Unidad 4 Analisis Bio

Selecciona los aspectos CORRESPONDIENTES a las enzimas. Altamente especializadas en la catalización de las reacciones biológicas. Presentes en casi todas las reacciones químicas de los seres vivos (incluidas las rutas metabólicas). Extraordinaria especifidad de la sustancia en la que actúan. Su determinación sérica permite diagnosticar y pronosticar diferentes patologías. Almacenamiento de material genético y energía. Estructuración principal de los tejidos.

Según donde actúen, las enzimas pueden ser plasmáticas, secretadas o celulares. Une: Plasmáticas. Secretadas. Celulares.

Las enzimas catalizan las reacciones bioquímicas del metabolismo, facilitando los procesos celulares. ¿Es correcto?. Sí. No.

Las enzimas tienen una gran carga molecular, divisible en cuatro tipos de estructura: Estructura primaria. Estructura secundaria. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

La actividad catalítica depende de la integridad estructural de su conformación proteica nativa y se lleva a cabo en el llamado centro activo, la zona donde se extrae el sustrato. ¿Es correcto?. Sí. No.

Un tercio de las enzimas requieren de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis. Hablamos de... Cofactores enzimáticos. Cofactores antiproteicos. Coenzima. Coproteinas.

La tipología de las enzimas puede variar en diferentes clases: 1. 2. 3. 4. 5. 6.

Hoy en día, las enzimas se clasifican siguiendo una nomenclatura que consiste en un nombre recomendado y uno sistémico. Une: Recomendado. Sistémico.

El valor numérico de las enzimas viene definido por la llamada Enzyme Comisision, dividido en cuatro números separados. Une: Primer punto. Segundo punto. Tercer punto. Cuarto punto.

La cinética enzimática es la encargada de estudiar la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. ¿Es correcto?. Sí. No.

Las reacciones enzimáticas se basan en la ley de acción de masa o equilibrio de las reacciones, siendo irreversibles. ¿Es correcto?. Sí. No.

La curva que expresa la relación "concentración de sustrato" - "velocidad inicial de la reacción" proviene de la ecuación denominada... Ecuación de Michaelis-Menten. Ecuación de Michelin-Mentos.

La constante Michaelis-Menten define la relación concentración de sustrato / velocidad de reacción inicial, y en ella podemos encontrar dos conceptos: Cinética de primer orden. Cinética de orden cero.

El pH influye en la ionización del centro activo, limitando la actividad enzimática si es (el pH) superior o inferior a lo óptimo. ¿Es correcto?. Sí. No.

Los metabolitos reguladores son unas moléculas capaces de regular la actividad enzimática. Inhibidores. Activadores.

Según sea la velocidad de reacción catalizada, será la cantidad de sustrato consumido y la cantidad de enzima activa. ¿Es correcto?. Sí. No.

Número de enzimas que transforma un µmol de sustrato en producto por minuto. Hablamos de... Número enzimático. Unidad de actividad enzimática.

En la curva de la fracción enzimática podemos diferenciar tres fases: Fase de retardo. Fase lineal. Fase de agotamiento de sustrato.

Para medir la velocidad de transformación se mide la evolución de alguna propiedad del sustrato en el tiempo. ¿Es correcto?. Sí. No.

El acoplamiento de reacciones consiste en, en caso de no existir absorbancia, añadir un nuevo reactivo conocido para que pueda generarse. ¿Es correcto?. Sí. No.

Para medir la velocidad de transformación existen dos tipos de métodos: De punto final. Cinéticos.

¿Cuál es el valor físico-químico utilizado en la calibración de la determinación de la actividad enzimática?. Coeficiente de absorción molar. Coeficiente de absorción físico-químico. Coeficiente de absorción enzimática. Coeficiente de Roefs.

Las isoenzimas surgen de modificaciones en la molécula de la enzima, pudiendo darse variaciones principalmente en: Carga. Termoestabilidad. Fijación de inhibidores. Especifidad de sustratos. Especifidad de anticuerpos. Solubilidad. Información genética.

La lactasa deshidrogenada está formada por cinco isoenzimas de distinta carga eléctrica, formadas cada una de ellas por 4 subunidades. Selecciona las dos isoenzimas más relevantes: LD-1. LD-2. LD-2. LD-3. LD-4. LD-5.

