Tutoria 2 BQ por Er Güebo Enmascarado

Las interacciones entre aspartato y lisina que afectan a la estructura terciaria de una proteína son preferentemente: Hidrofóbicas. Todas falsas. Enlaces por puentes de hidrógeno. Electrostáticas.

Los siguientes tratamientos son desnaturalizantes de proteínas: Todas ciertas. Detergentes iónicos. Alta concentración de urea. Calor.

Cuando el BPG (2,3-Bisfoglicerato) se une a (uno/cuatro) sitio (s) de la hemoglobina, su afinidad aumenta/disminuye. Cuatro sitios/disminuye la afinidad. Cuatro sitios/incrementa su afinidad. Un sitio/disminuye. Un sitio/aumenta.

El bromuro de cianógeno es: Una enzima hidrolítica que rompe la cadena polipéptidica por Arg. Una enzima hidrolítica que rompe la cadena polipéptidica por Met. Un agente oxidante. Un reactivo específico que rompe la cadena polipeptídica por Met.

Durante el proceso de purificación de proteínas: La actividad específica aumenta. La actividad total aumenta. El grado de purificación disminuye. Todas ciertas.

La movilidad de una proteína en SDS-PAGE es inversamente proporcional a: La carga negativa. Todas falsas. El punto isoeléctrico. El log de la masa molecular.

El fluorodinitrobenceno (FDNB) se utiliza para determinar el residuo N-terminal en la secuenciación de proteínas: Reacciona con los alfa-COOH. Reacciona con los alfa-NH2. Reacciona con las cadenas laterales de aminoácidos básicos. Reacciona con los grupos aminos de las cadenas laterales de los aminoácidos.

Las proteínas: Nada de lo anterior es cierto. No se pueden cristalizar. No poseen una conformación molecular específica. Cuando se hidrolizan, la estructura primaria no se afecta.

¿Cuántos dipéptidos se pueden formar con G y A?. 8. 2. 1. 4 (te pongo).

Respecto a la estructura lámina plegada β de las proteínas es falso que: Nada de lo anterior es cierto. Existen dos tipos, la paralela y la antiparalela. Pueda coexistir una estructura β-hélice, en fragmentos distintos de una misma proteína. Todas las cadenas laterales de aminoácidos se disponen con la misma lateralidad respecto al eje longitudinal de la lámina plegada.

Electroforesis bidimenional. Las proteínas se separan por masas (SDS-PAGE) y luego por la carga (isoelentrofoque). Las proteínas se separan por carga (SDS-PAGE) y luego por masa (isoelentrofoque). Las proteínas se separan por masa (isoelentrofoque) y luego por carga (SDS-PAGE). Las proteínas se separan por carga (isoelentrofoque) y luego por masa (SDS-PAGE).

Si se dializa 1 mL de una disolución de una proteína disuelta en un tampón fosfato sódico 0,1M pH 7, frente al agua destilada, al cabo de unas horas: Permanece inalterada la concentración de fosfato en la bolsa de diálisis. Todas falsas. Salen iones fosfato, pero no los Na+, de la bolsa de diálisis. Ha aumentado el volumen del líquido en la bolsa de diálisis.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la estructura de las proteínas NO es correcta?. La estructura primaria determina la estructuras de orden superior de las proteínas. Los puentes disulfuro tienen gran importancia en el mantenimiento de la estructura tridimensional de las proteínas. El plegamiento de una proteína es un proceso cooperativo al que contribuyen multitud de interacciones de distinta naturaleza. En las proteínas solubles, las cadenas hidrófobas laterales de los aminoácidos se encuentran frecuentemente expuestas al medio acuoso.

Se califica de proteína oligomérica la que tiene varios (as): Grupos prostéticos. Cadenas polipéptidicas. Puentes de hidrógeno. Aminoácidos.

En relación con la alfa-hélice de las proteínas. Es características de las proteínas fibrosas, como la fibroína de la seda. Cada vuelta de la hélice comprende aproximadamente 3,6 residuos. Es característica del colágeno. Se estabiliza por puentes de hidrogeno intercatenarios.

Diferencias en la saturación de la mioglobina y hemoglobina por el O2. La mioglobina presenta una curva de saturación sigmoidea. La hemoglobina presenta una curva de saturación sigmoidea cuyo perfil no responde al pH. La hemoglobina presenta una curva de saturación sigmoidea cuyo perfil responde al pH. La hemoglobina presenta una curva de saturación hiperbólica.

¿Pasos en la determinación de la secuencia de proteínas y péptidos?. Secuenciación de los fragmentos con el reactivo de Edman. Hidrólisis de todos los enlaces peptídicos. Estudios cromatográficos de las feniltiohidantoínas obtenidas por tratamiento con el reactivo FDNB (reactivo de Sanger). Todo lo anterior es cierto.

Precipitación por salado. Todas falsas. Se basa en el grado de solubilidad que presentan las proteínas a un determinado pH. La menor solubilidad de una proteína se obtiene en su pI (punto isoeléctrico). La sal no mejora la solubilidad de una proteína en su punto isoeléctrico.

La masa molecular (m) de una proteína. Se puede determinar mediante cromatografía de intercambio iónico. Se puede determinar mediante PAGE. Todas falsas. Se puede determinar mediante cromatografía de afinidad.

Desnaturalización de una enzima. Bajas temperaturas (0-4⁰C). Sulfato amónico 1M. Urea 3M. Cloruro sódico 0.1M.

Obtención de extractos crudos. Todas falsas. Las bolas de vidrios se usan sólo para obtener extractos de levaduras. Los inhibidores de proteasas bloquean la desnaturalización de las proteínas. La temperatura debe estar alrededor de 37⁰C.

¿Cuántos dipéptidos se pueden formar considerando todos los aminoácidos proteicos?. 400. 8000. 60. 20.

The complementarity determining regions (CDRs). a) Se encuentran las regiones VL y VH de la molécula de IgG. b) Se encuentran en las robtenciónegiones CL y CH de la molécula de IgG. c) Se encuentran en los sitios de unión al antígeno. d) A y B son correctas.

Planaridad y rotación de enlaces en el enlace peptídico. Todas falsas. Existe libre rotación sobre el eje del enlace carbono-nitrógeno. No existe rotación de los enlaces que unen los grupos CO y NH del enlace peptídico con los carbonos de los aminoácidos que forman dicho enlace. El enlace C-N del agrupamiento amídico posee cierto carácter de doble enlace.

Un aminoácido no esencial y derivado de la prolina es la hidroxiprolina, normalmente constituye aproximadamente el 10% de una de las siguientes moléculas, seleccione cuál: Queratina. Todas falsas. Colágeno. Fibroína.

Durante el proceso de purificación de proteínas. La actividad específica disminuye. La actividad total aumenta. El grado de purificación disminuye. Todas falsas.