejidos. Es el efecto mediante el que la unión de un oxígeno en un centro aumenta la afinidad por el oxígeno del siguiente centro. Al aumento de la [2,3BPG] que mejora la descaraga de oxígeno como mecanismo frente a la anemia o la hipoxia.

¿A qué hacen referencia las interacciones hemo - hemo en la hemoglobina?. La unión del O2 en un centro provoca un cambio conformacional que disminuye la afinidad en el siguiente centro, de tal manera que en el último centro la afinidad es 300 veces menor que en el primero. Al mecanismo gracias al cual la hemoglobina tiene poca afinidad por el O2 a bajas pO2 y alta afinidad a altas pO2. Al efecto que tienen las variaciones del pH sobre la saturación de O2 en la hemoglobina.

En relación a la imagen indique la respuesta correcta: La curva de cinética sigmoide implica buena descarga de oxígeno en tejidos. La curva roja corresponde a la hemoglobina con su cinética propia de la cooperatividad. La hemoglobina tiene mayor afinidad por el O2 en todo el rango de pO2.

¿Qué efecto tiene el escorbuto sobre el colágeno?. Al no poderse eliminar los extremos no helicoidales N y C terminales, no se produce el correcto autoensamblaje de las moléculas de tropocolágeno. Por efecto del déficit de vitamina C se producen mutaciones que incluyen aminoácidos con cadena lateral voluminosa que afecta a la estructura de triple hélice. Al no poderse producir la hidroxilación de residuos clave, las cadenas alfa no hacen tantos puentes de H como sería necesario, por lo que la triple hélice del colágeno es más débil.

¿Qué nivel estructural máximo alcanza la hemoglobina?. Terciario. Cuaternario. Secundario. Primario.

De los siguientes aminoácidos uno NO ES importante para la síntesis y estructura del colágeno: Trp. Gly. Lys. Pro.

¿En cual de las tres siguientes hemoglobinopatías el aumento de la HbF no puede compensar el descenso o la no funcionalidad de HbA?. Beta talasemia. Alfa talasemia. Anemia drepanocítica.

En relación a la naturalez y estructura del colágeno indique la respuesta correcta: Todas son correctas. Además de estructura primaria (como todas) posee estructura secundaria, terciaria y cuaternaria. Está formado por una triple hélice formada por cadenas alfa de distinta naturaleza en función del tipo de colágeno. Es una proteína muy rica en distintos aminoácidos por lo que posee alto valor nutricional.

¿Qué nivel estructural máximo alcanza la mioglobina?. Primario. Cuaternario. Terciario. Secundario.

En relación al 2,3BPG indique la respuesta correcta: Disminuye su concentración en situaciones de anemia o hipoxia. En la sangre transfundida su concentración disminuye con el tiempo, lo que empeora la descarga de oxígeno en tejidos de esta sangre. El aumento de su concentración desplaza la curva hacia la izquierda aumentando la afinidad del oxígeno por la hemoglobina.

De las siguientes interacciones o mecanismos reguladores ¿Cuál empeora la descarga de O2 por parte de la hemoglobina desplazando la curva de saturación hacia la izquierda?. El aumento de la [2,3BPG]. El descenso del pH. La unión de monóxido de carbono. Las interacciones hemo - hemo (cooperatividad).

Desde el punto de vista estructural ¿Qué diferencia a la mioglobina de las alfa o beta globinas que conforman la hemoglobina?. Como requiere más estabilidad que la hemoglobina presenta un alto número de puentes disulfuro. Combina hélices alfa con láminas beta a diferencia de las alfa y beta globinas que solo poseen hélices alfa. Una porción de su estructura exterior presenta aminoácidos apolares para la formación de dímeros por interacción hidrofóbica. Tiene 8 tramos de hélice alfa, al contrario que las alfa y beta globinas que contienen 10 tramos cada una.

¿Qué aminoácido es clave para que el descenso de pH estabilice la forma T desoxi de baja afinidad de la hemoglobina?. His. Cys. Tyr. Pro.

De los siguientes procesos en la síntesis de colágeno ¿Cuál sucede en el exterior celular?. Corte de la señal N - terminal para convertir la preprocadena en procadena alfa. Corte de los extremos no helicoidales C y N terminales. Hidroxilación de residuos clave como Pro y Lys. Glucosilación de residuos clave como Lys e hidroxi - Lys.