Tanto la fosfatasa alcalina como la fosfatasa ácida son determinables. Une: Fosfatasa alcalina. Fosfatasa ácida.

La colinesteresa tiene diferentes variaciones genéticas, identificables hidrolizando sustratos. ¿Es correcto?. Sí. No.

Hay tres variantes de la amilasa: Isoenzima pancreática. Isoenzima salival. Macroamilasa.

La creatina quinasa (CK) es una enzima formada por dos unidades polipeptídicas llamadas B (tipo muscular) y M (tipo cerebral). ¿Es correcto?. Sí. No.

La enzimología clínica consiste en aplicar el conocimiento de las enzimas para diagnosticar, tratar y pronosticar la enfermedad. ¿Es correcto?. Sí. No.

En el uso diagnóstico de la actividad enzimática, se deben tener en cuenta diferentes factores: Existencia de isoenzimas. Estabilidad de la actividad. Optimización del sistema reactivo. Vida media. Rango de normalidad. Nombre recomendado de la enzima. Nombre sistémico de la enzima.

¿Cuál de los siguientes NO es un tipo de análisis enzimático?. Determinación de la concentración de sustrato. Determinación de la actividad catalítica. Determinación de la concentración de sustancias. Determinación de la actividad analítica.

Las enzimas transaminasas (también llamadas aminotrasferasas) se encargan de transferir un grupo de amino de un aminoácido a un cetoácido. ¿Es correcto?. Sí. No.

Existen dos enzimas aminotransferasas principales: la alanina aminotransferasa (ALT) y el aspartato aminotransferasa (AST). Une: ALT. AST.

La gamma-glumatil-transpeptidasa (GGT) es la encargada de transferir grupos gamma-glumatil de uno a otro péptido, se puede determinar mediante dos sustratos, y es muy útil como parámetro de las enfermedades cardíacas. ¿Es correcto?. Sí. No.

La 5´nucleitodasa es una enzima producida por el hígado, encargada de catalizar la desfosforilación de nucleósidos 5´monofosfatos a sus nucleósidos correspondientes. ¿Es correcto?. Sí. No.

El lactato deshidrogenasa es una enzima que cataliza la reducción del piruvato a lactato de forma reversible. ¿Es correcto?. Sí. No.

Las causas del aumento de lactato deshidrogenasa pueden tener diferentes procedencias: Eritrocitos. Hígado. Riñón. Músculo. Pulmón.

Para enfrentarse a problemas como la pancreatitis, intervienen las enzimas pancreáticas. Une definición, método de determinación y uso clínico. α-amilasa. Lipasa. Tripsina.

Las enzimas óseas provienen del metabolismo de los osteoblastos, encargados de generar la matriz ósea y los osteoclastos de la resorción del hueso. Une. Fosfatasa alcalina ósea. Fosfatasa ácida ósea.

Tato la creatina quinasa como la aldolasa son enzimas con funciones, determinaciones e interés clínico diferentes. Une: Aldolasa. Creatina quinasa.

Más allá de las principales, existen otras enzimas. Une sus funciones, su determinación y su uso clínico. Colinesterasa. Adenosina desanimasa. Enzima convertidora de angiotensina.

Algunas enfermedades hepáticas, pese a ser más o menos característicos en su patrón biológico, nunca son específicos. ¿Es correcto?. Sí. No.

El aumento sérico de las enzimas hepáticas puede deberse a dos patrones. Patrón de daño hepatocelular. Patrón de colestasis.

Para diagnosticar la patología pancreática se puede emplear la amilasa en suero y orina, así como la lipasa en suero junto con datos clínicos. ¿Es correcto?. Sí. No.

Si la lipasa y la amilasa disminuyen en suero, quiere decir que no existe macromilasa, alcoholismo crónico fallo renal... ¿Es correcto?. Sí. No.

Para diagnosticar enfermedades cardíacas como la isquemia y el infarto agudo de miocardio se analizan las siguientes proteínas: Mioglobina. Troponina. Lactato deshidrogenasa. Aspartato aminotransferasa. Creatinina fosfoquinasa. Albúmina. Insulina. Hemoglobina.

Para diagnosticar enfermedades musculares se pueden utilizar principalmente la creatina quinasa, transaminasa, lactato deshidrogenasa y aldolasa. CK. Transaminasa y LD. Aldolasa.